Cystatin - Cystatin
Inhibitor proteinázy I25, cystatin | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Krystalová struktura imunomodulačního slinného cystatinu z měkkého klíštěte Ornithodoros moubata z PDB vstup 3L0R.[1] | |||||||||||
Identifikátory | |||||||||||
Symbol | Prot_inh_cystat | ||||||||||
Pfam | PF00031 | ||||||||||
Pfam klan | CL0121 | ||||||||||
InterPro | IPR000010 | ||||||||||
CHYTRÝ | SM00043 | ||||||||||
STRÁNKA | PDOC00259 | ||||||||||
|
The cystatiny jsou rodina cystein proteáza inhibitory které sdílejí sekvenci homologie a obyčejný terciární struktura alfa šroubovice ležící na antiparalelní beta fólii. Rodina je rozdělena, jak je popsáno níže.
Cystatiny vykazují podobnost s fetuins, kininogeny, histidin -bohatý glykoproteiny a související s cystatinem bílkoviny.[2][3][4] Cystatiny inhibují hlavně peptidázové enzymy (jiný termín pro proteázy) patřící do rodin peptidáz C1 (papain rodina) a C13 (legumain rodina). Je známo, že se špatně skládají amyloid vklady a podílejí se na několika nemocech.[Citace je zapotřebí ]
Typy
Rodina cystatinů zahrnuje:
- Cystatiny typu 1, které jsou intracelulární a jsou přítomny v cytosolu mnoha typů buněk, ale mohou se také objevit v tělních tekutinách ve významných koncentracích. Jsou to jednořetězcové polypeptidy o přibližně 100 zbytcích, které žádný nemají disulfidové vazby ani sacharidové vedlejší řetězce. Cystatiny typu 1 jsou také známé jako Stefins (po Stefan Institute kde byly poprvé objeveny [5])
- Cystatiny typu 2, které jsou převážně extracelulárními sekretovanými polypeptidy, jsou převážně kyselé, obsahují čtyři konzervované cysteiny zbytky je známo, že tvoří dva disulfidové vazby, možná glykosylovaný a / nebo fosforylovaný. Syntetizují se s 19- až 28-zbytkovým signálním peptidem. Jsou široce distribuovány a nacházejí se ve většině tělních tekutin.[Citace je zapotřebí ]
- Cystatiny typu 3, které jsou vícedoménové proteiny. Zástupci savců této skupiny jsou kininogeny. U savců existují tři různé kininogeny: H- (vysokomolekulární hmotnost, InterPro: IPR002395 ) a L- (nízkomolekulární) kininogen, které se vyskytují u řady druhů, a T-kininogen, který se vyskytuje pouze u potkanů.[Citace je zapotřebí ]
- Nezařazené cystatiny. Jedná se o proteiny podobné cystatinu, které se nacházejí v řadě organismů: rostlinné fytocystatiny, fetuin u savců, cystatiny hmyzu a cystatin jedu z listového jedu, který inhibuje metaloproteázy rodiny peptidů MEROPS M12 (astacin / adamalysin). Rovněž se ukázalo, že řada cystatinových proteinů nemá inhibiční aktivitu.[Citace je zapotřebí ]
Lidské cystatiny
- CST1, CST2, CST3 (cystatin C, marker funkce ledvin), CST4, CST5, CST6, CST7, CST8, CST9, CST11, CSTA (cystatin A), CSTB (cystatin B)[Citace je zapotřebí ]
Rostlinné cystatiny
Rostlinné cystatiny mají zvláštní vlastnosti, které jim umožňují zařazení do speciální třídy zvané fytocystatin. Jedním z nich je přítomnost N-terminální alfa-šroubovice, která je přítomna pouze v rostlinných cystatinech. Fytocystatiny se účastní několika procesů, včetně klíčení a obrany rostlin. van Wyk a kol. našel asi 19 různých cystatinů podobných oryzacystatin-I v sóji spolu s příbuznými cysteinovými proteázami.[6]
Membránová propustnost
Kuřecí cystatin rychle prošel membránou MCF-10A neo T buňky a potlačeno katepsin B když byl acylován mastnými acylovými zbytky o 6 až 18 atomech uhlíku.[7][relevantní? ]
Viz také
- Affimer, typ vytvořeného proteinu, který je založen na cystatinovém lešení
Reference
- ^ Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Marees M (červenec 2010 ). „Krystalová struktura a funkční charakterizace imunomodulačního slinného cystatinu z měkkého klíště Ornithodoros moubata“. The Biochemical Journal. 429 (1): 103–12. doi:10.1042 / BJ20100280. PMC 3523712. PMID 20545626.; vykreslen s PyMOL
- ^ Rawlings ND, Barrett AJ (leden 1990). "Vývoj proteinů cystatinové nadrodiny". Journal of Molecular Evolution. 30 (1): 60–71. doi:10.1007 / BF02102453. PMID 2107324. S2CID 33504413.
- ^ Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM (2003). "Cystatiny". Sympozium o biochemické společnosti. 70 (70): 179–99. doi:10.1042 / bss0700179. PMID 14587292.
- ^ Turk V, Bode W (červenec 1991). "Cystatiny: proteinové inhibitory cysteinových proteináz". FEBS Dopisy. 285 (2): 213–9. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 80804-C. PMID 1855589. S2CID 40444629.
- ^ Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V (listopad 1983). „Proteinové inhibitory cysteinových proteináz. II. Primární struktura stefinu, cytosolického proteinového inhibitoru cysteinových proteináz z lidských polymorfonukleárních granulocytů“. Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. 364 (11): 1481–6. doi:10.1515 / bchm2.1983.364.2.1481. PMID 6689312.
- ^ van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ (listopad 2014). "exprese a aktivita cysteinové proteázy a cystatinu během vývoje a stárnutí sójových uzlíků". Biologie rostlin BMC. 14: 294. doi:10.1186 / s12870-014-0294-3. PMC 4243279. PMID 25404209.
- ^ Kocevar N, Obermajer N, Kreft S (září 2008). „Membránová permeabilita acylovaného cystatinu závisí na délce mastného acylového řetězce.“ Chemická biologie a design léčiv. 72 (3): 217–24. doi:10.1111 / j.1747-0285.2008.00693.x. PMID 18702630.
Další čtení
- Cystatin: bílkovina, která vyletí! Zajímavý článek o struktuře PDB na PDBe
- Lee C, Bongcam-Rudloff E, Sollner C, Jahnen-Dechent W, Claesson-Welsh L (leden 2009). „Cystatiny typu 3; fetuiny, kininogen a glykoprotein bohatý na histidiny“. Frontiers in Bioscience. 14 (14): 2911–22. doi:10.2741/3422. PMID 19273244.
externí odkazy
- Cystatiny v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
![]() | Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |