Modul vázající sacharidy - Carbohydrate-binding module
| CBM_1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 trojrozměrné struktury tří inženýrsky vázaných celulózových domén cellobiohydrolázy i z trichoderma reesei, nmr, 18 struktur | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_1 | ||||||||
| Pfam | PF00734 | ||||||||
| InterPro | IPR000254 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00486 | ||||||||
| SCOP2 | 1cel / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM1 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura struktury celulózové vazebné domény z cellulomonas fimi nukleární magnetickou rezonanční spektroskopií | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_2 | ||||||||
| Pfam | PF00553 | ||||||||
| Pfam klan | CL0203 | ||||||||
| InterPro | IPR001919 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00485 | ||||||||
| SCOP2 | 1exg / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM2 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_3 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura rodiny iiia cbd z clostridium cellulolyticum | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_3 | ||||||||
| Pfam | PF00942 | ||||||||
| Pfam klan | CL0203 | ||||||||
| InterPro | IPR001956 | ||||||||
| SCOP2 | 1nbc / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM3 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_5 / 12 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 interakce rodiny 18 chitinázy s navrženým inhibitorem hm508 a jeho degradačním produktem, chitobiono-delta-laktonem | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_5_12 | ||||||||
| Pfam | PF02839 | ||||||||
| InterPro | IPR003610 | ||||||||
| SCOP2 | 1ed7 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM12 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_6 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 cbm6ct z clostridium thermocellum v komplexu s xylopentaózou | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_6 | ||||||||
| Pfam | PF03422 | ||||||||
| Pfam klan | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR005084 | ||||||||
| SCOP2 | 1gmm / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM6 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_4 / 9 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura a funkce cbm4 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_4_9 | ||||||||
| Pfam | PF02018 | ||||||||
| Pfam klan | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR003305 | ||||||||
| SCOP2 | 1ulp / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM22 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_10 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura řešení typu x cbm | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_10 | ||||||||
| Pfam | PF02013 | ||||||||
| InterPro | IPR002883 | ||||||||
| SCOP2 | 1qld / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM10 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_11 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 rodina 11 modul vázající sacharidy z celulosomální celulasy lic26a-cel5e z clostridium thermocellum | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_11 | ||||||||
| Pfam | PF03425 | ||||||||
| Pfam klan | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR005087 | ||||||||
| CAZy | CBM11 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_14 | ||||||||
| Pfam | PF01607 | ||||||||
| Pfam klan | CL0155 | ||||||||
| InterPro | IPR002557 | ||||||||
| SCOP2 | 1dqc / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM14 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_15 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 modul vazby xylan cbm15 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_15 | ||||||||
| Pfam | PF03426 | ||||||||
| Pfam klan | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR005088 | ||||||||
| SCOP2 | 1gny / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM15 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_17 / 28 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura vazebného modulu sacharidů fam17 z clostridium cellulovorans | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_17_28 | ||||||||
| Pfam | PF03424 | ||||||||
| Pfam klan | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR005086 | ||||||||
| SCOP2 | 1g0c / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM28 | ||||||||
| |||||||||
| Chitin_bind_1 (CBM18) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 analýza krystalové struktury komplexu zesítěného-wga3 / glcnacbeta1,4glcnac | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Chitin_bind_1 | ||||||||
| Pfam | PF00187 | ||||||||
| InterPro | IPR001002 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00025 | ||||||||
| SCOP2 | 1 hm / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM18 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_19 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_19 | ||||||||
| Pfam | PF03427 | ||||||||
| Pfam klan | CL0155 | ||||||||
| InterPro | IPR005089 | ||||||||
| CAZy | CBM19 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_20 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 glukoamyláza, granulovaný komplex domén vázajících škrob s cyklodextrinem, nmr, minimalizovaná průměrná struktura | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_20 | ||||||||
| Pfam | PF00686 | ||||||||
| Pfam klan | CL0369 | ||||||||
| InterPro | IPR002044 | ||||||||
| SCOP2 | 1 cdg / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM20 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_21 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_21 | ||||||||
| Pfam | PF03370 | ||||||||
| InterPro | IPR005036 | ||||||||
| CAZy | CBM21 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_25 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_25 | ||||||||
| Pfam | PF03423 | ||||||||
| InterPro | IPR005085 | ||||||||
| CAZy | CBM25 | ||||||||
| |||||||||
| CBM27 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 strukturní a termodynamická disekce specifického rozpoznávání mannanu modulem vázajícím sacharidy, tmcbm27 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM27 | ||||||||
| Pfam | PF09212 | ||||||||
| InterPro | IPR015295 | ||||||||
| SCOP2 | 1oh4 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Chitin_bind_3 (CBM33) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura mutantu cbp21 y54a proteinu vázajícího chitin serratia marcescens. | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Chitin_bind_3 | ||||||||
| Pfam | PF03067 | ||||||||
| InterPro | IPR004302 | ||||||||
| CAZy | CBM33 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_48 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura glykosyltrehalózy trehalohydrolázy ze sulfolobus solfataricus | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM_48 | ||||||||
| Pfam | PF02922 | ||||||||
| Pfam klan | CL0369 | ||||||||
| InterPro | IPR004193 | ||||||||
| SCOP2 | 1bf2 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM48 | ||||||||
| |||||||||
| CBM49 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | CBM49 | ||||||||
| Pfam | PF09478 | ||||||||
| Pfam klan | CL0203 | ||||||||
| InterPro | IPR019028 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii, a modul vázání sacharidů (CBM) je a proteinová doména nalezen v uhlohydrát -aktivní enzymy (například glykosidové hydrolázy ). Většina z těchto domén má aktivitu vázání sacharidů. Některé z těchto domén najdete na celulosomální lešení bílkoviny. CBM byly dříve známé jako celulóza -vázací domény.[1] CBM jsou rozděleny do mnoha rodin na základě aminokyselina sekvenční podobnost. V databázi CAZy je v současné době (červen 2011) 64 rodin CBM.[2]
CBM z mikrobiální glykosidové hydrolázy hrají ústřední roli při recyklaci fotosynteticky pevný uhlík prostřednictvím jejich vazba na konkrétní rostlina strukturální polysacharidy.[3] CBM mohou rozpoznávat jak krystalickou, tak amorfní formu celulózy.[4] CBM jsou nejběžnější nekatalytické moduly spojené s enzymy aktivní v buněčné stěně rostlin hydrolýza. Mnoho domnělých CBM bylo identifikováno aminokyselinová sekvence zarovnání ale pouze několik zástupců experimentálně prokázalo, že mají funkci vázání sacharidů.[5]
CBM1
Rodina modulů vázajících sacharidy 1 (CBM1) se skládá z 36 aminokyselin. Tato doména obsahuje 4 konzervované cystein zbytky, které se podílejí na tvorbě dvou disulfidové vazby.
CBM2
Rodina modulů vázajících sacharidy 2 (CBM2) obsahuje dva konzervované cysteiny - jeden na každém konci domény - které byly ukázány [6] být zapojen do a disulfidová vazba. K dispozici jsou také čtyři konzervované tryptofany, z nichž dva se podílejí na vazbě celulózy.[7][8][9]
CBM3
Je zapojena skupina modulů 3 vázajících sacharidy (CBM3) celulóza vazba [10] a je zjištěno, že je spojena s celou řadou bakteriální glykosylové hydrolázy. The struktura této domény je známo; tvoří a beta sendvič.[11]
CBM4
Rodina 4 modulů vázajících sacharidy (CBM4) zahrnuje dvě domény vázající celulózu, CBD (N1) a CBD (N2), uspořádané v tandemu na N konci 1,4-beta-glukanázy, CenC, z Cellulomonas fimi. Tyto homologní CBM se liší svou selektivitou pro vazbu amorfní a ne krystalické celulózy.[12] Multidimenzionální heteronukleární nukleární magnetická rezonance (NMR) spektroskopie byla použita ke stanovení terciární struktura ze 152 aminokyselina N-koncová vazba celulózy doména z C. fimi 1,4-beta-glukanáza CenC (CBDN1). Terciární struktura CBDN1 je nápadně podobný bakteriálním 1,3-1,4-beta-glukanasám, stejně jako další vazby na cukr bílkoviny s záhyby želé.[13] CBM4 a CBM9 spolu úzce souvisejí.
CBM5
Rodina modulů vázajících sacharidy 5 (CBM5) váže chitin.[14] CBM5 a CBM12 jsou vzdáleně příbuzné.
