Sterilní alfa motiv - Sterile alpha motif

SAM doména (sterilní alfa motiv)
Identifikátory
SymbolSAM_1
PfamPF00536
InterProIPR001660
CHYTRÝSAM
SCOP21b0x / Rozsah / SUPFAM
CDDcd09487
Ste50p-SAM
PDB 1uqv EBI.jpg
SAM doména z fungálního proteinu Ste50p
Identifikátory
SymbolSte50p-SAM
PfamPF09235
Pfam klanCL0003
InterProIPR015316
SCOP21 uqv / Rozsah / SUPFAM

v molekulární biologie, proteinová doména Sterilní alfa motiv (nebo SAM) je domnělý modul interakce proteinů přítomný v široké škále proteinů[1] podílí se na mnoha biologických procesech. Doména SAM, která se šíří kolem 70 zbytků, se nachází v různých eukaryotických organismech.[2] Ukázalo se, že domény SAM se homo- a hetero-oligomerizují, tvoří více architektur vlastní asociace a také se váží na různé proteiny neobsahující doménu SAM,[3] přesto s konstantou nízké afinity.[4]

Zdá se, že domény SAM mají také schopnost vázat se RNA.[5] Šmak, protein, který pomáhá stanovit morfogenní gradient v embryích Drosophila potlačením překladu nanos (nos) mRNA se váže na 3 'nepřekládanou oblast (UTR) nos mRNA prostřednictvím dvou podobných vlásenkových struktur. 3D krystalová struktura Šmakova oblast vázající RNA ukazuje shluk pozitivně nabitých zbytků na doméně Smaug-SAM, což by mohl být povrch vázající RNA. Tento elektropozitivní potenciál je jedinečný mezi všemi dříve určenými strukturami domén SAM a je zachován mezi homology Smaug-SAM. Tyto výsledky naznačují, že doména SAM může mít primární roli ve vazbě RNA.

Strukturální analýzy ukazují, že doména SAM je uspořádána v malém svazku pěti šroubovic se dvěma velkými rozhraními.[3] V případě domény SAM z EPHB2, každé z těchto rozhraní je schopné tvořit dimery. Přítomnost těchto dvou odlišných vazebných povrchů intermonomerů naznačuje, že SAM by mohl tvořit rozšířené polymerní struktury.[4]

Houbová SAM

v molekulární biologie, proteinová doména Ste50p hlavně v houby a některé další typy eukaryoty. Hraje roli v mitogenem aktivovaná protein kináza kaskády, typ buněčná signalizace který pomáhá buňce reagovat na vnější podněty, konkrétněji páření, růst buněk a osmo-toleranci [6] v houbách.

Funkce

Při detekci hraje roli proteinová doména Ste50p feromony pro páření. Má se za to, že je vázán na Stellp, aby se prodloužila signální odpověď indukovaná feromonem. Kromě toho se také podílí na pomoci buňce reagovat dusík hladovění.[7]

Struktura

The plísňový Ste50p SAM se skládá ze šesti šroubovice, které tvoří kompaktní, globulární složit. Jedná se o monomer v roztoku a často podléhá heterodimerizaci (a v některých případech oligomerizaci) protein.[7]

Interakce proteinů

Doména SAM Ste50p často interaguje s doménou SAM Ste11p. Tvoří se vazby prostřednictvím tohoto sdružení. Je důležité si uvědomit, že doména SAM jednoho proteinu se bude vázat na SAM jiného proteinu. Domény SAM se nespojují samo in vitro.[7] Existují významné důkazy o Ste50p oligomerizaci in vivo.[8]

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

ANKS1A; ANKS1B; ANKS3; ANKS4B; ANKS6; BFAR; BICC1; CASKIN1; CASKIN2; CENTD1; CNKSR2; CNKSR3; DDHD2; EPHA1; EPHA10; EPHA2; EPHA5; EPHA6; EPHA7; EPHA8; EPHB1; EPHB2; EPHB3; EPHB4; FAM59A; HPH2; INPPL1; L3MBTL3; PHC1; PHC2; PHC3; PPFIA1; PPFIA2; PPFIA3; PPFIA4; PPFIBP1; PPFIBP2; SAMD1; SAMD13; SAMD14; SAMD3; SAMD4A; SAMD4B; SAMD5; SAMD7; SAMD8; SAMD9; SCMH1; SCML1; SCML2; SEC23IP; SGMS1; SHANK1; SHANK2; SHANK3; STARD13; UBP1; USH1G; ZCCHC14; p63; p73;

Reference

  1. ^ Bork P, Ponting CP, Hofmann K, Schultz J. (1997). „SAM jako doména interakce proteinů zapojená do vývojové regulace“. Protein Sci. 6 (1): 249–253. doi:10.1002 / pro.5560060128. PMC  2143507. PMID  9007998.
  2. ^ Pawson T, Stapleton D, Balan I, Sicheri F (1999). „Krystalová struktura domény Eph receptoru SAM odhaluje mechanismus modulární dimerizace“. Nat. Struct. Biol. 6 (1): 44–49. doi:10.1038/4917. PMID  9886291. S2CID  1202526.
  3. ^ A b Simon J, Peterson AJ, Kyba M, Bornemann D, Morgan K, Brock HW (1997). „Doména sdílená proteiny skupiny Polycomb Scm a ph zprostředkovává heterotypické a homotypické interakce“. Mol. Buňka. Biol. 17 (11): 6683–6692. doi:10.1128 / MCB.17.11.6683. PMC  232522. PMID  9343432.
  4. ^ A b Goodwill KE, Thanos CD, Bowie JU (1999). "Oligomerní struktura lidské domény EphB2 receptoru SAM". Věda. 283 (5403): 833–836. doi:10.1126 / science.283.5403.833. PMID  9933164.
  5. ^ Bowie JU, Kim CA (2003). "SAM domény: jednotná struktura, rozmanitost funkcí". Trends Biochem. Sci. 28 (12): 625–628. doi:10.1016 / j.tibs.2003.11.001. PMID  14659692.
  6. ^ Posas, F .; Witten, E. A .; Saito, H. (1998). "Požadavek STE50 na osmostresem indukovanou aktivaci STE11 mitogenem aktivovanou protein kinázu kinázovou kinázu v glycerinové odezvě vysoké osmolarity". Molekulární a buněčná biologie. 18 (10): 5788–5796. doi:10,1128 / mcb.18.10.5788. PMC  109165. PMID  9742096.
  7. ^ A b C Grimshaw SJ, Mott HR, Stott KM, Nielsen PR, Evetts KA, Hopkins LJ, Nietlispach D, Owen D (leden 2004). „Struktura domény sterilního alfa motivu (SAM) Saccharomyces cerevisiae mitogenem aktivovaného proteinkinázového kanálu STE50 aktivujícího dráhu proteinu a analýza jeho interakce s STE11 SAM“. J. Biol. Chem. 279 (3): 2192–201. doi:10,1074 / jbc.M305605200. PMID  14573615.
  8. ^ Slaughter, BD; Huff JM; Wiegraebe W; Schwartz JW; Li R (2008). „Oligomerizace proteinu na bázi domény SAM pozorovaná fluktuační spektroskopií fluorescence živých buněk“. PLOS ONE. 3 (4): e1931. doi:10.1371 / journal.pone.0001931. PMC  2291563. PMID  18431466. otevřený přístup
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001660

Strukturální vývoj p53, p63 a p73: implikace pro tvorbu heterotetrameru