Prokaryotická malá ribozomální podjednotka - Prokaryotic small ribosomal subunit - Wikipedia

Atomová struktura podjednotky 30S z Thermus thermophilus. Proteiny jsou zobrazeny modře a jeden řetězec RNA oranžově.[1]

The prokaryotická malá ribozomální podjednotkanebo 30S podjednotka, je menší podjednotka 70. let ribozom nalezen v prokaryoty. Jedná se o komplex 16S ribozomální RNA (rRNA) a 19 bílkoviny.[1] Tento komplex se podílí na vazbě přenos RNA na messenger RNA (mRNA).[2] Malá podjednotka je zodpovědná za vazbu a čtení mRNA během překlad. Malá podjednotka, jak rRNA, tak její proteiny, se komplexuje s velkou 50S podjednotka k vytvoření 70S prokaryotický ribozom v prokaryotických buňkách. Tento 70S ribozom se poté použije k překladu mRNA na proteiny.

Funkce

Podjednotka 30S je nedílnou součástí překlad mRNA. Váže tři prokaryotické iniciační faktory: IF-1, IF-2 a IF-3.[3]

Část podjednotky 30S ( 16S rRNA ) vede zasvěcení spustit kodon (5 ') - AUG - (3') z mRNA do polohy rozpoznáním Sekvence Shine-Dalgarno, a komplementární vazebné místo asi 8 párů bází proti proudu od počátečního kodonu.[4] Tím je zajištěno, že ribozom začne překlad na správném místě. Těsnost vazby mezi Shine-Dalgarnovou sekvencí na mRNA a 16S rRNA určuje, jak efektivně probíhá translace.[4] Jakmile 16S rRNA rozpozná startovací kodon mRNA, speciální přenos RNA, f-Met -tRNA, váže se a začíná translace proteinu.[5] Vazebné místo f-Met-tRNA na 30S ribozomální podjednotce se nazývá „D-místo“[6] Tento krok je nutný pro proteosyntéza nastat. Pak se velká ribozomální podjednotka váže a syntéza proteinů bude pokračovat.[7] Vazba velké podjednotky způsobí a konformační změna v 70. letech, což otevírá další místo pro překlad proteinů.[6]

Aby se vytvořil translační komplex s podjednotkou 50S, musí podjednotka 30S vázat IF-1, IF-2, IF-3, mRNA a f-met-tRNA. Dále se podjednotka 50S váže a a guanosin trifosfát je rozštěpený na guanosin difosfát a anorganický fosfát, čímž disociuje iniciační faktory a výsledkem je translace proteinu.[8][5] Tento proces se nazývá „zahájení“ a je nejpomalejším procesem překladu.[5]

Struktura

Malá ribozomální podjednotka je tvořena 16S rRNA a 19 plnými proteiny.[9] Existuje také jeden polypeptidový řetězec který se skládá z 26 aminokyseliny.[10] Konvenčně je rRNA označena „H #“ pro označení počtu šroubovice v obrazech s vysokým rozlišením. Proteiny jsou označeny "S #", aby se označily různé peptidy podílející se na stabilizaci rRNA. S11 a H45 jsou umístěny v blízkosti vazebného místa Shine-Dalgarno, které je také v blízkosti vazebného místa IF-3. Proteiny S3, S4, S5 a S12 se spolu s H18 nacházejí poblíž kanálu, kde je mRNA přítomna v podjednotce 30S.[1]

Inhibice

Podjednotka 30S je cílem antibiotika jako tetracyklin a gentamicin.[11] Tato antibiotika se specificky zaměřují na prokaryotické ribozomy, a proto jsou užitečné při léčbě bakteriálních infekcí v eukaryoty. Tetracyklin interaguje s H27 v malé podjednotce a také se váže na Stránka ve velké podjednotce.[11] Puromycin je inhibitor ribozomální translace.[6] Pactamycin přeruší vazbu ve vazebné oblasti Shine-Dalgarno v malé podjednotce, čímž naruší aktivitu. Hygromycin B. také interaguje s H44 a inhibuje translokační pohyb, který je nezbytný během syntézy proteinů.[11]

