UCK2 - UCK2

UCK2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1UDW, 1UEI, 1UEJ, 1UFQ, 1UJ2, 1XRJ
Identifikátory
Aliasy	UCK2, TSA903, UK, UMPK, uridin-cytidinkináza 2
Externí ID	OMIM: 609329 MGI: 1931744 HomoloGene: 40850 Genové karty: UCK2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	165,911,618 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 1 (myš)
Konec	167,285,320 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • vazba nukleotidů; • aktivita nukleosid kinázy; • aktivita uridinkinázy; • ATP vazba; • kinázová aktivita;
Buněčná složka	• cytosol; • buněčná složka;
Biologický proces	• pyrimidinová nukleosidová záchrana; • Záchrana CMP; • metabolismus; • Záchrana UMP; • Záchrana CTP; • fosforylace; • metabolický proces pyrimidinové nukleobáze;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7371
	80914
	ENSG00000143179
	ENSMUSG00000026558
	Q9BZX2
	Q99PM9
	NM_012474; NM_001363568
	NM_030724
	NP_036606; NP_001350497
	NP_109649
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Uridin-cytidinkináza 2 (UCK2) je enzym že u lidí je kódován UCK2 gen.^[5]

Protein kódovaný tímto genem katalyzuje fosforylaci uridinu a cytidinu na uridinmonofosfát (UMP) a cytidinmonofosfát (CMP). Toto je první krok ve výrobě pyrimidinových nukleosid trifosfátů potřebných pro syntézu RNA a DNA. Alela tohoto genu může navíc hrát roli při zprostředkování nehumorální imunity vůči Hemophilus influenzae typu B.^[5]

Struktura a mechanismus

Uridin-cytidinkináza 2 je a tetramer s molekulovou hmotností asi 112 kDa.^[6] V monomeru UCK2 byla Aktivní stránky je složen z pěti pramenů β-list, obklopen pěti α-šroubovice a β-vlásenka.^[7] Zejména β-vlásenková smyčka tvoří významnou část hluboké vazební kapsy pro uridin /cytidin substrát na mírné vázání a uvolňování substrátu a produktů. Vazebná specificita pro nukleosidy je určena zbytky His-117 a Tyr-112, které vodíková vazba s 4-aminoskupinou nebo 6-oxoskupinou cytidinu a uridinu.^[7] A hořčík iont je koordinován v aktivním místě pomocí Glu-135, Ser-34 a Asp-62.

Mechanismus fosforylace uridinu v aktivním místě UCK2

Zbytek Asp-62 je zodpovědný za katalytickou aktivitu v aktivním místě enzymu;^[8] kyselý postranní řetězec zbytku Asp-62 deprotonuje 5’-hydroxylovou skupinu na substrátu a aktivuje ji k napadení γ-fosforu ATP.^[9] Strukturální analýzy ukázaly, že postranní řetězec katalytického Asp-62 mění konformaci před a po reakci. Bylo navrženo, že k této konformační změně dochází po fosforylaci, přičemž záporně nabitý Asp-62 se vzdaluje od nově připojeného 5’-fosfátu UMP /CMP produkt.^[7]

Specifičnost podkladu

Ačkoli fyziologicky jsou preferovány uridin a cytidin substráty pro enzym bylo prokázáno, že UCK2 fosforyluje další nukleosid analogy. Příklady úspěšně fosforylovaných substrátů zahrnují 6-azauridin, 5-azacytidin, 4-thiouridin, 5-fluorocytidin a 5-hydroxyuridin.^[10] Alternativně k ATP, GTP Bylo prokázáno, že působí srovnatelně jako dárce fosfátů.^[11] Tato promiskuita umožňuje důležitou roli UCK2 jako in vivo aktivátor klinicky aktivních proléčiv nukleosidů, jako je cyklopentenylcytidin.^[12]

