Cytochalasin B. - Cytochalasin B

Cytochalasin B.
Cytochalasin B.svg
Jména
Název IUPAC
(LS, 4E, 6R, 10R, 12E, 14S, 15S, 17S, 18S, 19S) -19-benzyl-6,15-dihydroxy-10,17-dimethyl-16-methyliden-2-oxa-20-azatricyklo [ 12.7.0.01,18] henikosa-4,12-dien-3,21-dion
Ostatní jména
Phomin
Identifikátory
3D model (JSmol )
3DMet
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
Informační karta ECHA100.035.440 Upravte to na Wikidata
Číslo ES
  • 239-000-2
KEGG
Číslo RTECS
  • RO0205000
UNII
Vlastnosti
C29H37NE5
Molární hmotnost479,6 g / mol
Vzhledbílý až téměř bílý prášek
Hustota1,21 g / cm3 (předpokládané)
Bod tání 215 až 223 ° C (419 až 433 ° F; 488 až 496 K)
Bod varu 740,56 ° C (1365,01 ° F; 1013,71 K) při 760 mmHg (předpokládané)
nerozpustný
Rozpustnost v DMSO a MeOHrozpustný
Nebezpečí
Hlavní nebezpečíakutní toxicita, zdravotní rizika
Bezpečnostní listBezpečnostní list pro cytochalasin B z Fermentek
Piktogramy GHSGHS06: ToxickýGHS08: Nebezpečí pro zdraví
Signální slovo GHSNebezpečí
H300, H310, H330, H361
P201, P202, P260, P262, P264, P270, P271, P280, P281, P284, P301 + 310, P302 + 350, P304 + 340, P308 + 313, P310, P320, P321, P322, P330, P361, P363, P403 + 233, P405, P501
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

Cytochalasin B., jehož název pochází z řečtiny cytos (buňka) a chalasis (relaxace),[1] je propustná pro buňky mykotoxiny. Bylo zjištěno, že substoichimetrické koncentrace cytochalasinu B (CB) silně inhibují tvorbu sítě pomocí aktin vlákna. Z tohoto důvodu se často používá v cytologickém výzkumu. Inhibuje to cytoplazmatický divize blokováním tvorby kontraktilu mikrofilamenta. Inhibuje pohyb buněk a indukuje protlačování jader. Cytochalasin B zkracuje aktinová vlákna blokováním monomer přidání na rychle rostoucím konci roku polymery.[2] Cytochalasin B inhibuje glukóza doprava[3] a destička agregace. Blokuje to adenosin - indukovaná apoptotická tvorba těla bez ovlivnění aktivace endogenního ADP -ribosylace v leukémie HL-60 buňky.[4]Používá se také při klonování jaderný přenos. Zde jsou enukleované buňky příjemce ošetřeny cytochalasinem B. Cytochalasin B vytváří cytoplazmu oocyty tekutější a umožňuje aspiraci jaderného genomu oocytu v malém váčku o plazmatická membrána do mikroihly. Tím je genom oocytu odstraněn z oocytu, přičemž se zabrání prasknutí plazmatické membrány.

Tento alkaloid je izolován od a houba, Helminthosporium dematioideum.

Dějiny

1960

Cytochalasin B byl poprvé popsán v roce 1967, kdy jej z forem izoloval Dr. W.B. Soustružník.[5] Smith a kol. zjistili, že CB způsobuje multinukleaci v buňkách a významně ovlivňuje buněčnou pohyblivost. The vícejaderný buňky pravděpodobně vznikají selháním mitotické kontroly, což vede ke změnám ve velikosti a tvaru mezifáze jádra.[6]

