Bakteriorhodopsin - Bacteriorhodopsin

Bakteriorhodopsin je protein používaný Archaea, zejména tím, že haloarchaea, a třída z Euryarchaeota.[1] Působí jako protonová pumpa; to znamená, že zachycuje světelnou energii a používá ji k pohybu protony přes membránu ven z buňky.[2] Výsledný protonový gradient se následně přeměňuje na chemickou energii.[3]

Struktura

Konformační změna, spárovaná stereogram. Žlutá molekula je sítnice.

Bakteriorhodopsin je integrální membránový protein obvykle se nacházejí ve dvojrozměrných krystalických skvrnách známých jakofialová membrána ", který může zabírat až téměř 50% povrchu archaealní buňky. Opakující se prvek hexagonální mřížky se skládá ze tří identických proteinových řetězců, z nichž každý je vůči ostatním otočen o 120 stupňů. Každý řetězec má sedm transmembránové alfa šroubovice a obsahuje jednu molekulu sítnice hluboko uvnitř, typická struktura pro retinylidenové proteiny.

Funkce

Bakteriorhodopsin je protonová pumpa poháněná světlem. Je to molekula sítnice, která mění svoji konformaci při absorpci a foton, což má za následek konformační změna okolního proteinu a působení protonu.[4] Je kovalentně spojen s Lys216 v chromofor podle Schiffova základna akce. Po fotoizomerizaci molekuly sítnice se Asp85 stává akceptorem protonu donorového protonu z molekuly sítnice. Tím se uvolní proton z „zadržovacího místa“ do extracelulární strany (EC) membrány. Reprotonace molekuly sítnice Asp96 obnovuje její původní izomerizovanou formu. To má za následek uvolnění druhého protonu na stranu EC. Asp85 uvolňuje svůj proton do „zadržovacího místa“, kde může začít nový cyklus.

Alternativní text

Chemiosmotická vazba mezi sluneční energií, bakteriorhodopsinem a fosforylace podle ATP syntáza (chemická energie) během fotosyntéza v halofilní archaea Halobacterium salinarum (syn. H. halobium). The archaeal buněčná stěna je vynechán.[5][6]

Molekula bakteriorhodopsinu je fialová a je nejúčinnější při absorpci zeleného světla (vlnová délka 500-650 nm, s absorpčním maximem při 568 nm). Bakteriorhodopsin má široké excitační spektrum. Pro detekční vlnovou délku mezi 700 a 800 nm má znatelnou detekovanou emisi pro excitační vlnové délky mezi 470 nm a 650 nm (s vrcholem při 570 nm).[7]Při čerpání při 633 nm má emisní spektrum znatelnou intenzitu mezi 650 nm a 850 nm.[8]

Bacteriorhodopsin patří k mikrobiální rhodopsiny. Mají podobnosti s obratlovců rhodopsiny, pigmenty to smysl světla v sítnice. Rhodopsiny také obsahují sítnici; funkce rhodopsinu a bakteriorhodopsinu jsou však odlišné a jsou omezené podobnost v jejich aminokyselina sekvence. Jak rhodopsin, tak bakteriorhodopsin patří k 7TM receptor rodina proteinů, ale rhodopsin je a Receptor spojený s G proteinem a bakteriorhodopsin není. Při prvním použití elektronová krystalografie získat atomovou úroveň proteinová struktura, struktura bakteriorhodopsinu byla vyřešena v roce 1990.[9] Poté byl použit jako templát k vytvoření modelů receptorů spřažených s G proteinem krystalografické struktury byly k dispozici také pro tyto bílkoviny. Bylo to nadměrně studováno na obou slídách[10][11] a použití skleněných podkladů Mikroskopie atomové síly a femtosekundová krystalografie.[12]

Mnoho proteinů má homologii s bakteriorhodopsinem, včetně chloridové pumpy poháněné světlem halorhodopsin (pro které je také známá krystalová struktura) a některé přímo aktivované kanály jako channelrhodopsin.

Vše ostatní fototrofní systémy v bakteriích, řasách a rostlinách chlorofyly nebo bakteriochlorofyly spíše než bakteriorhodopsin. Ty také produkují protonový gradient, ale zcela odlišným a nepřímým způsobem zahrnujícím elektronový přenosový řetězec skládající se z několika dalších proteinů. Kromě toho chlorofyly pomáhají při zachycování světelné energie jinými pigmenty známými jako „antény“; tyto nejsou přítomny v systémech založených na bakteriorhodopsinu. Je možné, že fototrofie se nezávisle vyvinula alespoň dvakrát, jednou v bakteriích a jednou v archaeách.

Galerie

Viz také

Literatura

  1. ^ Viz NCBI web o halobakteriích
  2. ^ Voet, Judith G .; Voet, Donald (2004). Biochemie. New York: J. Wiley & Sons. ISBN  978-0-471-19350-0.
  3. ^ "Bacteriorhodopsin: Čerpání iontů".
  4. ^ Hayashi S, Tajkhorshid E, Schulten K (září 2003). "Simulace molekulární dynamiky fotoizomerizace bakteriorhodopsinu pomocí ab initio sil pro excitovaný chromofor". Biofyzikální deník. 85 (3): 1440–9. doi:10.1016 / S0006-3495 (03) 74576-7. PMC  1303320. PMID  12944261.
  5. ^ Nicholls D. G.; Ferguson S. J. (1992). Bioenergetika 2 (2. vyd.). San Diego: Academic Press. ISBN  9780125181242.
  6. ^ Stryer, Lubert (1995). Biochemie (čtvrté vydání). New York - Basingstoke: W. H. Freeman and Company. ISBN  978-0716720096.
  7. ^ Schenkl, Selma; Zgrablic, Goran; Portuondo-Campa, Erwin; Haacke, Stefan; Chergui, Majed (2007). "Závislost fluorescence bakteriorhodopsinu na vlnové délce excitace". Dopisy o chemické fyzice. 441 (4–6): 322–326. doi:10.1016 / j.cplett.2007.04.086.
  8. ^ Ohtani, H .; Tsukamoto, Y .; Sakoda, Y .; Hamaguchi, H. (1995). "Fluorescenční spektra bakteriorhodopsinu a meziproduktů O a Q při pokojové teplotě". FEBS Lett. 359 (1): 65–68. doi:10.1016 / 0014-5793 (94) 01440-c. PMID  7851532.
  9. ^ Henderson R, Baldwin JM, Česká TA, Zemlin F, Beckmann E, Downing KH. (1990). „Model pro strukturu bakteriorhodopsinu založený na elektronové kryomikroskopii s vysokým rozlišením“. J Mol Biol. 213 (4): 899–929. doi:10.1016 / S0022-2836 (05) 80271-2. PMID  2359127.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  10. ^ Müller, Daniel J .; Dufrêne, Yves F. (2008). "Mikroskopie atomové síly jako multifunkční molekulární sada nástrojů v nanobiotechnologii". Přírodní nanotechnologie. 3 (5): 261–269. doi:10.1038 / nnano.2008.100. ISSN  1748-3387. PMID  18654521.
  11. ^ Shibata, Mikihiro; Yamashita, Hayato; Uchihashi, Takayuki; Kandori, Hideki; Ando, ​​Toshio (2010-02-14). „Vysokorychlostní mikroskopie atomových sil ukazuje dynamické molekulární procesy ve fotoaktivovaném bakteriorhodopsinu“. Přírodní nanotechnologie. 5 (3): 208–212. doi:10.1038 / nnano.2010.7. hdl:2297/23872. ISSN  1748-3387. PMID  20154686.
  12. ^ Nango, Eriko; Royant, Antoine; Kubo, Minoru; Nakane, Takanori; Wickstrand, Cecilia; Kimura, Tetsunari; Tanaka, Tomoyuki; Tono, Kensuke; Song, Changyong (2016-12-23). „Trojrozměrný film strukturálních změn v bakteriorhodopsinu“. Věda. 354 (6319): 1552–1557. doi:10.1126 / science.aah3497. ISSN  0036-8075. PMID  28008064. S2CID  206651572.
  13. ^ A b Nishikawa, T .; Murakami, M. (2005-03-28). „Krystalová struktura 13-cis izomeru bakteriorhodopsinu“. RCSB Proteinová datová banka (PDB). doi:10,2210 / pdb1x0s / pdb. ID PDB: 1X0S. Citováno 7. října 2012. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  14. ^ A b Nishikawa, T .; Murakami, M. (2005). "Krystalová struktura 13-cis izomeru bakteriorhodopsinu ve stavu přizpůsobeném tmě". J. Mol. Biol. 352 (2): 319–328. doi:10.1016 / j.jmb.2005.07.021. PMID  16084526. ID PDB: 1X0S.
  15. ^ A b Obrázek vytvořen pomocí RasTop (Molekulární vizualizační software).

externí odkazy