Transaktivační doména - Transactivation domain - Wikipedia

The transaktivační doména nebo transaktivující doména (TAD) je transkripční faktor doména lešení který obsahuje vazebná místa pro jiné bílkoviny jako transkripční koregulátory. Tato vazebná místa jsou často označována jako aktivační funkce (AF).[1] TAD jsou pojmenovány podle svého složení aminokyselin. Tyto aminokyseliny jsou buď nezbytné pro aktivitu, nebo prostě nejhojnější v TAD. Transaktivace Gal4 transkripční faktor je zprostředkován kyselými aminokyselinami, zatímco hydrofobní zbytky v Gcn4 hrají podobnou roli. Proto jsou TAD v Gal4 a Gcn4 jsou označovány jako kyselé nebo hydrofobní. Aktivační domény.[2][3][4][5][6][7][8][9]

Obecně můžeme rozlišit čtyři třídy TAD:[10]

  • kyselé domény (nazývané také „kyselé bloby“ nebo „negativní nudle“, bohaté na D a E aminokyseliny, přítomné v Gal4, Gcn4 a VP16).[11]
  • domény bohaté na glutamin (obsahuje více opakování jako „QQQXXXQQQ“ přítomných v SP1 )[12]
  • domény bohaté na prolin (obsahuje opakování jako „PPPXXXPPP“ přítomná v c-jun, AP2 a 2. října )[13]
  • domény bohaté na isoleucin (opakování "IIXXII", přítomné v NTF-1 )[14]

Alternativně, protože podobné složení aminokyselin nemusí nutně znamenat podobné aktivační dráhy, mohou být TAD seskupeny podle procesu, který stimulují, ať už iniciací nebo prodloužením.[15]

Kyselé / 9aaTAD

9aaTAD-KIX doména komplexy

Transaktivační doména devíti aminokyselin (9aaTAD) definuje novou doménu společnou velké nadrodině eukaryotických transkripčních faktorů představovaných Gal4, Oaf1, Leu3, Rtg3, Pho4, Gln3, Gcn4 v droždí a p53, NFAT, NF-kB a VP16 u savců. Definice většinou překrývá definici starší „kyselé“ rodiny. K dispozici je nástroj pro predikci 9aaTAD.[16] 9aaTAD mají tendenci mít přidruženou 3-aa hydrofobní oblast (obvykle bohatou na Leu) bezprostředně k jejímu N-konci.[17]

9aaTAD transkripční faktory p53, VP16, MLL, E2A, HSF1, NF-IL6, NFAT1 a NF-kB komunikovat přímo s obecnými koaktivátory TAF9 a CBP / p300.[16][18][19][20][21][22][23][24][25][26][27][28][29] p53 9aaTAD interagují s TAF9, GCN5 a s více doménami CBP / p300 (KIX, TAZ1, TAZ2 a IBiD).[30][31][32][33][34]

KIX doména obecných koaktivátorů Med15 (Gal11) interaguje s transkripčními faktory 9aaTAD Gal4, Pdr1, Oaf1, Gcn4, VP16, Pho4, Msn2, Ino2 a P201. Pozice 1, 3-4 a 7 z 9aaTAD jsou hlavní zbytky, které interagují s KIX.[35][36][37][38][39][40][41][42][43][44][45][46][47][48][49][50] Byly pozorovány interakce Gal4, Pdr1 a Gcn4 s Taf9.[8][51][52] 9aaTAD je běžná transaktivační doména, která přijímá více obecných koaktivátorů TAF9, MED15, CBP / p300 a GCN5.[16]

Příklad 9aaTADs a interakce KIX[17]
Zdroj9aaTADInterakce peptid-KIX (NMR)
p53 TAD1E TFSD LWKLLSPEETFSDLWKLPE
p53 TAD2D DIEQ WFTEQAMDDLMLSPDDIEQWFTEDPGPD
MLLS DIMD FVLKDCGNILPSDIMDFVLKNTP
E2AD LLDF SMMFPVGTDKELSDLLDFSMMFPLPVT
Rtg3E TLDF SLVTE2A homolog
CREBR KILN DLSSRREILSRRPSYRKILNDLSSDAP
CREBaB6E AILA ELKKCREB-mutantní vazba na KIX
Gli3D DVVQ YLNSHomologie TAD k CREB / KIX
Gal4D DVYN YLFDHomolog Pdr1 a Oaf1
Oaf1D LFDY DFLVDLFDYDFLV
Pip2D FFDY DLLFOafl homolog
Pdr1E DLYS ILWSEDLYSILWSDWY
Pdr3T DLYH TLWNHomolog Pdr1