Přes flexibilitu pro různé analogy nukleosidů je UCK mezi ostatními kinázami nukleových kyselin jedinečná ve své specificitě pro analogy ribózy přes formy 2’-deoxyribózy; zatímco jiné proteiny v rodině NMP kináz budou oba bez rozdílu fosforylovat deoxyribonukleosidy a ribonukleosidy, UCK2 přijímá pouze ribonukleosidy.^[6] Tuto jedinečnou selektivitu lze vyvolat mechanismy fitování a strukturálními rysy, které jsou jedinečné pro UCK2 v rodině NMP kináz. Studie ukázaly, že vazba cytidinové / uridinové cukrové skupiny vede ke konformační změně ke zmenšení vzdálenosti mezi zbytky His-117 a Arg-176. Bez 2’-hydroxylové skupiny na cukrové části bude vodíková vazba s Asp-84 a Arg-166 značně snížena, což povede ke snížené konformační změně a oslabení vazby substrátu.^[6]

Fyziologická role

Schéma role UCK2 při záchraně pyrimidinu

UCK2 je jednou ze dvou lidských uridin-cytidinkináz. Druhým proteinem UCK je uridin-cytidinkináza 1, která sdílí asi 70% sekvenční identita s UCK2.^[7] Zatímco UCK1 je všudypřítomně exprimován v různých zdravých tkáních včetně jater, kosterních svalů a srdce, UCK2 byl detekován pouze v placentární tkáni.^[10] UCK2 je však díky svému vědeckému zájmu obzvláště zajímavý nadměrná exprese v nádor buněčné linie,^[13] což z něj dělá cíl protinádorová léčba.

Studie určující Michaelis-Menten kinetické parametry těchto enzymů odhalily, že UCK2 měla čtyřikrát až šestkrát vyšší hodnotu vazebná afinita, rychlejší maximální rychlosti a vyšší účinnost pro uridinové a cytidinové substráty než UCK1.^[10]

Obě uridin-cytidinkinázy však hrají klíčovou roli v biosyntéze pyrimidin nukleotidy které skládají RNA a DNA. Biosyntéza pyrimidinu může nastat dvěma způsoby: syntézou de novo, která se opírá o L-glutamin jako prekurzor dráhy a záchrana, která recykluje buněčný uridin a cytidin.^[14] UCK2 katalyzuje první krok záchrany pyrimidinu a je to omezení rychlosti enzym v cestě.^[15]

Relevance nemoci

UCK1 je všudypřítomně exprimován ve zdravé tkáni, ale nachází se v nízkých hladinách v nádorových tkáních. Naopak, UCK2 byl detekován většinou v rakovinných buňkách a zdravé placentární tkáni. Selektivní exprese v cílových tkáních vedla k identifikaci UCK2 jako cíle v protinádorových terapiích.^[16]

Jedna strategie pro protinádorovou a antivirovou terapii zahrnuje použití UCK2 k aktivaci protinádorové léčby proléčiva přes fosforylace.^[17] Jako příklad lze uvést 1- (3-C-ethynyl-β-D-ribopentofuranosyl) cytosin (ECyd) a 1- (3-C-ethynyl-p-D-ribopentofuranosyl) uridin (EUrd). RNA polymeráza inhibitory které jsou předmětem vyšetřování pro použití jako protinádorové léky.^[18] Nukleosid však získá svou klinickou aktivitu až po třech fosforylacích; proto UCK2 hraje klíčovou roli při zahájení aktivace léku. Alternativní strategie zahrnuje inhibici UCK2 k blokování záchrany pyrimidinu v rakovinných buňkách.^[19] U některých rakovinných buněčných linií dochází k biosyntéze pyrimidinu primárně záchrannou cestou.^[20] Blokování záchrany pyrimidinu může zabránit biosyntéze DNA a RNA, což má za následek sníženou buněčnou proliferaci.

Interaktivní mapa cest

Kliknutím na geny, bílkoviny a metabolity níže zobrazíte odkazy na příslušné články.^{[§ 1]}

[[Soubor:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

| {{{bSize}}} px | alt = Aktivita fluorouracilu (5-FU) Upravit ]]

Aktivita fluorouracilu (5-FU) Upravit

^ Interaktivní mapu cest lze upravit na WikiPathways: „FluoropyrimidinActivity_WP1601“.

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143179 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000026558 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b „Entrez Gene: UCK2 uridin-cytidinkináza 2“.
^ ^A ^b ^C Suzuki NN, Koizumi K, Fukushima M, Matsuda A, Inagaki F (květen 2004). "Strukturální základ pro specifičnost, katalýzu a regulaci lidské uridin-cytidinkinázy". Struktura. 12 (5): 751–64. doi:10.1016 / j.str.2004.02.038. PMID 15130468.
^ ^A ^b ^C ^d Appleby TC, Larson G, Cheney IW, Walker H, Wu JZ, Zhong W, Hong Z, Yao N (březen 2005). „Struktura lidské uridin-cytidinkinázy 2 stanovená SIRAS pomocí rentgenového generátoru s rotující anodou a jediného derivátu samaria“. Acta Crystallographica oddíl D. 61 (Pt 3): 278–84. doi:10,1107 / s0907444904032937. PMID 15735337.
^ Sierra H, Cordova M, Chen CJ, Rajadhyaksha M (únor 2015). „Konfokální laserem odstraněná bazální buněčná karcinomy řízená zobrazováním: studie ex vivo“. The Journal of Investigative Dermatology. 135 (2): 612–615. doi:10.1038 / jid.2014.371. PMC 4289436. PMID 25178106.
^ Tomoike F, Nakagawa N, Kuramitsu S, Masui R (prosinec 2015). „Strukturální a biochemické studie reakčního mechanismu uridin-cytidinkinázy“ (PDF). The Protein Journal. 34 (6): 411–20. doi:10.1007 / s10930-015-9636-8. PMID 26510656.
^ ^A ^b ^C Van Rompay AR, Norda A, Lindén K, Johansson M, Karlsson A (květen 2001). "Fosforylace uridinových a cytidinových nukleosidových analogů dvěma lidskými uridin-cytidinkinázami". Molekulární farmakologie. 59 (5): 1181–6. doi:10,1124 / mol. 59,5.1181. PMID 11306702.
^ Koizumi K, Shimamoto Y, Azuma A, Wataya Y, Matsuda A, Sasaki T, Fukushima M (září 2001). „Klonování a exprese cDNA uridinu / cytidinkinázy z lidských buněk fibrosarkomu“. International Journal of Molecular Medicine. 8 (3): 273–8. doi:10,3892 / ijmm.8.3.273. PMID 11494055.
^ Kang GJ, Cooney DA, Moyer JD, Kelley JA, Kim HY, Marquez VE, Johns DG (leden 1989). "Cyklopentenylcytosin trifosfát. Tvorba a inhibice CTP syntetázy". The Journal of Biological Chemistry. 264 (2): 713–8. PMID 2910861.
^ Schumacher FR, Wang Z, Skotheim RI, Koster R, Chung CC, Hildebrandt MA, Kratz CP, Bakken AC, Bishop DT, Cook MB, Erickson RL, Fosså SD, Greene MH, Jacobs KB, Kanetsky PA, Kolonel LN, Loud JT , Korde LA, Le Marchand L, Lewinger JP, Lothe RA, Pike MC, Rahman N, Rubertone MV, Schwartz SM, Siegmund KD, Skinner EC, Turnbull C, Van Den Berg DJ, Wu X, Yeager M, Nathanson KL, Chanock SJ, Cortessis VK, McGlynn KA (červenec 2013). „Citlivost na nádor zárodečných buněk varlat spojená s lokusem UCK2 na chromozomu 1q23“. Lidská molekulární genetika. 22 (13): 2748–53. doi:10,1093 / hmg / ddt109. PMC 3674801. PMID 23462292.
^ Deans RM, Morgens DW, Ökesli A, Pillay S, Horlbeck MA, Kampmann M, Gilbert LA, Li A, Mateo R, Smith M, Glenn JS, Carette JE, Khosla C, Bassik MC (květen 2016). „Paralelní obrazovky shRNA a CRISPR-Cas9 umožňují identifikaci antivirových lékových cílů“. Přírodní chemická biologie. 12 (5): 361–6. doi:10.1038 / nchembio.2050. PMC 4836973. PMID 27018887.
^ Anderson E, Brockman R (1964). "Zpětná vazba inhibice uridinkinázy cytidin trifosfátem a uridin trifosfátem". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - specializovaná sekce týkající se nukleových kyselin a příbuzných předmětů. 91 (3): 380–386. doi:10.1016/0926-6550(64)90067-2. PMID 14254009.
^ Shimamoto Y, Koizumi K, Okabe H, Kazuno H, Murakami Y, Nakagawa F, Matsuda A, Sasaki T, Fukushima M (2002-07-01). „Citlivost lidských rakovinných buněk na nový protinádorový ribo-nukleosid TAS – 106 souvisí s expresí uridin-cytidinkinázy 2“. Japonský žurnál výzkumu rakoviny. 93 (7): 825–833. doi:10.1111 / j.1349-7006.2002.tb01325.x. PMC 5927072. PMID 12149149.
^ Golitsina NL, Danehy FT, Fellows R, Cretton-Scott E, Standring DN (březen 2010). „Hodnocení úlohy tří kandidátských lidských kináz při přeměně inhibitoru viru hepatitidy C 2'-C-methyl-cytidinu na jeho 5'-monofosfátový metabolit“. Antivirový výzkum. 85 (3): 470–81. doi:10.1016 / j.antiviral.2009.10.020. PMID 19883694.
^ Murata D, Endo Y, Obata T, Sakamoto K, Syouji Y, Kadohira M, Matsuda A, Sasaki T (říjen 2004). „Rozhodující role uridinu / cytidinkinázy 2 v protinádorové aktivitě 3'-ethynyl nukleosidů“. Metabolismus a dispozice léků. 32 (10): 1178–82. doi:10,1124 / dmd. 104 000737. hdl:2297/2651. PMID 15280220.
^ Malami I, Abdul AB, Abdullah R, Bt Kassim NK, Waziri P, Christopher Etti I (duben 2016). „In Silico Discovery of Potential Uridine-Cytidine Kinase 2 Inhibitors from the Rhizome of Alpinia mutica“. Molekuly. 21 (4): 417. doi:10,3390 / molekuly21040417. PMC 6274218. PMID 27070566.
^ van den Berg AA, van Lenthe H, Busch S, de Korte D, van Kuilenburg AB, van Gennip AH (srpen 1994). „Role uridin-cytidinkinázy a CTP syntetázy při syntéze CTP v maligních lidských T-lymfocytárních buňkách“. Leukémie. 8 (8): 1375–8. PMID 8057676.

Další čtení

Satlin A, Kucherlapati R, Ruddle FH (1976). "Přiřazení genu pro lidskou uridinmonofosfátkinázu k chromozomu 1 pomocí hybridních klonových panelů somatických buněk". Cytogenetika a genetika buněk. 15 (3): 146–52. doi:10.1159/000130513. PMID 172293.
Jamil TP, Swallow DM, Povey S (prosinec 1978). „Srovnávací studie věkových vzorců rozpadu některých nukleosidmonofosfátkináz v lidských červených krvinkách“. Biochemická genetika. 16 (11–12): 1219–32. doi:10.1007 / BF00484542. PMID 220950.
Ozaki K, Kuroki T, Hayashi S, Nakamura Y (září 1996). "Izolace tří genů specifických pro varlata (TSA303, TSA806, TSA903) metodou diferenciální mRNA zobrazení". Genomika. 36 (2): 316–9. doi:10.1006 / geno.1996.0467. PMID 8812458.
Van Rompay AR, Johansson M, Karlsson A (září 1999). „Fosforylace monofosforečnanů analogu deoxycytidinu pomocí UMP-CMP kinázy: molekulární charakterizace lidského enzymu“. Molekulární farmakologie. 56 (3): 562–9. doi:10,1124 / mol. 56,3,562. PMID 10462544.
Van Rompay AR, Norda A, Lindén K, Johansson M, Karlsson A (květen 2001). "Fosforylace uridinových a cytidinových nukleosidových analogů dvěma lidskými uridin-cytidinkinázami". Molekulární farmakologie. 59 (5): 1181–6. doi:10,1124 / mol. 59,5.1181. PMID 11306702.
Komatsu N, Kimura Y, Kido A, Oya M (prosinec 1990). „Polymorfismus uridinmonofosfátkinázy: populační studie v japonštině a fenotypizace v krvavých skvrnách“. International Journal of Legal Medicine. 104 (1): 13–6. doi:10.1007 / BF01816477. PMID 11453085.
Koizumi K, Shimamoto Y, Azuma A, Wataya Y, Matsuda A, Sasaki T, Fukushima M (září 2001). „Klonování a exprese cDNA uridinu / cytidinkinázy z lidských buněk fibrosarkomu“. International Journal of Molecular Medicine. 8 (3): 273–8. doi:10,3892 / ijmm.8.3.273. PMID 11494055.
Pearman AT, Castro-Faria-Neto HC, McIntyre TM, Prescott SM, Stafforini DM (říjen 2001). "Charakterizace enzymatické aktivity lidské UMP-CMP kinázy a 5 'nepřekládané oblasti". Humanitní vědy. 69 (20): 2361–70. doi:10.1016 / S0024-3205 (01) 01322-4. PMID 11681623.
Liou JY, Dutschman GE, Lam W, Jiang Z, Cheng YC (březen 2002). "Charakterizace lidské UMP / CMP kinázy a její fosforylace monofosfátů analogu deoxycytidinu v D- a L-formě". Výzkum rakoviny. 62 (6): 1624–31. PMID 11912132.
Kashuba E, Kashuba V, Sandalova T, Klein G, Szekely L (srpen 2002). „Virus Epstein-Barrové kódovaný jaderný protein EBNA-3 váže novou lidskou uridinkinázu / uracil fosforibosyltransferázu“. Buněčná biologie BMC. 3: 23. doi:10.1186/1471-2121-3-23. PMC 126255. PMID 12199906.
Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (květen 2003). "Zkoumání proteomů a analýza zpracování proteinů hmotnostní spektrometrickou identifikací tříděných N-koncových peptidů". Přírodní biotechnologie. 21 (5): 566–9. doi:10.1038 / nbt810. PMID 12665801.
Pasti C, Gallois-Montbrun S, Munier-Lehmann H, Veron M, Gilles AM, Deville-Bonne D (duben 2003). "Reakce lidské UMP-CMP kinázy s přírodními a analogovými substráty". European Journal of Biochemistry. 270 (8): 1784–90. doi:10.1046 / j.1432-1033.2003.03537.x. PMID 12694191.
Suzuki NN, Koizumi K, Fukushima M, Matsuda A, Inagaki F (srpen 2003). "Krystalizace a předběžná rentgenová analýza lidské uridin-cytidinkinázy 2". Acta Crystallographica oddíl D. 59 (Pt 8): 1477–8. doi:10.1107 / S0907444903011533. PMID 12876357.
Suzuki NN, Koizumi K, Fukushima M, Matsuda A, Inagaki F (květen 2004). "Strukturální základ pro specifičnost, katalýzu a regulaci lidské uridin-cytidinkinázy". Struktura. 12 (5): 751–64. doi:10.1016 / j.str.2004.02.038. PMID 15130468.
Murata D, Endo Y, Obata T, Sakamoto K, Syouji Y, Kadohira M, Matsuda A, Sasaki T (říjen 2004). „Rozhodující role uridinu / cytidinkinázy 2 v protinádorové aktivitě 3'-ethynyl nukleosidů“. Metabolismus a dispozice léků. 32 (10): 1178–82. doi:10,1124 / dmd. 104 000737. hdl:2297/2651. PMID 15280220.
Aldenhoven J, Chen Y, Moran C (2006). „Přiřazení UCK2, ATF3 a RGS18 z lidského chromozomu 1 k prasečím chromozomům 4, 9 a 10 se somatickými a radiačně hybridními panely“. Cytogenetický a genomový výzkum. 112 (3–4): 341F. doi:10.1159/000089896. PMID 16484797.