Viz také

Reference

  1. ^ A b C Schluenzen, Frank; Tocilj, Ante; Zarivach, Raz; Harms, Joerg; Gluehmann, Marco; Janell, Daniela; Bashan, Anat; Bartels, Heike; Agmon, Ilana (2000-09-01). "Struktura funkčně aktivované malé ribozomální podjednotky při rozlišení 3,3 Å". Buňka. 102 (5): 615–623. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 00084-2. PMID  11007480.
  2. ^ Thompson, John F .; Hearst (1983). "Vztahy mezi strukturou a funkcí v E. coli 16s RNA" (PDF). Buňka. 33 (1): 19–24. CiteSeerX  10.1.1.625.7760. doi:10.1016/0092-8674(83)90330-6. PMID  6380748.
  3. ^ L zlato; D Pribnow; T Schneider; S Shiningling; B S Singer; Stormo a G. (1981). "Translační zahájení u prokaryot". Výroční přehled mikrobiologie. 35 (1): 365–403. doi:10.1146 / annurev.mi.35.100181.002053. PMID  6170248.
  4. ^ A b Malys, Naglis (01.01.2012). „Shine-Dalgarno sekvence bakteriofága T4: GAGG převládá v časných genech“. Zprávy o molekulární biologii. 39 (1): 33–39. doi:10.1007 / s11033-011-0707-4. ISSN  0301-4851. PMID  21533668.
  5. ^ A b C Gualerzi, Claudio O .; Pon, Cynthia L. (1990). "Zahájení translace mRNA u prokaryot". Biochemie. 29 (25): 5881–5889. doi:10.1021 / bi00477a001. PMID  2200518.
  6. ^ A b C Igarashi, Kazuei; Tanaka, Shigeaki; Kaji, Akira (11.02.1971). „Na vazebném místě aminoacyl-tRNA 30-S ribozomální podjednotky a jeho vztahu k iniciačnímu místu řetězce ribozomu“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - nukleové kyseliny a syntéza bílkovin. 228 (3): 728–731. doi:10.1016/0005-2787(71)90737-4. PMID  4929429.
  7. ^ Slobin, Lawrence I (prosinec 1972). "Strukturální a funkční vlastnosti ribosomů zesítěných dimethylsuberimidátem". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 69 (12): 3769–3773. doi:10.1073 / pnas.69.12.3769. PMC  389868. PMID  4566460.
  8. ^ Milon P, Carotti M, Konevega AL, Wintermeyer W, Rodnina MV, Gualerzi CO (2010). „Ribosomem vázaný iniciační faktor 2 rekrutuje tRNA iniciátoru do iniciačního komplexu 30S“. Zprávy EMBO. 11 (4): 312–316. doi:10.1038 / embor.2010.12. PMC  2854590. PMID  20224578.
  9. ^ Tsiboli, Paraskevi; Herfurth, Elke; Choli, Theodora (01.11.1994). "Čištění a charakterizace 30S ribozomálních proteinů z Bacterium Thermus thermophilus". European Journal of Biochemistry. 226 (1): 169–177. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.0t169.x. ISSN  1432-1033.
  10. ^ Choli T, Franceschi F, Yonath A, Wittmann-Liebold B (1993). „Izolace a charakterizace nového ribozomálního proteinu z termofilních eubakterií, Thermus thermophilus, T. aquaticus a T. flavus“ (PDF). Biologická chemie Hoppe-Seyler. 374 (6): 377–383. doi:10.1515 / bchm3.1993.374.1-6.377. PMID  8357533.
  11. ^ A b C Brodersen, Ditlev E .; Clemons, William M .; Carter, Andrew P .; Morgan-Warren, Robert J .; Wimberly, Brian T .; Ramakrishnan, V. (2000-12-22). „Strukturální základ pro působení antibiotik tetracyklin, pactamycin a hygromycin B na 30S ribozomální podjednotku“. Buňka. 103 (7): 1143–1154. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 00216-6. PMID  11163189.

externí odkazy