HTH doména vázající DNA typu LuxR - LuxR-type DNA-binding HTH domain
| Bakteriální regulační proteiny, rodina luxR | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura řešení dna-vazebné domény proteinu erwinia amylovora rcsb | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | GerE | ||||||||
| Pfam | PF00196 | ||||||||
| Pfam klan | CL0123 | ||||||||
| InterPro | IPR000792 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00542 | ||||||||
| SCOP2 | 1rnl / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se HTH doména vázající DNA typu LuxR je DNA -vazba, helix-turn-helix (HTH) doména asi 65 aminokyseliny. Je přítomen v regulátory transkripce rodiny regulátorů odezvy LuxR / FixJ. Název domény je Vibrio fischeri luxR, a transkripční aktivátor pro snímání kvora ovládání světélkování. Doména HTH typu LuxR bílkoviny vyskytují se v různých organismy. HTH doména vázající DNA se obvykle nachází v C-terminál oblast proteinu; the N-terminál region často obsahující autoinduktor -vázací doména nebo regulační doména odpovědi. Většina regulátorů typu luxR funguje jako aktivátory transkripce, ale některé mohou být represory nebo mohou mít pro různé weby dvojí roli. Regulátory HTH typu LuxR řídí širokou škálu aktivit v různých biologických procesech.
Doména HTH typu luxR vázající DNA tvoří čtyřispirálovitý svazek struktura. HTH motiv zahrnuje druhou a třetí helix, známou jako lešení a rozpoznávací spirála. HTH váže DNA v hlavní drážce, kde je N-koncová část rozpoznávání spirála tvoří většinu kontaktů DNA. Čtvrtá spirála je zapojena do dimerizace gerE a traR. Signalizace události jedním ze čtyř aktivačních mechanismů popsaných níže vedou k multimerizace regulátoru. Regulátory se vážou DNA jako multimery.[1][2][3]
HTH typu LuxR bílkoviny lze aktivovat jedním ze čtyř různých mechanismů:
1. Regulátory, které patří do dvousložkové senzorická transdukce systém, kde je protein aktivován jeho fosforylace, obecně na aspartát zbytek, a transmembránový kináza.[4][5] Nějaký bílkoviny patřící do této kategorie jsou:
- Rhizobiaceae fixJ (indukce globálního regulátoru výraz z fixace dusíkem geny u mikroaerobiózy)
- Escherichia coli a Salmonella typhimurium uhpA (aktivuje se hexóza fosfát doprava gen uhpT)
- E-coli narL a narP (aktivovat nitrátreduktáza operon )
- Enterobakterie rcsB (regulace exopolysacharid biosyntéza v střevní a rostlina patogeneze )
- Bordetella pertussis bvgA (faktor virulence )
- Bacillus subtilis comA (zapojen do výraz pozdního vyjádření odborná způsobilost geny)
2. Regulátory, které jsou aktivovány nebo ve velmi vzácných případech potlačovány, pokud jsou vázány N-acyl homoserinové laktony, které se používají jako snímání kvora molekuly v různých Gramnegativní bakterie:[6]
- Vibrio fischeri luxR (aktivuje se bioluminiscence operon)
- Agrobacterium tumefaciens traR (regulace Ti plazmid převod)
- Erwinia carotovora carR (ovládání karbapenem antibiotika biosyntéza )
- E. carotovora expR (faktor virulence u choroby měkké hniloby; aktivuje rostlinu tkáň macerování enzym geny)
- Pseudomonas aeruginosa lasR (aktivuje se elastáza gen lasB)
- Erwinia chrysanthemi echR a Erwinia stewartii esaR
- Pseudomonas chlororaphi phzR (pozitivní regulátor fenazin produkce antibiotik)
- Pseudomonas aeruginosa rhlR (aktivuje rhlAB operon a gen lasB)
- Acinetobacter baumannii abaR (aktivuje operon pro produkci lipopeptidu acinetinu-505 podobného povrchově aktivní látce)[7][8]
3. Autonomní efektor doménové regulátory, bez regulační domény, reprezentované gerE.[1]
4. Vícenásobné vazba ligandu regulátory, příkladem je malT.[9]
- E-coli malT (aktivuje se sladový cukr operon; MalT se váže ATP a maltotrióza )
Reference
- ^ A b Ducros VM, Lewis RJ, Verma CS, Dodson EJ, Leonard G, Turkenburg JP, Murshudov GN, Wilkinson AJ, Brannigan JA (březen 2001). „Krystalová struktura GerE, konečného transkripčního regulátoru tvorby spór v Bacillus subtilis“. J. Mol. Biol. 306 (4): 759–71. doi:10.1006 / jmbi.2001.4443. PMID 11243786.
- ^ Pristovsek P, Sengupta K, Lohr F, Schafer B, von Trebra MW, Ruterjans H, Bernhard F (květen 2003). „Strukturní analýza domény vázající DNA proteinu RcsB Erwinia amylovora a její interakce s boxem RcsAB“. J. Biol. Chem. 278 (20): 17752–9. doi:10,1074 / jbc.M301328200. PMID 12740396.
- ^ Zhang RG, Pappas T, Brace JL, Miller PC, Oulmassov T, Molyneaux JM, Anderson JC, Bashkin JK, Winans SC, Joachimiak A (červen 2002). "Struktura transkripčního faktoru snímajícího bakteriální kvorum v komplexu s feromonem a DNA". Příroda. 417 (6892): 971–4. doi:10.1038 / nature00833. PMID 12087407. S2CID 4420408.
- ^ Maris AE, Sawaya MR, Kaczor-Grzeskowiak M, Jarvis MR, Bearson SM, Kopka ML, Schroder I, Gunsalus RP, Dickerson RE (říjen 2002). "Dimerizace umožňuje rozpoznání cílového místa DNA regulátorem reakce NarL". Nat. Struct. Biol. 9 (10): 771–8. doi:10.1038 / nsb845. PMID 12352954. S2CID 20574350.
- ^ Birck C, Malfois M, Svergun D, Samama J (srpen 2002). "Pohledy na signální transdukci odhalené strukturou nízkého rozlišení regulátoru odezvy FixJ". J. Mol. Biol. 321 (3): 447–57. doi:10.1016 / S0022-2836 (02) 00651-4. PMID 12162958.
- ^ Pappas KM, Weingart CL, Winans SC (srpen 2004). „Chemická komunikace v proteobakteriích: biochemické a strukturní studie signálních syntáz a receptorů potřebných pro mezibuněčnou signalizaci“. Mol. Microbiol. 53 (3): 755–69. doi:10.1111 / j.1365-2958.2004.04212.x. PMID 15255890.
- ^ Niu C, Clemmer KM, Bonomo RA, spíše PN. Izolace a charakterizace autoindukční syntázy z Acinetobacter baumannii. J Bacteriol. 2008; 190 (9): 3386–3392. doi: 10.1128 / JB.01929-07
- ^ Pérez-Varela M, Tierney ARP, Kim JS, Vazquez-Torres A, Rather P. Characterization of RelA in Acinetobacter baumannii [publikováno online před tiskem, 2020 30. března]. J Bacteriol. 2020; JB.00045-20. doi: 10,1128 / JB.00045-20
- ^ Schlegel A, Bohm A, Lee SJ, Peist R, Decker K, Boos W (květen 2002). "Síťová regulace maltózového systému Escherichia coli". J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 4 (3): 301–7. PMID 11931562.