Sedmdesátá léta

V sedmdesátých letech byl proveden výzkum mitóza bylo provedeno polynukleovaných buněk. Ukázalo se, že tyto buňky byly vytvořeny postupným přidáváním jaderných látek místo jaderná divize.[7] Proces, kterým k tomu dochází, se nazývá pseudomitóza, což je synchronní mitóza vedoucí k rozdělení pouze jednoho jádra.[7] Oddělená jádra jsou spojena jaderným mostem a dovnitř dvoujaderné buňky the centrioly Kromě toho bylo zjištěno, že CB způsobuje dezorganizaci 50A mikrofilament myší epitelové buňky což způsobí, že buňky ztratí svůj tvar.[8] Ovlivňuje také vzhled mladých žláz v buňkách a tvorbu nové žlázy[9] v jiných buňkách. Další skupina zjistila, že CB inhibuje schopnost HeLa buňky podstoupit cytokineze rozkladem kontraktilní kroužek.[10]Výzkum z roku 1971 ukázal, že CB interferuje s uvolňováním jód odvozený od thyroglobulin a blokuje koloid endocytóza.[11] Kromě toho bylo zjištěno, že CB má inhibiční účinek na příjem sacharózy-3H lidskými jaterními buňkami s kmenem chang a v buňkách ošetřených CB byly pozorovány změny ve vzhledu a umístění mikrofilament.[12] Dále bylo zjištěno, že CB reverzibilně inhibuje melanin pohyb granulí v melanocyty.[13]O rok později výzkum vlivu cytochalasinu B. na chloroplasty bylo uděláno. Bylo zjištěno, že pohyb chloroplastů orientovaný na světlo je cytochalasinem B reverzibilně inhibován.[14]V roce 1973 výzkumy zjistily, že cytochalasin B je silný nekompetitivní inhibitor transportu glukózy. Jeden z hlavních elektroforeticky identifikovatelných proteiny membrány erytrocytů může být vazebným místem cytochalasinu B erytrocyty.[15]

Od roku 1980

V následujících letech byly rozšířeny znalosti týkající se cytochalasinu B. Protože byly objasněny obecnější znalosti, byla provedena podrobnější analýza např. mechanismus akce proběhl.

Výroba

Cytochalasiny lze izolovat z hub, ve kterých se přirozeně vyskytují. Původně byly izolovány od Helminthosporium dematioideum. Mezi další výrobce patří Phoma spp., Hormiscium spp. a Curvularia lunata.[16]Navíc může být syntetizován v laboratoři. Existuje několik přístupů, jak toho dosáhnout. Nejprve je možné vytvořit šestičlenný kruh izoindolonového jádra a větší makrocyklický kruh současně v intramolekulární fázi Diels-Alder cyklizace. Zadruhé je možné nejprve vytvořit izoindolonové jádro intermolekulární Diels-Alderovou reakcí a ve druhém kroku přidávat makrocykl postupně.[17]

Vlastnosti

Cytochalasin B obsahuje několik vysoce polárních látek keto - a hydroxyl skupiny a jedna periferní lipofilní benzyl jednotka.

Mechanismus

Předpokládá se, že převládajícím mechanismem cytochalasinu B je inhibice polymerace aktinových vláken vazbou na rychle rostoucí (ostnatý) konec F-aktin vlákna.[18][19] Mohla by zahrnovat alternativa krycí proteiny. Tímto způsobem CB nejenže inhibuje polymeraci aktinů, ale také následné procesy, jako je vytváření vláknité sítě. Tato inhibice může ovlivnit všechny tři hlavní kroky polymerace aktinů

  1. Nukleace: Vytvoří se jádro minimálně 3 aktinových monomerů.
  2. Prodloužení: Jádro se používá pro prodloužení přidáním aktinových monomerů.
  3. Rovnovážný stav / žíhání: Je dosaženo rovnováhy mezi polymerací a depolymerací (ustálený stav). F-aktinové vlákno přestane růst a dva ostnaté konce se spojí a vytvoří jedno vlákno.

Nukleace je nezbytný pro tvorbu vlákna.[20] The oligomerizace je krok určující rychlost, s přihlédnutím k tvorbě aktinových vláken jako celku. Z tohoto kroku pochází takzvaná zpožďovací fáze polymerace aktinu. Trvá poměrně dlouho, než začne polymerace, ale jakmile k tomu dojde, je proces autokatalytický, dokud není dosaženo fyziologického maxima rychlosti polymerace.

Prodloužení je zvýhodněný na ostnatém konci rostoucího vlákna.[21] Zde vliv cytochalasinu B silně závisí na celkových podmínkách pro prodloužení. Pokud jsou přítomny ideální fyziologické podmínky, je inhibiční vliv cytochalasinu B nepatrný. Pokud jsou podmínky méně optimální, může být prodloužení inhibováno až o 90 procent.[17]

Žíhání je posledním krokem polymerace. Buňky ošetřené cytochalasinem B a buňky kontrolní skupiny nebylo možné odlišit. To naznačilo, že CB nemá v této fázi žádný významný účinek.

CB obsahuje beta-nenasycený ester, který může podstoupit a Konjugace Michaelova typu s nukleofily.[22] V takovém případě může být poté adukce DNA věrohodnou reakcí. Vhodnější reakcí se zdá být reakce s thiolovými skupinami několika biomolekul.[23] Thiolové skupiny by poté již nebyly dostupné pro disulfidové vazby pro další polymeraci aktinu[24] a tím je inhibován zásadní krok polymerace aktinu, protože jsou zablokovány ostnaté konce vláken. Analogový princip používají dobře prostudované krycí proteiny, které jsou odpovědné za přirozený omezující faktor polymerace aktinu. Prvním krokem polymerace aktinu, po zahájení polymerace, je deprotonace z thiolová skupina z G-aktin. Tím se atom síry nabije a zpřístupní se pro polymeraci aktinu. Pokud je v buňce cytochalasin B, dochází k soutěžení o deprotonaci thiolu. Reaktivní beta-nenasycená esterová skupina cytochalasinu B reaguje s thiolovou skupinou aktinu prostřednictvím nukleofilní útok nabité síry na atom beta-uhlíku. To nutí n-vazba vykloubit se na levém místě beta-uhlíku. Tudíž, mezomerismus dojde k dislokaci záporného náboje mezi alfa-uhlíkem a atomem kyslíku. Po tomto kroku následuje a protonace krok k vyrovnání záporného náboje. The hydronium iont potřebný k tomu byl vyroben během aktivace atomu síry v dřívějším kroku.

Metabolismus

Existuje 10 možných webů pro in vitro degradace cytochalasinu B. Dosud neexistují žádné důkazy o tom, že pro degradaci jsou použita stejná místa in vivo, ale důkazy potvrdily in vitro stránky.[25]Degradace je inicializována jodistanovým štěpením sloučeniny,[26] probíhá na uhlíku 14 a 21. Výsledkem je kyselina uhličitá (A), formaldehyd Uvolní se (B), 5-methylhexan-1,1,6-triol (C) a velká zbývající molekula (D). Molekuly C a D se poté oxidují pomocí Kuhn Rothovy reakce, což vede k tvorbě 7-hydroxyheptanalu (F), kyselá kyselina (G) a kyselina benzoová (I). Opět zůstává větší molekula (J). F, G a já můžeme podstoupit Schmidtova reakce, pokud není odbouráván kyselým odbouráváním alkohol dehydrogenáza (ADH) do methylamin a oxid uhličitý (H). 7-hydroxyheptan se oxiduje na kyselinu 3-methylheptandikarboxylovou (K). Další metabolismus vede k tvorbě několika menších organických molekul, jako jsou aminy (M), oxid uhličitý (N) a kyselá kyselina (O). Ten je opět metabolizován ADH na methylamin a oxid uhličitý (Q). Molekula J se štěpí na řadu malých sloučenin, jako je kyselá kyselina (L), methylamin a oxid uhličitý (P), a řada malých methylovaných sloučenin.[26]

Účinnost a nepříznivé účinky

Interakce

Při přidání cytochalasinu B a beta-andrenergního agonisty (-) - isoproterenolu, prostaglandin E1 nebo toxin cholery do buněk lymfomu divokého typu S49, tábor hromadí.[27] Cytochalasin B není schopen transformovat 3T3 podobné nádorové buňky, ale zvýšil frekvenci buněčné transformace polyomovým virem 8-40krát.[28] CB se navíc může zesílit pinocytóza, který je vyvolán concanavalin A v améba proteus.[29] Cytochalasin B může také interagovat s auxin kyselina indol-3-octová který se vyskytuje v segmentech pšenice cooptile a kořenech kukuřice. Tato interakce vede k inhibici transport vezikul a sekreci složek buněčné stěny a tím blokuje prodloužení a růst.[30]

