Respirační pigment - Respiratory pigment

A respirační pigment je metaloprotein který slouží řadě důležitých funkcí, přičemž hlavní je O2 doprava.[1] Mezi další prováděné funkce patří O2 skladování, CO2 přeprava a přeprava látek jiných než dýchacích plynů. Existují čtyři hlavní klasifikace respiračního pigmentu: hemoglobin, hemocyanin, erythrocruorin–chlorocruorin, a hemerythrin. Globin obsahující hem[A] je nejčastěji se vyskytující respirační pigment, který se vyskytuje u nejméně 9 různých kmenů zvířat.[2]

Porovnání respiračních pigmentů

MetaloproteinGlobinyHemocyaninHemerythin
Hemoglobin[b]Erythrocruorin a chlorocruorin
Ó2 Vázací materiálŽehlička[3]Žehlička[4]Měď[3]Žehlička[3]
UmístěníIntracelulární[2]Mimobuněčný[5]Mimobuněčný[2]Intracelulární[2]
Zdrojový organizmusTéměř všechny obratlovců[2]
Arthropoda a Měkkýš[2]

Sipuncula, priapulida, někteří brachiopoda a jeden annelid rod [3]

Okysličená barvaJasně červená[1]
  • Erythrocruorin: jasně červená
  • Chlorocruorin: Zelený po zředění, červený po zahuštění [5]
Modrý[1]fialový[1]
Odkysličená barvaKarmínový[1]
  • Erythrocruorin: Tmavě červená
  • Chlorocruorin: Zelený po zředění, hnědočervený po zahuštění
Bezbarvý[1]Bezbarvý[1]

Hemoglobin, erythrocruorin a chlorocruorin jsou všechny globiny, železo-hemové proteiny se společným jádrem. Tam barva pochází z absorpčních spekter heme s Fe2+. Erythrocruorin a chlorocruorin jsou blízce příbuzné obří globiny, které používají někteří bezobratlí. Chlorocruorin má speciální skupinu hemu, která mu dává různé barvy.

Kterékoli z různobarevných konjugovaných proteinů, jako je hemoglobin, se vyskytují v živých organismech a fungují při přenosu kyslíku v buněčném dýchání.[Citace je zapotřebí ]

Globiny

Globin je považován za velmi starodávnou molekulu, která dokonce funguje jako své molekulární hodiny. Používá se dokonce k datu oddělení obratlovců a bezobratlých před více než 1 miliardou let. Globin má velkou biologickou distribuci, která se vyskytuje nejen u více než 9 různých kmenů zvířat, ale vyskytuje se také u některých hub a bakterií, dokonce je identifikována v uzlinách vázajících dusík na kořenech některých luštěnin. Izolace genu globinu z kořenových buněk rostlin naznačuje, že geny globinu, které byly zděděny od společného předka sdíleného rostlinami a zvířaty, mohou být přítomny ve všech rostlinách.[7]

Obratlovců hemoglobin

Obratlovci používají k dýchání tetramerický hemoglobin nesený v červených krvinkách. Existuje několik typů hemoglobinu, které byly nalezeny pouze v lidském těle. Hemoglobin A je „normální“ hemoglobin, varianta hemoglobinu, která je nejčastější po narození. Hemoglobin A2 je minoritní složka hemoglobinu nacházejícího se v červených krvinkách. Hemoglobin A2 tvoří méně než 3% celkového hemoglobinu červených krvinek. Hemoglobin F se obvykle vyskytuje pouze ve vývojovém stadiu plodu. Zatímco hemoglobin F po narození dramaticky klesá, je možné, že někteří lidé produkují určité hladiny hemoglobinu F po celý svůj život.[8]

Jiné hemoglobiny zvířat

Další informace: Hemoglobin § Analogy v organismech bez obratlovců

Zvířata používají k dýchání širokou škálu globinů. Podle struktury je lze klasifikovat jako:[9](Obr. 1)

  • Intracelulární Hbs. Tyto globiny se nacházejí uvnitř buňky, podobně jako Hb obratlovců.
  • Multi-podjednotka Hbs. Tyto globiny tvoří komplexy a pracují mimo buňku.
  • Multi-doména, multisubunit Hbs. Tyto globiny tvoří komplexy, fungují mimo buňku a mají více globinových domén na peptidový řetězec.

Leghemoglobin

Viz také: fytoglobin

Leghemoglobin je molekula podobné struktury jako myoglobin, která se v současné době používá v umělých masných výrobcích, jako je Nemožný hamburger, pro simulaci barvy masa i chuti.[10] Funkcí podobné hemoglobinu obsahuje leghemoglobin stopové množství železa, ale nachází se primárně v kořenech rostlin.[11]

Hemocyanin

Hemocyanin je respirační pigment, který používá měď jako molekulu vázající kyslík, na rozdíl od železa s hemoglobinem. Hemocyanin se nachází v členovci a Měkkýš. Zatímco hemocyanin je přítomen jak v Arthropodě, tak v Mollusca, předpokládá se, že se molekula vyvinula nezávisle v obou kmenech. U členovců a měkkýšů existuje několik dalších molekul, které mají podobnou strukturu jako hemocyanin, ale slouží zcela jiným účelům. Například existují tyrosinázy obsahující měď, které hrají významnou roli v imunitní obraně, hojení ran a kutikule členovců. Molekuly podobné struktuře hemocyaninu jsou seskupeny pod nadrodinou hemocyaninu.[12]

Poznámky

  1. ^ v laxním smyslu také známý jako „hemoglobin“
  2. ^ v užším smyslu pro tetramerickou formu

Reference

  1. ^ A b C d E F G Urich, Klaus (1994), Urich, Klaus (ed.), „Respirační pigmenty“, Srovnávací biochemie zvířat, Berlín, Heidelberg: Springer, s. 249–287, doi:10.1007/978-3-662-06303-3_7, ISBN  978-3-662-06303-3, vyvoláno 2020-11-21
  2. ^ A b C d E F Hill, Richard W .; Wyse, Gordon A .; Anderson, Margaret. "Transport kyslíku a oxidu uhličitého v tělních tekutinách (s úvodem do fyziologie kyselin - báze)". Fyziologie zvířat 4e (doprovodný web). Sinauer Associates. ISBN  978-1605357379. Citováno 10. listopadu 2020.
  3. ^ A b C d Lamy, Jean; Truchot, J.-P; Gilles, R; Mezinárodní unie biologických věd; Sekce srovnávací fyziologie a biochemie; Mezinárodní kongres srovnávací fyziologie a biochemie, eds. (1985). Respirační pigmenty u zvířat: vztah, struktura-funkce. Berlín; New York: Springer-Verlag. ISBN  978-0-387-15629-3. OCLC  12558726.
  4. ^ Fox, H. Munro (1949). „Na chlorocruorinu a hemoglobinu“. Sborník královské společnosti v Londýně. Série B, Biologické vědy. 136 (884): 378–388. ISSN  0080-4649.
  5. ^ A b Fox, Harold Munro; Gardiner, John Stanley (01.01.1932). „Kyslíková afinita chlorocruorinu“. Sborník královské společnosti v Londýně. Série B, obsahující články biologického charakteru. 111 (772): 356–363. doi:10.1098 / rspb.1932.0060.
  6. ^ Imai, Kiyohiro; Yoshikawa, Shinya (1985). "Vlastnosti vázající kyslík Potamilla chlorocruorin". European Journal of Biochemistry. 147 (3): 453–463. doi:10.1111 / j.0014-2956.1985.00453.x. ISSN  1432-1033.
  7. ^ Glomski, Chester; Tamburlin, Judith (1989). „Fylogenetická odysea erytrocytů. I Hemoglobin: univerzální respirační pigment“ (PDF). Histol Histopath. 4: 509–514.
  8. ^ "Hemoglobinopathies". srp.bwh.harvard.edu. Citováno 2020-11-21.
  9. ^ Weber RE, Vinogradov SN (duben 2001). „Hemoglobiny bezobratlých: funkce a molekulární adaptace“. Fyziologické recenze. 81 (2). doi:10.1152 / physrev.2001.81.2.569. S2CID  10863037.
  10. ^ Lee, Hyun Jung; Yong, Hae In; Kim, Minsu; Choi, Yun-Sang; Jo, Cheorun (říjen 2020). „Stav alternativ masa a jejich potenciální role na budoucím trhu s masem - přehled“. Asia-Australasian Journal of Animal Sciences. 33 (10): 1533–1543. doi:10.5713 / ajas.20.0419. ISSN  1011-2367. PMC  7463075. PMID  32819080.
  11. ^ Seehafer, A., & Bartels, M. (2019). Meat 2.0 - regulační prostředí rostlinného a kultivovaného masa. Evropský zákon o kontrole potravin a krmiv (EFFL), čl. 14 odst. 4,323-331.
  12. ^ Burmester, Thorsten (01.02.2001). „Molekulární vývoj nadrodiny hemocyaninů členovců“. Molekulární biologie a evoluce. 18 (2): 184–195. doi:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a003792. ISSN  0737-4038.

Další čtení

externí odkazy