Ornithin cyklodeamináza - Ornithine cyclodeaminase
| ornithin cyklodeamináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 4.3.1.12 | ||||||||
| Číslo CAS | 9054-76-6 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an ornithin cyklodeamináza (ES 4.3.1.12 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
L-ornitin L-prolin + NH4
Tento enzym tedy jeden má Podklad, L-ornitin a dva produkty, L-prolin a NH4.
Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně amoniakální lyázy, které štěpí vazby uhlík-dusík. The systematické jméno této třídy enzymů je L-ornithin amoniak-lyáza (cyklická; tvořící L-prolin). Mezi další běžně používaná jména patří ornitincykláza, ornitincykláza (deaminující), a L-ornithin amoniak-lyáza (cyklická). Tento enzym se účastní arginin a prolin biosyntéza. Zaměstnává jednoho kofaktor, NAD +.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007 dva struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1U7H a 1X7D.
Reference
- Costilow RN, Laycock L (1971). "Ornithin cykláza (deaminace). Čištění proteinu, který převádí ornithin na prolin, a definice optimálních podmínek testu". J. Biol. Chem. 246 (21): 6655–60. PMID 4399881.
- Muth WL, Costilow RN (1974). "Ornithin cykláza (deaminující). II. Vlastnosti homogenního enzymu". J. Biol. Chem. 249 (23): 7457–62. PMID 4373469.
- Espineda CE, Linford AS, Devine D, Brusslan JA (1999). „AtCAO gen kódující chlorofyl a oxygenázu je nezbytný pro syntézu chlorofylu b v Arabidopsis thaliana“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (18): 10507–11. Bibcode:1999PNAS ... 9610507E. doi:10.1073 / pnas.96.18.10507. PMC 17919. PMID 10468639.
- Goodman JL, Wang S, Alam S, Růžička FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). "Ornithin cyklodeamináza: struktura, mechanismus účinku a důsledky pro rodinu mu-krystalinů". Biochemie. 43 (44): 13883–91. doi:10.1021 / bi048207i. PMID 15518536.
- Alam S, Wang SC, Růžička FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). "Krystalizace a rentgenová difrakční analýza ornithin cyklodeaminázy z Pseudomonas putida". Acta Crystallogr. D. 60 (Pt 5): 941–4. doi:10.1107 / S0907444904005256. PMID 15103146.
 | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |