S-ribosylhomocystein-lyáza - S-ribosylhomocysteine lyase
| S-ribosylhomocystein-lyáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.4.1.21 | ||||||||
| Číslo CAS | 37288-63-4 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| S-ribosylhomocysteináza (LuxS) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura produkčního proteinu autoinduktoru-2 (luxy) z Haemophilus influenzae | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LuxS | ||||||||
| Pfam | PF02664 | ||||||||
| Pfam klan | CL0094 | ||||||||
| InterPro | IPR003815 | ||||||||
| SCOP2 | 1inn / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a S-ribosylhomocystein-lyáza (ES 4.4.1.21 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- S- (5-deoxy-D-ribos-5-yl) -L-homocystein L-homocystein + (4S) -4,5-dihydroxypentan-2,3-dion
- Produkt z S-adenosyl-L-methionin (AdoMet) -závislá methylace, S-adenosyl-L-homocystein se nejprve hydrolyzuje na S-ribosyl-L-homocystein a adenin.
Tento enzym tedy jeden má Podklad, S- (5-deoxy-D-ribos-5-yl) -L-homocystein a dva produkty, L-homocystein a (4S) -4,5-dihydroxypentan-2,3-dion. (DPD), který je předchůdcem autoinduceru-2.
Nomenklatura
Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně třída lyáz uhlík-síra. The systematické jméno z této třídy enzymů je S- (5-deoxy-D-ribos-5-yl) -L-homocystein L-homocystein-lyáza [(4S) -4,5-dihydroxypentan-2,3-dion-tvořící]. Mezi další běžně používaná jména patří S-ribosylhomocysteináza a LuxS. Tento enzym se účastní metabolismus methioninu.
Struktura a funkce
LuxS je a homodimerní závislé na železa metaloenzym obsahující dva stejné čtyřboká kovová vazebná místa podobná těm, která najdete v peptidázy a amidázy.[1] Společnost LuxS je dále zapojena do syntéza z autoinduktor AI-2 (autoinducer-2 ), který zprostředkovává snímání kvora u zhruba poloviny bakteriálních druhů. AI-2, diester furanosylborátu, je malý signalizace molekula generovaná bakteriemi. LuxS převádí S-ribosylhomocystein na homocystein a 4,5-dihydroxy-2,3-pentandion (DPD); DPD pak může spontánně cyklizovat na aktivní AI-2.[2][3] AI-2 je a signalizace molekula, o které se předpokládá, že působí v mezidruhové komunikaci regulací specifické pro niku geny s různými funkcemi, jako je produkce toxinů, tvorba biofilmu, sporulace a genová exprese virulence, v různých bakterie, často v reakci na hustota obyvatel. Cesta tvorby AI-2 začíná S-adenosyl-L-homocysteinem (AdoHcy), který je hydrolyzován na S-ribosyl-L-homocystein (SRH) a adenin S-adenosyl-L-homocystein / 5'-methylthioadenosin nukleosidázou ( SAHN nebo MTAN, EC 3.2.2.9) (8-10). LuxS štěpí S-ribosyl-homocystein za vzniku L-homocystein (Hcy) a 4,5-dihydroxy-2,3-pentandion (DPD), které pak mohou spontánně cyklizovat na aktivní AI-2 (11-15).[2][3] Bylo zjištěno, že chování související s AI-2 je primárně omezeno na bakterie nesoucí známé geny pro receptor AI-2.[4] I když je tedy jistě pravda, že některé bakterie mohou reagovat na AI-2, je pochybné, že se vždy vyrábí pro účely signalizace.
Klinický význam
LuxS ovlivňuje absorpci železa u pneumokokových druhů, což také ovlivňuje tvorbu biofilmu.[5] LuxS mutant D39luxS má sníženou virulenci ve srovnání se studiemi divokého typu prováděnými na intranasálních kanálech myší a experimenty ukázaly, že tento mutant také významně snížil schopnosti tvorby biofilmu.[5]
Reference
- ^ Rajan R, Zhu J, Hu X, Pei D, Bell CE (březen 2005). "Krystalová struktura S-ribosylhomocysteinázy (LuxS) v komplexu s katalytickým 2-ketonovým meziproduktem". Biochemie. 44 (10): 3745–53. doi:10.1021 / bi0477384. PMID 15751951.
- ^ A b van Houdt R, Moons P, Jansen A, Vanoirbeek K, Michiels CW (září 2006). "Izolace a funkční analýza luxS v Serratia plymuthica RVH1". Mikrobiologické dopisy FEMS. 262 (2): 201–9. doi:10.1111 / j.1574-6968.2006.00391.x. PMID 16923076.
- ^ A b Zhu J, Patel R, Pei D (srpen 2004). „Katalytický mechanismus S-ribosylhomocysteinázy (LuxS): stereochemický průběh a kinetický izotopový účinek reakcí přenosu protonu“. Biochemie. 43 (31): 10166–72. doi:10.1021 / bi0491088. PMID 15287744.
- ^ Rezzonico F, Duffy B (září 2008). „Nedostatek genomických důkazů o receptorech AI-2 naznačuje, že u většiny bakterií není pro kvorum důležitá senzitivita.“. Mikrobiologie BMC. 8: 154. doi:10.1186/1471-2180-8-154. PMC 2561040. PMID 18803868.
- ^ A b Trappetti C, Potter AJ, Paton AW, Oggioni MR, Paton JC (listopad 2011). „LuxS zprostředkovává tvorbu železného biofilmu, jeho kompetence a bratrovraždu u Streptococcus pneumoniae“. Infekce a imunita. 79 (11): 4550–8. doi:10.1128 / IAI.05644-11. PMC 3257940. PMID 21875962.
Další čtení
- Zhu J, Dizin E, Hu X, Wavreille AS, Park J, Pei D (duben 2003). „S-Ribosylhomocysteinase (LuxS) je mononukleární protein železa“. Biochemie. 42 (16): 4717–26. doi:10.1021 / bi034289j. PMID 12705835.
- Miller MB, Bassler BL (2001). "Senzor kvora v bakteriích". Výroční přehled mikrobiologie. 55: 165–99. doi:10.1146 / annurev.micro.55.1.165. PMID 11544353.
 | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |