Hydroxylaminoxidoreduktáza - Hydroxylamine oxidoreductase
| Hydroxylaminoxidoreduktáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.7.3.4 | ||||||||
| Číslo CAS | 9075-43-8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Hydroxylaminoxidoreduktáza (HAO) je enzym nalezený v prokaryotu Nitrosomonas europaea. Hraje v biogeochemii kriticky důležitou roli dusíkový cyklus jako součást metabolismu bakterie oxidující amoniak.
Substrát je hydroxylamin (), chemická látka produkovaná biologicky enzymem Monooxygenáza amoniaku. Výrobky katalyzovaný reakce jsou diskutovány, ale nedávná práce ukazuje přesvědčivé důkazy o výrobě oxid dusnatý.[1]
Strukturální studie
Krystalografické metody ukazují, že HAO (kód PDB: 1FGJ ) je síťovaný zastřihovač polypeptidů obsahujících 24 heme kofaktory.[2][3]
Reaktivita
Po mnoho desetiletí se předpokládalo, že enzym katalyzuje následující reakci:[4]
Nedávné práce v této oblasti však ukazují, že tento enzym katalyzuje úplně jinou reakci:[1]
Následná oxidace oxidu dusnatého na dusitany způsobená reakcí s kyslíkem odpovídá za dříve popsanou reaktivitu popsanou Hooperem a kol.
Zásah do životního prostředí
Oxid dusnatý, produkt katalýzy HAO, je silný skleníkový plyn.[5] Kromě toho je oxidovaným produktem oxidu dusnatého v přítomnosti kyslíku dusitany - běžná znečišťující látka v zemědělský odtok.
Reference
- ^ A b Caranto, Jonathan D .; Lancaster, Kyle M. (2017-07-17). „Oxid dusnatý je obligátní bakteriální nitrifikační meziprodukt produkovaný hydroxylaminoxidoreduktázou“. Sborník Národní akademie věd. 114 (31): 8217–8222. doi:10.1073 / pnas.1704504114. ISSN 0027-8424. PMC 5547625. PMID 28716929.
- ^ Cedervall, Peder; Hooper, Alan B .; Wilmot, Carrie M. (10.09.2013). „Strukturální studie hydroxylaminoxidoreduktázy odhalují jedinečný hemový kofaktor a dříve neidentifikovaného interakčního partnera“. Biochemie. 52 (36): 6211–6218. doi:10.1021 / bi400960w. ISSN 0006-2960. PMID 23952581.
- ^ Igarashi, N .; Moriyama, H .; Fujiwara, T .; Fukumori, Y .; Tanaka, N. (duben 1997). „The 2.8 A structure of hydroxylamine oxidoreductase from the nitrifying chemoautotrophicacterium, Nitrosomonas europaea“. Přírodní strukturní biologie. 4 (4): 276–284. doi:10.1038 / nsb0497-276. ISSN 1072-8368. PMID 9095195. S2CID 1028628.
- ^ Hendrich, Michael P .; Logan, Michael; Andersson, Kristoffer K .; Arciero, Dave M .; Lipscomb, John D .; Hooper, Alan B. (01.12.1994). „Aktivní stránka hydroxylaminoxidoreduktázy z Nitrosomonas: Důkazy pro novou kovovou shluk v enzymech“. Journal of the American Chemical Society. 116 (26): 11961–11968. doi:10.1021 / ja00105a041. ISSN 0002-7863.
- ^ Montzka, S. A .; Dlugokencky, E. J .; Butler, J. H. (2011). „Skleníkové plyny bez CO2 a změna klimatu“. Příroda. 476 (7358): 43–50. doi:10.1038 / příroda10322. PMID 21814274. S2CID 205225911.
- Hooper AB, Balny C (1982). „Reakce kyslíku s hydroxylamin-oxidoreduktázou Nitrosomonas: rychlá kinetika“. FEBS Lett. 144 (2): 299–303. doi:10.1016/0014-5793(82)80658-3. PMID 7117545. S2CID 9726167.
- Lipscomb JD, Hooper AB (1982). „Rozlišení více hemových center hydroxylaminoxidoreduktázy z Nitrosomonas. 1. Elektronová paramagnetická rezonanční spektroskopie“. Biochemie. 21 (17): 3965–72. doi:10.1021 / bi00260a010. PMID 6289867.
- Rees MK (1968). „Studie metabolismu hydroxylaminu Nitrosomonas europaea. I Čištění hydroxylaminoxidázy“. Biochemie. 7 (1): 353–66. doi:10.1021 / bi00841a045. PMID 5758552.
| Tento EC 1.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |