Detekce bílkovin - Protein detection

Viz také: Proteinové metody

Detekce bílkovin se používá pro klinickou diagnostiku, léčbu a biologický výzkum.[1] Detekce proteinů hodnotí koncentraci a množství různých proteinů v konkrétním vzorek.[2] Existují různé metody a techniky pro detekci proteinu v různých organismy. Detekce proteinů prokázala důležité důsledky pro klinickou diagnostiku, léčbu a biologický výzkum.[3] Technika detekce bílkovin byla použita k objevení bílkovin v potravinách různých kategorií, jako je sója (fazole), ořech (ořech) a hovězí maso (maso).[4] Metoda detekce bílkovin pro různé druhy potravin se liší podle vlastností potravin pro fazole, ořechy a maso. Detekce proteinů má různé aplikace v různých oblastech.

Detekce bílkovin v sóji, vlašských ořechech, hovězím masu

Detekce funkčních režimů v proteinu
Hlavní články: Sójové boby a Vlašský ořech

Účel pro detekci bílkovin v potravinách

Sójová rostlina

Alergie z potravin bylo zaznamenáno, že se dnes stávají běžnou chorobou. Potravinové alergie v klinické demonstraci vykazují různé příznaky, například mírné příznaky od svědění v ústech a otoků rtů po kritické anafylaktický výsledek odpovědi v fatální důsledky.[5] Podle statistik přecitlivělost z průmyslových zemí trpí asi 2% dospělých a 8% dětí. Platnou léčbou je přísné vyhýbání se konzumaci těchto alergenních potravin, aby se omezily potenciální život ohrožující reakce. Proto je zásadní a nepostradatelný dostatečný popis potenciálně alergenních přísad existujících v potravinářských výrobcích, který lze monitorovat detekcí bílkovin.[6].[7]

Odůvodnění detekce bílkovin u sójových bobů

Sója byla konzumována ve zpracovaných potravinách po celou dobu kvůli jejímu vysokému obsahu živin a snadnému zpracování, jako je sójové mléko, tofu, alternativy masa a vařené sójové výrobky.[5] mikroorganismy se používá v pivovarnictví pro vařené sójové výrobky jako miso, sójová omáčka, natto a tempeh. Alergenita zůstává v uvařených sójových výrobcích. V asijských zemích jsou tyto vařené sójové výrobky oblíbené a tradiční. Počet pacientů s alergií na sóju a téměř nekonečné využití sóji se v posledních několika letech zvýšil.[8]

Předchozí metoda detekce bílkovin v sójových bobech

Během posledních 30 let byly experimentovány široké metody a techniky k objevení sójového proteinu. Tyto metody a techniky lze snadno přenášet do laboratorního prostředí.[9] Původní a tradiční metody byly navrženy a testovány v spektru molekulární biologie. Stanovení imunosorbentu spojené s enzymy technika obsahující vysokou citlivost a specificitu je spolehlivá metoda pro výzkum proteinů sóji pomocí aplikace proteinu, který dokáže identifikovat cizí molekulu. Toto bylo hodnoceno jako vakuolární protein včetně a molekulární blok 34 kDa. ELISA prokázala dostatečnou opakovatelnost a reprodukovatelnost při laboratorním hodnocení. Ale nemůže testovat bílkoviny v sóji, které existují v uvařených sójových výrobcích.[10] Existují různé studie provádějící experimenty k hodnocení proteinu sóji pomocí ELISA. Avšak reprodukovatelnost, křížová reaktivita a nízká opakovatelnost ztěžují spolehlivost měření ve zpracovaných potravinách. Tyto metody nemohou objevit sójový protein, který zůstane v uvařených sójových výrobcích.[11]

Současná metoda detekce bílkovin v sóji

Ve srovnání s předchozí metodou, a proces ohřevu je zapojen do současné techniky abstrakce ke zkoumání sójového proteinu existujícího ve vařených produktech. Protože proces ohřevu může deaktivovat mikrobiální proteolytické enzymy lze k odhalení sójového proteinu ve vařených sójových výrobcích použít současnou techniku ​​abstrakce.[12] Techniku ​​abstrakce ohřevu lze demonstrovat následovně. Pro zajištění dobré dispergovatelnosti vzorku v extrakční pufr k provedení procesu zahřívání se 19 ml abstrakčního pufru smísí s pěti skleněnými kuličkami o průměru pěti milimetrů a 1 g potravinového homogenátu. Po 5, 15 a 60 minutách variabilní doby se směs oddělí při 25, 40, 60, 80 a 100 ° proměnné teplotě zahříváním ve vodní lázni a následným vířením každých 5 minut. Abstrakce jídla generované předchozí a současnou technikou se centrifugují po dobu 20 minut při třech tisících gramech, poté se supernatant odfiltruje filtračním papírem. Filtrát se shromáždí a použije k analýze, která okamžitě funguje jako abstrakt vzorku potravin.[13] The kalibrační standardní řešení je třeba se připravit na zveřejnění sójových proteinů pomocí ELISA. Tři sta miligramů vzorku sójového prášku se smísí s dvacetililitrovou sloučeninou včetně 0,5 M NaCI, 0,5% SDS, 20 mM Tris-HCl (pH 7,5) a 2% 2-ME. Sloučenina se potom protřepává při teplotě místnosti po dobu 16 hodin pro odběr. Abstrakt je centrifugován po dobu 30 minut na dvacet tisíc gramů, poté supernatant je vybráno o 0,8 μm mikrofiltr papír. Proteinová látka z počátečního abstraktu je zkontrolována pomocí 2D soupravy Quant. Počáteční abstrakt je zředěn na 50 ng / ml kombinovaný s 0,1% SDS, 0,1% 2-ME, 0,1 M PBS (pH 7,4), 0,1% BSA a 0,1% Tween 20 a je uložen pro ELISA při 4 ° C hraní jako kalibrační standardní řešení.[8]

Závěr pro současnou metodu detekce proteinů u sójových bobů.

Detekční limit pro test ELISA je 1 μg / g a nemůže posoudit proteiny sójových bobů existující ve vařených sójových produktech v důsledku degradace proteinů v sóji prostřednictvím mikrobiálních proteolytických enzymů, které zůstávají ve vařených produktech. Mikrobiální proteolytické enzymy možná omezují detekci ukládání sójových bílkovin ve vařených sójových produktech. Současná technika abstrakce může řídit degradaci proteinů prostřednictvím mikrobiálních proteolytických enzymů. Mikrobiální proteolytické enzymy mohou být inhibovány zahříváním, pH a inhibitory proteázy obecně.[14] Proměnlivé teploty ohřevu a doby odběru se zkoumají, aby se určila ideální teplota a čas ohřevu pro řízení mikrobiálních proteolytických enzymů. Ukázalo se, že podmínky ohřevu pro optimalizaci kontroly mikrobiálních proteolytických enzymů jsou 80 ° C po dobu 15 minut. Takže teplota ohřevu pro odběr je nastavena na 80 ° C a čas je nastaven na 15 minut pro aktuální techniku ​​odběru.[15]

Současná technika abstrakce může omezit degradaci sójových proteinů prostřednictvím mikrobiálních proteolytických enzymů a může detekovat sójový protein ve většině vařených sójových produktů. Současná technika abstrakce kombinovaná s ohřevem je užitečným a citlivým nástrojem k objevení sójových bílkovin uložených ve zpracovaných potravinách a vařených sójových výrobcích. Bez ovlivnění mikrobiálních proteolytických enzymů je tato metoda vhodná ke kvantifikaci sójových bílkovin ve zpracovaných potravinách. Navrhovanou techniku ​​extrakce a ELISA lze důvěryhodným způsobem použít k řízení systémů označování přísad sóji.[16]

Ořešáku černého
Anglický ořech

Odůvodnění detekce bílkovin ve vlašských ořechech

Anglické vlašské ořechy (Juglans regia) a černé vlašské ořechy (Juglans nigra) jsou dva hlavní druhy vlašských ořechů na trhu po celém světě. Vlašské ořechy se používají jako cenná přísada díky příznivým zdravotním vlastnostem, senzorickým vlastnostem a vnímání spotřebitele.[17][18] Loupané vlašské ořechy se široce používají jako přísady do různých potravin, jako je salát, zmrzlina, chléb a alternativa masa. Olej z vlašských ořechů je uváděn jako dobrý zdroj mono- a polynenasycené mastné kyseliny a tokoferoly.[19] A je přijímán jako složka potravin zejména v salátových dresinkech. Extrakt z vlašského ořechu je považován za doplněk stravy a koření v potravinářském průmyslu. Kromě toho mohou být skořápky z mletého ořechu použity v průmyslové oblasti jako plniva, nosiče, plniva a brusiva, například čističe trysek. Ořechy jsou považovány za jednu z nejběžnějších alergenních potravin na celém světě.[20] Alergické reakce z ořechů mohou být prudké a život ohrožující.[21][22] Jedinci s alergií na ořechy mohou mít za následek smrtelné a téměř smrtelné reakce z neúmyslného požití vlašských ořechů, jiných ořechů nebo případné kontaminace potravin vlašskými ořechy.[23][24][25][26][27][28][29][30][31][32] Jediným účinným způsobem prevence alergických reakcí na ořechy je vyhnout se vlašským ořechům ve stravě.[33] Pro ochranu spotřebitelů alergických na ořechy je rozhodující vhodné označení zpracovaných potravin složkou vlašských ořechů. Existuje několik okolností, které způsobují nehlášené zbytky vlašských ořechů, jako je sdílení zařízení mezi vlašskými ořechy a jinými formulacemi a nehlášené vlašské ořechy ve složkách.[34] Jako techniku ​​k detekci reziduí vlašských ořechů s velkou citlivostí a specificitou lze použít enzymový imunosorbentní test (ELISA), protože jedinci alergičtí na vlašské ořechy mohou mít alergické reakce s nízkým (miligramovým) množstvím vlašských ořechů.[35] K objevení zbytků vlašských ořechů lze použít několik různých technik, jako např polymerázová řetězová reakce (PCR) a metoda ELISA na základě polyklonálních antisér vypěstovaných proti konkrétnímu proteinu ořechu 2S albuminu.[36][37][38]

Současná metoda detekce bílkovin ve vlašských ořechech

The sendvičový ořech ELISA je současná metoda používaná k detekci bílkovin ve vlašských ořechech. Ořech sendvičového typu ELISA může být použit jako kritická analytická technika výrobci potravin a regulačními orgány pro validaci hygieny a hodnocení strategií kontroly alergenů.

Příprava imunogenů

K výrobě se používá směs několika značek anglických ořechů imunogen. Smíchané vlašské ořechy je třeba 6krát promýt deionizovanou destilovanou vodou a vysušit na vzduchu. Část vlašských ořechů se praží za sucha po dobu 10 minut při teplotě 270 ◦F. Pečené nebo surové vlašské ořechy se štěpí, zmrazí a rozemlíjí na mixér na rafinovanou velikost částic. Mleté pražené a mleté ​​surové ořechy jsou odtučněny a filtrovány. Poté se práškové surové nebo pražené vlašské ořechy důkladně vysuší na vzduchu. Odtučněné, práškové surové a pražené ořechy lze použít jako imunogeny. Koncentrace proteinů odtučněného práškového imunogenu jsou nastaveny pomocí Kjeldahlova metoda s 46,4% surového odtučněného ořechu a 34,9% praženého odtučněného ořechu.[39]

Produkce polyklonálních protilátek a stanovení titru

Polyklonální protilátky jsou generovány u 1 ovce, 1 kozy a 3 novozélandských bílých králíků s každým imunogenem. Počáteční subkutánní injekce se podají 10 zvířatům, včetně 3 králíků, 1 ovce a 1 kozy na více místech s odtučněným práškovým imunogenem a Freunds Complete Adjuvant. Hodnoty titru sebraných antisér se hodnotí nekompetitivní metodou ELISA s proteinem ořechu z abstraktů správného surového nebo praženého imunogenu.[39]  

