Hydrofobní účinek - Hydrophobic effect

The hydrofobní účinek je pozorovaná tendence nepolární látky agregovat v vodný roztok a vyloučit voda molekuly.[1][2] Slovo hydrofobní doslovně znamená „strach z vody“ a popisuje segregace vody a nepolárních látek, což maximalizuje vodíkovou vazbu mezi molekulami vody a minimalizuje kontaktní oblast mezi vodou a nepolárními molekulami. Z hlediska termodynamiky je hydrofobním účinkem změna volné energie vody obklopující rozpuštěnou látku.[3] Pozitivní změna volné energie okolního rozpouštědla naznačuje hydrofobicitu, zatímco negativní změna volné energie implikuje hydrofilnost.
Hydrofobní účinek je odpovědný za rozdělení směsi oleje a vody na její dvě složky. Je také zodpovědný za účinky spojené s biologií, včetně: buněčná membrána a tvorba vezikul, skládání bílkovin, vložení membránové proteiny do nepolárního lipidového prostředí a bílkovinnýchmalá molekula sdružení. Proto je hydrofobní účinek pro život zásadní.[4][5][6][7] Látky, u nichž je tento účinek pozorován, jsou známy jako hydrofobů.
Amphiphiles
Amphiphiles jsou molekuly, které mají hydrofobní i hydrofilní domény. Čistící prostředky jsou složeny z amfifilů, které umožňují existenci hydrofobních molekul solubilizovaný ve vodě formováním micely a dvojvrstvy (jako v mýdlové bubliny ). Jsou také důležité buněčné membrány složený z amfifilních fosfolipidy které zabraňují smíchání vnitřního vodného prostředí buňky s vnější vodou.
Skládání makromolekul
V případě skládání proteinů je hydrofobní účinek důležitý pro pochopení struktury proteinů, které mají hydrofobní účinek aminokyseliny (jako glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, fenylalanin, tryptofan a methionin ) seskupeny dohromady v proteinu. Struktury ve vodě rozpustných proteinů mají hydrofobní jádro, ve kterém boční řetězy jsou pohřbeni z vody, která stabilizuje složený stav. Účtováno a polární postranní řetězce jsou umístěny na povrchu vystaveném rozpouštědlu, kde interagují s okolními molekulami vody. Minimalizace počtu hydrofobních postranních řetězců vystavených vodě je hlavní hnací silou procesu skládání,[8][9][10] ačkoli tvorba vodíkových vazeb v proteinu také stabilizuje proteinovou strukturu.[11][12]
The energetika z DNA Bylo zjištěno, že sestava terciární struktury je poháněna kromě toho hydrofobním účinkem Watson-Crickovo párování základen, který je zodpovědný za sekvenční selektivitu, a stohovací interakce mezi aromatickými bázemi.[13][14]
Čištění bílkovin
v biochemie, hydrofobní účinek lze použít k oddělení směsí proteinů na základě jejich hydrofobicity. Sloupcová chromatografie s hydrofobní stacionární fází, jako je fenyl -sepharose způsobí, že více hydrofobních proteinů bude cestovat pomaleji, zatímco méně hydrofobních eluovat ze sloupce dříve. K dosažení lepší separace lze přidat sůl (vyšší koncentrace soli zvyšují hydrofobní účinek) a její koncentrace se s postupující separací snižuje.[15]
Způsobit

Původ hydrofobního účinku není zcela objasněn. Někteří tvrdí, že hydrofobní interakce je většinou entropický účinek pocházející z narušení vysoce dynamického Vodíkové vazby mezi molekulami kapalné vody nepolární solutem.[16] Uhlovodíkový řetězec nebo podobná nepolární oblast velké molekuly není schopna vytvářet vodíkové vazby s vodou. Zavedení takového povrchu bez vodíku do vody způsobí narušení sítě vodíkových vazeb mezi molekulami vody. Vodíkové vazby jsou tangenciálně přeorientovány na tento povrch, aby se minimalizovalo narušení vodíkové vazby 3D sítě molekul vody, což vede ke strukturované vodní „kleci“ kolem nepolárního povrchu. Molekuly vody, které tvoří „klec“ (nebo klatrát ) mají omezenou pohyblivost. V solvatačním plášti malých nepolárních částic je omezení přibližně 10%. Například v případě rozpuštěného xenonu při pokojové teplotě bylo zjištěno omezení pohyblivosti 30%.[17] V případě větších nepolárních molekul může být reorientační a translační pohyb molekul vody v solvatačním plášti omezen faktorem dva až čtyři; tedy při 25 ° C se doba reorientační korelace vody zvyšuje ze 2 na 4-8 pikosekund. Obecně to vede k významným ztrátám v translaci a rotaci entropie molekul vody a činí tento proces nepříznivým z hlediska energie zdarma v systému.[18] Agregací dohromady nepolární molekuly redukují povrch vystavený vodě a minimalizovat jejich rušivý účinek.
Hydrofobní účinek lze kvantifikovat měřením rozdělovací koeficienty nepolárních molekul mezi vodou a nepolárními rozpouštědly. Rozdělovací koeficienty lze transformovat na energie zdarma převodu, který zahrnuje entalpický a entropické komponenty, ΔG = ΔH - TΔS. Tyto komponenty jsou experimentálně určeny pomocí kalorimetrie. Bylo zjištěno, že hydrofobní účinek je řízen entropií při teplotě místnosti kvůli snížené mobilitě molekul vody v solvatačním plášti nepolární solutu; entalpická složka přenosové energie však byla shledána příznivou, což znamená, že v důsledku snížené pohyblivosti molekul vody posílila vazby voda-vodík v solvatačním plášti. Při vyšší teplotě, kdy se molekuly vody stanou mobilnějšími, tento energetický zisk klesá spolu s entropickou složkou. Hydrofobní účinek závisí na teplotě, která vede k „chladu denaturace "bílkovin.[19]
Hydrofobní účinek lze vypočítat porovnáním volné energie solvatace s objemovou vodou. Tímto způsobem lze hydrofobní účinek nejen lokalizovat, ale také rozložit na entalpické a entropické příspěvky.[3]
Viz také
- Entropická síla
- Hydrofob
- Hydrofil
- Stupnice hydrofobicity
- Mezifázové napětí
- Superhydrofob
- Superhydrofobní povlak
Reference
- ^ IUPAC, Kompendium chemické terminologie, 2. vyd. („Zlatá kniha“) (1997). Online opravená verze: (2006–) “hydrofobní interakce ". doi:10.1351 / zlatá kniha.H02907
- ^ Chandler D (2005). "Rozhraní a hnací síla hydrofobní sestavy". Příroda. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005 Natur.437..640C. doi:10.1038 / nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
- ^ A b Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). „Entalpické a entropické příspěvky k hydrofobicitě“. Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021 / acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
- ^ Kauzmann W (1959). "Některé faktory při interpretaci denaturace bílkovin". Pokroky v chemii proteinů, svazek 14. Pokroky v chemii proteinů. 14. s. 1–63. doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60608-7. ISBN 9780120342143. PMID 14404936.
- ^ Charton M, Charton BI (1982). "Strukturální závislost parametrů hydrofobicity aminokyselin". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
- ^ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). „Vazba benzoarylsulfonamidových ligandů na lidskou karboanhydrázu je necitlivá na formální fluoraci ligandu.“. Angew. Chem. Int. Vyd. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10,1002 / anie.201301813. PMID 23788494.
- ^ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Vodní sítě přispívají ke kompenzaci entalpie / entropie ve vazbě protein-ligand". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021 / ja4075776. PMID 24044696.
- ^ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1. ledna 1996). „Síly přispívající ke konformační stabilitě proteinů“. FASEB J.. 10 (1): 75–83. doi:10.1096 / fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551.
- ^ Compiani M, Capriotti E (prosinec 2013). "Výpočetní a teoretické metody skládání proteinů" (PDF). Biochemie. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021 / bi4001529. PMID 24187909. Archivovány od originál (PDF) dne 04.09.2015.
- ^ Callaway, David J. E. (1994). „Organizace vyvolaná rozpouštědly: fyzický model skládání myoglobinu“. Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika. 20 (1): 124–138. arXiv:cond-mat / 9406071. Bibcode:1994. druhá mat. 6071C. doi:10,1002 / prot. 340200203. PMID 7846023. S2CID 317080.
- ^ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). „Páteřní teorie skládání proteinů“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 103 (45): 16623–33. Bibcode:2006PNAS..10316623R. doi:10.1073 / pnas.0606843103. PMC 1636505. PMID 17075053.
- ^ Gerald Karp (2009). Buněčná a molekulární biologie: koncepty a experimenty. John Wiley and Sons. str. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
- ^ Gilbert HF (2001). Základní pojmy v biochemii: průvodce přežitím studenta (2. mezinárodní vydání). Singapur: McGraw-Hill. p.9. ISBN 978-0071356572.
- ^ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Základy fyzikální biochemie. Upper Saddle River, N.J .: Prentice-Hall. p. 18. ISBN 978-0137204595.
Viz také termodynamické diskusní stránky 137-144
- ^ Ahmad, Rizwan (2012). Čištění bílkovin. InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
- ^ Silverstein TP (leden 1998). „Skutečný důvod, proč se olej a voda nemísí“. Journal of Chemical Education. 75 (1): 116. Bibcode:1998JChEd..75..116S. doi:10.1021 / ed075p116.
- ^ Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). „Dynamika vody v blízkosti rozpuštěného ušlechtilého plynu. První přímý experimentální důkaz účinku zpomalení“. The Journal of Physical Chemistry. 99 (8): 2243–2246. doi:10.1021 / j100008a001.
- ^ Tanford C (1973). Hydrofobní účinek: tvorba micel a biologických membrán. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
- ^ Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "Studená denaturace proteinového dimeru sledována při atomovém rozlišení". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. doi:10.1038 / nchembio.1181. PMC 5521822. PMID 23396077.