CBM6
Rodina modulů vázajících sacharidy 6 (CBM6) je neobvyklá v tom, že obsahuje dvě vazebná místa pro substrát, rozštěp A a rozštěp B. Cellvibrio mixtus endoglukanáza 5A obsahuje dvě domény CBM6, doména CBM6 na C-konci vykazuje odlišné vazebné specificity ligandu v každé z rozštěpů vázajících substrát. Rozštěp A i rozštěp B mohou vázat cellooligosacharidy, laminarin přednostně se váže v rozštěpu A, xylooligosacharidy se váží pouze v rozštěpu A a beta1,4, -beta1,3-smíšené vázané glukany vázat pouze v rozštěpu B.[15]
CBM9
Rodina modulů vázajících sacharidy 9 (CBM9) se váže na krystalickou celulózu.[16] CBM4 a CBM9 spolu úzce souvisejí.
CBM10
Rodina modulů 10 vázajících sacharidy (CBM10) se nachází ve dvou odlišných sadách bílkoviny s různými funkcemi. Ti, kteří se našli v aerobní bakterie vázat celulózu (nebo jiné sacharidy); ale v anaerobní houby jsou to domény vázající protein, označované jako dockerin domény. Předpokládá se, že dockerinové domény jsou odpovědné za sestavení komplexu multiproteinceluláza / hemiceluláza, podobně jako celulosom nalezené v určitých anaerobních bakterie.[17][18]
V anaerobní bakterie které degradují buněčné stěny rostlin, příkladem je Clostridium thermocellum, dockerinové domény katalytické polypeptidy může vázat stejně dobře na všechny kohesin ze stejného organismus. Více nedávno, anaerobní houby, typické pro Piromyces equi, bylo navrženo také syntetizovat celulosomový komplex, i když dockerinové sekvence z bakteriální a plísňový enzymy jsou úplně jiné.[19] Například fungální enzymy obsahují jednu, dvě nebo tři kopie dockerinu sekvence v tandemu v katalytickém polypeptidu. Naproti tomu všechny C. thermocellum celulózové katalytické složky obsahují jednu doménu dockerinu. Anaerobní bakteriální dockeriny jsou homologní EF ruce (motivy vázající vápník) a pro aktivitu vyžadují vápník, zatímco fungální dockerin vápník nevyžaduje. Nakonec se jeví interakce mezi cohesinem a dockerinem druh specifické pro bakterie, neexistuje téměř žádná druhová specificita vazby uvnitř druhů hub a žádná identifikovaná místa, která odlišují různé druhy.
Dockerin z P. equi obsahuje dva spirálovitý úseky a čtyři krátké beta-prameny, které tvoří antiparalelní listová struktura sousedící s dalším krátkým zkrouceným paralelním vláknem. N- a C-konce jsou vzájemně sousedící.[19]
CBM11
Rodina modulů vázajících sacharidy 11 (CBM11) se vyskytuje v řadě bakterií celulasy. Jedním příkladem je CBM11 Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E, bylo prokázáno, že tato doména váže jak β-1,4-glukan, tak β-1,3-1,4-smíšené vázané glukany.[20] CBM11 má beta-sendvičovou strukturu s konkávní stranou tvořící štěrbinu vázající substrát.[20]
CBM12
Rodina modulů vázajících sacharidy 12 (CBM12) obsahuje dva beta-listy, skládající se ze dvou a tří antiparalelních beta řetězců. Váže chitin prostřednictvím aromatických kruhů tryptofan zbytky.[14] CBM5 a CBM12 jsou vzdáleně příbuzné.
CBM14
Rodina 14 modulů vázajících sacharidy (CBM14) je také známá jako doména peritrophin-A. Nachází se v chitin vazebné proteiny, zejména peritrofická matice bílkoviny hmyzu a zvířat chitinázy.[21][22][23] V některých jsou také kopie domény bakuloviry. Je to extracelulární doména, která obsahuje šest konzervovaných cysteiny to pravděpodobně tvoří tři disulfidové můstky. Vazba chitinu byla prokázána pro protein obsahující pouze dvě z těchto domén.[21]
CBM15
Ukázalo se, že se váže na modul rodiny 15 vázající sacharidy (CBM15), který se nachází v bakteriálních enzymech xylan a xylooligosacharidy. Má záhyb beta-želé, s drážkou na konkávním povrchu jednoho z beta-listy.[3]
CBM17
Rodina modulů vázajících sacharidy 17 (CBM17) vypadá, že má velmi mělkou vazebnou štěrbinu, která může být pro celulózu přístupnější řetězy v nekrystalické celulóze než hlubší vazebné štěrbiny rodiny 4 CBM.[24] Sekvence a strukturální ochrana v rodinách CBM17 a CBM28 naznačuje, že ano vyvinul přes genová duplikace a následné divergence.[4] CBM17 při vazbě na nekrystalickou celulózu nekonkuruje modulům CBM28. Ukázalo se, že různé CBM se vážou na různé sirty v amorfní celulóze, CBM17 a CBM28 rozpoznávají odlišná nepřekrývající se místa v amorfní celulóze.[25]
CBM18
Rodina modulů vázajících sacharidy 18 (CBM18) (také známá jako chitin vázající 1 nebo protein rozpoznávající chitin) se nachází v řadě rostlina a plísňový bílkoviny že svázat N-acetylglukosamin (např. solanaceous lektiny rajčat a brambor, rostlina endochitinázy, proteiny indukované rány: hevein, win1 a win2 a Kluyveromyces lactis zabiják toxin alfa podjednotka).[26] Doména se může vyskytovat v jedné nebo více kopiích a předpokládá se, že je součástí rozpoznávání nebo vazby chitin podjednotky.[27][28] V chitinázách i v brambor rány indukované proteiny, tato 43-zbytková doména přímo navazuje na sekvence signálu a je tedy na N konci zralého proteinu; v alfa podjednotce zabijáckého toxinu je umístěn v centrální části proteinu.
CBM19
Rodina modulů vázajících sacharidy 19 (CBM19), nalezená v houbách chitinázy, váže chitin.[29]
CBM20
Rodina modulů vázajících sacharidy 20 (CBM20) se váže na škrob.[30][31]
CBM21
Rodina modulů vázajících sacharidy 21 (CBM21), nalezená v mnoha eukaryotický bílkoviny zapojené do glykogen metabolizuje, váže se na glykogen.[32]
CBM25
Rodina modulů vázajících sacharidy 25 (CBM25) váže alfa-glukooligosacharidy, zejména ty, které obsahují vazby alfa-1,6, a granulovaný škrob.[33]
CBM27
Rodina modulů vázajících sacharidy 27 (CBM27) se váže na beta-1,4-mannooligosacharidy, rohovník galaktomanan, a konjac glukomannan, ale ne na celulózu (nerozpustnou a rozpustnou) nebo rozpustný xylan z březového dřeva. CBM27 přijímá beta sendvičovou strukturu obsahující 13 beta vlákna s jediným, malým alfa-šroubovice a jediný kov atom.[34]
CBM28
Rodina modulů vázajících sacharidy 28 (CBM28) nekonkuruje modulům CBM17 při vazbě na nekrystalickou celulózu. Ukázalo se, že různé CBM se vážou na různé sirty v amorfní celulóze, CBM17 a CBM28 rozpoznávají odlišná nepřekrývající se místa v amorfní celulóze. CBM28 má topologii "beta-jelly roll", která má podobnou strukturu jako domény CBM17. Sekvence a strukturální ochrana v rodinách CBM17 a CBM28 naznačuje, že ano vyvinul přes genová duplikace a následné divergence.[4][25]
CBM32
Rodina modulů vázajících sacharidy 32 (CBM32) se váže na různé substráty, od polysacharidů rostlinných buněčných stěn až po komplexní glykany.[35] Modul byl dosud nalezen v mikroorganismech, včetně archea, eubacteria a hub.[35] CBM32 přijímá beta-sendvičový záhyb a má vázaný atom kovu, nejčastěji je to vápník.[36] Moduly CBM32 jsou spojeny s katalytickými moduly, jako jsou sialidázy, B-N-acetylglukosaminidázy, a-N-acetylglukosaminidázy, mananázy a galaktózoxidázy.[36]
CBM33
Rodina modulů vázajících sacharidy 33 (CBM33) je doména vázající chitin.[37] Má zárodek fibronektinu typu III, který se skládá ze dvou beta-listů, uspořádaných jako sendvič s beta-listy, a pupen se skládá ze tří krátkých šroubovic, umístěných mezi beta-vlákny 1 a 2. Váže chitin prostřednictvím konzervovaných polárních aminokyselin.[38] Tato doména se nachází izolovaně v doméně bakulovir proteiny sferoidinu a spindolinu.