Účinnost

In vitro studie ukázaly, že koncentrace 30 μM cytochalasinu B významně snižuje relativní viskozitu 20 μM roztoku normálního aktinového vlákna, stejně jako se snížila v 20 μM roztoku gluthathionyl-aktinového vlákna.[31]In vivo efektivní koncentrace je ještě nižší. Zdálo se, že 2 μM koncentrace je v živých buňkách dostatečná k dosažení měřitelného vlivu na polymeraci aktinu. Fáze nukleace trvala 2-4krát déle než v kontrolních skupinách. Při prodloužení byly účinky minimální; na žíhání zanedbatelné.[18] To může být způsobeno skutečným rozdílem v molekulárních interakcích cytochalasinu B během těchto tří kroků, nebo jednoduše kvůli skutečnosti, že zpožďovací fáze je krokem určujícím rychlost v celkové polymeraci.

Aplikace

Studie polymerace aktinu

Protože cytochalasin B inhibuje polymeraci aktinových vláken, je ovlivněno mnoho buněčných procesů v závislosti na funkcích aktinových vláken. Cytokineze je inhibována, mitóza však není ovlivněna. Kvůli účinkům na několik buněčných funkcí, ale bez obecné toxicity, se cytochalasin B používá ve studiích polymerace aktinu, metodách zobrazování buněk, buněčný cyklus studie a mohou být případně použity jako protirakovinné léky.[1][32]

Inhibuje buněčné dělení

Cytochalasin B se používá k testování genotoxicita látek. Za tímto účelem se použije test s mikrojaderami blokující cytokineze (test CBMN) s lidskými lymfocyty.[33] To funguje in vitro.V době anafáze mitózy meiózy, mikrojader lze detekovat.[34] Jedná se o malá jádra obsahující jeden chromozom nebo část chromozomu, která se během dělení buněk nedostala na jeden z pólů buňky.[35] Test CBMN je založen na skutečnosti, že pouze dělící se buňky mohou exprimovat mikrojádra, což znamená, že pouze v těchto buňkách lze detekovat poškození chromozomů.[33] Protože genotoxicita způsobuje abnormality v buněčném dělení, mohou být v binukleárních buňkách detekována mikrojader. Cytokineze, která je dalším stupněm, je inhibována cytochalasinem B. Klíčovou výhodou této metody je, že umožňuje současnou detekci více molekulárních událostí vedoucích k poškození chromozomů a nestabilitě chromozomů.[35]Test CBMN byl úspěšně použit na normální lidské lymfocyty, lymfocyty myší sleziny, myší fibroblasty a fibroblasty čínských křečků.[36]

Inhibuje pohyb buněk

Cytochalasin B může snížit počet pohyblivých buněk, když je přidán do buněk Yoshida Sarcoma. Může také snížit pohyblivost buněk a v závislosti na dávce inhibovat jejich růst.[37]Protože cytochalasin B nerovnoměrně proniká do buněk, podporuje fokální kontrakce rozbité sítě kortikálních aktinových vláken myosin. To způsobí superprecipitaci, která vyžaduje aktivní kontrakce a tedy aktivní energetický metabolismus. Neuspořádané kortikální kontrakce narušují shromáždění pseudopodia které se podílejí na pohybu buněk.[38]

Indukuje vytlačování jader

Nukleární extruze indukovaná cytochalasinem B začíná pohybem jádra k plazmatické membráně, po kterém následuje tvorba boule v membráně. Jádro se poté přesune na vnější stranu membrány, ale zůstane připojeno k buňce nitkovým cytoplazmatickým můstkem. Pokud jsou buňky udržovány v médiu obsahujícím cytochalasin B po dobu několika hodin, proces se stává nevratným. Vytlačování by mohlo být podporováno CB indukovaným oslabením plazmatické membrány.[39]

Inhibuje transport glukózy

Bylo prokázáno, že cytochalasin B se kovalentně váže na savce transportní proteiny glukózy při ozáření UV světlem.[40] Vázalo se pevněji na AraE a GalP než na jejich obvyklé substráty.[41] Ukázalo se, že cytochalasin B inhibuje GLUT1, 2, 3 a 4.[42] K vazbě na GLUT1 dochází uvnitř, protože cytochalasin B působí tak, jak působí jako a kompetitivní inhibitor výstupu glukózy.[43] Další důkazy pocházejí ze studií fotoznačení, ve kterých jsou Trp388 a Trp412 v TM10 a TM11 purifikovaného proteinu značeny po expozici značenému cytochalasinu B. Jelikož mutace Trp388 a Trp412 úplně nesnižuje inhibici GLUT1, předpokládá se, že se jedná o další místa ve vazbě CB také.[44]

Terapeutické použití

Pro terapeutické účely se provádí výzkum cytochalasinu B. Za tímto účelem jsou účinky cytochalasinu B na nádorové buňky aktivovány BCG (Bacillus Calmette-Guerin) aktivovaným makrofágy byly zkoumány. Ukázalo se, že cytochalasin B zvyšuje nádor lýza buněk a stagnaci v důsledku aktivovaných makrofágů v koncentraci 10−7 M. Cytochalasin B nepůsobí na samotný makrofág, ale působí převážně na nádorové buňky. Důvodem by mohlo být to, že tvorba aktinových vláken, která může být důležitá pro destrukci nádorových buněk aktivovanými makrofágy, je inhibována cytochalasinem B.[45]

Další účinky

Cytochalasin B má účinek na hormon štítné žlázy a růstový hormon vylučování.[1]Fosfatidylcholin a fosfatidylethanolamin biosyntéza je inhibována cytochalasinem B, jak ukazují George et al.[46] Činí tak potlačením přeměny fosfoethanolamin na cytidindifosfát-ethanolamin. Bylo navrženo, že mechanismus je spojen se změnami intracelulárních iontů vápníku. Cytochalasin B má také účinky na bakterie. Například růst a diferenciace E. histolytica je potlačeno. [56] Dále bylo prokázáno, že cytochalasin B má inhibiční účinek na růst nádorových buněk, aniž by způsoboval prodloužené a / nebo hluboké imunosupresivní účinky.[47]

Přirozený kontext

Cytochalasin B se v přírodě podílí na houbové virulenci, znehodnocování potravin a údržbě symbióza mezi hostitelem a symbiontem.[37]

Reference

  1. ^ A b C Scherlach, K; et al. (2010). "Chemie a biologie cytochalasanů". Zprávy o přírodních produktech. 27 (6): 869–86. doi:10.1039 / b903913a. PMID  20411198.
  2. ^ Theodoropoulos, PA; Gravanis, A; Tsapara, A; Margioris, AN; Papadogiorgaki, E; Galanopoulos, V; Stournaras, C (1994). „Cytochalasin B může zkrátit aktinová vlákna mechanismem nezávislým na uzavírání ostnatých konců“. Biochemická farmakologie. 47 (10): 1875–81. doi:10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  3. ^ Jung, C. Y .; Rampal, A. L. (1977). "Vazebná místa pro cytochalasin B a nosič transportu glukózy v lidských erytrocytových přízrakech". The Journal of Biological Chemistry. 252 (15): 5456–5463. PMID  885863.
  4. ^ Tanaka, Y .; Yoshihara, K .; Tsuyuki, M .; Kamiya, T. (1994). "Apoptóza vyvolaná adenosinem v buňkách lidské leukémie HL-60". Experimentální výzkum buněk. 213 (1): 242–559. doi:10.1006 / excr.1994.1196. PMID  8020596.
  5. ^ Smith, GF; Ridler, MA; Faunch, JA (16. prosince 1967). "Působení cytochalasinu B na kultivované lidské lymfocyty". Příroda. 216 (5120): 1134–1135. Bibcode:1967 Natur.216.1134S. doi:10.1038 / 2161134a0. PMID  6075266.
  6. ^ Ridler, MA; Smith, GA (1968). "Odpověď lidských kultivovaných lymfocytů na cytochalasin B". Cell Science. 3 (4): 595–602. PMID  5751143.
  7. ^ A b Smith, G; O'Hara, P; Ridler, M (1970). „Produkce vícejaderných lymfocytů cytochalasinem B. Elektronová mikroskopická studie“. Pediatrický výzkum. 4 (5): 441. doi:10.1203/00006450-197009000-00032.
  8. ^ Spooner, BS; Wessells, NK (červen 1970). „Účinky cytochalasinu B na mikrofilamenta podílející se na morfogenezi slinného epitelu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 66 (2): 360–364. Bibcode:1970PNAS ... 66..360S. doi:10.1073 / pnas.66.2.360. PMC  283052. PMID  5271169.
  9. ^ Wrenn, JT; Wessells, NK (1. července 1970). „Cytochalasin B: Účinky na mikrofilamenta podílející se na morfogenezi estrogenem indukovaných žláz Oviduct“. PNAS. 66 (3): 904–908. Bibcode:1970PNAS ... 66..904W. doi:10.1073 / pnas.66.3.904. PMC  283136. PMID  5269252.
  10. ^ Schroeder, TE (1970). „Kontraktilní prsten 1. Jemná struktura dělících se savčích (HeLa) buněk a účinky cytochalasinu B“. Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie. 109 (4): 431–449. doi:10.1007 / bf00343960.
  11. ^ Williams, J; Wollf, J (1971). "Cytochalasin B inhibuje sekreci štítné žlázy". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 44 (2): 422–5. doi:10.1016 / 0006-291x (71) 90617-6. PMID  4334139.
  12. ^ Wagner, R; Rosenber, M; Estensen, R (1971). "Endocytóza v jaterních buňkách Chang. Kvantifikace absorpcí sacharózy-3H a inhibice cytochalasinem B". Journal of Cell Biology. 50 (3): 804–17. doi:10.1083 / jcb.50.3.804. PMC  2108291. PMID  4329157.
  13. ^ Malawist, S (1971). „Cytochalasin B reverzibilně inhibuje pohyb melaninových granulí v melanocytech“. Příroda. 234 (5328): 354–5. Bibcode:1971Natur.234..354M. doi:10.1038 / 234354a0. PMID  4944488.
  14. ^ Wagner, G; Haupt, W; Laux, A (1972). "Reverzibilní inhibice pohybu chloroplastů cytochalasinem B v zelené řase Maugeofia". Věda. 176 (4036): 808–9. Bibcode:1972Sci ... 176..808W. doi:10.1126 / science.176.4036.808. PMID  17795409.
  15. ^ Taverna, RD; Langdon, RG (1973). „Reverzibilní asociace cytochalasinu B s membránou lidských erytrocytů. Inhibice transportu glukózy a stechiometrie vazby cytochalasinu“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 323 (2): 207–219. doi:10.1016/0005-2736(73)90145-4. PMID  4752283.
  16. ^ Wells, JM; et al. (1981). "Curvularia-Lunata: nový zdroj cytochalasinu B". Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 41 (4): 967–971. doi:10.1128 / AEM.41.4.967-971.1981. PMC  243842. PMID  16345760.
  17. ^ A b Haidle, AM; Myers, AG (2004). „Enantioselektivní, modulární a obecná cesta k cytochalasinům: syntéza L-696 474 a cytochalasinu B“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (33): 12048–12053. Bibcode:2004PNAS..10112048H. doi:10.1073 / pnas.0402111101. PMC  514432. PMID  15208404.
  18. ^ A b MacLean-Fletcher, S; Pollard, T. D. (1980). "Mechanismus působení cytochalasinu B na aktin". Buňka. 20 (2): 329–341. doi:10.1016/0092-8674(80)90619-4. PMID  6893016.
  19. ^ A, P; Gravanis, Achille; Tsapara, Anna; Margioris, Andrew N .; Papadogiorgaki, Eva; Galanopoulos, Vassilis; Stournaras, Christos (1994). „Cytochalasin B může zkrátit vlákna mechanismem nezávislým na omezení ostnatého konce“. Biochemická farmakologie. 47 (10): 1875–1881. doi:10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  20. ^ Hausman, RE (2007). Buňka: Molekulární přístup. Washington, DC: Sinauer Associates.
  21. ^ Woodrum, DT; Rich, S. A .; Pollard, T. D. (1975). „Důkazy o neobjektivní obousměrné polymeraci aktinu pomocí těžkého mecromyosinu produkovaného vylepšenou metodou“. Journal of Cell Biology. 67 (1): 231–237. doi:10.1083 / jcb.67.1.231. PMC  2109590. PMID  240859.
  22. ^ Malý, RD (2004). „Intramolekulární Michaelova reakce“. Organické reakce: 315–552. doi:10.1002 / 0471264180.nebo 047.02. ISBN  0471264180.
  23. ^ Derek, N. "Cytochalasin B běží u všech druhů a ve všech koncových bodech: výstraha 361". Derek Nexus. Chybějící nebo prázdný | url = (Pomoc)[kde? ]
  24. ^ Tang, JX; Janmey, Paul A .; Stossel, Thomas P .; Ito, Tadanao (1999). „Oxidace thiolu aktinu produkuje dimery, které zvyšují pružnost sítě F-aktinů“. Biofyzikální deník. 76 (4): 2208–2215. Bibcode:1999 BpJ .... 76,2208T. doi:10.1016 / S0006-3495 (99) 77376-5. PMC  1300193. PMID  10096915.
  25. ^ Bruice, PY (2011). Organická chemie. Prentice Hall.
  26. ^ A b Binder, M; Tamm, C (1973). „Cytochalasans: nová třída biologicky aktivních mikrobiálních metabolitů“. Angewandte Chemie International Edition. 12 (5): 370–380. doi:10,1002 / anie.197303701. PMID  4200278.
  27. ^ Insel, PA; Koachman, AM (1982). „Cytochalasin B zvyšuje hormonální a cholerovou toxicitu stimulovanou cyklickou akumulaci AMP v buňkách lymfomu S49“. Journal of Biological Chemistry. 257 (16): 9717–23. PMID  6286631.
  28. ^ Seif, R (1980). „Faktory, které dezorganizují mikrotubuly nebo mikrofilamenta, zvyšují frekvenci buněčné transformace virem Polyoma“. Journal of Virology. 36 (2): 421–8. doi:10.1128 / JVI.36.2.421-428.1980. PMC  353658. PMID  6253667.
  29. ^ Prusch, RD (1981). "Vliv konkanavalinu A a cytochalasinu B na pinocytotickou aktivitu v amébovém proteinu". Protoblasma. 106 (3–4): 223–230. doi:10.1007 / bf01275554.
  30. ^ Papež, DG; et al. (1979). "Vliv cytochalasinu B na rychlost růstu a ultrastrukturu kořenů pšenice Coleoptile a kukuřice". Planta. 144 (4): 373–383. doi:10.1007 / bf00391581. PMID  24407327.
  31. ^ Panayotis (1994). "Cytochalasin B může zkrátit aktinová vlákna mechanismy nezávislými na ostnatém zakončení". Biochemická farmakologie. 47 (10): 1875–1881. doi:10.1016/0006-2952(94)90318-2. PMID  8204105.
  32. ^ Carter, SB (1967). "Účinky cytochalasinu B na savčí buňky". Příroda. 213 (5073): 261–264. Bibcode:1967 Natur.213..261C. doi:10.1038 / 213261a0. PMID  6067685.
  33. ^ A b Speit, G; Linsenmeyer, R; Schutz, P; Kuehner, S (2012). „Necitlivost testu mikrojader blokování cytokineze in vitro s lidskými lymfocyty pro detekci poškození DNA přítomného na začátku buněčné kultury“. Mutageneze. 27 (6): 743–747. doi:10.1093 / mutage / ges041. PMID  22869611.
