Seznam rekombinantních proteinů - List of recombinant proteins - Wikipedia
Následuje seznam významných proteinů, které jsou vyrobeno z rekombinantní DNA, použitím biomolekulární inženýrství.[1] V mnoha případech nahradily rekombinantní lidské proteiny původní verzi odvozenou od zvířat používanou v medicíně. Předpona „rh“ pro „rekombinantní člověk“ se v literatuře objevuje stále méně. Ve výzkumné laboratoři se používá mnohem větší počet rekombinantních proteinů. Patří mezi ně jak komerčně dostupné proteiny (například většina enzymů používaných v laboratoři molekulární biologie), tak ty, které jsou generovány v rámci konkrétních výzkumných projektů.
Lidské rekombinanty, které do značné míry nahradily zvířecí nebo sklizené z lidských typů
Léčivé aplikace
- Lidský růstový hormon (rHGH ): Humatrope z Lilly a Serostim z Serono vyměnit mrtvola sklizený lidský růstový hormon
- lidský inzulin (BHI): Humulin od Lilly a Novolin z Novo Nordisk mimo jiné do značné míry nahradil hovězí a vepřový inzulín pro léčbu člověka. Někteří dávají přednost pokračování v používání přípravků pocházejících ze zvířat, protože existují důkazy, že odrůdy syntetického inzulínu pravděpodobněji vyvolají hypoglykemie nevědomost. Mezi zbývající výrobce vysoce čištěného inzulínu ze zvířat patří britská společnost Wockhardt Ltd. (se sídlem v Indii), argentinská Laboratorios Beta S.A. a čínská Wanbang Biopharma Co.
- Folikulostimulační hormon (FSH) jako rekombinantní gonadotropinový přípravek nahradil Serona Pergonal který byl dříve izolován z postmenopauzální ženské moči
- Faktor VIII: Kogenate z Bayer vyměnit krev sklizený faktor VIII
Výzkumné aplikace
- Ribozomální proteiny: Pro studium jednotlivých ribozomálních proteinů je použití proteinů, které jsou produkovány a purifikovány z rekombinantních zdrojů[2][3][4][5] do značné míry nahradil ty, které se získávají izolací.[6][7] Pro studie celku je však stále nutná izolace ribozom.[8][9]
- Lysozomální proteiny: Lysozomální proteiny se obtížně produkují rekombinačně kvůli množství a typu posttranslačních modifikací, které mají (např. glykosylace ). Ve výsledku se rekombinantní lysozomální proteiny obvykle produkují v savčích buňkách.[10] Kultura rostlinných buněk byla použita k produkci glykosilovaného lysosmálního proteinového léčiva schváleného FDA a dalších kandidátů na léčivo.[11] Nedávné studie ukázaly, že je možné produkovat rekombinantní lysozomální proteiny s mikroorganismy, jako jsou Escherichia coli a Saccharomyces cerevisiae.[12] Rekombinantní lysozomální proteiny se používají jak pro výzkum, tak pro lékařské aplikace, jako je např enzymová substituční terapie.[13]
Lidské rekombinanty s rekombinací jako jediným zdrojem
Léčivé aplikace
- Erytropoetin (EPO):[14] Epogen z Amgen
- Faktor stimulující kolonie granulocytů (G-CSF): filgrastim prodáván jako Neupogen od společnosti Amgen; pegfilgrastim prodáván jako Neulasta
- alfa-galaktosidáza A: Fabrazyme podle Genzym[15]
- alfa-L-iduronidáza: (rhIDU; laronidáza) Aldurazyme podle BioMarin Pharmaceutical a Genzyme
- N-acetylgalaktosamin-4-sulfatáza (rhASB; galsulfáza): Naglazyme BioMarin Pharmaceutical
- Dornase alfa, a DNase prodává pod obchodním názvem Pulmozyme od Genentech
