Karboxypeptidáza zinečnatá - Zinc carboxypeptidase

Karboxypeptidáza zinečnatá
Identifikátory
SymbolPeptidáza_M14
PfamPF00246
InterProIPR000834
STRÁNKAPDOC00123
SCOP21cbx / Rozsah / SUPFAM
CDDcd00596

Skupinu karboxypeptidázy A lze rozdělit do dvou podrodin: karboxypeptidáza H (regulační) a karboxypeptidáza A (zažívací).[1] Členové rodiny H mají delší dobu C-konce než ti z rodiny A,[2] a karboxypeptidáza M (člen rodiny H) je navázána na membránu a glykosylfosfatidylinositol kotva, na rozdíl od většiny rodiny M14, které jsou rozpustné.[1]

Zinkové ligandy byly stanoveny jako dva histidiny a a glutamát a katalytické zbytek byl identifikován jako C-koncový glutamát, ale tyto vlastnosti netvoří metaloproteáza Motiv HEXXH.[1][3] Členové rodiny karboxypeptidázy A jsou syntetizováni jako neaktivní molekuly s propeptidy které je nutné štěpit, aby se aktivoval enzym. Strukturální studie karboxypeptidáz A a B odhalily, že propeptid existuje jako globulární doména, následovaný rozšířeným alfa-šroubovice; toto chrání katalytické místo, aniž by se na něj konkrétně vážilo, zatímco Podklad -vázací stránka je blokována vytvořením konkrétních kontaktů.[1][4]

Další příklady proteinových rodin v této položce zahrnují:

  • Intron maturasa
  • Předpokládané mitochondriální zpracování peptidázové alfa podjednotky
  • Superoxid dismutáza [Mn] (ES 1.15.1.1 )
  • Asparagin syntetáza [glutamin-hydrolyzující] 3 (ES 6.3.5.4 )
  • Glukóza-6-fosfát izomeráza (ES 5.3.1.9 )

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

AEBP1; AGBL1; AGBL2; AGBL3; AGBL4; AGBL5; AGTPBP1; CPA1; CPA2; CPA3; CPA4; CPA5; CPA6; CPB1; CPB2; CPD; CPE; CPM; CPN1; CPO; CPXM1; CPXM2; CPZ;

Reference

  1. ^ A b C d Rawlings ND, Barrett AJ (1995). "Evoluční rodiny metalopeptidáz". Pervitin Enzymol. 248: 183–228. doi:10.1016/0076-6879(95)48015-3. PMID  7674922.
  2. ^ Osterman AL, Grishin NV, Smulevitch SV, Zagnitko OP, Matz MV, Stepanov VM, Revina LP (1992). "Primární struktura karboxypeptidázy T: vymezení funkčně významných znaků v rodině Zn-karboxypeptidázy". J. Protein Chem. 11 (5): 561–570. doi:10.1007 / bf01025034. PMID  1449602. S2CID  22920252.
  3. ^ Lipscomb WN, Rees DC, Lewis M (1983). "Rafinovaná krystalová struktura karboxypeptidázy A v rozlišení 1,54 A". J. Mol. Biol. 168 (2): 367–387. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80024-2. PMID  6887246.
  4. ^ Huber R, Guasch A, Coll M, Aviles FX (1992). „Trojrozměrná struktura prasečí pankreatické prokarboxypeptidázy A. Srovnání A a B zymogeny a jejich determinanty pro inhibici a aktivaci ". J. Mol. Biol. 224 (1): 141–157. doi:10.1016/0022-2836(92)90581-4. PMID  1548696.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000834