Acidofil - Acidophile
Acidofily nebo acidofilní organismy jsou ty, kterým se daří za vysoce kyselých podmínek (obvykle v pH 2,0 nebo nižší). Tyto organismy lze nalézt v různých větvích strom života, počítaje v to Archaea, Bakterie,[1] a Eukarya.
Seznam acidofilních organismů
Seznam těchto organismů zahrnuje:
Archaea
- Sulfolobales, objednávka v Crenarchaeota větev[2] z Archaea
- Thermoplasmatales, objednávka v Euryarchaeota větev[2] Archea
- ARMAN, v pobočce Euryarchaeota[2] Archea
- Acidianus Brierleyi, A. infernus, fakultativně anaerobní termoacidofilní archaebakterie
- Halarchaeum acidiphilum, acidofilní člen skupiny Halobacteriacaeae[3]
- Metallosphaera sedula, termoacidofilní
Bakterie
- Acidobakterie,[4] kmen Bakterie
- Acidithiobacillales, objednávka Proteobakterie např. A. ferrooxidany, A. thiooxidany
- Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T. organovorus, T. cuprinus
- Acetobacter aceti, bakterie, která produkuje octová kyselina (ocet) z oxidace ethanolu.
- Alicyclobacillus, rod bakterií, které mohou kontaminovat ovocné šťávy.[5]
Eukarya
- Mucor racemosus[6]
- Urotricha[6]
- Dunaliella acidophila[6]
Mechanismy adaptace na kyselé prostředí
Většina acidofilních organismů si vyvinula extrémně účinné mechanismy k čerpání protonů z intracelulární prostor za účelem udržení cytoplazma při nebo blízko neutrálního pH. Proto intracelulární proteiny nepotřebují rozvíjet stabilitu kyselin evolucí. Jiné acidofily, jako např Acetobacter aceti, mají okyselenou cytoplazmu, která nutí téměř všechny proteiny v genomu k vývoji stability kyseliny.[7] Z tohoto důvodu, Acetobacter aceti se stal cenným zdrojem pro pochopení mechanismů, kterými mohou proteiny dosáhnout stability vůči kyselinám.
Studie proteinů přizpůsobených nízkému pH odhalily několik obecných mechanismů, kterými mohou proteiny dosáhnout stability vůči kyselinám. Ve většině kyselin stabilních proteinů (jako je pepsin a soxF protein z Sulfolobus acidocaldarius), existuje nadbytek kyselých zbytků, který minimalizuje destabilizaci nízkého pH vyvolanou nahromaděním kladného náboje. Mezi další mechanismy patří minimalizace přístupnosti kyselých zbytků k rozpouštědlům nebo vazba kovových kofaktorů. Ve specializovaném případě stability kyseliny je protein NAPázy z Nocardiopsis alba bylo prokázáno, že se přemístil na kyselinu citlivý solné mosty daleko od regionů, které hrají důležitou roli v procesu rozvíjení. V tomto případě stability kinetické kyseliny je dlouhověkosti proteinu dosaženo v širokém rozmezí pH, kyselém i zásaditém.
Viz také
Reference
- ^ Becker, A., Druhy bakterií žijících v kyselém pH ". Citováno 10. května 2017.
- ^ A b C Dworkin M, Falkow S (2006). Prokaryotes: příručka o biologii bakterií.
- ^ Singh OV (2012). Extremophiles: Udržitelné zdroje a biotechnologické důsledky. John Wiley & Sons. str. 76–79. ISBN 978-1-118-10300-5.
- ^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C .; Treusch, Alexander H .; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27. srpna 2003). „Acidobakterie tvoří v bakteriální doméně koherentní, ale velmi různorodou skupinu: důkazy z genomiky prostředí“. Molekulární mikrobiologie. 50 (2): 563–575. doi:10.1046 / j.1365-2958.2003.03707.x. PMID 14617179. S2CID 25162803.
- ^ Pettipher GL; Osmundson ME; Murphy JM (březen 1997). "Metody detekce a výčtu Alicyclobacillus acidoterrestris a vyšetřování růstu a produkce zápachu v ovocných šťávách a nápojích obsahujících ovocné šťávy “. Dopisy v aplikované mikrobiologii. 24 (3): 185–189. doi:10.1046 / j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697. S2CID 6976998.
- ^ A b C Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. „Eukaryotické acidofily“. Encyclopedia of Life Support System (EOLSS). Eolss Publishers. Archivovány od originál dne 2014-10-13. Citováno 3. února 2014.
- ^ Menzel, U .; Gottschalk, G. (1985). "Vnitřní pH Acetobacterium wieringae a Acetobacter aceti během růstu a produkce kyseliny octové ". Arch Microbiol. 143 (1): 47–51. doi:10.1007 / BF00414767. S2CID 6477488.
Další čtení
- Cooper, J. B .; Khan, G .; Taylor, G .; Tickle, I.J .; Blundell, T. L. (červenec 1990). „Rentgenové analýzy aspartátových proteináz. II. Trojrozměrná struktura hexagonální krystalové formy prasečího pepsinu v rozlišení 2,3 A“. J Mol Biol. 214 (1): 199–222. doi:10.1016 / 0022-2836 (90) 90156-G. PMID 2115088.
- Bonisch, H .; Schmidt, C.L .; Schafer, G .; Ladenstein, R. (červen 2002). "Struktura rozpustné domény archaeal Rieskeho proteinu železa a síry v rozlišení 1,1". J Mol Biol. 319 (3): 791–805. doi:10.1016 / S0022-2836 (02) 00323-6. PMID 12054871.
- Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (leden 2004). „Rentgenové struktury proteinu vázajícího maltózu-maltodextrin termoacidofilní bakterie Alicyclobacillus acidocaldarius poskytují přehled o kyselé stabilitě proteinů“. Journal of Molecular Biology. 335 (1): 261–74. doi:10.1016 / j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
- Walter, R.L .; Ealick, S.E .; Friedman, A. M .; Blake, R. C. 2.; Proctor, P .; Shoham, M. (listopad 1996). „Krystalová struktura rusticyaninu s anomální difrakcí více vlnových délek (MAD): vysoce oxidující cupredoxin s extrémní stabilitou vůči kyselinám“. J Mol Biol. 263 (5): 730–51. doi:10.1006 / jmbi.1996.0612. PMID 8947572.
- Botuyan, M. V .; Toy-Palmer, A .; Chung, J .; Blake, R. C. 2.; Beroza, P .; Case, D. A .; Dyson, H. J. (1996). „Struktura NMR roztoku Cu (I) rusticyaninu z Thiobacillus ferrooxidans: strukturní základ pro extrémní stabilitu kyseliny a redoxní potenciál“. J Mol Biol. 263 (5): 752–67. doi:10.1006 / jmbi.1996.0613. PMID 8947573.
- Kelch, B. A .; Eagen, K. P .; Erciyas, F. P .; Humphris, E. L .; Thomason, A. R .; Mitsuiki, S .; Agard, D. A. (květen 2007). "Strukturální a mechanické zkoumání odolnosti vůči kyselinám: kinetická stabilita usnadňuje vývoj extremofilního chování". J Mol Biol. 368 (3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711. doi:10.1016 / j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.