externí odkazy

Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: Q9BZX2 (Uridin-cytidinkináza 2) na PDBe-KB.

[WikiPathways-21] Interaktivní mapu cest lze upravit na WikiPathways: „FluoropyrimidinActivity_WP1601“.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143179 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání Ensembl 89: ENSMUSG00000026558 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b „Entrez Gene: UCK2 uridin-cytidinkináza 2“.

[:1-6] A ^b ^C Suzuki NN, Koizumi K, Fukushima M, Matsuda A, Inagaki F (květen 2004). "Strukturální základ pro specifičnost, katalýzu a regulaci lidské uridin-cytidinkinázy". Struktura. 12 (5): 751–64. doi:10.1016 / j.str.2004.02.038. PMID 15130468.

[:0-7] A ^b ^C ^d Appleby TC, Larson G, Cheney IW, Walker H, Wu JZ, Zhong W, Hong Z, Yao N (březen 2005). „Struktura lidské uridin-cytidinkinázy 2 stanovená SIRAS pomocí rentgenového generátoru s rotující anodou a jediného derivátu samaria“. Acta Crystallographica oddíl D. 61 (Pt 3): 278–84. doi:10,1107 / s0907444904032937. PMID 15735337.

[8] Sierra H, Cordova M, Chen CJ, Rajadhyaksha M (únor 2015). „Konfokální laserem odstraněná bazální buněčná karcinomy řízená zobrazováním: studie ex vivo“. The Journal of Investigative Dermatology. 135 (2): 612–615. doi:10.1038 / jid.2014.371. PMC 4289436. PMID 25178106.

[9] Tomoike F, Nakagawa N, Kuramitsu S, Masui R (prosinec 2015). „Strukturální a biochemické studie reakčního mechanismu uridin-cytidinkinázy“ (PDF). The Protein Journal. 34 (6): 411–20. doi:10.1007 / s10930-015-9636-8. PMID 26510656.

[:2-10] A ^b ^C Van Rompay AR, Norda A, Lindén K, Johansson M, Karlsson A (květen 2001). "Fosforylace uridinových a cytidinových nukleosidových analogů dvěma lidskými uridin-cytidinkinázami". Molekulární farmakologie. 59 (5): 1181–6. doi:10,1124 / mol. 59,5.1181. PMID 11306702.

[11] Koizumi K, Shimamoto Y, Azuma A, Wataya Y, Matsuda A, Sasaki T, Fukushima M (září 2001). „Klonování a exprese cDNA uridinu / cytidinkinázy z lidských buněk fibrosarkomu“. International Journal of Molecular Medicine. 8 (3): 273–8. doi:10,3892 / ijmm.8.3.273. PMID 11494055.

[12] Kang GJ, Cooney DA, Moyer JD, Kelley JA, Kim HY, Marquez VE, Johns DG (leden 1989). "Cyklopentenylcytosin trifosfát. Tvorba a inhibice CTP syntetázy". The Journal of Biological Chemistry. 264 (2): 713–8. PMID 2910861.

