S-adenosyl-L-homocysteinhydroláza - S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase
| S-adenosyl-L-homocysteinhydroláza | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura S-adenosylhomocysteinu hydrolázy z potkaních jater.[1] | |||||||||||
| Identifikátory | |||||||||||
| Symbol | Ad_hcy_hydroláza | ||||||||||
| Pfam | PF05221 | ||||||||||
| InterPro | IPR000043 | ||||||||||
| STRÁNKA | PDOC00603 | ||||||||||
| SCOP2 | 1b3r / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
| AdoHcyase doména vázající NAD | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 d244e mutantní s-adenosylhomocysteinhydroláza rafinovaná nekrystalografickými omezeními | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | AdoHcyase_NAD | ||||||||
| Pfam | PF00670 | ||||||||
| Pfam klan | CL0063 | ||||||||
| InterPro | IPR015878 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00603 | ||||||||
| SCOP2 | 1b3r / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
S-adenosyl-L-homocysteinhydroláza (ES 3.3.1.1 ) (AdoHcyase) je enzym aktivovaného methylového cyklu odpovědného za reverzibilní hydratace S-adenosyl-L-homocystein do adenosin a homocystein.
AdoHcyáza je všudypřítomný enzym, který se váže a vyžaduje NAD+ jako kofaktor. AdoHcyáza je vysoce konzervovaný protein[2] asi 430 až 470 aminokyselin. Rodina obsahuje a glycin - bohatá oblast v centrální části AdoHcyase; oblast, o které se předpokládá, že je zapojena do vazby NAD.
AdoHcyáza je významně spojena s nedostatkem adenosindeaminázy, který se klasicky projevuje těžkou kombinovanou imunodeficiencí (SCID). Akumulované deriváty adenosinu, dATP, se ireverzibilně váží na AdoHcyázu a inhibují ji, čímž podporují hromadění S-adenosyl-L-homocystinu (v důsledku rovnovážné konstanty upřednostňuje S-adenosyl-L-homocystin), silného inhibitoru reakcí přenosu methylu[3].
Tento protein může používat morpheein model alosterická regulace.[4]
Reference
- ^ Hu Y, Komoto J, Huang Y a kol. (Červen 1999). "Krystalová struktura S-adenosylhomocysteinu hydrolázy z potkaních jater". Biochemie. 38 (26): 8323–33. doi:10.1021 / bi990332k. PMID 10387078.
- ^ Sganga MW, Aksamit RR, Cantoni GL, Bauer CE (1992). „Mutační a nukleotidová sekvenční analýza S-adenosyl-L-homocysteinhydrolázy z Rhodobacter capsulatus“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89 (14): 6328–6332. Bibcode:1992PNAS ... 89.6328S. doi:10.1073 / pnas.89.14.6328. PMC 49494. PMID 1631127.
- ^ Hershfield, MS (1979). „In vivo inaktivace erytrocytové S-adenosylhomocysteinhydrolázy 2'-deoxyadenosinem u pacientů s nedostatkem adenosindeaminázy“. J Clin Invest. 63 (4): 807–811. doi:10,1172 / JCI109367. PMC 372019. PMID 312296.
- ^ T. Selwood; E. K. Jaffe. (2011). „Dynamické disociační homo-oligomery a řízení funkce proteinu“. Oblouk. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. doi:10.1016 / j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