Bohatý na glutamin

TAD obohacené o glutamin (Q) se nacházejí v POU2F1 (1. října), POU2F2 (2. října) a Sp1 (viz také Rodina Sp / KLF ).[12] I když tomu tak není u každého TAD bohatého na Q, ukázalo se, že s ním Sp1 interaguje TAF4 (TAFII 130), součást TFIID shromáždění.[15][53]

Viz také

Reference

  1. ^ Wärnmark A, Treuter E, Wright AP, Gustafsson JA (říjen 2003). "Aktivační funkce 1 a 2 jaderných receptorů: molekulární strategie pro transkripční aktivaci". Molekulární endokrinologie. 17 (10): 1901–9. doi:10.1210 / me.2002-0384. PMID  12893880.
  2. ^ Ma J, Ptashne M (říjen 1987). „Nová třída transkripčních aktivátorů kvasinek“. Buňka. 51 (1): 113–9. doi:10.1016/0092-8674(87)90015-8. PMID  3115591.
  3. ^ Sadowski I, Ma J, Triezenberg S, Ptashne M (říjen 1988). „GAL4-VP16 je neobvykle silný transkripční aktivátor“. Příroda. 335 (6190): 563–4. Bibcode:1988Natur.335..563S. doi:10.1038 / 335563a0. PMID  3047590. S2CID  4276393.
  4. ^ Sullivan SM, Horn PJ, Olson VA, Koop AH, Niu W, Ebright RH, Triezenberg SJ (říjen 1998). „Mutační analýza oblasti transkripční aktivace proteinu VP16 viru herpes simplex“. Výzkum nukleových kyselin. 26 (19): 4487–96. doi:10.1093 / nar / 26.19.4487. PMC  147869. PMID  9742254.
  5. ^ Gill G, Ptashne M (říjen 1987). "Mutanti proteinu GAL4 pozměněni v aktivační funkci". Buňka. 51 (1): 121–6. doi:10.1016 / 0092-8674 (87) 90016-X. PMID  3115592.
  6. ^ Hope IA, Mahadevan S, Struhl K (červen 1988). "Strukturální a funkční charakterizace krátké kyselé oblasti transkripční aktivace kvasinkového proteinu GCN4". Příroda. 333 (6174): 635–40. Bibcode:1988Natur.333..635H. doi:10.1038 / 333635a0. PMID  3287180. S2CID  2635634.
  7. ^ Hope IA, Struhl K (září 1986). "Funkční disekce eukaryotického transkripčního aktivačního proteinu, GCN4 kvasinek". Buňka. 46 (6): 885–94. doi:10.1016 / 0092-8674 (86) 90070-X. PMID  3530496. S2CID  40730692.
  8. ^ A b Drysdale CM, Dueñas E, Jackson BM, Reusser U, Braus GH, Hinnebusch AG (březen 1995). „Transkripční aktivátor GCN4 obsahuje více aktivačních domén, které jsou kriticky závislé na hydrofobních aminokyselinách“. Molekulární a buněčná biologie. 15 (3): 1220–33. doi:10.1128 / mcb.15.3.1220. PMC  230345. PMID  7862116.
  9. ^ Regier JL, Shen F, Triezenberg SJ (únor 1993). "Vzor aromatických a hydrofobních aminokyselin kritických pro jednu ze dvou subdomén aktivátoru transkripce VP16". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 90 (3): 883–7. Bibcode:1993PNAS ... 90..883R. doi:10.1073 / pnas.90.3.883. PMC  45774. PMID  8381535.
  10. ^ Mitchell PJ, Tjian R (červenec 1989). "Regulace transkripce v savčích buňkách sekvenčně specifickými proteiny vázajícími DNA". Věda. 245 (4916): 371–8. Bibcode:1989Sci ... 245..371M. doi:10.1126 / science.2667136. PMID  2667136.
  11. ^ Sadowski I, Ma J, Triezenberg S, Ptashne M (říjen 1988). „GAL4-VP16 je neobvykle silný transkripční aktivátor“. Příroda. 335 (6190): 563–4. Bibcode:1988Natur.335..563S. doi:10.1038 / 335563a0. PMID  3047590. S2CID  4276393.
  12. ^ A b Courey AJ, Holtzman DA, Jackson SP, Tjian R (prosinec 1989). "Synergická aktivace lidských transkripčních faktorů Sp1 na domény bohaté na glutamin". Buňka. 59 (5): 827–36. doi:10.1016/0092-8674(89)90606-5. PMID  2512012. S2CID  2910480.