CBM48
Rodina modulů 48 vázajících sacharidy (CBM48) se často nachází v enzymech obsahujících glykosylhydroláza rodina 13 katalytických domén. Nachází se v řadě enzymy které působí na rozvětvené substráty tj. izoamyláza, pullulanáza a větvící se enzym. Isoamyláza hydrolyzuje 1,6-alfa-D-glukosidické větvové vazby v glykogenu, amylopektin a dextrin; 1,4-alfa-glukanový rozvětvovací enzym funguje při tvorbě 1,6-glukosidových vazeb glykogenu; a pullulanáza je enzym rozvětvující škrob. CBM48 váže glykogen.[39][40][41][42]
CBM49
Rodina 49 modulů vázajících sacharidy (CBM49) se nachází na C-konci celuláz a in vitro vazebné studie ukázaly, že se váže na krystalickou celulózu.[43]
Reference
- ^ Gilkes NR, Henrissat B, Kilburn DG, Miller RC, Warren RA (červen 1991). „Domény v mikrobiálních beta-1, 4-glykanázách: zachování sekvence, funkce a rodiny enzymů“. Microbiol. Rev. 55 (2): 303–15. doi:10.1128 / MMBR.55.2.303-315.1991. PMC 372816. PMID 1886523.
- ^ Cantarel, B. L .; Coutinho, P. M .; Rancurel, C .; Bernard, T .; Lombard, V .; Henrissat, B. (2009). „Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy): Expert expert for Glycogenomics“. Výzkum nukleových kyselin. 37 (Problém s databází): D233 – D238. doi:10.1093 / nar / gkn663. PMC 2686590. PMID 18838391.
- ^ A b Szabo, L .; Jamal, S .; Xie, H .; Charnock, S. J .; Bolam, D. N .; Gilbert, H. J.; Davies, G. J. (2001). "Struktura vazebného modulu sacharidů řady 15 v komplexu s xylopentaózou. Důkaz, že xylan se váže v přibližně trojnásobné šroubovicové konformaci". Journal of Biological Chemistry. 276 (52): 49061–49065. doi:10,1074 / jbc.M109558200. PMID 11598143.
- ^ A b C Jamal S, Nurizzo D, Boraston AB, Davies GJ (květen 2004). „Rentgenová krystalová struktura modulu pro vázání sacharidů specifického pro nekrystalickou celulózu: CBM28“. J. Mol. Biol. 339 (2): 253–8. doi:10.1016 / j.jmb.2004.03.069. PMID 15136030.
- ^ Roske Y, Sunna A, Pfeil W, Heinemann U (červenec 2004). „Krystalové struktury s vysokým rozlišením modulu Caldicellulosiruptor kmen Rt8B.4 vázající sacharidy modul CBM27-1 a jeho komplex s mannohexaózou“. J. Mol. Biol. 340 (3): 543–54. doi:10.1016 / j.jmb.2004.04.072. PMID 15210353.
- ^ Gilkes NR, Claeyssens M, Aebersold R, Henrissat B, Meinke A, Morrison HD, Kilburn DG, Warren RA, Miller RC (prosinec 1991). "Strukturální a funkční vztahy ve dvou rodinách beta-1,4-glykanáz". Eur. J. Biochem. 202 (2): 367–77. doi:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16384.x. PMID 1761039.
- ^ Meinke A, Gilkes NR, Kilburn DG, Miller RC, Warren RA (prosinec 1991). „Sekvence podobné doméně podobné bakteriální celulóze v eukaryotických polypeptidech“. Protein Seq. Data Anal. 4 (6): 349–53. PMID 1812490.
- ^ Simpson PJ, Xie H, Bolam DN, Gilbert HJ, Williamson MP (prosinec 2000). „Strukturální základ pro ligandovou specificitu modulů vázajících sacharidy rodiny 2“. J. Biol. Chem. 275 (52): 41137–42. doi:10,1074 / jbc.M006948200. PMID 10973978.
- ^ Xu, G. Y .; Ong, E .; Gilkes, N.R .; Kilburn, D. G .; Muhandiram, D. R .; Harris-Brandts, M .; Carver, J. P .; Kay, L. E.; Harvey, T. S. (1995). "Struktura řešení domény vázající celulózu z Cellulomonas fimi nukleární magnetickou rezonanční spektroskopií". Biochemie. 34 (21): 6993–7009. doi:10.1021 / bi00021a011. PMID 7766609.
- ^ Poole DM, Morag E, Lamed R, Bayer EA, Hazlewood GP, Gilbert HJ (prosinec 1992). "Identifikace celulózové vazebné domény celulosomové podjednotky S1 z Clostridium thermocellum YS". FEMS Microbiol. Lett. 78 (2–3): 181–6. doi:10.1016 / 0378-1097 (92) 90022-g. PMID 1490597.
