Mikrobiální rhodopsin - Microbial rhodopsin - Wikipedia

Nachový bakteriorhodopsin v Halobakterie na Cargill je odpařovací nádrže na sůl v San Francisco Bay, umístěný na Newark, Kalifornie[1]
Bakteriorhodopsin podobný protein
1m0l opm.png
Bakteriorhodopsinový trimer
Identifikátory
SymbolBac_rhodopsin
PfamPF01036
InterProIPR001425
STRÁNKAPDOC00291
SCOP22rd / Rozsah / SUPFAM
TCDB3.E.1
OPM nadčeleď6
OPM protein1vgo

Mikrobiální rhodopsiny, také známý jako bakteriální rhodopsiny jsou retinální vazebné proteiny které poskytují světlo závislé iontový transport a smyslové funkce v halofilní[2][3] a další bakterie. Jsou to integrální membránové proteiny se sedmi transmembránovými šroubovicemi, z nichž poslední obsahuje bod připojení pro sítnice (konzervovaný lysin).

Tato rodina proteinů zahrnuje světlo protonové pumpy, iontová čerpadla a iontové kanály, stejně jako světelné senzory. Například proteiny z halobakterie zahrnout bakteriorhodopsin a archaerhodopsin, které jsou poháněny světlem protonové pumpy; halorhodopsin, světlo poháněné chloridové čerpadlo; a smyslový rhodopsin, který oba zprostředkovává fotoatraktant (červeně) a fotofobní (v ultrafialové) odpovědi. Mezi proteiny z jiných bakterií patří proteorhodopsin.

Na rozdíl od svého jména se mikrobiální rhodopsiny nacházejí nejen v Archaea a Bakterie, ale také v Eukaryota (jako řasy ) a viry; i když jsou v komplexu vzácné mnohobuněčné organismy.[4][5]

Nomenklatura

Rhodopsin byl původně synonymem pro „vizuální fialová ", vizuál pigment (molekula citlivá na světlo) nalezená v sítnice žab a dalších obratlovců, používá tlumené vidění a obvykle se nacházejí v tyčové buňky. To je stále význam rhodopsinu v užším smyslu, jakýkoli protein evolučně homologní k tomuto proteinu. V širokém negenetickém smyslu rhodopsin označuje jakoukoli molekulu, ať už příbuznou genetickým původem či nikoli (většinou ne), která se skládá z opsinu a chromoforu (obvykle varianta sítnice). Všechny zvířecí rodopsiny vznikly (duplikací genů a divergencí) pozdě v historii velkého Receptor spojený s G-proteinem (GPCR) genová rodina, která sama vznikla po divergenci rostlin, hub, choanflagellat a hub z nejranějších zvířat. Retinální chromofor se nachází pouze v opsinové větvi této velké genové rodiny, což znamená, že jeho výskyt jinde představuje konvergentní evoluci, nikoli homologii. Mikrobiální rhodopsiny se podle pořadí velmi liší od kterékoli z rodin GPCR.[6]

Termín bakteriální rhodopsin původně odkazoval na první objevený mikrobiální rhodopsin, dnes známý jako bakteriorhodopsin. Ukázalo se, že první bakteriorhodopsin byl archaálního původu, od Halobacterium salinarum.[7] Od té doby byly objeveny další mikrobiální rhodopsiny, které tento termín vykreslují bakteriální rhodopsin dvojznačný.[8][9]

Stůl

Níže je uveden seznam některých známějších mikrobiálních rodopsinů a některých jejich vlastností.