  13. ^ Mermod N, O'Neill EA, Kelly TJ, Tjian R (srpen 1989). „Transkripční aktivátor bohatý na prolin CTF / NF-I je odlišný od replikace a vazebné domény DNA“. Buňka. 58 (4): 741–53. doi:10.1016/0092-8674(89)90108-6. PMID  2504497. S2CID  22817940.
  14. ^ Attardi LD, Tjian R (červenec 1993). „Drosophila tkáňový transkripční faktor NTF-1 obsahuje nový aktivační motiv bohatý na izoleucin“. Geny a vývoj. 7 (7B): 1341–53. doi:10,1101 / gad.7.7b.1341. PMID  8330738.
  15. ^ A b Frietze S, Farnham PJ (14. dubna 2011). "Domény efektoru transkripčního faktoru". Příručka transkripčních faktorů. Subcelulární biochemie. 52. 261–277. doi:10.1007/978-90-481-9069-0_12. ISBN  978-90-481-9068-3. PMC  4151296. PMID  21557087.
  16. ^ A b C Piskaček S, Gregor M, Nemethova M, Grabner M, Kovarik P, Piskaček M (červen 2007). "Doména transaktivace devíti aminokyselin: pomůcky pro zřízení a predikci". Genomika. 89 (6): 756–68. doi:10.1016 / j.ygeno.2007.02.003. PMID  17467953.
  17. ^ A b Piskaček M, Havelka M, Rezacová M, rytíř A (12. září 2016). „Transaktivační domény 9aaTAD: od Gal4 po p53“. PLOS ONE. 11 (9): e0162842. Bibcode:2016PLoSO..1162842P. doi:10.1371 / journal.pone.0162842. PMC  5019370. PMID  27618436.
  18. ^ Uesugi M, Verdine GL (prosinec 1999). „Alfa-helikální motiv FXXPhiPhi v p53: TAF interakce a diskriminace pomocí MDM2“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 96 (26): 14801–6. Bibcode:1999PNAS ... 9614801U. doi:10.1073 / pnas.96.26.14801. PMC  24728. PMID  10611293.
  19. ^ Uesugi M, Nyanguile O, Lu H, Levine AJ, Verdine GL (srpen 1997). "Indukovaná alfa šroubovice v aktivační doméně VP16 po navázání na lidský TAF". Věda. 277 (5330): 1310–3. doi:10.1126 / science.277.5330.1310. PMID  9271577.
  20. ^ Choi Y, Asada S, Uesugi M (květen 2000). „Odlišné motivy vázající hTAFII31 skryté v aktivačních doménách“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (21): 15912–6. doi:10.1074 / jbc.275.21.15912. PMID  10821850.
  21. ^ Lee CW, Arai M, Martinez-Yamout MA, Dyson HJ, Wright PE (březen 2009). "Mapování interakcí transaktivační domény p53 s doménou KIX CBP". Biochemie. 48 (10): 2115–24. doi:10.1021 / bi802055v. PMC  2765525. PMID  19220000.
  22. ^ Přejít na NK, Zor T, Martinez-Yamout M, Dyson HJ, Wright PE (listopad 2002). „Kooperativita ve vazbě transkripčního faktoru na koaktivátor vázající protein CREB (CBP). Aktivační doména proteinu leukemie smíšené linie (MLL) se váže na alosterické místo v doméně KIX.“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (45): 43168–74. doi:10,1074 / jbc.M207660200. PMID  12205094.
  23. ^ Radhakrishnan I, Pérez-Alvarado GC, Parker D, Dyson HJ, Montminy MR, Wright PE (prosinec 1997). "Struktura řešení KIX domény CBP navázané na transaktivační doménu CREB: model interakcí aktivátor: koaktivátor". Buňka. 91 (6): 741–52. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80463-8. PMID  9413984. S2CID  17268267.
  24. ^ Zor T, Mayr BM, Dyson HJ, Montminy MR, Wright PE (listopad 2002). „Role fosforylace a sklon šroubovice ve vazbě KIX domény proteinu vázajícího na CREB konstitutivními (c-Myb) a indukovatelnými (CREB) aktivátory“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (44): 42241–8. doi:10,1074 / jbc.M207361200. PMID  12196545.