- ^ Tormo J, Lamed R, Chirino AJ, Morag E, Bayer EA, Shoham Y, Steitz TA (listopad 1996). „Krystalová struktura bakteriální rodiny III - vazebné domény pro celulózu: obecný mechanismus pro připojení k celulóze“. EMBO J.. 15 (21): 5739–51. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00960.x. PMC 452321. PMID 8918451.
- ^ Brun E, Johnson PE, Creagh AL, Tomme P, Webster P, Haynes CA, McIntosh LP (březen 2000). "Struktura a vazebná specificita druhé N-koncové domény vázající celulózu z Cellulomonas fimi endoglukanázy C". Biochemie. 39 (10): 2445–58. doi:10.1021 / bi992079u. PMID 10704194.
- ^ Johnson PE, MD Joshi, Tomme P, Kilburn DG, McIntosh LP (listopad 1996). „Struktura N-koncové domény vázající celulózu Cellulomonas fimi CenC určená nukleární magnetickou rezonanční spektroskopií“. Biochemie. 35 (45): 14381–94. doi:10.1021 / bi961612s. PMID 8916925.
- ^ A b Akagi, K. -I .; Watanabe, J .; Hara, M .; Kezuka, Y .; Chikaishi, E .; Yamaguchi, T .; Akutsu, H .; Nonaka, T .; Watanabe, T .; Ikegami, T. (2006). "Identifikace oblasti interakce substrátu chitin-vazebné domény Streptomyces griseus chitinázy C". Journal of Biochemistry. 139 (3): 483–493. doi:10.1093 / jb / mvj062. PMID 16567413.
- ^ Henshaw, J. L .; Bolam, D. N .; Pires, V. M .; Czjzek, M .; Henrissat, B .; Ferreira, L. M .; Fontes, C. M .; Gilbert, H. J. (2004). „Modul vazby na sacharidy řady 6 CmCBM6-2 obsahuje dvě vazebná místa pro ligand s odlišnými specifičnostmi“. Journal of Biological Chemistry. 279 (20): 21552–21559. doi:10,1074 / jbc.M401620200. PMID 15004011.
- ^ Winterhalter, C .; Heinrich, P .; Candussio, A .; Wich, G .; Liebl, W. (1995). „Identifikace nové domény vázající celulózu v multidoménové 120 kDa xylanáze XynA hypertermofilní bakterie Thermotoga maritima“. Molekulární mikrobiologie. 15 (3): 431–444. doi:10.1111 / j.1365-2958.1995.tb02257.x. PMID 7783614.
- ^ Millward-Sadler SJ, Davidson K, Hazlewood GP, Black GW, Gilbert HJ, Clarke JH (listopad 1995). „Nové domény vázající celulózu, NodB homology a konzervovaná modulární architektura v xylanázách z aerobních půdních bakterií Pseudomonas fluorescens subsp. Cellulosa a Cellvibrio mixtus“. Biochem. J. 312 (1): 39–48. doi:10.1042 / bj3120039. PMC 1136224. PMID 7492333.
- ^ Fanutti C, Ponyi T, Black GW, Hazlewood GP, Gilbert HJ (prosinec 1995). „Konzervovaná nekatalytická sekvence 40 zbytků v celulázách a hemicelulázách z anaerobních hub funguje jako dokovací doména proteinu“. J. Biol. Chem. 270 (49): 29314–22. doi:10.1074 / jbc.270.49.29314. PMID 7493964.
- ^ A b Raghothama S, Eberhardt RY, Simpson P, Wigelsworth D, White P, Hazlewood GP, Nagy T, Gilbert HJ, Williamson MP (září 2001). "Charakterizace celulosomové dockerinové domény z anaerobní houby Piromyces equi". Nat. Struct. Biol. 8 (9): 775–8. doi:10.1038 / nsb0901-775. PMID 11524680. S2CID 6442375.
- ^ A b Carvalho, A. L .; Goyal, A .; Prates, J. A .; Bolam, D. N .; Gilbert, H. J.; Pires, V. M .; Ferreira, L. M .; Planas, A .; Romão, M. J .; Fontes, C. M. (2004). „Modul vázající sacharidy rodiny 11 Clostridium thermocellum Lic26A-Cel5E pojme -1,4- a -1,3-1,4-smíšené spojené glukany na jednom vazebném místě“. Journal of Biological Chemistry. 279 (33): 34785–34793. doi:10,1074 / jbc.M405867200. PMID 15192099.
- ^ A b Shen Z, Jacobs-Lorena M (červenec 1998). „Protein peritrofické matrice typu I z vektoru malárie Anopheles gambiae se váže na chitin. Klonování, exprese a charakterizace“. J. Biol. Chem. 273 (28): 17665–70. doi:10.1074 / jbc.273.28.17665. PMID 9651363.
- ^ Elvin CM, Vuocolo T, Pearson RD, East IJ, Riding GA, Eisemann CH, Tellam RL (duben 1996). „Charakterizace hlavního proteinu peritrofní membrány, peritrofinu-44, z larev Lucilia cuprina. CDNA a odvozené aminokyselinové sekvence“. J. Biol. Chem. 271 (15): 8925–35. doi:10.1074 / jbc.271.15.8925. PMID 8621536.
- ^ Casu R, Eisemann C, Pearson R, Riding G, East I, Donaldson A, Cadogan L, Tellam R (srpen 1997). „Protilátkami zprostředkovaná inhibice růstu larev z hmyzu způsobující kožní myiasis u savčího hostitele“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94 (17): 8939–44. doi:10.1073 / pnas.94.17.8939. PMC 22971. PMID 9256413.
- ^ Notenboom V, Boraston AB, Chiu P, Freelove AC, Kilburn DG, Rose DR (prosinec 2001). „Rozpoznávání cello-oligosacharidů modulem vázajícím sacharidy rodiny 17: rentgenová krystalografická, termodynamická a mutagenní studie“. J. Mol. Biol. 314 (4): 797–806. doi:10.1006 / jmbi.2001.5153. PMID 11733998.
- ^ A b Jamal, S .; Nurizzo, D .; Boraston, A. B .; Davies, G. J. (2004). „Rentgenová krystalová struktura modulu pro vázání sacharidů specifického pro nekrystalickou celulózu: CBM28“. Journal of Molecular Biology. 339 (2): 253–258. doi:10.1016 / j.jmb.2004.03.069. PMID 15136030.
- ^ Wright HT, Sandrasegaram G, Wright CS (září 1991). "Vývoj rodiny N-acetylglukosamin vázajících proteinů obsahujících doménu bohatou na disulfidy aglutininu z pšeničných klíčků". J. Mol. Evol. 33 (3): 283–94. doi:10.1007 / bf02100680. PMID 1757999. S2CID 8327744.
- ^ Butler AR, O'Donnell RW, Martin VJ, Gooday GW, Stark MJ (červenec 1991). „Toxin Kluyveromyces lactis má zásadní chitinázovou aktivitu“. Eur. J. Biochem. 199 (2): 483–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16147.x. PMID 2070799.
- ^ Lerner DR, Raikhel NV (červen 1992). „Gen pro kopřivový lektin (aglutinin Urtica dioica) kóduje lektin i chitinázu.“ J. Biol. Chem. 267 (16): 11085–91. PMID 1375935.
- ^ Kuranda, M. J .; Robbins, P. W. (1991). „Chitináza je nutná pro buněčnou separaci během růstu Saccharomyces cerevisiae.“ The Journal of Biological Chemistry. 266 (29): 19758–19767. PMID 1918080.
- ^ Penninga, D .; Van Der Veen, B. A .; Knegtel, R. M .; Van Hijum, S. A .; Rozeboom, H. J .; Kalk, K. H .; Dijkstra, B. W .; Dijkhuizen, L. (1996). „Surová doména vázající škrob cyklodextrin glykosyltransferázy z kmene 251 Bacillus circulans“. The Journal of Biological Chemistry. 271 (51): 32777–32784. doi:10.1074 / jbc.271.51.32777. PMID 8955113.
- ^ Oyama, T .; Kusunoki, M .; Kishimoto, Y .; Takasaki, Y .; Nitta, Y. (1999). „Krystalová struktura beta-amylázy z Bacillus cereus var. Mycoides při rozlišení 2,2“. Journal of Biochemistry. 125 (6): 1120–1130. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022394. PMID 10348915.
- ^ Armstrong, C. G .; Doherty, M. J .; Cohen, P. T. (1998). „Identifikace samostatných domén v jaterní podjednotce cílení na glykogen proteinové fosfatázy 1, které interagují s fosforylázou a, glykogenem a proteinovou fosfatázou 1“. The Biochemical Journal. 336 (3): 699–704. doi:10.1042 / bj3360699. PMC 1219922. PMID 9841883.