  34. ^ „Genotoxicita: Mikronukleový test“. Crios. Archivovány od originál dne 28. srpna 2012. Citováno 19. března 2013.
  35. ^ A b Fenech, M; Kirsch-Volders, M; Nararajan, AT; et al. (2010). „Molekulární mechanismy mikrojader, tvorba nukleoplazmatických můstků a jaderných pupenů v savčích a lidských buňkách“. Mutageneze. 26 (1): 125–132. doi:10.1093 / mutage / geq052. PMID  21164193.
  36. ^ Umegaki, K; Fenech, M (2000). „Test cytokinesis-block micronucleus assay in WIL2-NS Cells: A Sensitive System to Detect Chromosomal Damage Indukovaný reaktivními druhy kyslíku a aktivovanými lidskými neutrofily“. Mutageneze. 15 (3): 261–269. doi:10.1093 / mutage / 15.3.261. PMID  10792021. S2CID  14990527.
  37. ^ A b Hosaka, S; et al. (1980). „Vliv cytochalasinu B a kolchicinu na motilitu a růst buněk sarkomu Yoshida in vitro“. Sci Rep Res Inst Tohoku Univ Ser C: 27.
  38. ^ Stossel, TP (1981). „Aktinová vlákna a sekrece - makrofágový model“. Metody buněčné biologie. Metody v buněčné biologii. 23: 215–230. doi:10.1016 / s0091-679x (08) 61500-9. ISBN  9780125641234. PMID  7035803.
  39. ^ Copeland, M (1974). "Buněčná odpověď na cytochalasin B - kritický přehled". Cytologia. 39 (4): 709–727. doi:10,1508 / cytologia.39,709. PMID  4448103.
  40. ^ Baly, DL; Horuk, R (1988). "Biologie a biochemie transportéru glukózy". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Recenze na biomembrány. 947 (3): 571–590. doi:10.1016/0304-4157(88)90008-1. PMID  3048404.
  41. ^ Henderson, PJF (1992). „Systémy Sugport-Cation Symport v bakteriích“. International Review of Cytology - A Survey of Cell Biology. International Review of Cytology. 137: 149–208. doi:10.1016 / s0074-7696 (08) 62676-5. ISBN  9780123645371. PMID  1428670.
  42. ^ Bernhardt, I (2003). Transport červených krvinek ve zdraví a nemocech. Springer.
  43. ^ Basketter, DA; Widdas, WF (1978). „Asymetrie systému přenosu hexózy v lidských erytrocytech - srovnání účinků cytochalasinu B, floetinu a maltózy jako konkurenčních inhibitorů“. Fyziologický časopis. 278 (1): 389–401. doi:10.1113 / jphysiol.1978.sp012311. PMC  1282356. PMID  671319.
  44. ^ Inukai, K; et al. (1994). „Nahrazení reziduí tryptofanu v lázni na 388 a 412 zcela zruší fotoznačení transportéru glukózy GLUT1 cytochalasinem B“. Biochemical Journal. 302 (2): 355–361. doi:10.1042 / bj3020355. PMC  1137236. PMID  8092986.
  45. ^ Martin, F; et al. (1981). „Účinky čtyř látek, které modifikují mikrotubuly a mikrofilamenta (vinblastin, kolchicin, lidokain a cytochalasin B) na makrofágy zprostředkovanou cytotoxicitu na nádorové buňky“. Imunologie rakoviny, imunoterapie. 10-10 (2–3): 113. doi:10.1007 / bf00205882.
  46. ^ George, TP; et al. (1991). „Inhibice fosfatidylcholinu a fosfatidylethanoaminové biosyntézy cytochalasinem B v kultivovaných buňkách gliomu: potenciální regulace biosyntézy mechanismy závislými na Ca2 +“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - lipidy a metabolismus lipidů. 1084 (2): 185–193. doi:10.1016/0005-2760(91)90219-8. PMID  1854804.
  47. ^ Bogyo, D; et al. (1990). „Imunosuprese vyvolaná cytochalasinem-B vyvolaná aureenovou alogenní protinádorovou odpovědí mureinu a účinek rekombinantního lidského interleukinu-2“. Imunologie rakoviny, imunoterapie. 32 (6): 400–405. doi:10.1007 / bf01741335. PMID  1901032.
  • Index společnosti Merck 13, 2819.
  • Benya, P .; Padilla, S. (1993). „Dihydrocytochalasin B zvyšuje transformační růstový faktor-β-indukovanou reexpresi diferencovaného chondrocytového fenotypu bez stimulace syntézy kolagenu“. Experimentální výzkum buněk. 204 (2): 268–277. doi:10.1006 / excr.1993.1033. PMID  8440324.