FunkcenázevZkr.Čj.
protonová pumpa (H +)bakteriorhodopsinBR[10]
protonová pumpa (H +)proteorhodopsinPR[10]
protonová pumpa (H +)archaerhodopsinOblouk[11]
protonová pumpa (H +)xanthorhodopsinxR[12]
protonová pumpa (H +)Gloeobacter rhodopsinGR[13]
kationový kanál (+)channelrhodopsinChR[14]
kationtové čerpadlo (Na +)Krokinobacter eikastus rhodopsin 2KR2[15]
anionové čerpadlo (Cl-)halorhodopsinHR[10]
fotosenzorsmyslový rhodopsin ISR-I[10]
fotosenzorsenzorický rhodopsin IISR-II[10]
fotosenzorNeurospora opsin INOP-I[14][16]
enzym aktivovaný světlemrhodopsin guanylyl cyklázaRhGC[17]

Rodina mikrobiálních rhodopsinových iontů translokace

The Ion-translokační mikrobiální rodina rhodopsinu (MR) (TC # 3.E.1 ) je členem TOG Superrodina sekundárních dopravců. Členové rodiny MR katalyzovat světelnou iontovou translokaci přes mikrobiální cytoplazmatické membrány nebo slouží jako receptory světla. Většina proteinů z rodiny MR má přibližně stejnou velikost (250–350 aminoacylových zbytků) a má sedm transmembránový šroubovicové klíče s jejich N-konce na vnější straně a jejich C-konce uvnitř. V rodině MR je 9 podskupin:[18]

  1. Bakteriorhodopsiny pumpovat protony z buňky;
  2. Halorhodopsiny pumpovat chlorid (a další anionty, jako je bromid, jodid a dusičnan) do buňky;
  3. Senzorické rhodopsiny, které normálně fungují jako receptory fototaktického chování, jsou schopné odčerpávat protony z buňky, pokud jsou disociovány z proteinů jejich transduktorů;
  4. houbové chaparony jsou stresem indukované proteiny špatně definované biochemické funkce, ale tato podrodina zahrnuje také H+- čerpání rhodopsinu;[19]
  5. bakteriální rhodopsin, tzv Proteorhodopsin, je protonová pumpa poháněná světlem, která funguje stejně jako bakteriorhodopsiny;
  6. the Neurospora crassa receptor obsahující sítnici slouží jako a fotoreceptor (Neurospora ospin I);[20]
  7. protonový kanál se zelenými řasami, Channelrhodopsin-1;
  8. Senzorické rhodopsiny ze sinic.
  9. Světlem aktivovaná rhodopsin / guanylyl cykláza

Fylogenetická analýza mikrobiálních rodopsinů a podrobná analýza možných příkladů horizontální přenos genů byly zveřejněny.[21]

Struktura

Mezi struktury s vysokým rozlišením pro členy rodiny MR patří archaální proteiny, bakteriorhodopsin,[22] senzorický rhodopsin II,[23] halorhodopsin,[24] stejně jako Anabaena cyanobakteriální senzorický rhodopsin (TC # 3.E.1.1.6 )[25] a další.

Funkce

Zdá se, že asociace senzorických rodopsinů s jejich proteiny převodníků určuje, zda fungují jako transportéry nebo receptory. Asociace senzorického rhodopsinového receptoru s jeho převodníkem nastává přes transmembránové šroubovicové domény dvou interagujících proteinů. V jednom halofilním archeonu jsou dva smyslové rodopsiny, jeden (SRI), který reaguje pozitivně na oranžové světlo, ale negativně na modré světlo, druhý (SRII), který reaguje pouze negativně na modré světlo. Každý měnič je specifický pro svůj příbuzný receptor. K dispozici je rentgenová struktura SRII komplexovaná s jeho převodníkem (HtrII) v rozlišení 1,94 Å (1H2S​).[26] Byly přezkoumány molekulární a evoluční aspekty transdukce světelného signálu mikrobiálními senzorickými receptory.[27]

Homology

Homology zahrnují domnělé fungální chaperonové proteiny, rhodopsin obsahující sítnici z Neurospora crassa,[28] a H+- čerpání rhodopsinu z Leptosphaeria maculans,[19] protonové pumpy obsahující sítnici izolované z mořských bakterií,[29] fotoreceptor aktivovaný zeleným světlem v sinicích, který nečerpá ionty a interaguje s malým (14 kDa) rozpustným proteinem převodníku [25][30] a světelnou bránou H+ kanály ze zelené řasy, Chlamydomonas reinhardtii.[31] The N. crassa Protein NOP-1 vykazuje fotocyklus a konzervovaný H+ translokační zbytky, které naznačují, že tento domnělý fotoreceptor je pomalý H+ čerpadlo.[19][32][33]

Většina homologů rodiny MR v kvasinkách a plísních má přibližně stejnou velikost a topologii jako archaální proteiny (283–344 aminoacylových zbytků; 7 domnělých transmembránových α-helikálních segmentů), ale jsou indukovány tepelným šokem a toxickým rozpouštědlem proteiny neznámé biochemické funkce. Bylo navrženo, aby fungovaly jako chaperony řízené pmf, které skládají extracelulární proteiny, ale tento postulát podporuje pouze nepřímý důkaz.[20] Rodina MR je vzdáleně příbuzná 7 TMS LCT rodina (TC # 2.A.43 ).[20] Reprezentativní členy rodiny MR naleznete v Databáze klasifikace transportérů.

Bakteriorhodopsin

Hlavní článek: Bakteriorhodopsin

Bakteriorhodopsin pumpuje jeden H+ iont z cytosolu do extracelulárního média na absorbovaný foton. Byly navrženy konkrétní dopravní mechanismy a cesty.[24][34][35] Mechanismus zahrnuje:

  1. foto-izomerizace sítnice a její počáteční konfigurační změny,
  2. deprotonace retinální Schiffovy báze a vázané uvolňování protonu na povrch extracelulární membrány,
  3. událost přepnutí, která umožňuje reprotonaci Schiffovy báze z cytoplazmatické strany.

Šest strukturálních modelů popisuje transformace sítnice a její interakci s vodou 402, Asp85 a Asp212 v atomových detailech, jakož i posuny funkčních zbytků dále od Schiffova základna. Změny poskytují zdůvodnění toho, jak relaxace zkresleného sítnice způsobuje pohyby atomů vody a bílkovin, které vedou k vektorovým přenosům protonů do a ze Schiffovy báze.[34] Deformace šroubovice je spojena s vektorovým transportem protonů ve fotocyklu bakteriorhodopsinu.[36]

Většina zbytků účastnících se trimerace není konzervována v bakteriorhodopsinu, homologním proteinu schopném tvořit trimerní strukturu v nepřítomnosti bakterioruberinu. Přes velkou změnu v aminokyselinové sekvenci je tvar intratrimerového hydrofobního prostoru vyplněného lipidy vysoce zachován mezi archaerhodopsinem-2 a bakteriorhodopsinem. Jelikož transmembránová spirála směřující do tohoto prostoru prochází během cyklu čerpání protonů velkou konformační změnou, je možné, že trimerace je důležitou strategií k zachycení speciálních lipidových složek, které jsou relevantní pro aktivitu proteinu.[37]

Archaerhodopsin

Hlavní článek: Archaerhodopsin

Archaerhodopsiny jsou světlem řízené H+ iontové transportéry. Od bakteriorhodopsinu se liší tím, že bordová membrána, ve které jsou exprimovány, obsahuje bakterioruberin, druhý chromofor myslel na ochranu proti fotobělení. Bakteriorhodopsinu také chybí omega smyčka struktura, která byla pozorována na N-konci struktur několika archaerhodopsinů.

Archaerhodopsin-2 (AR2) se nachází v bordové membráně Halorubrum sp. Je to protonová pumpa poháněná světlem. Trigonální a šestihranné krystaly odhalily, že trimery jsou uspořádány na voštinové mřížce.[37] V těchto krystalech se bakterioruberin váže na štěrbiny mezi podjednotkami trimeru. Polyenový řetězec druhého chromoforu je nakloněn od normálu membrány o úhel asi 20 stupňů a na cytoplazmatické straně je obklopen helixy AB a DE sousedních podjednotek. Tento zvláštní vazebný režim naznačuje, že bakterioruberin hraje strukturální roli pro trimerizaci AR2. Ve srovnání se strukturou aR2 v jiné krystalové formě neobsahující žádný bakterioruberin má kanál pro uvolňování protonů v krystalu P321 nebo P6 (3) uzavřenější konformaci; tj. přirozená konformace proteinu je stabilizována v komplexu trimerní protein-bakterioruberin.

Jako nástroje jsou široce používány mutanty Archaerhodopsinu-3 (AR3) optogenetika pro neurovědecký výzkum.[38]

Channelrhodopsins

Hlavní článek: Channelrhodopsin

Channelrhodopsin -1 (ChR1) nebo channelopsin-1 (Chop1; Cop3; CSOA) z C. reinhardtii je úzce spjat se smyslovými rodopsiny archaea. Má 712 aas se signálním peptidem, následuje krátká amfipatická oblast a poté hydrofobní N-koncová doména se sedmi pravděpodobnými TMS (zbytky 76-309) následovaná dlouhou hydrofilní C-koncovou doménou přibližně 400 zbytků. Část C-koncové hydrofilní domény je homologní s intersektinem (protein domény 1H EH a SH3) zvířat (AAD30271).

Chop1 slouží jako protonový kanál se světelnou bránou a zprostředkovává fototaxi a fotofobní reakce v zelených řasách.[31] Na základě tohoto fenotypu lze Chop1 přiřadit TC kategorie # 1.A, ale protože patří do rodiny, ve které dobře charakterizované homology katalyzují aktivní iontový transport, je přiřazena do rodiny MR. Vyjádření chop1 gen nebo zkrácená forma tohoto genu kódujícího pouze hydrofobní jádro (zbytky 1-346 nebo 1-517) ve žabích oocytech v přítomnosti all-trans retinálu produkuje vodivost se světelnou bránou, která pasivně, ale selektivně vykazuje vlastnosti kanálu propustný pro protony. Tato aktivita kanálu pravděpodobně generuje bioelektrické proudy.[31]

Homolog ChR1 v C. reinhardtii je channelrhodopsin-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Tento protein je 57% identický, 10% podobný ChR1. Tvoří kationtově selektivní iontový kanál aktivovaný absorpcí světla. Přepravuje jak jednomocné, tak dvojmocné kationty. Desenzibilizuje na malou vodivost v nepřetržitém světle. Obnova po desenzibilizaci je urychlena extracelulárním H+ a negativní membránový potenciál. Může to být fotoreceptor pro tmavé adaptované buňky.[39] Přechodné zvýšení hydratace transmembránových α-šroubovic s t (1/2) = 60 μs hodnot s nástupem kationtové permeace. Aspartát 253 přijímá proton uvolněný Schiffovou bází (t (1/2) = 10 μs), přičemž druhá je reprotonována kyselinou asparagovou 156 (t (1/2) = 2 ms). Vnitřní akceptor protonů a donorové skupiny, odpovídající D212 a D115 v bakteriorhodopsinu, se jasně liší od ostatních mikrobiálních rodopsinů, což naznačuje, že jejich prostorové polohy v proteinu byly během evoluce přemístěny. E90 deprotonuje výhradně v nevodivém stavu. Pozorované reakce přenosu protonů a změny konformace proteinu souvisí s hradlováním kationtového kanálu.[40]

Halorhodopsiny

Hlavní článek: Halorhodopsin

Bakteriorhodopsin pumpuje jeden Cl− iont z extracelulárního média do cytosolu na absorbovaný foton. I když se ionty pohybují v opačném směru, generovaný proud (definovaný pohybem kladného náboje) je stejný jako pro bakteriorhodopsin a archaerhodopsiny.

Mořský bakteriální rhodopsin

Bylo hlášeno, že mořský bakteriální rhodopsin funguje jako protonová pumpa. Podobá se však také smyslovému rhodopsinu II archea, stejně jako Orfovi z houby Leptosphaeria maculans (AF290180). Tyto proteiny vykazují mezi sebou 20-30% identitu.

Transportní reakce

Generalizovaná transportní reakce pro bakterio- a senzorické rhodopsiny je:[18]

H+ (v) + hν → H+ (ven).

To pro halorhodopsin je:

Cl− (out) + hν → Cl− (v).