- Aktivátor tkáňového plazminogenu (TPA) Activase od společnosti Genentech
- Glukocerebrosidáza: Ceredase Genzyme
- Interferon (IF) Interferon-beta-1a: Avonex od Biogen Idec; Rebif od společnosti Serono; Interferon beta-1b jako Betaseron od Schering.[16] Je zkoumán pro léčbu nemocí včetně Guillain-Barrého syndrom[17] a roztroušená skleróza.[18]
- Inzulinu podobný růstový faktor 1 (IGF-1)[19]
- Rasburicase, a Urate oxidáza analog prodáván jako Elitek z Sanofi[20]
Živočišné rekombinanty
Léčivé aplikace
Bakteriální rekombinanty
Průmyslové aplikace
- Xylanázy[21]
- Proteázy, které našly uplatnění v obou průmyslových odvětvích (např potravinářský průmysl )[22] a domácí nastavení.[23]
Virové rekombinanty
Léčivé aplikace
- Obalový protein z žloutenka typu B virus prodávaný jako Engerix-B podle SmithKline Beecham
- Vakcínové proteiny HPV
Rostlinné rekombinanty
Výzkumné aplikace
- Polyfenol oxidázy (PPO): Patří sem obojí katechol oxidázy a tyrosinázy.[24][25][26][27][28][29] Kromě výzkumu našly PPO také aplikace jako biokatalyzátory.[30]
- Cystatiny jsou proteiny, které inhibují cysteinové proteázy.[31][32][33][34] Probíhají výzkumy, které hodnotí potenciál použití cystatinů v ochraně plodin k potírání býložravých škůdců a patogenů.[35]
Průmyslové aplikace
- Lacasy našly širokou škálu použití od potravinářská přídatná látka a zpracování nápojů k biomedicínské diagnostice a jako zesíťovací prostředky pro konstrukci nábytku nebo při výrobě biopaliva.[30][36][37][38][39]
- Polymerizace peptidů vyvolaná tyrosinázou nabízí snadný přístup k analogům bílkovin bílkovin umělých mušlí. Lze si představit univerzální lepidla nové generace, která účinně fungují i za přísných podmínek mořské vody a přizpůsobí se široké škále obtížných povrchů.[40]
Viz také
Reference
- ^ Young CL, Britton ZT, Robinson AS (květen 2012). "Exprese a čištění rekombinantního proteinu: komplexní přehled afinitních značek a mikrobiálních aplikací". Biotechnology Journal. 7 (5): 620–34. doi:10.1002 / biot.201100155. PMID 22442034.
- ^ Correddu D, Montaño López JJ, Vadakkedath PG, Lai A, Pernes JI, Watson PR, Leung IK (červen 2019). „Vylepšená metoda pro heterologní produkci rozpustných lidských ribozomálních proteinů v Escherichia coli“. Vědecké zprávy. 9 (1): 8884. Bibcode:2019NatSR ... 9,8884C. doi:10.1038 / s41598-019-45323-8. PMC 6586885. PMID 31222068.
- ^ Parakhnevitch NM, Malygin AA, Karpova GG (červenec 2005). "Rekombinantní lidský ribozomální protein S16: exprese, čištění, opětovné složení a strukturní stabilita". Biochemie. Biokhimiia. 70 (7): 777–81. doi:10.1007 / s10541-005-0183-3. PMID 16097941. S2CID 9910425.
- ^ Malygin A, Baranovskaya O, Ivanov A, Karpova G (březen 2003). "Exprese a čištění lidských ribozomálních proteinů S3, S5, S10, S19 a S26". Exprese a čištění proteinů. 28 (1): 57–62. doi:10.1016 / S1046-5928 (02) 00652-6. PMID 12651107.
- ^ Tchórzewski M, Boguszewska A, Abramczyk D, Grankowski N (únor 1999). "Nadměrná exprese v Escherichia coli, čištění a charakterizace rekombinantních 60S ribozomálních kyselých proteinů ze Saccharomyces cerevisiae". Exprese a čištění proteinů. 15 (1): 40–7. doi:10.1006 / prep.1998.0997. PMID 10024468.