- ^ Boraston, A. B .; Healey, M .; Klassen, J .; Ficko-Blean, E .; Lammerts Van Bueren, A .; Law, V. (2005). „Strukturální a funkční analýza rozpoznávání -glukanu u rodiny 25 a 26 modulů vázajících sacharidy odhaluje konzervovaný způsob rozpoznávání škrobu“. Journal of Biological Chemistry. 281 (1): 587–598. doi:10,1074 / jbc.M509958200. PMID 16230347.
- ^ Boraston AB, Revett TJ, Boraston CM, Nurizzo D, Davies GJ (červen 2003). "Strukturální a termodynamická disekce specifického rozpoznávání mannanu modulem vázajícím sacharidy, TmCBM27". Struktura. 11 (6): 665–75. doi:10.1016 / S0969-2126 (03) 00100-X. PMID 12791255.
- ^ A b Opat, DW; Eirin-Lopez, JM; Boraston, AB (leden 2008). „Pohled na rozmanitost ligandů a nové biologické role pro rodinu 32 modulů vázajících sacharidy“. Molekulární biologie a evoluce. 25 (1): 155–67. doi:10,1093 / molbev / msm243. PMID 18032406.
- ^ A b Ficko-Blean, Elizabeth; Boraston, Alisdair,"Rodina modulů vázajících sacharidy 32" Archivováno 2016-08-20 na Wayback Machine,CAZypedia, 4. května 2017.
- ^ Schnellmann, J .; Zeltins, A .; Blaak, H .; Schrempf, H. (1994). „Nový protein podobný lektinu CHB1 je kódován chitinem indukovatelným genem Streptomyces olivaceoviridis a váže se specificky na krystalický alfa-chitin hub a jiných organismů.“ Molekulární mikrobiologie. 13 (5): 807–819. doi:10.1111 / j.1365-2958.1994.tb00473.x. PMID 7815940.
- ^ Vaaje-Kolstad, G .; Houston, D. R.; Riemen, A. H .; Eijsink, V. G .; Van Aalten, D. M. (2005). „Krystalová struktura a vazebné vlastnosti proteinu vázajícího na chitin Serratia marcescens CBP21“. Journal of Biological Chemistry. 280 (12): 11313–11319. doi:10,1074 / jbc.M407175200. PMID 15590674.
- ^ Katsuya, Y .; Mezaki, Y .; Kubota, M .; Matsuura, Y. (1998). "Trojrozměrná struktura Pseudomonas isoamylase při rozlišení 2,2 Á1". Journal of Molecular Biology. 281 (5): 885–897. doi:10.1006 / jmbi.1998.1992. PMID 9719642.
- ^ Wiatrowski, H. A .; Van Denderen, B. J .; Berkey, C. D .; Kemp, B. E .; Stapleton, D .; Carlson, M. (2004). „Mutace v doméně vázající glykogen na gal83 aktivují kinázovou dráhu snf1 / gal83 mechanismem nezávislým na glykogenu“. Molekulární a buněčná biologie. 24 (1): 352–361. doi:10.1128 / mcb.24.1.352-361.2004. PMC 303368. PMID 14673168.
- ^ Polekhina, G .; Gupta, A .; Michell, B. J .; Van Denderen, B .; Murthy, S .; Feil, S. C .; Jennings, I. G .; Campbell, D. J .; Witters, L. A .; Parker, M. W .; Kemp, B. E .; Stapleton, D. (2003). "AMPK beta podjednotka se zaměřuje na snímání metabolického stresu na glykogen". Aktuální biologie. 13 (10): 867–871. doi:10.1016 / S0960-9822 (03) 00292-6. PMID 12747837. S2CID 16778615.
- ^ Hudson, E. R .; Pan, D. A .; James, J .; Lucocq, J. M .; Hawley, S. A .; Green, K. A .; Baba, O .; Terashima, T .; Hardie, D. G. (2003). „Nová doména v AMP-aktivované proteinkináze způsobuje glykogenová ukládací tělíska podobná tělům pozorovaným u dědičných srdečních arytmií“. Aktuální biologie. 13 (10): 861–866. doi:10.1016 / S0960-9822 (03) 00249-5. PMID 12747836. S2CID 2295263.
- ^ Urbanowicz BR, Catala C, Irwin D, Wilson DB, Ripoll DR, Rose JK (duben 2007). „Rajčatová endo-beta-1,4-glukanáza, SlCel9C1, představuje odlišnou podtřídu s novou rodinou modulů vázajících sacharidy (CBM49)“. J. Biol. Chem. 282 (16): 12066–74. doi:10,1074 / jbc.M607925200. PMID 17322304.