Sortilin 1 - Sortilin 1 - Wikipedia
Sortilin (SORT1) je protein že u lidí je kódován SORT1 gen na chromozom 1.[5] Tento protein je membrána typu I. glykoprotein v vakuolární třídění proteinů Rodina třídění proteinových (Vps10p) receptorů. I když je všudypřítomně exprimován v mnoha tkáních,[6] sortilin je nejhojnější v centrální nervový systém.[7] Na buněčné úrovni funguje sortilin v transportu bílkovin mezi Golgiho aparát, endozom, lysozom, a plazmatická membrána, což vede k jeho zapojení do několika biologických procesů, jako je glukóza a metabolismus lipidů stejně jako neurální rozvoj a buněčná smrt.[8][9][10][11][12] Kromě toho se funkce a role sortilinu nyní objevují u několika hlavních lidských onemocnění, jako je ateroskleróza a ischemická choroba srdeční, Alzheimerova choroba, a rakovina.[13][14][15] The SORT1 gen také obsahuje jeden z 27 loci spojené se zvýšeným rizikem ischemické choroby srdeční.[16]
Struktura
Gen
The SORT1 Gen leží na chromozomu 1 v pásmu 1p13.3 a zahrnuje 23 exony.[5] Tento gen kóduje 2 izoformy přes alternativní sestřih.[17]
Protein
Sortilin je členem rodiny třídicích receptorů Vps10p.[7] Krystalizace Studie proteinu ukazují, že při komplexaci s ligand neurotensin, Vps10 ektodoména sortilinu tvoří desetilistou beta-vrtulovou strukturu s vnitřním tunelem, který obsahuje více ligandů vazebná místa.[18] Aby se zabránilo předčasnému vázání ligandu během jeho syntéza, prekurzorový protein sortilinu obsahuje 44-aminokyselina pro-peptid který slouží jako garde pro doménu Vps10p.[19] Navíc dva hydrofobní smyčky byly detekovány v této doméně a působí na ukotvení proteinu v buněčné membráně.[20] Bylo také prokázáno, že sortilin prochází konformační změnou a tvoří a dimer bílkovin v kyselých podmínkách podobných podmínkám nalezeným v endozom, což naznačuje dvojitý mechanismus pro uvolňování ligandu indukovaného nízkým pH a možná signalizaci směrem k recyklaci receptoru. [21]
Funkce
U lidí je sortilin exprimován v široké škále typů buněk a tkání, jako je mozek, mícha, nadledvina, Štítná žláza, B-lymfocyty, adipocyty, kosterní sval, a srdce.[22] Jako třídící receptor na povrch buňky a na endoplazmatické retikulum -Golgiho aparát v buňce, sortilin je zapojen do doprava široké škály intracelulárních proteinů mezi trans-Golgiho sítí, endozomem, lysozomem a sekreční granule, stejně jako plazmatická membrána.[8] Tato molekulární funkce umožňuje sortilinu účastnit se různých biologických procesů, včetně transportu GLUT4 na plazmatickou membránu Tlustý a buňky kosterního svalstva v reakci na inzulín.[9] Rovněž zprostředkovává interakci mezi proNGF a p75NTR: sortilin komplex tím, že jedná jako ko-receptor signalizovat smrt buněk.[12][19] Pokutová regulace neurotrofický faktor odvozený z mozku (BDNF) pomocí sortilinu je vyžadován jak pro neurony, tak pro nádorová buňka přežití.[23] Kromě toho byl sortilin zapleten do LDL -cholesterol metabolismus, VLDL sekrece a PCSK9 sekrece, a hraje tak roli ve vývoji aterosklerózy léze.[10][11] Mezi další procesy zahrnující sortilin patří endocytóza,[8] negativní regulace lipoprotein lipáza aktivita,[24] myotube diferenciace,[25] zkostnatění,[26] a regulace genová exprese.[25]
Klinický význam
Vzhledem k jeho funkci při usnadňování lysozomální degradace nebo recyklace ligandů v metabolismu lipidů[11][13][27][28][29] a neurální systém,[30] sortilin pravděpodobně hraje důležitou roli v základních mechanismech a patofyziologie aterogeneze a ischemické choroby srdeční, stejně jako v neurologické poruchy. Například sortilin byl identifikován jako důležitý receptor pro mozek apolipoprotein E. (APOE) metabolismus, který se podílí na základních mechanismech Alzheimerovy choroby.[30][31][32][33] Významná role sortilinu byla nedávno také hlášena v oblasti onkologie, protože to bylo zjištěno u několika rakovinové buněčné linie. Zejména lidský rakovinový epitelové buňky vykazovaly zvýšené hladiny sortilinu ve srovnání s normálními epiteliálními tkáněmi. Dále se zdá, že sortilin se podílí na progresi rakovina prsu a přispívá k nádoru buněčná adheze a invaze.[14][15]
Klinický marker
V roce 2007 byl chromozom 1p13.3 identifikován jako slibný lokus prostřednictvím a v celém genomu přístup u pacientů s ischemickou chorobou srdeční.[34] Shromažďování důkazů následně naznačuje, že SORT1 Gen na lokusu 1p13 je důležitým rizikovým faktorem pro onemocnění koronárních tepen, kterému se připisuje poruchy metabolismu lipidů.[34][35][36] Jelikož byla stanovena role sortilinu v metabolismu lipidů a rozvoji aterosklerózy, nedávná studie dále uvádí, že zvýšené uvolňování rozpustného sortilinu z krevních destiček, měřeno jako cirkulující sortilin, může být spojeno s aktivací destiček in vivo.[37] Toto pozorování také naznačuje, že sortilin má potenciální uplatnění jako klinický biomarker pro diagnostiku a prognózu.[10][37] Studie genetického rizika multi-lokusu navíc založená na kombinaci 27 lokusů včetně SORT1 gen, identifikovali jednotlivce se zvýšeným rizikem jak příhodných, tak opakovaných příhod ischemické choroby srdeční, stejně jako zvýšený klinický přínos z statin terapie. Studie byla založena na komunitě kohorta studie (Malmova dieta a studie o rakovině) a další čtyři randomizované kontrolované studie kohort primární prevence (JUPITER a ASCOT) a kohort sekundární prevence (PÉČE a PROVE IT-TIMI 22).[16]
Interakce
Sortilin byl prokázán komunikovat s GGA1[38] a GGA2.[8][38]
Interaktivní mapa cest
Sortilin se účastní interakcí v rámci pučící vezikuly trans-Golgiho sítě a Signální dráhy BDNF.
Viz také
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000134243 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000068747 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b „Entrez Gene: SORT1 sortilin 1“.
- ^ „BioGPS - váš systém genového portálu“. biogps.org. Citováno 2016-08-16.
- ^ A b Andersen JL, Schrøder TJ, Christensen S, Strandbygård D, Pallesen LT, García-Alai MM, Lindberg S, Langgård M, Eskildsen JC, David L, Tagmose L, Simonsen KB, Maltas PJ, Rønn LC, de Jong IE, Malik IJ , Egebjerg J, Karlsson JJ, Uppalanchi S, Sakumudi DR, Eradi P, Watson SP, Thirup S (únor 2014). "Identifikace prvního malomolekulárního ligandu neuronového receptoru sortilinu a stanovení struktury komplexu receptor-ligand". Acta Crystallographica oddíl D. 70 (Pt 2): 451–60. doi:10.1107 / S1399004713030149. PMC 3940197. PMID 24531479.
- ^ A b C d Nielsen MS, Madsen P, Christensen EI, Nykjaer A, Gliemann J, Kasper D, Pohlmann R, Petersen CM (květen 2001). „Sortilinový cytoplazmatický ocas zprostředkuje transport Golgiho endosomu a váže doménu VHS třídicího proteinu GGA2“. Časopis EMBO. 20 (9): 2180–90. doi:10.1093 / emboj / 20.9.2180. PMC 125444. PMID 11331584.
- ^ A b Huang G, Buckler-Pena D, Nauta T, Singh M, Asmar A, Shi J, Kim JY, Kandror KV (říjen 2013). „Citlivost inzulínu na transportér glukózy 4 v buňkách 3T3-L1 závisí na přítomnosti sortilinu.“. Molekulární biologie buňky. 24 (19): 3115–22. doi:10,1091 / mbc.E12-10-0765. PMC 3784384. PMID 23966466.
- ^ A b C Patel KM, Strong A, Tohyama J, Jin X, Morales CR, Billheimer J, Millar J, Kruth H, Rader DJ (únor 2015). „Makrofágový sortilin podporuje absorpci LDL, tvorbu pěnových buněk a aterosklerózu“. Výzkum oběhu. 116 (5): 789–96. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.116.305811. PMC 4602371. PMID 25593281.
- ^ A b C Kjolby M, Nielsen MS, Petersen CM (duben 2015). „Sortilin kódovaný kardiovaskulárním rizikovým genem SORT1 a jeho navrhované funkce při kardiovaskulárních onemocněních“. Aktuální zprávy o ateroskleróze. 17 (4): 496. doi:10.1007 / s11883-015-0496-7. PMID 25702058.
- ^ A b Nykjaer A, Lee R, Teng KK, Jansen P, Madsen P, Nielsen MS, Jacobsen C, Kliemannel M, Schwarz E, Willnow TE, Hempstead BL, Petersen CM (únor 2004). „Sortilin je nezbytný pro smrt neuronových buněk indukovanou proNGF“. Příroda. 427 (6977): 843–8. doi:10.1038 / nature02319. PMID 14985763.
- ^ A b Goettsch C, Hutcheson JD, Aikawa M, Iwata H, Pham T, Nykjaer A, Kjolby M, Rogers M, Michel T, Shibasaki M, Hagita S, Kramann R, Rader DJ, Libby P, Singh SA, Aikawa E (duben 2016 ). "Sortilin zprostředkovává vaskulární kalcifikaci prostřednictvím jeho náboru do extracelulárních vezikul". The Journal of Clinical Investigation. 126 (4): 1323–36. doi:10.1172 / JCI80851. PMC 4811143. PMID 26950419.
- ^ A b Roselli S, Pundavela J, Demont Y, Faulkner S, Keene S, Attia J, Jiang CC, Zhang XD, Walker MM, Hondermarck H (duben 2015). „Sortilin je spojován s agresivitou rakoviny prsu a přispívá k adhezi a invazi nádorových buněk“. Cílový cíl. 6 (12): 10473–86. doi:10,18632 / oncotarget.3401. PMC 4496368. PMID 25871389.
- ^ A b Wilson CM, Naves T, Al Akhrass H, Vincent F, Melloni B, Bonnaud F, Lalloué F, Jauberteau MO (2016-02-01). „Nová role v sortilinově pásu u rakoviny“. Komunikativní a integrativní biologie. 9 (1): e1130192. doi:10.1080/19420889.2015.1130192. PMC 4802778. PMID 27066187.
- ^ A b Mega JL, Stitziel NO, Smith JG, Chasman DI, Caulfield MJ, Devlin JJ, Nordio F, Hyde CL, Cannon CP, Sacks FM, Poulter NR, Sever PS, Ridker PM, Braunwald E, Melander O, Kathiresan S, Sabatine MS (Červen 2015). „Genetické riziko, příhody ischemické choroby srdeční a klinický přínos léčby statiny: analýza studií primární a sekundární prevence“. Lanceta. 385 (9984): 2264–71. doi:10.1016 / S0140-6736 (14) 61730-X. PMC 4608367. PMID 25748612.
- ^ „SORT1 - prekurzor sortilinu - Homo sapiens (člověk) - gen a protein SORT1“. www.uniprot.org. Citováno 2016-08-16.
- ^ Quistgaard EM, Madsen P, Grøftehauge MK, Nissen P, Petersen CM, Thirup SS (leden 2009). "Ligandy se vážou na Sortilin v tunelu domény s deseti lopatkami beta-vrtule". Přírodní strukturní a molekulární biologie. 16 (1): 96–8. doi:10.1038 / nsmb.1543. PMID 19122660.
- ^ A b Nykjaer A, Willnow TE (duben 2012). "Sortilin: receptor pro regulaci životaschopnosti a funkce neuronů". Trendy v neurovědách. 35 (4): 261–70. doi:10.1016 / j.tins.2012.01.003. PMID 22341525.
- ^ Quistgaard EM, Grøftehauge MK, Madsen P, Pallesen LT, Christensen B, Sørensen ES, Nissen P, Petersen CM, Thirup SS (září 2014). „Přehodnocení struktury domény Vps10 lidského sortilinu a jeho interakce s neurotensinem“. Věda o bílkovinách. 23 (9): 1291–300. doi:10.1002 / pro.2512. PMC 4243999. PMID 24985322.
- ^ Leloup N, Loessl P, Meijer DH, Brennich M, Heck AJ, Thies-Weesie DM, Janssen BJ (listopad 2017). „Konformační změna vyvolaná nízkým pH a dimerizace sortilinu spouští uvolňování endocytózovaného ligandu“. Příroda komunikace. 8 (1708). doi:10.1038 / s41467-017-01485-5. PMC 5700061. PMID 29167428.