Studie zkřížené reaktivity a metoda ELISA

Posuzovány jsou různé ořechy, semena, luštěniny, ovoce a složky potravin zkřížená reaktivita v testu ELISA na ořechu. Modifikovanou sendvičovou ELISA lze použít k detekci zbytků vlašských ořechů u ovcí nepražený ořechový a králičí nepražený ořech antiséra použity jako záchytné a detekční protilátky.[39]  

Závěr pro současnou metodu detekce proteinů u vlašských ořechů

Zbytky vlašských ořechů lze popsat při kvantifikačním limitu 1 ppm v různých potravinách, jako je zmrzlina, vdolky, sušenky a čokoláda. ELISA na vlašských ořechech může být provedena k detekci možné alergie na zbytky vlašských ořechů v jiných potravinách ze sdíleného vybavení a k vyhodnocení sanitačních postupů zaměřených na odstranění zbytků vlašských ořechů ze sdíleného vybavení v potravinářském průmyslu.[39]

Dobytek

Odůvodnění detekce bílkovin u hovězího masa

Bylo hlášeno, že krmiva pro zvířata obsahují zpracovaný živočišný protein (PAP) kontaminované priony způsobily Infekce BSE dobytek. V současné době je zakázáno používat zpracované živočišné bílkoviny (PAP) jako krmnou surovinu pro všechna hospodářská zvířata kromě rybí moučky. Kromě toho byly infekce z konzumace nedostatečně tepelně upraveného hovězího masa prohlášeny za důležitý patogen pro Enterohemorrhagic Escherichia coli O157: H7.[40]

Metoda detekce bílkovin u hovězího masa

U zpracovaných živočišných bílkovin specifické polymerázová řetězová reakce (PCR) souběžně s mikroskopická metoda se používá k detekci zpracovaného živočišného proteinu (PAP) v krmivech. Detekce limitu pro PCR byla hodnocena na 0,05% u hovězího masa, 0,1% u vepřového masa a 0,2% u drůbežího masa a kostní moučky. Mikroskopická metoda může odhalit 66,13% pochybných vzorků krmiv. V kombinaci výsledků z použití mikroskopických a PCR metod bylo konstatováno, že metody molekulární biologie mohou být provedeny jako doplňková metoda pro detekci PAP.[41]

U nedostatečně tepelně upraveného syrového hovězího masa je v masném průmyslu důležitá citlivá a rychlá detekční metoda pro E. coli O157: H7, aby byl zajištěn bezpečný přísun hovězího masa. U syrového mletého hovězího masa lze použít tři různé techniky: Ultraperformační test VIDAS E. coli (ECPT UP), nekomerční metoda PCR v reálném čase (RT) a referenční metoda amerického ministerstva zemědělství, bezpečnosti a kontroly potravin (USDA-FSIS) k detekci E. coli O157: H7. 25 g jednotlivých vzorků surového hovězího masa a 375 g směsí surového hovězího masa lze zkoumat na optimální dobu obohacení a účinnost testování. 6 hodin obohacení je dostatečných pro metody VIDAS ECPT UP a RT-PCR pro 25 g vzorků každého druhu syrového mletého hovězího masa, ale 24 hodin obohacení je získáno pro 375 g vzorků, jak VIDAS ECPT UP, tak RT-PCR Metody mohou generovat podobné výsledky jako ty, které byly získány referenční metodou USDA-FSIS po 18 až 24 hodinách obohacování. Nízké hladiny E. coli O157: H7 ve 25 g různých druhů syrového mletého hovězího masa lze zjistit pomocí těchto metod, lze také detekovat E. coli O157: H7 v kompozitním mletém hovězím mase až do 375 g.[40]

Důsledky detekce proteinů

Další informace: Proteinová microarray

Detekce bílkovin v buňkách lidské sliznice konečníku membrána může znamenat kolorektální onemocnění, jako je nádory tlustého střeva, zánětlivé onemocnění střev.[42] Detekce proteinů na základě protilátkové mikročipy může implikovat životní podpis, například organický a biochemický sloučeniny ve sluneční soustavě v astrobiologie pole.[43] Detekce proteinů může monitorovat systém označování sójových bílkovin ve zpracovaných potravinách, aby spolehlivě chránil spotřebitele.[16] Označení proteinu sóji deklarované detekcí proteinů se ukázalo jako nejdůležitější řešení.[16] K ochraně spotřebitele je vyžadován podrobný popis označení složek sóji v rafinovaných potravinách.[16]

Odkaz

  1. ^ Inženýrství bioelektronického rozhraní: aplikace pro analýzu biosenzace a detekce proteinů. Davis, Jason J., Royal Society of Chemistry (Velká Británie). Cambridge, Velká Británie: RSC Pub. 2009. ISBN  9781615836932. OCLC  701819884.CS1 maint: ostatní (odkaz)
  2. ^ "Protein Detection", Elektroforéza v praxi, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2016-02-26, str. 131–164, doi:10.1002 / 9783527695188.ch6, ISBN  9783527695188
  3. ^ Zhang, Hongquan; Li, Feng; Dever, Bretaň; Wang, Chuan; Li, Xing-Fang; Le, X. Chris (04.10.2013). „Sestavování DNA prostřednictvím afinitní vazby k dosažení ultrasensitivní detekce proteinů“. Angewandte Chemie International Edition. 52 (41): 10698–10705. doi:10.1002 / anie.201210022. PMID  24038633.
  4. ^ Liu, Bin; Teng, Da; Wang, Xiumin; Wang, Jianhua (30.01.2013). „Detection of the Soybean Alergenic Protein Gly m Bd 28K by Inirect Enzyme-Linked Immunosorbent Assay“. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 61 (4): 822–828. doi:10.1021 / jf303076w. ISSN  0021-8561. PMID  23317377.
  5. ^ A b Wang, Xiaoyu; Jiang, Xiaofeng; Zhu, Shuxian; Liu, Lu; Xia, Junhan; Li, Lidong (2017). "Příprava optických funkčních kompozitních filmů a jejich aplikace při detekci proteinů". Koloidy a povrchy A: Fyzikálně-chemické a technické aspekty. 535: 69–74. doi:10.1016 / j.colsurfa.2017.09.026.
  6. ^ Cheng, Lin; Zhang, Jie; Lin, Yan; Wang, Qiong; Zhang, XiuXiu; Ding, YanHua; Cui, Hanfeng; Fan, Hao (2015). „Elektrochemický aptasenzor založený na molekulárním rozpoznávání pro detekci více proteinů“. Analytická biochemie. 491: 31–36. doi:10.1016 / j.ab.2015.08.023. PMID  26344894.
  7. ^ Shimojo, Naoshi; Nakamura, Masashi; Sato, Nayu; Sano, Akiyo; Kobayashi, Tsukane; Yagami, Akiko; Kojima, Atsushi; Matsunaga, Kayoko (2016). "Využití imunoproteomiky při alergii na sóju". Journal of Allergy and Clinical Immunology. 137 (2): AB139. doi:10.1016 / j.jaci.2015.12.587.
  8. ^ A b Morishita, Naoki; Matsumoto, Takashi; Morimatsu, Fumiki; Toyoda, Masatake (2014). „Detekce sójových proteinů ve fermentovaných sójových výrobcích pomocí extrakce zahřátím: Detekce sóji ve fermentovaných potravinách…“. Journal of Food Science. 79 (5): T1049 – T1054. doi:10.1111/1750-3841.12461. PMID  24811351.
