Konzervativní náhrada - Conservative replacement

A konzervativní náhrada (také nazývaný a konzervativní mutace nebo a konzervativní substituce) je náhrada aminokyselin v proteinu, který mění danou věc aminokyselina na jinou aminokyselinu s podobnými biochemické vlastnosti (např. nabít, hydrofobicita a velikost ).[1][2]

Naopak, a radikální nahrazenínebo radikální substituce, je náhrada aminokyseliny, která vyměňuje počáteční aminokyselinu za konečnou aminokyselinu s různými fyzikálně-chemickými vlastnostmi.[1]

Popis

Násobek zarovnání sekvence, produkovaný ClustalO, z pěti savců histon H1 bílkoviny.
Sekvence jsou aminokyseliny pro zbytky 120 - 180 proteinů. Zbytky, které jsou konzervovány ve všech sekvencích, jsou zvýrazněny šedě. Pod každým místem (tj. Pozicí) zarovnání sekvence proteinu je klíč označující konzervované stránky (*), weby s konzervativními náhradami (:), weby s polokonzervativními náhradami (.) a weby s nekonzervativní náhrady ( ).[3]

Existuje 20 přirozeně se vyskytujících aminokyselin, některé z nich však mají podobné vlastnosti. Například, leucin a isoleucin jsou oba alifatický, rozvětvený hydrofobů. Podobně, kyselina asparagová a kyselina glutamová jsou oba malé, záporně nabité zbytky.

Ačkoli existuje mnoho způsobů, jak klasifikovat aminokyseliny, jsou často tříděny do šesti hlavních tříd na základě jejich struktury a obecných chemických charakteristik jejich postranních řetězců (skupiny R).

TřídaAminokyseliny1písmenný kód
AlifatickýGlycin, Alanin, Valine, Leucin, IsoleucinG, A, V, L, I
Hydroxyl nebo síra /selen -obsahujícíSerine, Cystein, Selenocystein, Threonin, MethioninS, C, U, T, M
CyklickýProlinP
AromatickýFenylalanin, Tyrosin, TryptofanŽ, Ž, Ž
ZákladníHistidin, Lysin, ArgininH, K, R
Kyselé a jejich amidyAspartát, Glutamát, Asparagin, GlutaminD, E, N, Q

Fyzikálně-chemické vzdálenosti mají za cíl kvantifikovat rozdíly mezi aminokyselinami v rámci třídy a mezi třídami na základě jejich měřitelných vlastností a v literatuře byla navržena řada takových opatření.[4] Vzhledem k jejich jednoduchosti jsou dvě nejčastěji používaná opatření Granthamova (1974)[5] a Miyata a kol. (1979).[6] Konzervativní náhradou je tedy výměna mezi dvěma aminokyselinami oddělenými malou fyzikálně-chemickou vzdáleností. Naopak, radikální náhrada je výměna mezi dvěma aminokyselinami oddělenými velkou fyzikálně-chemickou vzdáleností.[4]

Dopad na funkci

Konzervativní náhrady v proteinech mají často menší vliv na funkci než nekonzervativní náhrady. Snížený účinek konzervativních náhrad na funkci lze také pozorovat ve výskytu různých náhrad v přírodě. Nekonzervativní náhrady mezi proteiny jsou mnohem pravděpodobněji odstraněny přírodní výběr kvůli jejich škodlivým účinkům.

Viz také

Reference

  1. ^ A b Zhang, Jianzhi (01.01.2000). „Sazby konzervativních a radikálních nesynonymních nukleotidových substitucí v savčích jaderných genech“. Journal of Molecular Evolution. 50 (1): 56–68. Bibcode:2000JMolE..50 ... 56Z. CiteSeerX  10.1.1.584.896. doi:10,1007 / s002399910007. ISSN  0022-2844. PMID  10654260. S2CID  15248867.
  2. ^ Dagan, Tal; Talmor, Yael; Graur, Dan (01.07.2002). „Poměry náhrady radikální a konzervativní aminokyseliny jsou ovlivněny mutačními a kompozičními faktory a nemusí svědčit o pozitivním darwinovském výběru“. Molekulární biologie a evoluce. 19 (7): 1022–1025. doi:10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004161. ISSN  0737-4038. PMID  12082122.
  3. ^ „Clustal FAQ #Symbols“. Clustal. Archivovány od originál dne 24. října 2016. Citováno 8. prosince 2014.
  4. ^ A b Graur, Dan (3. srpna 2015). „Radikální a konzervativní náhrady aminokyselin“. Soudce Starlingová. Citováno 2018-03-11.
  5. ^ Grantham, R. (06.06.1974). "Vzorec rozdílu aminokyselin, který pomáhá vysvětlit vývoj bílkovin". Věda. 185 (4154): 862–864. Bibcode:1974Sci ... 185..862G. doi:10.1126 / science.185.4154.862. ISSN  0036-8075. PMID  4843792. S2CID  35388307.
  6. ^ Miyata, Takashi; Miyazawa, Sanzo; Yasunaga, Teruo (01.03.1979). "Dva typy substitucí aminokyselin ve vývoji bílkovin". Journal of Molecular Evolution. 12 (3): 219–236. Bibcode:1979JMolE..12..219M. doi:10.1007 / BF01732340. ISSN  1432-1432. PMID  439147. S2CID  20978738.