Viz také

Reference

  1. ^ Oren, Aharon (2002). "Molekulární ekologie extrémně halofilních Archea a bakterií". Ekologie mikrobiologie FEMS. 39 (1): 1–7. doi:10.1111 / j.1574-6941.2002.tb00900.x. ISSN  0168-6496. PMID  19709178.
  2. ^ Oesterhelt, Dieter; Tittor, Jörg (1989). „Dvě čerpadla, jeden princip: transport iontů na základě světla v halobakteriích“. Trendy v biochemických vědách. 14 (2): 57–61. doi:10.1016/0968-0004(89)90044-3. ISSN  0968-0004. PMID  2468194.
  3. ^ Lottspeich F, Oesterhelt D, Blanck A, Ferrando E, Schegk ES (1989). „Primární struktura smyslového rhodopsinu I, prokaryotického fotoreceptoru“. EMBO J.. 8 (13): 3963–3971. doi:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08579.x. PMC  401571. PMID  2591367.
  4. ^ Boeuf, Dominique; Audic, Stéphane; Brillet-Guéguen, Loraine; Caron, Christophe; Jeanthon, Christian (2015). „MicRhoDE: správná databáze pro analýzu rozmanitosti a vývoje mikrobiálních rhodopsinů“. Databáze. 2015: bav080. doi:10.1093 / databáze / bav080. ISSN  1758-0463. PMC  4539915. PMID  26286928.
  5. ^ Yawo, Hiromu; Kandori, Hideki; Koizumi, Amane (5. června 2015). Optogenetika: proteiny snímající světlo a jejich aplikace. Springer. s. 3–4. ISBN  978-4-431-55516-2. Citováno 30. září 2015.
  6. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (září 2011). „Nezávislé HHsearch, Needleman - založené na Wunschových analýzách a analýzách motivů odhalily celkovou hierarchii většiny rodin receptorů spřažených s G proteinem“. Molekulární biologie a evoluce. 28 (9): 2471–80. doi:10,1093 / molbev / msr061. PMID  21402729.
  7. ^ Grote, Mathias; O'Malley, Maureen A. (2011-11-01). „Osvícení biologických věd: historie výzkumu halobakteriálních a mikrobiálních rodopsinů“. Recenze mikrobiologie FEMS. 35 (6): 1082–1099. doi:10.1111 / j.1574-6976.2011.00281.x. ISSN  1574-6976. PMID  21623844.
  8. ^ „rhodopsin, n.“. OED online. Oxford University Press. 19. prosince 2012.
  9. ^ Mason, Peggy (26. května 2011). Lékařská neurobiologie. OUP USA. p. 375. ISBN  978-0-19-533997-0. Citováno 21. září 2015.
  10. ^ A b C d E Yoshizawa, S .; Kumagai, Y .; Kim, H .; Ogura, Y .; Hayashi, T .; Iwasaki, W .; DeLong, E. F .; Kogure, K. (2014). „Funkční charakterizace rhodopsinů flavobakterií odhaluje jedinečnou třídu chloridové pumpy poháněné světlem v bakteriích“. Sborník Národní akademie věd. 111 (18): 6732–6737. Bibcode:2014PNAS..111,6732Y. doi:10.1073 / pnas.1403051111. ISSN  0027-8424. PMC  4020065. PMID  24706784.
  11. ^ Zhang, Feng; Vierock, Johannes; Yizhar, Ofer; Fenno, Lief E .; Tsunoda, satoshi; Kianianmomeni, Arash; Prigge, Matthias; Berndt, Andre; Cushman, John; Polle, Jürgen; Magnuson, Jon; Hegemann, Peter; Deisseroth, Karl (2011). „Rodina optogenetických nástrojů s mikrobiálním opsinem“. Buňka. 147 (7): 1446–1457. doi:10.1016 / j.cell.2011.12.004. ISSN  0092-8674. PMC  4166436. PMID  22196724.