[13] Schumacher FR, Wang Z, Skotheim RI, Koster R, Chung CC, Hildebrandt MA, Kratz CP, Bakken AC, Bishop DT, Cook MB, Erickson RL, Fosså SD, Greene MH, Jacobs KB, Kanetsky PA, Kolonel LN, Loud JT , Korde LA, Le Marchand L, Lewinger JP, Lothe RA, Pike MC, Rahman N, Rubertone MV, Schwartz SM, Siegmund KD, Skinner EC, Turnbull C, Van Den Berg DJ, Wu X, Yeager M, Nathanson KL, Chanock SJ, Cortessis VK, McGlynn KA (červenec 2013). „Citlivost na nádor zárodečných buněk varlat spojená s lokusem UCK2 na chromozomu 1q23“. Lidská molekulární genetika. 22 (13): 2748–53. doi:10,1093 / hmg / ddt109. PMC 3674801. PMID 23462292.

[14] Deans RM, Morgens DW, Ökesli A, Pillay S, Horlbeck MA, Kampmann M, Gilbert LA, Li A, Mateo R, Smith M, Glenn JS, Carette JE, Khosla C, Bassik MC (květen 2016). „Paralelní obrazovky shRNA a CRISPR-Cas9 umožňují identifikaci antivirových lékových cílů“. Přírodní chemická biologie. 12 (5): 361–6. doi:10.1038 / nchembio.2050. PMC 4836973. PMID 27018887.

[15] Anderson E, Brockman R (1964). "Zpětná vazba inhibice uridinkinázy cytidin trifosfátem a uridin trifosfátem". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - specializovaná sekce týkající se nukleových kyselin a příbuzných předmětů. 91 (3): 380–386. doi:10.1016/0926-6550(64)90067-2. PMID 14254009.

[16] Shimamoto Y, Koizumi K, Okabe H, Kazuno H, Murakami Y, Nakagawa F, Matsuda A, Sasaki T, Fukushima M (2002-07-01). „Citlivost lidských rakovinných buněk na nový protinádorový ribo-nukleosid TAS – 106 souvisí s expresí uridin-cytidinkinázy 2“. Japonský žurnál výzkumu rakoviny. 93 (7): 825–833. doi:10.1111 / j.1349-7006.2002.tb01325.x. PMC 5927072. PMID 12149149.

[17] Golitsina NL, Danehy FT, Fellows R, Cretton-Scott E, Standring DN (březen 2010). „Hodnocení úlohy tří kandidátských lidských kináz při přeměně inhibitoru viru hepatitidy C 2'-C-methyl-cytidinu na jeho 5'-monofosfátový metabolit“. Antivirový výzkum. 85 (3): 470–81. doi:10.1016 / j.antiviral.2009.10.020. PMID 19883694.

[18] Murata D, Endo Y, Obata T, Sakamoto K, Syouji Y, Kadohira M, Matsuda A, Sasaki T (říjen 2004). „Rozhodující role uridinu / cytidinkinázy 2 v protinádorové aktivitě 3'-ethynyl nukleosidů“. Metabolismus a dispozice léků. 32 (10): 1178–82. doi:10,1124 / dmd. 104 000737. hdl:2297/2651. PMID 15280220.

[19] Malami I, Abdul AB, Abdullah R, Bt Kassim NK, Waziri P, Christopher Etti I (duben 2016). „In Silico Discovery of Potential Uridine-Cytidine Kinase 2 Inhibitors from the Rhizome of Alpinia mutica“. Molekuly. 21 (4): 417. doi:10,3390 / molekuly21040417. PMC 6274218. PMID 27070566.

[20] van den Berg AA, van Lenthe H, Busch S, de Korte D, van Kuilenburg AB, van Gennip AH (srpen 1994). „Role uridin-cytidinkinázy a CTP syntetázy při syntéze CTP v maligních lidských T-lymfocytárních buňkách“. Leukémie. 8 (8): 1375–8. PMID 8057676.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[§ 1]