- ^ Collatz E, Ulbrich N, Tsurugi K, Lightfoot HN, MacKinlay W, Lin A, Wool IG (prosinec 1977). „Izolace eukaryotických ribozomálních proteinů. Purifikace a charakterizace 40 S ribozomálních podjednotkových proteinů Sa, Sc, S3a, S3b, S5 ', S9, S10, S11, S12, S14, S15, S15', S16, S17, S18, S19 , S20, S21, S26, S27 'a S29 ". The Journal of Biological Chemistry. 252 (24): 9071–80. PMID 925037.
- ^ Fogel S, Sypherd PS (srpen 1968). "Extrakce a izolace jednotlivých ribozomálních proteinů z Escherichia coli". Journal of Bacteriology. 96 (2): 358–64. doi:10.1128 / JB.96.2.358-364.1968. PMC 252306. PMID 4877123.
- ^ Mehta P, Woo P, Venkataraman K, Karzai AW (2012). "Ribosomové purifikační přístupy ke studiu interakcí regulačních proteinů a RNA s ribozomem". Bakteriální regulační RNA. Metody v molekulární biologii. 905. str. 273–89. doi:10.1007/978-1-61779-949-5_18. ISBN 978-1-61779-948-8. PMC 4607317. PMID 22736011.
- ^ Belin S, Hacot S, Daudignon L, Therizols G, Pourpe S, Mertani HC a kol. (Prosinec 2010). "Čištění ribozomů z lidských buněčných linií". Současné protokoly v buněčné biologii. Kapitola 3: Jednotka 3.40. doi:10.1002 / 0471143030.cb0340s49. PMID 21154551.
- ^ Migani D, Smales CM, Bracewell DG (květen 2017). "Účinky lysozomální bioterapeutické exprese rekombinantního proteinu na buněčný stres a proteázu a obecné uvolňování proteinu hostitelské buňky v buňkách vaječníků čínského křečka". Pokrok v biotechnologii. 33 (3): 666–676. doi:10,1002 / btpr.2455. PMC 5485175. PMID 28249362.
- ^ Tekoah Y, Shulman A, Kizhner T, Ruderfer I, Fux L, Nataf Y a kol. (Říjen 2015). „Velkovýroba farmaceutických proteinů v rostlinné buněčné kultuře - zkušenost Protalix“. Plant Biotechnology Journal. 13 (8): 1199–208. doi:10.1111 / pbi.12428. PMID 26102075.
- ^ Espejo-Mojica ÁJ, Alméciga-Díaz CJ, Rodríguez A, Mosquera Á, Díaz D, Beltrán L a kol. (2015). "Lidské rekombinantní lysozomální enzymy produkované v mikroorganismech". Molekulární genetika a metabolismus. 116 (1–2): 13–23. doi:10.1016 / j.ymgme.2015.06.001. PMID 26071627.
- ^ Solomon M, Muro S (září 2017). „Substituční terapie lysozomálními enzymy: historický vývoj, klinické výsledky a budoucí perspektivy“. Pokročilé recenze dodávek drog. 118: 109–134. doi:10.1016 / j.addr.2017.05.004. PMC 5828774. PMID 28502768.
- ^ Inoue N, Takeuchi M, Ohashi H, Suzuki T (1995). "Produkce rekombinantního lidského erytropoetinu". Výroční zpráva o biotechnologii. Výroční zpráva o biotechnologii. 1: 297–313. doi:10.1016 / S1387-2656 (08) 70055-3. ISBN 9780444818904. PMID 9704092.
- ^ Baigent G (květen 2002). "Rekombinantní interleukin-2 (rIL-2), aldesleukin". Journal of Biotechnology. 95 (3): 277–80. doi:10.1016 / S0168-1656 (02) 00019-6. PMID 12007868.
- ^ Munafo A, Trinchard-Lugan I, Nguyen TX, Buraglio M (březen 1998). „Srovnávací farmakokinetika a farmakodynamika rekombinantního lidského interferonu beta-1a po intramuskulárním a subkutánním podání“. European Journal of Neurology. 5 (2): 187–193. doi:10.1046 / j.1468-1331.1998.520187.x. PMID 10210831.
- ^ Pritchard J, Gray IA, Idrissova ZR, Lecky BR, Sutton IJ, Swan AV a kol. (Listopad 2003). „Randomizovaná kontrolovaná studie s rekombinantním interferonem-beta 1a u Guillain-Barrého syndromu“. Neurologie. 61 (9): 1282–4. doi:10.1212 / 01.WNL.0000092019.53628.88. PMID 14610140. S2CID 34461129.
- ^ Pozzilli C, Bastianello S, Koudriavtseva T, Gasperini C, Bozzao A, Millefiorini E a kol. (Září 1996). „Změny magnetické rezonance s rekombinantním lidským interferonem-beta-1a: krátkodobá studie relabující-remitující roztroušené sklerózy“. Časopis neurologie, neurochirurgie a psychiatrie. 61 (3): 251–8. doi:10.1136 / jnnp.61.3.251. PMC 486547. PMID 8795595.
- ^ Bayne ML, Applebaum J, Chicchi GG, Hayes NS, Green BG, Cascieri MA (červen 1988). "Exprese, čištění a charakterizace rekombinantního lidského inzulínu podobného růstového faktoru I v kvasinkách". Gen. 66 (2): 235–44. doi:10.1016/0378-1119(88)90360-5. PMID 3049246.
- ^ Jeha S, Kantarjian H, Irwin D, Shen V, Shenoy S, Blaney S a kol. (Leden 2005). „Účinnost a bezpečnost rasburikázy, rekombinantní urát oxidázy (Elitek), při léčbě hyperurikemie spojené s malignitami u pediatrických a dospělých pacientů: konečné výsledky multicentrické studie soucitného použití“. Leukémie. 19 (1): 34–8. doi:10.1038 / sj.leu.2403566. PMID 15510203.
- ^ Juturu V, Wu JC (2012). "Mikrobiální xylanázy: strojírenství, výroba a průmyslové aplikace". Biotechnologické pokroky. 30 (6): 1219–27. doi:10.1016 / j.biotechadv.2011.11.006. PMID 22138412.
- ^ Sumantha A, Larroche C, Pandey A (2006). „Mikrobiologie a průmyslová biotechnologie proteáz potravinového původu: perspektiva“. Technologie potravin a biotechnologie. 44: 211–220.
- ^ Maurer KH (srpen 2004). "Detergentní proteázy". Aktuální názor na biotechnologie. 15 (4): 330–4. doi:10.1016 / j.copbio.2004.06.005. PMID 15296930.
- ^ Li Y, McLarin MA, Middleditch MJ, Morrow SJ, Kilmartin PA, Leung IK (říjen 2019). "Přístup k rekombinantní produkci zralé polyfenol oxidázy z hroznů". Biochimie. 165: 40–47. doi:10.1016 / j.biochi.2019.07.002. PMID 31283975.
- ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (září 2017). "Čištění a charakterizace latentní polyfenol oxidázy z meruněk (Prunus armeniaca L.)". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 65 (37): 8203–8212. doi:10.1021 / acs.jafc.7b03210. PMC 5609118. PMID 28812349.
- ^ Katayama-Ikegami A, Suehiro Y, Katayama T, Jindo K, Itamura H, Esumi T (prosinec 2017). "Rekombinantní exprese, čištění a charakterizace polyfenol oxidázy 2 (VvPPO2) z" Shine Muscat "(Vitis labruscana Bailey × Vitis vinifera L.)". Bioscience, biotechnologie a biochemie. 81 (12): 2330–2338. doi:10.1080/09168451.2017.1381017. PMID 29017399.
- ^ Marková E, Kotik M, Křenková A, Man P, Haudecoeur R, Boumendjel A, et al. (Duben 2016). "Rekombinantní tyrosináza z Polyporus arcularius: Nadprodukce v Escherichia coli, charakterizace a použití při studiu Auronů jako tyrosinázových efektorů". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 64 (14): 2925–31. doi:10.1021 / acs.jafc.6b00286. PMID 26961852.
- ^ Dirks-Hofmeister ME, Kolkenbrock S, Moerschbacher BM (2013). „Parametry, které zvyšují bakteriální expresi aktivních rostlinných polyfenol oxidáz“. PLOS ONE. 8 (10): e77291. Bibcode:2013PLoSO ... 877291D. doi:10.1371 / journal.pone.0077291. PMC 3804589. PMID 24204791.
- ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (srpen 2017). „Tři rekombinantně exprimované jablkové tyrosinázy naznačují aminokyseliny odpovědné za aktivitu mono- versus difenolázy v rostlinných polyfenol oxidázách“. Vědecké zprávy. 7 (1): 8860. Bibcode:2017NatSR ... 7,8860 tis. doi:10.1038 / s41598-017-08097-5. PMC 5562730. PMID 28821733.
- ^ A b Ba S, Vinoth Kumar V (listopad 2017). "Poslední vývoj v používání tyrosinázy a lakázy v environmentálních aplikacích". Kritické recenze v biotechnologii. 37 (7): 819–832. doi:10.1080/07388551.2016.1261081. PMID 28330374. S2CID 24681877.
- ^ Tremblay J, Goulet MC, Michaud D (listopad 2019). "Rekombinantní cystatiny v rostlinách". Biochimie. 166: 184–193. doi:10.1016 / j.biochi.2019.06.006. PMID 31194996.
- ^ Kondo H, Abe K, Nishimura I, Watanabe H, Emori Y, Arai S (září 1990). "Dva odlišné druhy cystatinů v semenech rýže s různými specificitami proti cysteinovým proteinázám. Molekulární klonování, exprese a biochemické studie na oryzacystatinu-II". The Journal of Biological Chemistry. 265 (26): 15832–7. PMID 1697595.
- ^ Abe K, Kondo H, Arai S (1987). "Čištění a charakterizace inhibitoru rýžové cysteinové proteinázy". Zemědělská a biologická chemie. 51 (10): 2763–2768. doi:10.1080/00021369.1987.10868462.
- ^ Abe K, Emori Y, Kondo H, Suzuki K, Arai S (prosinec 1987). "Molekulární klonování inhibitoru cysteinové proteinázy rýže (oryzacystatin). Homologie se zvířecími cystatiny a přechodná exprese v procesu zrání semen rýže". The Journal of Biological Chemistry. 262 (35): 16793–7. PMID 3500172.
- ^ Kunert KJ, van Wyk SG, Cullis CA, Vorster BJ, Foyer CH (červen 2015). „Potenciální využití fytocystatinů při zlepšování plodin se zvláštním zaměřením na luštěniny“. Journal of Experimental Botany. 66 (12): 3559–70. doi:10.1093 / jxb / erv211. PMID 25944929.
- ^ Mate DM, Alcalde M (listopad 2017). „Laccase: víceúčelový biokatalyzátor v čele biotechnologie“. Mikrobiální biotechnologie. 10 (6): 1457–1467. doi:10.1111/1751-7915.12422. PMC 5658592. PMID 27696775.
- ^ Tonin F, Rosini E, Piubelli L, Sanchez-Amat A, Pollegioni L (červenec 2016). "Různé rekombinantní formy polyfenol oxidázy A, lakcase z Marinomonas mediterranea". Exprese a čištění proteinů. 123: 60–9. doi:10.1016 / j.pep.2016.03.011. PMID 27050199.
- ^ Osma JF, Toca-Herrera JL, Rodríguez-Couto S (září 2010). „Využití laccases v potravinářském průmyslu“. Enzymový výzkum. 2010: 918761. doi:10.4061/2010/918761. PMC 2963825. PMID 21048873.
- ^ Minussi RC, Pastore GM, Durán N (2002). "Potenciální aplikace laku v potravinářském průmyslu". Trends Food Sci. Technol. 13 (6–7): 205–216. doi:10.1016 / S0924-2244 (02) 00155-3.
- ^ Horsch J, Wilke P, Pretzler M, Seuss M, Melnyk I, Remmler D a kol. (Listopad 2018). „Polymerizace jako mušle: Směrem k syntetickým mušlovým proteinům na nohou a odolným lepidlům“. Angewandte Chemie. 57 (48): 15728–15732. doi:10,1002 / anie.201809587. PMC 6282983. PMID 30246912.