  25. ^ Brüschweiler S, Schanda P, Kloiber K, Brutscher B, Kontaxis G, Konrat R, Tollinger M (březen 2009). "Přímé pozorování dynamického procesu, který je základem přenosu alosterického signálu". Journal of the American Chemical Society. 131 (8): 3063–8. doi:10.1021 / ja809947w. PMID  19203263.
  26. ^ Liu GH, Qu J, Shen X (květen 2008). „NF-kappaB / p65 antagonizuje dráhu Nrf2-ARE zbavením CBP od Nrf2 a usnadněním náboru HDAC3 na MafK“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1783 (5): 713–27. doi:10.1016 / j.bbamcr.2008.01.002. PMID  18241676.
  27. ^ Bayly R, Murase T, Hyndman BD, Savage R, Nurmohamed S, Munro K, Casselman R, Smith SP, LeBrun DP (září 2006). „Kritická role jednoho leucinového zbytku při indukci leukémie E2A-PBX1“. Molekulární a buněčná biologie. 26 (17): 6442–52. doi:10.1128 / MCB.02025-05. PMC  1592826. PMID  16914730.
  28. ^ García-Rodríguez C, Rao A (červen 1998). "Nukleární faktor aktivovaných T buněk (NFAT) - závislá transaktivace regulovaná koaktivátory p300 / CREB-vazebný protein (CBP)". The Journal of Experimental Medicine. 187 (12): 2031–6. doi:10.1084 / jem.187.12.2031. PMC  2212364. PMID  9625762.
  29. ^ Mink S, Haenig B, Klempnauer KH (listopad 1997). „Interakce a funkční spolupráce p300 a C / EBPbeta“. Molekulární a buněčná biologie. 17 (11): 6609–17. doi:10,1128 / mcb.17.11.6609. PMC  232514. PMID  9343424.
  30. ^ Teufel DP, Freund SM, Bycroft M, Fersht AR (duben 2007). „Čtyři domény p300 se každá pevně váže na sekvenci zahrnující obě transaktivační subdomény p53“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 104 (17): 7009–14. Bibcode:2007PNAS..104.7009T. doi:10.1073 / pnas.0702010104. PMC  1855428. PMID  17438265.
  31. ^ Teufel DP, Bycroft M, Fersht AR (květen 2009). „Regulace fosforylací relativních afinit N-koncových transaktivačních domén p53 pro domény p300 a Mdm2“. Onkogen. 28 (20): 2112–8. doi:10.1038 / dne 200.71. PMC  2685776. PMID  19363523.
  32. ^ Feng H, Jenkins LM, Durell SR, Hayashi R, Mazur SJ, Cherry S, Tropea JE, Miller M, Wlodawer A, Appella E, Bai Y (únor 2009). "Strukturální základ pro vazbu a modulaci fosforylací p300 Taz2-p53 TAD1". Struktura. 17 (2): 202–10. doi:10.1016 / j.str.2008.12.009. PMC  2705179. PMID  19217391.
  33. ^ Ferreon JC, Lee CW, Arai M, Martinez-Yamout MA, Dyson HJ, Wright PE (duben 2009). „Kooperativní regulace p53 modulací tvorby ternárních komplexů s CBP / p300 a HDM2“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (16): 6591–6. Bibcode:2009PNAS..106.6591F. doi:10.1073 / pnas.0811023106. PMC  2672497. PMID  19357310.
  34. ^ Gamper AM, Roeder RG (duben 2008). „Multivalentní vazba p53 na komplex STAGA zprostředkovává nábor koaktivátoru po poškození UV zářením“. Molekulární a buněčná biologie. 28 (8): 2517–27. doi:10.1128 / MCB.01461-07. PMC  2293101. PMID  18250150.
  35. ^ Fukasawa T, Fukuma M, Yano K, Sakurai H (únor 2001). „Analýza genomu celého transkripčního účinku Gal11 v Saccharomyces cerevisiae: aplikace„ mini-pole hybridizační techniky"". Výzkum DNA. 8 (1): 23–31. doi:10.1093 / dnares / 8.1.23. PMID  11258797.
  36. ^ Badi L, Barberis A (srpen 2001). „Proteiny, které geneticky interagují s transkripčním faktorem Gal11p Saccharomyces cerevisiae, zdůrazňují jeho roli v přechodu iniciace-prodloužení“. Molekulární genetika a genomika. 265 (6): 1076–86. doi:10,1007 / s004380100505. PMID  11523780. S2CID  19287634.