- ^ Schmidt V, Willnow TE (únor 2016). „Třídění proteinů se pokazilo - receptory domény VPS10P u kardiovaskulárních a metabolických onemocnění“ (PDF). Ateroskleróza. 245: 194–9. doi:10.1016 / j.atheroskleróza.2015.11.027. PMID 26724530.
- ^ Akil H, Perraud A, Mélin C, Jauberteau MO, Mathonnet M (01.01.2011). „Dolaďovací role endogenního neurotrofního faktoru odvozeného od mozku, TrkB a sortilinu v přežití buněk kolorektálního karcinomu“. PLOS ONE. 6 (9): e25097. doi:10.1371 / journal.pone.0025097. PMC 3180371. PMID 21966426.
- ^ Nielsen MS, Jacobsen C, Olivecrona G, Gliemann J, Petersen CM (březen 1999). „Sortilinový / neurotensinový receptor-3 váže a zprostředkovává degradaci lipoproteinové lipázy“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (13): 8832–6. doi:10.1074 / jbc.274.13.8832. PMID 10085125.
- ^ A b Ariga M, Nedachi T, Katagiri H, Kanzaki M (duben 2008). „Funkční role sortilinu v myogenezi a vývoji transportního systému glukózy reagujícího na inzulín v myocytech C2C12“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (15): 10208–20. doi:10,1074 / jbc.M710604200. PMID 18258592.
- ^ Maeda S, Nobukuni T, Shimo-Onoda K, Hayashi K, Yone K, Komiya S, Inoue I (říjen 2002). „Sortilin je nadměrně regulován během osteoblastické diferenciace mezenchymálních kmenových buněk a podporuje mineralizaci extracelulární matrix“. Journal of Cellular Physiology. 193 (1): 73–9. doi:10.1002 / jcp.10151. PMID 12209882.
- ^ Strong A, Rader DJ (červen 2012). „Sortilin jako regulátor metabolismu lipoproteinů“. Aktuální zprávy o ateroskleróze. 14 (3): 211–8. doi:10.1007 / s11883-012-0248-x. PMC 7089359. PMID 22538429.
- ^ Zhong LY, Cayabyab FS, Tang CK, Zheng XL, Peng TH, Lv YC (září 2016). "Sortilin: Nový regulátor v metabolismu lipidů a aterogenezi". Clinica Chimica Acta. 460: 11–7. doi:10.1016 / j.cca.2016.06.013. PMID 27312323.
- ^ Kjolby M, Andersen OM, Breiderhoff T, Fjorback AW, Pedersen KM, Madsen P, Jansen P, Heeren J, Willnow TE, Nykjaer A (září 2010). „Sort1, kódovaný lokusem kardiovaskulárního rizika 1p13.3, je regulátorem exportu jaterních lipoproteinů“. Buněčný metabolismus. 12 (3): 213–23. doi:10.1016 / j.cmet.2010.08.006. PMID 20816088.
- ^ A b Carlo AS (01.10.2013). „Sortilin, nový receptor APOE zapojený do Alzheimerovy choroby“. Prion. 7 (5): 378–82. doi:10,4161 / pri.26746. PMC 4134342. PMID 24121631.
- ^ Jin C, Liu X, Zhang F, Wu Y, Yuan J, Zhu J, Zhang F, Wang G, Cheng Z (01.01.2013). „Aktualizovaná metaanalýza vztahu mezi variantami SORL1 a rizikem sporadické Alzheimerovy choroby“. Journal of Alzheimer's Disease. 37 (2): 429–37. doi:10,3233 / JAD-130533. PMID 23948893.
- ^ Piscopo P, Tosto G, Belli C, Talarico G, Galimberti D, Gasparini M, Canevelli M, Poleggi A, Crestini A, Albani D, Forloni G, Lucca U, Quadri P, Tettamanti M, Fenoglio C, Scarpini E, Bruno G , Vanacore N, Confaloni A (01.01.2015). „Gen SORL1 je spojován s přechodem z mírného kognitivního poškození na Alzheimerovu chorobu“. Journal of Alzheimer's Disease. 46 (3): 771–6. doi:10,3233 / JAD-141551. PMID 25881907.
- ^ Andersson CH, Hansson O, Minthon L, Andreasen N, Blennow K, Zetterberg H, Skoog I, Wallin A, Nilsson S, Kettunen P (červenec 2016). „Genetická varianta genu Sortilin 1 je spojena se sníženým rizikem Alzheimerovy choroby“. Journal of Alzheimer's Disease. 53: 1353–63. doi:10,3233 / JAD-160319. PMC 5147507. PMID 27392867.
- ^ A b Samani NJ, Erdmann J, Hall AS, Hengstenberg C, Mangino M, Mayer B, Dixon RJ, Meitinger T, Braund P, Wichmann HE, Barrett JH, König IR, Stevens SE, Szymczak S, Tregouet DA, Iles MM, Pahlke F , Pollard H, Lieb W, Cambien F, Fischer M, Ouwehand W, Blankenberg S, Balmforth AJ, Baessler A, Ball SG, Strom TM, Braenne I, Gieger C, Deloukas P, Tobin MD, Ziegler A, Thompson JR, Schunkert H (srpen 2007). „Genomewide asociační analýza ischemické choroby srdeční“. The New England Journal of Medicine. 357 (5): 443–53. doi:10.1056 / NEJMoa072366. PMC 2719290. PMID 17634449.
- ^ Nikpay M, Goel A, Won HH, Hall LM, Willenborg C, Kanoni S a kol. (Říjen 2015). „Komplexní metaanalýza ischemické choroby srdeční založené na genomu založené na 1 000 genomech“. Genetika přírody. 47 (10): 1121–30. doi:10,1038 / ng.3396. PMC 4589895. PMID 26343387.
- ^ Zeller T, Blankenberg S, Diemert P (leden 2012). „Celosvětové asociační studie kardiovaskulárních onemocnění - aktualizace z roku 2011“. Klinická chemie. 58 (1): 92–103. doi:10.1373 / clinchem.2011.170431. PMID 22125304.
- ^ A b Ogawa K, Ueno T, Iwasaki T, Kujiraoka T, Ishihara M, Kunimoto S, Takayama T, Kanai T, Hirayama A, Hattori H (červen 2016). „Rozpustný sortilin je uvolňován aktivovanými krevními destičkami a jeho cirkulující hladiny jsou spojeny s kardiovaskulárními rizikovými faktory“. Ateroskleróza. 249: 110–5. doi:10.1016 / j.atheroskleróza.2016.03.041. PMID 27085161.
- ^ A b Jacobsen L, Madsen P, Nielsen MS, Geraerts WP, Gliemann J, Smit AB, Petersen CM (leden 2002). "Cytoplazmatická doména sorLA interaguje s GGA1 a -2 a definuje minimální požadavky na vazbu GGA". FEBS Dopisy. 511 (1–3): 155–8. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 03299-9. PMID 11821067.
Další čtení
- Vincent JP, Mazella J, Kitabgi P (červenec 1999). "Neurotensin a neurotensinové receptory". Trendy ve farmakologických vědách. 20 (7): 302–9. doi:10.1016 / S0165-6147 (99) 01357-7. PMID 10390649.
- Mazella J (leden 2001). „Sortilin / neurotensin receptor-3: nový nástroj pro vyšetřování neurotensinové signalizace a buněčného obchodování?“. Mobilní signalizace. 13 (1): 1–6. doi:10.1016 / S0898-6568 (00) 00130-3. PMID 11257441.
- Petersen CM, Nielsen MS, Nykjaer A, Jacobsen L, Tommerup N, Rasmussen HH, Roigaard H, Gliemann J, Madsen P, Moestrup SK (únor 1997). „Molekulární identifikace nového kandidátního třídícího receptoru purifikovaného z lidského mozku proteinovou afinitní chromatografií spojenou s receptorem“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (6): 3599–605. doi:10.1074 / jbc.272.6.3599. PMID 9013611.
- Lin BZ, Pilch PF, Kandror KV (září 1997). „Sortilin je hlavní proteinovou složkou vezikul obsahujících glutlut4“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (39): 24145–7. doi:10.1074 / jbc.272.39.24145. PMID 9305862.
- Tauris J, Ellgaard L, Jacobsen C, Nielsen MS, Madsen P, Thøgersen HC, Gliemann J, Petersen CM, Moestrup SK (červen 1998). „Karboxyterminální doména proteinu spojeného s receptorem se váže na doménu Vps10p sortilinu.“ FEBS Dopisy. 429 (1): 27–30. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 00559-6. PMID 9657377.