  12. ^ Sudo, Y .; Ihara, K .; Kobayashi, S .; Suzuki, D .; Irieda, H .; Kikukawa, T .; Kandori, H .; Homma, M. (2010). „Mikrobiální rhodopsin s jedinečným složením sítnice vykazuje jak smyslové vlastnosti rhodopsinu II, tak vlastnosti podobné bakteriohodopsinu“. Journal of Biological Chemistry. 286 (8): 5967–5976. doi:10.1074 / jbc.M110.190058. ISSN  0021-9258. PMC  3057805. PMID  21135094.
  13. ^ Morizumi, T; Ou, WL; Van Eps, N; Inoue, K; Kandori, H; Brown, LS; Ernst, OP (2. srpna 2019). "Rentgenová krystalografická struktura a oligomerizace Gloeobacter Rhodopsin". Vědecké zprávy. 9 (1): 11283. Bibcode:2019NatSR ... 911283M. doi:10.1038 / s41598-019-47445-5. PMC  6677831. PMID  31375689. S2CID  199389292.
  14. ^ A b Heintzen, Christian (2012). "Rostlinné a houbové fotopigmenty". Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling. 1 (4): 411–432. doi:10,1002 / hm. 36. ISSN  2190-460X.
  15. ^ Kato, Hideaki E .; Inoue, Keiichi; Abe-Yoshizumi, Rei; Kato, Yoshitaka (2015). "Strukturální základna pro transportní mechanismus Na + pomocí světelného čerpadla Na +". Příroda. 521 (7550): 48–53. Bibcode:2015Natur.521 ... 48K. doi:10.1038 / příroda14322. ISSN  0028-0836. PMID  25849775. S2CID  4451644.
  16. ^ Olmedo, María; Ruger-Herreros, Carmen; Luque, Eva M .; Corrochano, Luis M. (2013). „Regulace transkripce světlem u Neurospora crassa: model fungální fotobiologie?“. Recenze houbové biologie. 27 (1): 10–18. doi:10.1016 / j.fbr.2013.02.004. ISSN  1749-4613.
  17. ^ Scheib, U; Stehfest, K; Gee, CE; Koerschen, HG; Fudim, R; Oertner, TO; Hegemann, P (2015). „Rhodopsin-guanylylcykláza vodní houby Blastocladiella emersonii umožňuje rychlou optickou kontrolu signalizace cGMP“. Vědecká signalizace. 8 (389): rs8. doi:10.1126 / scisignal.aab0611. PMID  26268609. S2CID  13140205.
  18. ^ A b Saier, MH ml. „3.E.1 Rodina mikrobiálních rhodopsinů (MR) translokujících ionty“. Databáze klasifikace transportérů. Saier Lab Bioinformatics Group / SDSC.
  19. ^ A b C Waschuk, Stephen A .; Bezerra, Arandi G .; Shi, Lichi; Brown, Leonid S. (2005-05-10). „Leptosphaeria rhodopsin: bakteriorhodopsinová protonová pumpa z eukaryotu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 102 (19): 6879–6883. Bibcode:2005PNAS..102,6879 W.. doi:10.1073 / pnas.0409659102. ISSN  0027-8424. PMC  1100770. PMID  15860584.
  20. ^ A b C Zhai, Y .; Heijne, W. H .; Smith, D. W .; Saier, M. H. (04.04.2001). "Homology archaeal rhodopsinů v rostlinách, zvířatech a houbách: strukturální a funkční predikce pro domnělý fungální chaperonový protein". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - biomembrány. 1511 (2): 206–223. doi:10.1016 / s0005-2736 (00) 00389-8. ISSN  0006-3002. PMID  11286964.
  21. ^ Sharma, Adrian K .; Spudich, John L .; Doolittle, W. Ford (01.11.2006). „Mikrobiální rhodopsiny: funkční univerzálnost a genetická mobilita“. Trendy v mikrobiologii. 14 (11): 463–469. doi:10.1016 / j.tim.2006.09.006. ISSN  0966-842X. PMID  17008099.
  22. ^ Luecke, H .; Schobert, B .; Richter, H. T .; Cartailler, J. P .; Lanyi, J. K. (08.10.1999). "Strukturální změny v bakteriorhodopsinu během transportu iontů při rozlišení 2 angstromů". Věda. 286 (5438): 255–261. doi:10.1126 / science.286.5438.255. ISSN  0036-8075. PMID  10514362.
