Limonen-1,2-epoxid hydroláza - Limonene-1,2-epoxide hydrolase

Limonen-1,2-epoxidhydroláza - katalytická doména
PDB 1nww EBI.jpg
limonen-1,2-epoxidhydroláza
Identifikátory
SymbolLEH
PfamPF07858
Pfam klanCL0051
InterProIPR013100
SCOP21nww / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď133
OPM protein2 bng
limonen-1,2-epoxidhydroláza
Identifikátory
EC číslo3.3.2.8
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a limonen-1,2-epoxidhydroláza (ES 3.3.2.8 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

limonen-1,2-epoxid + H2Ó limonen-1,2-diol

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou limonen-1,2-epoxid a H2Ó, zatímco jeho produkt je limonen-1,2-diol.

Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, konkrétně ty, které působí na etherové vazby (ether hydrolázy). The systematické jméno této třídy enzymů je limonen-1,2-epoxidhydroláza. Tento enzym se také nazývá limonenoxid hydroláza. Tento enzym se účastní limonen a pinen degradace.

Epoxid hydrolázy katalyzovat the hydrolýza epoxidů na odpovídající dioly, což je důležité v detoxikace, syntéza signálních molekul, nebo metabolismus. Limonen-1,2-epoxidhydroláza (LEH) se liší od mnoha jiných epoxidových hydroláz v struktura a jeho nový jednokrok katalytické mechanismus. Jeho hlavní složit sestává ze šestivláknového smíšeného beta-list, se třemi N-terminál alfa helixy zabalené na jednu stranu a vytvořit kapsu, která sahá až do protein jádro. Čtvrtá spirála leží takovým způsobem, že funguje jako okraj této kapsy. I když hlavně lemované hydrofobní zbytky, tato kapsa obsahuje shluk polárních skupin, které leží v nejhlubším bodě a tvoří enzymy Aktivní stránky.[1]

Reference

  1. ^ Arand M, Hallberg BM, Zou J, Bergfors T, Oesch F, van der Werf MJ, de Bont JA, Jones TA, Mowbray SL (červen 2003). „Struktura Rhodococcus erythropolis-limonen-1,2-epoxidhydrolázy odhaluje nové aktivní místo“. EMBO J.. 22 (11): 2583–92. doi:10.1093 / emboj / cdg275. PMC  156771. PMID  12773375.

Další čtení

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR013100