  9. ^ Blotování a detekce proteinů: metody a protokoly. Kurien, Biji T., Scofield, R. Hal. New York: Humana Press. 2009. ISBN  9781597455428. OCLC  371501294.CS1 maint: ostatní (odkaz)
  10. ^ Morales-Narváez, Eden; Guix, Maria; Medina-Sánchez, Mariana; Mayorga-Martinez, Carmen C .; Merkoçi, Arben (2014). "Micromotor Enhanced Microarray Technology for Protein Detection". Malý. 10 (13): 2542–2548. doi:10,1002 / smll.201303068. hdl:10261/126975. PMID  24634101.
  11. ^ Detekce blotovaných proteinů: metody a protokoly. Kurien, Biji T. ,, Scofield, R. Hal. New York, NY. ISBN  9781493927180. OCLC  913123725.CS1 maint: ostatní (odkaz)
  12. ^ Lin, Chenxiang; Katilius, Evaldas; Liu, Yan; Zhang, Junping; Yan, Hao (11.8.2006). „Samo-sestavené signální pole aptamerové DNA pro detekci proteinů“. Angewandte Chemie International Edition. 45 (32): 5296–5301. doi:10.1002 / anie.200600438. ISSN  1433-7851. PMID  16847867.
  13. ^ Park, Do Hyun; Lee, Jae-Seung (2015). "Funkcionalizované sondy nanočástic pro detekci proteinů". Dopisy elektronických materiálů. 11 (3): 336–345. Bibcode:2015EML .... 11..336P. doi:10.1007 / s13391-014-4383-0. ISSN  1738-8090.
  14. ^ Nong, Rachel Yuan; Gu, Jijuan; Darmanis, Spyros; Kamali-Moghaddam, Masood; Landegren, Ulf (2012). „Technologie detekce proteinů s pomocí DNA“. Odborná recenze proteomiky. 9 (1): 21–32. doi:10.1586 / epr.11.78. ISSN  1478-9450. PMID  22292821.
  15. ^ Detekce vysoce nebezpečných patogenů: metody microarray pro detekci agentů BSL 3 a BSL 4. Kostic, Tanja., Butaye, Patrick., Schrenzel, Jacques. Weinheim: Wiley-VCH. 2009. ISBN  9783527626687. OCLC  463436671.CS1 maint: ostatní (odkaz)
  16. ^ A b C d Morishita, Naoki; Matsumoto, Takashi; Morimatsu, Fumiki; Toyoda, Masatake (2014). „Detekce sójových proteinů ve fermentovaných sójových výrobcích pomocí extrakce zahřátím: Detekce sóji ve fermentovaných potravinách…“. Journal of Food Science. 79 (5): T1049 – T1054. doi:10.1111/1750-3841.12461. PMID  24811351.
  17. ^ Ros, E; Nunez, I; Perez-Heras, A (2004). „Ořechová strava zlepšuje endoteliální funkci u hypercholesterolemických subjektů. Randomizovaná zkřížená studie“. ACC Aktuální přehled deníku. 13 (6): 19–20. doi:10.1016 / j.accreview.2004.06.062.
  18. ^ Almoosawi, Suzana Fyfe, Lorna Ho, Clement Al-Dujaili, Emad AS (2009-10-13). Vliv tmavé čokolády bohaté na polyfenoly na hladinu kapilární plné glukózy v krvi, celkový cholesterol, krevní tlak a glukokortikoidy u zdravých osob s nadváhou a obezitou. Cambridge University Press. OCLC  706594347. PMID  19825207.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  19. ^ Savage, G. P .; Dutta, P. C .; McNeil, D. L. (1999). "Obsah mastných kyselin a tokoferolů a oxidační stabilita ořechových olejů". Journal of the American Oil Chemists 'Society. 76 (9): 1059–1063. doi:10.1007 / s11746-999-0204-2.
  20. ^ Příprava a použití stravovacích pokynů založených na potravinách: zpráva ze společné konzultace FAO / WHO. Společná konzultace FAO / WHO o přípravě a používání stravovacích pokynů založených na potravinách., Světová zdravotnická organizace. Ženeva: Světová zdravotnická organizace. 1998. ISBN  9241208805. OCLC  40216171.CS1 maint: ostatní (odkaz)
