Adaptér molekuly crk - Adapter molecule crk - Wikipedia

CRK
Protein CRK PDB 1b07.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyCRK, CRKII, p38, v-crk virus ptačího sarkomu CT10 onkogenní homolog, CRK protoonkogen, adaptorový protein
Externí IDOMIM: 164762 MGI: 88508 HomoloGene: 81850 Genové karty: CRK
Umístění genu (člověk)
Chromozom 17 (lidský)
Chr.Chromozom 17 (lidský)[1]
Chromozom 17 (lidský)
Genomic location for CRK
Genomic location for CRK
Kapela17p13.3Start1,420,689 bp[1]
Konec1,463,162 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE CRK 202224 at fs.png

PBB GE CRK 202226 s at fs.png

PBB GE CRK 202225 at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

1398

12928

Ensembl

ENSG00000167193

ENSMUSG00000017776

UniProt

P46108

Q64010

RefSeq (mRNA)

NM_016823
NM_005206

NM_001277219
NM_001277221
NM_133656

RefSeq (protein)

NP_005197
NP_058431

NP_001264148
NP_001264150
NP_598417

Místo (UCSC)Chr 17: 1,42 - 1,46 MbChr 11: 75,68 - 75,71 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Adaptér molekuly crk také známý jako proto-onkogen c-Crk je protein že u lidí je kódován CRK gen.[5]

CRK protein se účastní Navinout signální kaskáda za DAB1.[6][7]

Funkce

Molekula adaptéru crk je členem adaptační protein rodina, která se váže na několik tyrosin-fosforylovaných proteinů. Tento protein má několik SH2 a SH3 domén (domén src-homologie) a podílí se na několika signálních drahách, rekrutujících cytoplazmatické proteiny v blízkosti tyrosinkináza prostřednictvím interakce SH2-fosfotyrosin. The N-terminál SH2 doména tohoto proteinu funguje jako pozitivní regulátor transformace, zatímco C-terminál Doména SH3 funguje jako negativní regulátor transformace. Byly popsány dva alternativní transkripty kódující různé izoformy s odlišnou biologickou aktivitou.[8]

CRK spolu s CrkL podílí se na Navinout signální kaskáda za DAB1.[6][7]

v-Crk, transformující onkoprotein z virů ptačího sarkomu, je fúzí virového "gag" proteinu s doménami SH2 a SH3 buněčného Crk.[9] Název Crk je od „CT10 regulátoru kinázy“, kde CT10 je ptačí virus, ze kterého byl izolován protein, postrádající kinázové domény, ale schopný stimulovat fosforylaci tyrosinů v buňkách.[10]

Crk by neměla být zaměňována s Src, který má také buněčné (c-Src) a virové (v-Src) formy a podílí se na některých stejných signálních drahách, ale je proteinovou tyrosin-kinázou.

Interakce

Bylo prokázáno, že CRK (gen) komunikovat s:

Viz také

  • CrkL „Protein podobný Crk“

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000167193 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000017776 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Mayer BJ, Hanafusa H (1990). „Sdružení onkogenního produktu v-crk s proteiny obsahujícími fosfotyrosin a aktivitou proteinkinázy“. Proc Natl Acad Sci U S A. 87 (7): 2638–42. Bibcode:1990PNAS ... 87,2638 mil. doi:10.1073 / pnas.87.7.2638. PMC  53745. PMID  1690891.
  6. ^ A b Matsuki T, Pramatarova A, Howell BW (červen 2008). "Snížení exprese Crk a CrkL blokuje reelinem vyvolanou dendritogenezi". J. Cell Sci. 121 (Pt 11): 1869–75. doi:10.1242 / jcs.027334. PMC  2430739. PMID  18477607.
  7. ^ A b Park TJ, Curran T (prosinec 2008). „Crk a Crk-like hrají zásadní překrývající se role po proudu od zdravotně postižené-1 v Reelinově cestě“. J. Neurosci. 28 (50): 13551–62. doi:10.1523 / JNEUROSCI.4323-08.2008. PMC  2628718. PMID  19074029.
  8. ^ "Entrez Gene: CRK v-crk virus sarkomu CT10 onkogenní homolog (ptačí)" ".
  9. ^ Tetsuya Nakamoto; Ryuichi Sakai; Keiya Ozawa; Yoshio Yazaki; Hisamaru Hirai (1996). „Direct Binding of C-terminal Region of p130Graphic to SH2 and SH3 Domains of Src Kinase“. J. Biol. Chem. 271 (15): 8959–8965. doi:10.1074 / jbc.271.15.8959. PMID  8621540.
  10. ^ Mayer BJ, Hamaguchi M, Hanafusa H (březen 1988). "Nový virový onkogen se strukturní podobností s fosfolipázou C". Příroda. 332 (6161): 272–5. Bibcode:1988Natur.332..272M. doi:10.1038 / 332272a0. PMID  2450282. S2CID  4352676.
  11. ^ Zhou B, Liu L, Reddivari M, Zhang XA (2004). „Palmitoylace potlačujícího metastázy KAI1 / CD82 je důležitá pro svou inhibiční aktivitu na motilitu a invazivitu“. Cancer Res. 64 (20): 7455–63. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1574. PMID  15492270.
  12. ^ Di Stefano P, Cabodi S, Boeri Erba E, Margaria V, Bergatto E, Giuffrida MG, Silengo L, Tarone G, Turco E, Defilippi P (2004). „Protein asociovaný s P130Cas (p140Cap) jako nový tyrosin-fosforylovaný protein podílející se na šíření buněk“. Mol. Biol. Buňka. 15 (2): 787–800. doi:10,1091 / mbc.E03-09-0689. PMC  329393. PMID  14657239.
  13. ^ A b C Hsia DA, Mitra SK, Hauck CR, Streblow DN, Nelson JA, Ilic D, Huang S, Li E, Nemerow GR, Leng J, Spencer KS, Cheresh DA, Schlaepfer DD (2003). „Diferenciální regulace buněčné motility a invaze pomocí FAK“. J. Cell Biol. 160 (5): 753–67. doi:10.1083 / jcb.200212114. PMC  2173366. PMID  12615911.
  14. ^ A b Gu J, Sumida Y, Sanzen N, Sekiguchi K (2001). „Laminin-10/11 a fibronektin odlišně regulují na integrinu závislou aktivaci Rho a Rac cestou p130 (Cas) -CrkII-DOCK180“. J. Biol. Chem. 276 (29): 27090–7. doi:10,1074 / jbc.M102284200. PMID  11369773.
  15. ^ Garton AJ, Tonks NK (1999). „Regulace motility fibroblastů proteinovou tyrosin fosfatázou PTP-PEST“. J. Biol. Chem. 274 (6): 3811–8. doi:10.1074 / jbc.274.6.3811. PMID  9920935.
  16. ^ A b C Angers-Loustau A, Côté JF, Charest A, Dowbenko D, Spencer S, Lasky LA, Tremblay ML (1999). „Protein tyrosin fosfatáza-PEST reguluje rozložení, migraci a cytokinezi ohniskové adheze ve fibroblastech“. J. Cell Biol. 144 (5): 1019–31. doi:10.1083 / jcb.144.5.1019. PMC  2148201. PMID  10085298.
  17. ^ Qiu W, Cobb RR, Scholz W (1998). "Inhibice fosforylace tyrosinu p130cas pomocí kalculinu A". J. Leukoc. Biol. 63 (5): 631–5. doi:10,1002 / jlb.63.5.631. PMID  9581808. S2CID  11177730.
  18. ^ Blaukat A, Ivankovic-Dikic I, Grönroos E, Dolfi F, Tokiwa G, Vuori K, Dikic I (1999). „Adaptérové ​​proteiny Grb2 a Crk spojují Pyk2 s aktivací specifických kaskád proteinových kináz aktivovaných mitogenem“. J. Biol. Chem. 274 (21): 14893–901. doi:10.1074 / jbc.274.21.14893. PMID  10329689.