  23. ^ Royant, A .; Nollert, P .; Edman, K .; Neutze, R .; Landau, E. M .; Pebay-Peyroula, E .; Navarro, J. (2001-08-28). „Rentgenová struktura senzorického rhodopsinu II v rozlišení 2,1-A“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 98 (18): 10131–10136. doi:10.1073 / pnas.181203898. ISSN  0027-8424. PMC  56927. PMID  11504917.
  24. ^ A b Kolbe, M .; Besir, H .; Essen, L. O .; Oesterhelt, D. (2000-05-26). "Struktura světla poháněného chloridového čerpadla halorhodopsinu při rozlišení 1,8 A". Věda. 288 (5470): 1390–1396. doi:10.1126 / science.288.5470.1390. ISSN  0036-8075. PMID  10827943.
  25. ^ A b Vogeley, Lutz; Sineshchekov, Oleg A .; Trivedi, Vishwa D .; Sasaki, červen; Spudich, John L .; Luecke, Hartmut (19. 11. 2004). „Anabaena sensory rhodopsin: a photochromic color sensor at 2.0 A“. Věda. 306 (5700): 1390–1393. doi:10.1126 / science.1103943. ISSN  1095-9203. PMC  5017883. PMID  15459346.
  26. ^ Gordeliy, Valentin I .; Labahn, Jörg; Moukhametzianov, Rouslan; Efremov, Rouslan; Granzin, Joachim; Schlesinger, Ramona; Büldt, Georg; Savopol, Tudor; Scheidig, Axel J. (03.10.2002). „Molekulární podstata transmembránové signalizace komplexem senzorického rhodopsinu II-převodníku“. Příroda. 419 (6906): 484–487. Bibcode:2002 Natur.419..484G. doi:10.1038 / nature01109. ISSN  0028-0836. PMID  12368857. S2CID  4425659.
  27. ^ Inoue, Keiichi; Tsukamoto, Takashi; Sudo, Yuki (2014-05-01). "Molekulární a evoluční aspekty mikrobiálních senzorických rodopsinů". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1837 (5): 562–577. doi:10.1016 / j.bbabio.2013.05.005. ISSN  0006-3002. PMID  23732219.
  28. ^ Maturana, A .; Arnaudeau, S .; Ryser, S .; Banfi, B .; Hossle, J. P .; Schlegel, W .; Krause, K. H .; Demaurex, N. (10. 8. 2001). "Hemové histidinové ligandy v gp91 (phox) modulují protonové vedení fagocytovou NADPH oxidázou". The Journal of Biological Chemistry. 276 (32): 30277–30284. doi:10,1074 / jbc.M010438200. ISSN  0021-9258. PMID  11389135.
  29. ^ Béjà, O .; Aravind, L .; Koonin, E. V .; Suzuki, M. T .; Hadd, A .; Nguyen, L. P .; Jovanovich, S. B .; Gates, C. M .; Feldman, R. A. (2000-09-15). „Bakteriální rhodopsin: důkazy o novém typu fototrofie v moři“. Věda. 289 (5486): 1902–1906. Bibcode:2000Sci ... 289.1902B. doi:10.1126 / science.289.5486.1902. ISSN  0036-8075. PMID  10988064.
  30. ^ Jung, Kwang-Hwan; Trivedi, Vishwa D .; Spudich, John L. (01.03.2003). "Demonstrace senzorického rhodopsinu v eubakteriích". Molekulární mikrobiologie. 47 (6): 1513–1522. doi:10.1046 / j.1365-2958.2003.03395.x. ISSN  0950-382X. PMID  12622809. S2CID  12052542.
  31. ^ A b C Nagel, Georg; Ollig, Doris; Fuhrmann, Markus; Kateriya, Suneel; Musti, Anna Maria; Bamberg, Ernst; Hegemann, Peter (2002-06-28). „Channelrhodopsin-1: protonový kanál se zelenými bránami se zelenými řasami“. Věda. 296 (5577): 2395–2398. Bibcode:2002Sci ... 296.2395N. doi:10.1126 / science.1072068. ISSN  1095-9203. PMID  12089443. S2CID  206506942.