- Mazella J, Zsürger N, Navarro V, Chabry J, Kaghad M, Caput D, Ferrara P, Vita N, Gully D, Maffrand JP, Vincent JP (říjen 1998). „100-kDa neurotensinový receptor je gp95 / sortilin, receptor spojený s jiným než G-proteinem“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (41): 26273–6. doi:10.1074 / jbc.273.41.26273. PMID 9756851.
- Munck Petersen C, Nielsen MS, Jacobsen C, Tauris J, Jacobsen L, Gliemann J, Moestrup SK, Madsen P (únor 1999). „Propeptidové štěpení podmiňuje receptor sortilinu / neurotensinu 3 pro vazbu ligandu“. Časopis EMBO. 18 (3): 595–604. doi:10.1093 / emboj / 18.3.595. PMC 1171152. PMID 9927419.
- Nielsen MS, Jacobsen C, Olivecrona G, Gliemann J, Petersen CM (březen 1999). „Sortilinový / neurotensinový receptor-3 váže a zprostředkovává degradaci lipoproteinové lipázy“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (13): 8832–6. doi:10.1074 / jbc.274.13.8832. PMID 10085125.
- Nielsen MS, Madsen P, Christensen EI, Nykjaer A, Gliemann J, Kasper D, Pohlmann R, Petersen CM (květen 2001). „Sortilinový cytoplazmatický ocas zprostředkuje transport Golgiho endosomu a váže doménu VHS třídicího proteinu GGA2“. Časopis EMBO. 20 (9): 2180–90. doi:10.1093 / emboj / 20.9.2180. PMC 125444. PMID 11331584.
- Takatsu H, Katoh Y, Shiba Y, Nakayama K (červenec 2001). „Golgiho lokalizace, ušní homologická doména gama-adapinu, proteiny vázající ADP-ribosylační faktor (GGA) interagují s kyselými dileucinovými sekvencemi v cytoplazmatických doménách třídících receptorů prostřednictvím jejich domén Vps27p / Hrs / STAM (VHS)“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (30): 28541–5. doi:10,1074 / jbc.C100218200. PMID 11390366.
- Hampe W, Rezgaoui M, Hermans-Borgmeyer I, Schaller HC (červen 2001). „Geny pro lidské receptory obsahující doménu VPS10 jsou velké a obsahují mnoho malých exonů.“ Genetika člověka. 108 (6): 529–36. doi:10,1007 / s004390100504. PMID 11499680.
- Shiba T, Takatsu H, Nogi T, Matsugaki N, Kawasaki M, Igarashi N, Suzuki M, Kato R, Earnest T, Nakayama K, Wakatsuki S (únor 2002). "Strukturální základ pro rozpoznávání sekvence dileucinu v kyselém klastru pomocí GGA1". Příroda. 415 (6874): 937–41. doi:10.1038 / 415937a. PMID 11859376.
- Maeda S, Nobukuni T, Shimo-Onoda K, Hayashi K, Yone K, Komiya S, Inoue I (říjen 2002). „Sortilin je nadměrně regulován během osteoblastické diferenciace mezenchymálních kmenových buněk a podporuje mineralizaci extracelulární matrix“. Journal of Cellular Physiology. 193 (1): 73–9. doi:10.1002 / jcp.10151. PMID 12209882.
- Martin S, Navarro V, Vincent JP, Mazella J (říjen 2002). „Neurotensinový receptor-1 a -3 komplex moduluje buněčnou signalizaci neurotensinu v buněčné linii HT29“. Gastroenterologie. 123 (4): 1135–43. doi:10.1053 / gast.2002.36000. PMID 12360476.
- Navarro V, Vincent JP, Mazella J (listopad 2002). "Uvolňování luminální domény neurotensinového receptoru-3 / sortilinu v buněčné linii HT29". Komunikace pro biochemický a biofyzikální výzkum. 298 (5): 760–4. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 02564-0. PMID 12419319.
- Martin S, Vincent JP, Mazella J (únor 2003). „Zapojení neurotensinového receptoru-3 do neurotensinem indukované migrace lidských mikroglií“. The Journal of Neuroscience. 23 (4): 1198–205. doi:10.1523 / JNEUROSCI.23-04-01198.2003. PMID 12598608.
- Lefrancois S, Zeng J, Hassan AJ, Canuel M, Morales CR (prosinec 2003). „Lyzozomální přenos proteinů sfingolipidového aktivátoru (SAP) je zprostředkován sortilinem“. Časopis EMBO. 22 (24): 6430–7. doi:10.1093 / emboj / cdg629. PMC 291824. PMID 14657016.