  19. ^ Wang JF, Park IW, Groopman JE (2000). „Faktor-1alfa odvozený ze stromálních buněk stimuluje tyrosinovou fosforylaci více fokálních adhezních proteinů a indukuje migraci hematopoetických progenitorových buněk: role fosfoinositid-3 kinázy a proteinkinázy C“. Krev. 95 (8): 2505–13. doi:10,1182 / krev. V95.8.2505. PMID  10753828.
  20. ^ Gesbert F, Garbay C, Bertoglio J (1998). „Stimulace interleukin-2 indukuje fosforylaci tyrosinu p120-Cbl a CrkL a tvorbu multimolekulárních signálních komplexů v T lymfocytech a přirozených zabíječských buňkách“. J. Biol. Chem. 273 (7): 3986–93. doi:10.1074 / jbc.273.7.3986. PMID  9461587.
  21. ^ Husson H, Mograbi B, Schmid-Antomarchi H, Fischer S, Rossi B (1997). „Stimulace CSF-1 indukuje tvorbu multiproteinového komplexu včetně receptoru CSF-1, c-Cbl, PI 3-kinázy, Crk-II a Grb2“. Onkogen. 14 (19): 2331–8. doi:10.1038 / sj.onc.1201074. PMID  9178909.
  22. ^ A b Matsuda M, Ota S, Tanimura R, Nakamura H, Matuoka K, Takenawa T, Nagashima K, Kurata T (1996). „Interakce mezi aminoterminální SH3 doménou CRK a jejími přirozenými cílovými proteiny“. J. Biol. Chem. 271 (24): 14468–72. doi:10.1074 / jbc.271.24.14468. PMID  8662907.
  23. ^ Nishihara H, Kobayashi S, Hashimoto Y, Ohba F, Mochizuki N, Kurata T, Nagashima K, Matsuda M (1999). "Neadherentní buněčně specifická exprese DOCK2, člena proteinů lidské rodiny CDM". Biochim. Biophys. Acta. 1452 (2): 179–87. doi:10.1016 / S0167-4889 (99) 00133-0. PMID  10559471.
  24. ^ Hasegawa H, Kiyokawa E, Tanaka S, Nagashima K, Gotoh N, Shibuya M, Kurata T, Matsuda M (1996). „DOCK180, hlavní protein vázající CRK, mění morfologii buněk po translokaci na buněčnou membránu“. Mol. Buňka. Biol. 16 (4): 1770–6. doi:10.1128 / MCB.16.4.1770. PMC  231163. PMID  8657152.
  25. ^ Schumacher C, Knudsen BS, Ohuchi T, Di Fiore PP, Glassman RH, Hanafusa H (1995). „SH3 doména Crk se specificky váže na konzervovaný motiv bohatý na prolin v Eps15 a Eps15R“. J. Biol. Chem. 270 (25): 15341–7. doi:10.1074 / jbc.270.25.15341. PMID  7797522.
  26. ^ 9614078 Schulze WX, Deng L, Mann M (2005). „Fosfotyrosinový interatom z rodiny kináz ErbB-receptorů“. Mol. Syst. Biol. 1 (1): E1 – E13. doi:10.1038 / msb4100012. PMC  1681463. PMID  16729043.
  27. ^ Hashimoto Y, Katayama H, Kiyokawa E, Ota S, Kurata T, Gotoh N, Otsuka N, Shibata M, Matsuda M (1998). "Fosforylace CrkII adaptorového proteinu na tyrosinu 221 receptorem epidermálního růstového faktoru". J. Biol. Chem. 273 (27): 17186–91. doi:10.1074 / jbc.273.27.17186. PMID  9642287.
  28. ^ Riordan SM, Lidder S, Williams R, Skouteris GG (2000). „Beta podjednotka receptoru pro růstový faktor / faktor rozptylu hepatocytů (HGF / SF) fosforyluje a asociuje s CrkII: exprese CrkII zvyšuje mitogenezi vyvolanou HGF / SF“. Biochem. J. 350 (3): 925–32. doi:10.1042/0264-6021:3500925. PMC  1221328. PMID  10970810.
  29. ^ A b Okada S, Pessin JE (1996). „Interakce mezi adaptéry proteinů Src homologie (SH) 2 / SH3 a guanylnukleotidovým výměnným faktorem SOS jsou rozdílně regulovány inzulinem a epidermálním růstovým faktorem“. J. Biol. Chem. 271 (41): 25533–8. doi:10.1074 / jbc.271.41.25533. PMID  8810325.
  30. ^ Karas M, Koval AP, Zick Y, LeRoith D (2001). „Interakce mezi inzulinovým receptorem substrát-4 a Crk-II indukovaná receptorem růstového faktoru I podobným typu“. Endokrinologie. 142 (5): 1835–40. doi:10.1210 / en.142.5.1835. PMID  11316748.
  31. ^ Koval AP, Karas M, Zick Y, LeRoith D (1998). „Souhra protoonkogenových proteinů CrkL a CrkII v signální transdukci zprostředkované receptorem růstového faktoru I podobným inzulínu“. J. Biol. Chem. 273 (24): 14780–7. doi:10.1074 / jbc.273.24.14780. PMID  9614078.
  32. ^ Oehrl W, Kardinal C, Ruf S, Adermann K, Groffen J, Feng GS, Blenis J, Tan TH, Feller SM (1998). „Proteinové kinázy HPK1 a KHS související s kinázou germinálního centra (GCK) jsou kandidáty na vysoce selektivní signální převodníky adaptačních proteinů rodiny Crk“. Onkogen. 17 (15): 1893–901. doi:10.1038 / sj.onc.1202108. PMID  9788432.
  33. ^ Ling P, Yao Z, Meyer CF, Wang XS, Oehrl W, Feller SM, Tan TH (1999). „Interakce hematopoetické progenitorové kinázy 1 s adaptorovými proteiny Crk a CrkL vede k synergické aktivaci c-Jun N-terminální kinázy“. Mol. Buňka. Biol. 19 (2): 1359–68. doi:10.1128 / MCB.19.2.1359. PMC  116064. PMID  9891069.
  34. ^ Ling P, Meyer CF, Redmond LP, Shui JW, Davis B, Rich RR, Hu MC, Wange RL, Tan TH (2001). „Zapojení hematopoetické progenitorové kinázy 1 do signalizace receptoru T buněk“. J. Biol. Chem. 276 (22): 18908–14. doi:10,1074 / jbc.M101485200. PMID  11279207.
  35. ^ Girardin SE, Yaniv M (2001). „Přímá interakce mezi JNK1 a CrkII je zásadní pro aktivaci JNK vyvolanou Rac1“. EMBO J.. 20 (13): 3437–46. doi:10.1093 / emboj / 20.13.3437. PMC  125507. PMID  11432831.
  36. ^ Minegishi M, Tachibana K, Sato T, Iwata S, Nojima Y, Morimoto C (1996). „Struktura a funkce Cas-L, proteinu souvisejícího se substrátem souvisejícím s 105 kD Crk, který se účastní signalizace zprostředkované beta 1 integrinem v lymfocytech.“. J. Exp. Med. 184 (4): 1365–75. doi:10.1084 / jem.184.4.1365. PMC  2192828. PMID  8879209.
  37. ^ Ohashi Y, Tachibana K, Kamiguchi K, Fujita H, Morimoto C (1998). „Fosforylace tyrosinu zprostředkovaná T-buněčnými receptory Cas-L, proteinu souvisejícího se substrátem souvisejícím s Crk 105 kDa, a jeho asociace Crk a C3G“. J. Biol. Chem. 273 (11): 6446–51. doi:10.1074 / jbc.273.11.6446. PMID  9497377.
  38. ^ A b Matsumoto T, Yokote K, Take A, Takemoto M, Asaumi S, Hashimoto Y, Matsuda M, Saito Y, Mori S (2000). „Diferenciální interakce CrkII adaptorového proteinu s alfa- a beta-receptory růstového faktoru odvozeného z krevních destiček je určena jeho vnitřní fosforylací tyrosinu“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 270 (1): 28–33. doi:10,1006 / bbrc.2000.2374. PMID  10733900.
  39. ^ Yokote K, Hellman U, Ekman S, Saito Y, Rönnstrand L, Saito Y, Heldin CH, Mori S (1998). „Identifikace Tyr-762 v alfa-receptoru růstového faktoru odvozeného z krevních destiček jako vazebného místa pro proteiny Crk“. Onkogen. 16 (10): 1229–39. doi:10.1038 / sj.onc.1201641. PMID  9546424.
  40. ^ Abassi YA, Vuori K (2002). „Tyrosin 221 v Crk reguluje adhezivně závislou lokalizaci membrány Crk a Rac a aktivaci Rac signalizace“. EMBO J.. 21 (17): 4571–82. doi:10.1093 / emboj / cdf446. PMC  126186. PMID  12198159.
  41. ^ Tanaka S, Morishita T, Hashimoto Y, Hattori S, Nakamura S, Shibuya M, Matuoka K, Takenawa T, Kurata T, Nagashima K (1994). „C3G, protein uvolňující guanin nukleotidů exprimovaný všudypřítomně, se váže na Src homologii 3 domén proteinů CRK a GRB2 / ASH“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91 (8): 3443–7. Bibcode:1994PNAS ... 91.3443T. doi:10.1073 / pnas.91.8.3443. PMC  43593. PMID  7512734.
  42. ^ Zhao C, Ma H, Bossy-Wetzel E, Lipton SA, Zhang Z, Feng GS (2003). „GC-GAP, protein aktivující GTPázu rodiny Rho, který interaguje se signálními adaptéry Gab1 a Gab2“. J. Biol. Chem. 278 (36): 34641–53. doi:10,1074 / jbc.M304594200. PMID  12819203.
  43. ^ Moon SY, Zang H, Zheng Y (2003). „Charakterizace mozkového specifického proteinu aktivujícího Rho GTPázu, p200RhoGAP“. J. Biol. Chem. 278 (6): 4151–9. doi:10,1074 / jbc.M207789200. PMID  12454018.
  44. ^ Watanabe S, Take H, Takeda K, Yu ZX, Iwata N, Kajigaya S (2000). „Charakterizace adaptorového proteinu CIN85 a identifikace komponent obsažených v komplexech CIN85“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 278 (1): 167–74. doi:10,1006 / bbrc.2000.3760. PMID  11071869.

Další čtení

externí odkazy