  21. ^ Silver, M .; Comline, R. S. (1975). „Přenos plynů a metabolitů v placentě koní: srovnání s jinými druhy“. Journal of Reproduction and Fertility. Doplněk (23): 589–594. ISSN  0449-3087. PMID  1529.
  22. ^ Teuber, Suzanne S .; Comstock, Sarah S .; Sathe, Shridhar K .; Roux, Kenneth H. (2003). "Alergie na ořechy ze stromu". Aktuální zprávy o alergii a astmatu. 3 (1): 54–61. doi:10.1007 / s11882-003-0013-x. ISSN  1529-7322. PMID  12542995.
  23. ^ Asthma '84: Pharmacologic Update (1984: Rancho Mirage, Kalifornie) (1985). Astma '84: Farmakologická aktualizace: 31. října až 3. listopadu 1984, Rancho Mirage, Kalifornie. Mosby. OCLC  12425311.
  24. ^ Bock, S. Allan; Muñoz-Furlong, Anne; Sampson, Hugh A. (2001). "Úmrtí v důsledku anafylaktických reakcí na potraviny". Journal of Allergy and Clinical Immunology. 107 (1): 191–193. doi:10.1067 / mai.2001.112031. PMID  11150011.
  25. ^ Lawrence Berkeley National Laboratory. Spojené státy. Ministerstvo energetiky. Úřad pro vědecké a technické informace. (2008). Snížená exprese RNA interferenčních strojů, Dicer a Drosha, je spojena se špatným výsledkem u pacientek s rakovinou vaječníků. Lawrence Berkeley National Laboratory. OCLC  727220807.
  26. ^ Sampson, Hugh A .; Mendelson, Louis; Rosen, James P. (06.06.1992). „Fatální a téměř fatální anafylaktické reakce na potraviny u dětí a dospívajících“. New England Journal of Medicine. 327 (6): 380–384. doi:10.1056 / NEJM199208063270603. ISSN  0028-4793. PMID  1294076.
  27. ^ Baker, D.G. (1997). Vztah mezi posttraumatickou stresovou poruchou a fyzickými příznaky hlášenými u veteránů z války v Perském zálivu. OCLC  772409021.
  28. ^ Kemp, Stephen F. (09.09.1995). „Anafylaxe: recenze 266 případů“. Archiv vnitřního lékařství. 155 (16): 1749–54. doi:10.1001 / archinte.1995.00430160077008. ISSN  0003-9926. PMID  7654108.
  29. ^ Warner, J.O. (2002). „Jak nebezpečná je potravinová alergie v dětství?“. Dětská alergie a imunologie. 13 (3): 149–150. doi:10.1034 / j.1399-3038.2002.00059.x. ISSN  0905-6157. PMID  12144634.
  30. ^ ScienceDirect (Service en ligne). Časopis pediatrie. OCLC  798778572.
  31. ^ Oki, T .; Yoshimoto, A .; Sato, S .; Takamatsu, A. (1975-12-18). "Purinový nukleotid pyrofosfotransferáza ze Streptomyces morookaensis, schopná syntetizovat pppApp a pppGpp". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymologie. 410 (2): 262–272. doi:10.1016/0005-2744(75)90228-4. ISSN  0006-3002. PMID  1088.
  32. ^ Boyd, George K. (01.07.1989). „Fatální matice anafylaxe u 16letého muže: kazuistika“. Řízení o alergii a astmatu. 10 (4): 255–257. doi:10.2500/108854189778959966. ISSN  1088-5412. PMID  2792751.
  33. ^ Taylor, Stephen L .; Bush, Robert K .; Busse, William W. (11.01.1986). „Vyhýbání se dietám - jak selektivní bychom měli být?“. Řízení o alergii a astmatu. 7 (6): 527–532. doi:10.2500/108854186779045502. ISSN  1088-5412.
  34. ^ Dawson, R. M. (1975). „Reakce cholinu a 3,3-dimethyl-l-butanolu s acetylenzymem z acetylcholinesterázy“. Journal of Neurochemistry. 25 (6): 783–787. doi:10.1111 / j.1471-4159.1975.tb04408.x. ISSN  0022-3042. PMID  1471.
  35. ^ Prado, M .; Ortea, I .; Vial, S .; Rivas, J .; Calo-Mata, P .; Barros-Velázquez, J. (2016-11-17). „Pokročilé metody detekce a vyšetřování potravinových alergenů na bázi DNA a proteinů“. Kritické recenze v potravinářské vědě a výživě. 56 (15): 2511–2542. doi:10.1080/10408398.2013.873767. ISSN  1040-8398. PMID  25848852.
  36. ^ Brežná, B .; Hudecová, L .; Kuchta, T. (2006). „Nová metoda detekce vlašských ořechů v potravinách polymerázovou řetězovou reakcí (PCR) v reálném čase“. Evropský výzkum a technologie v oblasti potravin. 223 (3): 373–377. doi:10.1007 / s00217-005-0214-8. ISSN  1438-2377.
  37. ^ Yano, Takeo; Sakai, Yumiko; Uchida, Kohji; Nakao, Yoshiki; Ishihata, Kimie; Nakano, Shigeru; Yamada, Toshihiro; Sakai, Shinobu; Urisu, Atsuo (2007-07-23). "Detekce zbytků vlašských ořechů ve zpracovaných potravinách pomocí polymerázové řetězové reakce". Bioscience, biotechnologie a biochemie. 71 (7): 1793–1796. doi:10,1271 / bbb.70118. ISSN  0916-8451. PMID  17617706.
  38. ^ Doi, Hirotoshi; Touhata, Yuki; Shibata, Haruki; Sakai, Shinobu; Urisu, Atsuo; Akiyama, Hiroši; Teshima, Reiko (10. 9. 2008). „Spolehlivý enzymově vázaný imunosorbent pro stanovení proteinů vlašských ořechů ve zpracovaných potravinách“. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 56 (17): 7625–7630. doi:10.1021 / jf801550h. ISSN  0021-8561. PMID  18681443.
  39. ^ A b C d Doi, Hirotoshi; Touhata, Yuki; Shibata, Haruki; Sakai, Shinobu; Urisu, Atsuo; Akiyama, Hiroši; Teshima, Reiko (10. 9. 2008). „Spolehlivý enzymově vázaný imunosorbent pro stanovení proteinů vlašských ořechů ve zpracovaných potravinách“. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 56 (17): 7625–7630. doi:10.1021 / jf801550h. ISSN  0021-8561. PMID  18681443.
  40. ^ A b Savoye, F .; Feng, P .; Rozand, C .; Bouvier, M .; Gleizal, A .; Thevenot, D. (2011). „Srovnávací hodnocení testu na fágový proteinový ligand pomocí PCR v reálném čase a referenční metody pro detekci Escherichia coli O157: H7 v hovězím masu a odřezcích“. Věstník ochrany potravin. 74 (1): 6–12. doi:10.4315 / 0362-028X.JFP-10-271. ISSN  0362-028X. PMID  21219756.
  41. ^ Kunze, H .; Bohn, E .; Bahrke, G. (1975). "Účinky psychotropních léků na biosyntézu prostaglandinů in vitro". The Journal of Pharmacy and Pharmacology. 27 (11): 880–881. doi:10.1111 / j.2042-7158.1975.tb10239.x. ISSN  0022-3573. PMID  1505.
  42. ^ Anderson, Neil; Suliman, Ibnauf; Bandaletova, Tatiana; Obichere, Austin; Lywood, Rupert; Loktionov, Alexandre (2011). „Proteinové biomarkery v exfoliovaných buňkách shromážděných z lidské rektální sliznice: důsledky pro detekci a monitorování kolorektálních onemocnění“. International Journal of Colorectal Disease. 26 (10): 1287–1297. doi:10.1007 / s00384-011-1263-z. ISSN  0179-1958. PMID  21698353.
  43. ^ Parro, Víctor; Rivas, Luis A .; Gómez-Elvira, Javier (2008). „Strategie založené na proteinových mikročipech pro detekci života v astrobiologii“. Recenze vesmírných věd. 135 (1–4): 293–311. Bibcode:2008SSRv..135..293P. doi:10.1007 / s11214-007-9276-1. ISSN  0038-6308.

externí odkazy