Atrazin chlorohydroláza - Atrazine chlorohydrolase
| Atrazin chlorohydroláza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Atramin-chlorhydrolasa hexamer, Pseudomonas sp. adp | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.8.1.8 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Atrazin Chlorohydroláza (AtzA) je enzym (E.C.3.8.1.8),[1] který katalyzuje přeměnu atrazin na hydroxyatrazin. Bakteriální degradace určuje dopad a účinnost přípravku na životní prostředí herbicid nebo pesticid. Zpočátku je většina pesticidů vysoce účinná a vykazuje minimální bakteriální degradaci; bakterie se však mohou rychle vyvíjet a získávat schopnost metabolizovat potenciální živiny v životním prostředí. Přes pozoruhodnou strukturální podobnost, degradace atrazin bakteriemi schopnými melamin degradace byla vzácná; nicméně, od jeho zavedení jako pesticid ve Spojených státech, bakterie schopné atrazin degradace se vyvinuly.[2] V současné době, Pseudomonas sp. kmen ADP se zdá být optimálním bakteriálním kmenem pro atrazin degradace, které se jeví jako jediný zdroj dusíku pro bakterie.[3]
Reakce
AtzA je atrazin-dechlorující enzym s poměrně omezenou substrátovou specificitou a hraje hlavní roli v hydrolýze atrazin na hydroxyatrazin v půdě a podzemních vodách.[3] Atrazin Hydroxyatrazin je hydroláza (enzym, který katalyzuje hydrolýzu chemické vazby), která působí na halogenidové vazby ve sloučeninách C-halogenidu. V roce 1993 pseudomonas sp. Ukázalo se, že kmen ADP degraduje atrazin na kyselina kyanurová prostřednictvím tří kroků, z nichž první je dechlorace.[2]
Genetika
De Souza, Sadowsky a Wackett byli schopni určit nukleotidovou a aminokyselinovou sekvenci v roce 1996.[3] Tento enzym je z 98% shodný v aminokyselinové sekvenci a následně ve 3-D struktuře s melamindeaminázou, ale funkčně odlišný katalyzující degradaci různých substrátů.[4] Gen kódující enzym vykazuje 99% podobnost mezi bakteriemi.[2] Ve skutečnosti existuje pouze 9-nukleotidový rozdíl, který přímo odpovídá rozdílům v aminokyselinách.[4] Je nepravděpodobné, že by nukleotidové rozdíly způsobily konformační změnu v enzymu, ale spíše místně specifické změny.[4] To se zdá logické vzhledem k pozoruhodné podobnosti substrátů a relativně krátké době evoluce.
Specifičnost
Ukázalo se, že AtzA vytěsňuje fluorid i chlor, ale ne azido, kyano, methoxy, které mají podobnou velikost a elektronegativitu, nebo thiomethylové nebo aminoskupiny.[2] Neschopnost AtzA provádět deaminaci je jedinečná v rámci své nadrodiny, amidohydroláz.[2] Dále atrazin není degradován melamin-deaminázou a neinhibuje aktivitu melamin-deaminázy, což naznačuje, že aktivní místo není specifické pro atrazin.[4]
Reference
- ^ de Souza ML, Wackett LP, Boundy-Mills KL, Mandelbaum RT, Sadowsky MJ (září 1995). "Klonování, charakterizace a exprese genové oblasti z kmene ADP Pseudomonas sp. Podílejícího se na dechloraci atrazinu". Appl Environ Microbiol. 61 (9): 3373–8. PMC 167616. PMID 7574646.
Reakce UM-BBD: Od atrazinu k hydroxyatrazinu - ^ A b C d E Seffernick JL, Johnson G, Sadowsky MJ, Wackett LP (říjen 2000). „Substrátová specificita atrazinchlorhydrolázy a atrazin-katabolizujících bakterií“. Appl Environ Microbiol. 66 (10): 4247–52. doi:10.1128 / AEM.66.10.4247-4252.2000. PMC 92292. PMID 11010866.
- ^ A b C de Souza ML, Sadowsky MJ, Wackett LP (srpen 1996). „Atrazinchlorohydroláza z kmene Pseudomonas sp. ADP: genová sekvence, čištění enzymů a charakterizace proteinů“. J. Bacteriol. 178 (16): 4894–900. PMC 178272. PMID 8759853.
- ^ A b C d Seffernick JL, de Souza ML, Sadowsky MJ, Wackett LP (duben 2001). „Melamindeamináza a atrazinchlorhydroláza: 98 procent identických, ale funkčně odlišných“. J. Bacteriol. 183 (8): 2405–10. doi:10.1128 / JB.183.8.2405-2410.2001. PMC 95154. PMID 11274097.