  32. ^ Brown, L. S .; Dioumaev, A. K .; Lanyi, J. K .; Spudich, E. N .; Spudich, J. L. (2001-08-31). "Fotochemický reakční cyklus a přenosy protonů v Neurospora rhodopsinu". The Journal of Biological Chemistry. 276 (35): 32495–32505. doi:10,1074 / jbc.M102652200. ISSN  0021-9258. PMID  11435422.
  33. ^ Brown, Leonid S. (01.06.2004). "Plísňové rhodopsiny a proteiny související s opsinem: eukaryotické homology bakteriorhodopsinu s neznámými funkcemi". Fotochemické a fotobiologické vědy. 3 (6): 555–565. doi:10,1039 / b315527g. ISSN  1474-905X. PMID  15170485.
  34. ^ A b Lanyi, Janos K .; Schobert, Brigitte (2003-04-25). "Mechanismus transportu protonů v bakteriorhodopsinu z krystalografických struktur K, L, M1, M2 a M2 'meziproduktů fotocyklu". Journal of Molecular Biology. 328 (2): 439–450. doi:10.1016 / s0022-2836 (03) 00263-8. ISSN  0022-2836. PMID  12691752.
  35. ^ Schobert, Brigitte; Brown, Leonid S .; Lanyi, Janos K. (11.7.2003). „Krystalografické struktury M a N meziproduktů bakteriorhodopsinu: shromáždění vodíkově vázaného řetězce molekul vody mezi Asp-96 a retinální Schiffovou bází“. Journal of Molecular Biology. 330 (3): 553–570. doi:10.1016 / s0022-2836 (03) 00576-x. ISSN  0022-2836. PMID  12842471.
  36. ^ Royant, A .; Edman, K .; Ursby, T .; Pebay-Peyroula, E .; Landau, E. M .; Neutze, R. (2000-08-10). „Deformace šroubovice je spojena s transportem vektorů protonů ve fotocyklu bakteriorhodopsinu“. Příroda. 406 (6796): 645–648. Bibcode:2000Natur.406..645R. doi:10.1038/35020599. ISSN  0028-0836. PMID  10949307. S2CID  4345380.
  37. ^ A b Yoshimura, Keiko; Kouyama, Tsutomu (01.02.2008). "Strukturní role bakterioruberinu v trimerní struktuře archaerhodopsinu-2". Journal of Molecular Biology. 375 (5): 1267–1281. doi:10.1016 / j.jmb.2007.11.039. ISSN  1089-8638. PMID  18082767.
  38. ^ Flytzanis N, et al. (2014). „Varianty archaerhodopsinu se zvýšenou fluorescencí citlivou na napětí v neuronech savců a Caenorhabditis elegans“. Příroda komunikace. 5: 4894. Bibcode:2014NatCo ... 5.4894F. doi:10.1038 / ncomms5894. PMC  4166526. PMID  25222271.
  39. ^ Nagel, Georg; Szellas, Tanjef; Huhn, Wolfram; Kateriya, Suneel; Adeishvili, Nona; Berthold, Peter; Ollig, Doris; Hegemann, Peter; Bamberg, Ernst (2003-11-25). „Channelrhodopsin-2, přímo světelně řízený kation-selektivní membránový kanál“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 100 (24): 13940–13945. Bibcode:2003PNAS..10013940N. doi:10.1073 / pnas.1936192100. ISSN  0027-8424. PMC  283525. PMID  14615590.
  40. ^ Lórenz-Fonfría, Víctor A .; Resler, Tom; Krause, Nils; Nack, Melanie; Gossing, Michael; Fischer von Mollard, Gabriele; Bamann, Christian; Bamberg, Ernst; Schlesinger, Ramona (04.04.2013). „Přechodné změny protonace v kanálu rhodopsinu-2 a jejich význam pro hradlování kanálu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (14): E1273–1281. Bibcode:2013PNAS..110E1273L. doi:10.1073 / pnas.1219502110. ISSN  1091-6490. PMC  3619329. PMID  23509282.