  37. ^ Kim YJ, Björklund S, Li Y, Sayre MH, Kornberg RD (květen 1994). "Multiproteinový mediátor transkripční aktivace a jeho interakce s C-koncovou doménou opakování RNA polymerázy II". Buňka. 77 (4): 599–608. doi:10.1016/0092-8674(94)90221-6. PMID  8187178. S2CID  5002125.
  38. ^ Suzuki Y, Nogi Y, Abe A, Fukasawa T (listopad 1988). „Protein GAL11, pomocný transkripční aktivátor pro geny kódující enzymy metabolizující galaktózu v Saccharomyces cerevisiae“. Molekulární a buněčná biologie. 8 (11): 4991–9. doi:10,1128 / mcb.8.11.4991. PMC  365593. PMID  3062377.
  39. ^ Fassler JS, Winston F (prosinec 1989). „Gen Saccharomyces cerevisiae SPT13 / GAL11 má při transkripci pozitivní i negativní regulační roli.“. Molekulární a buněčná biologie. 9 (12): 5602–9. doi:10,1128 / mcb. 9.12.5602. PMC  363730. PMID  2685570.
  40. ^ Park JM, Kim HS, Han SJ, Hwang MS, Lee YC, Kim YJ (prosinec 2000). „Požadavek in vivo na vazebné cíle mediátoru specifické pro aktivátor“. Molekulární a buněčná biologie. 20 (23): 8709–19. doi:10,1128 / mcb.20.23.8709-8719.2000. PMC  86488. PMID  11073972.
  41. ^ Lu Z, Ansari AZ, Lu X, Ogirala A, Ptashne M (červen 2002). "Cíl nezbytný pro aktivitu nekyselého transkripčního aktivátoru kvasinek". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (13): 8591–6. Bibcode:2002PNAS ... 99.8591L. doi:10.1073 / pnas.092263499. PMC  124323. PMID  12084920.
  42. ^ Swanson MJ, Qiu H, Sumibcay L, Krueger A, Kim SJ, Natarajan K, Yoon S, Hinnebusch AG (duben 2003). „Gcn4p u jednotlivých promotorů in vivo vyžaduje mnoho koaktivátorů“. Molekulární a buněčná biologie. 23 (8): 2800–20. doi:10.1128 / MCB.23.8.2800-2820.2003. PMC  152555. PMID  12665580.
  43. ^ Bryant GO, Ptashne M (květen 2003). "Nezávislý nábor in vivo Gal4 dvou komplexů potřebných pro transkripci". Molekulární buňka. 11 (5): 1301–9. doi:10.1016 / S1097-2765 (03) 00144-8. PMID  12769853.
  44. ^ Fishburn J, Mohibullah N, Hahn S (duben 2005). "Funkce eukaryotického transkripčního aktivátoru během transkripčního cyklu". Molekulární buňka. 18 (3): 369–78. doi:10.1016 / j.molcel.2005.03.029. PMID  15866178.
  45. ^ Lim MK, Tang V, Le Saux A, Schüller J, Bongards C, Lehming N (listopad 2007). "Dávkování Gal11p kompenzuje delece aktivátoru transkripce prostřednictvím Taf14p". Journal of Molecular Biology. 374 (1): 9–23. doi:10.1016 / j.jmb.2007.09.013. PMID  17919657.
  46. ^ Lallet S, Garreau H, Garmendia-Torres C, Szestakowska D, Boy-Marcotte E, Quevillon-Chéruel S, Jacquet M (říjen 2006). „Role Galll, složky mediátoru RNA polymerázy II při stresem indukované hyperfosforylaci Msn2 v Saccharomyces cerevisiae“. Molekulární mikrobiologie. 62 (2): 438–52. doi:10.1111 / j.1365-2958.2006.05363.x. PMID  17020582.
  47. ^ Dietz M, Heyken WT, Hoppen J, Geburtig S, Schüller HJ (květen 2003). „TFIIB a podjednotky komplexu SAGA se účastní transkripční aktivace biosyntetických genů fosfolipidů regulačním proteinem Ino2 v kvasinkách Saccharomyces cerevisiae“. Molekulární mikrobiologie. 48 (4): 1119–30. doi:10.1046 / j.1365-2958.2003.03501.x. PMID  12753200.
  48. ^ Mizuno T, Harashima S (duben 2003). „Gal11 je obecný aktivátor bazální transkripce, jehož aktivita je regulována obecným represorem Sin4 v kvasinkách“. Molekulární genetika a genomika. 269 (1): 68–77. doi:10.1007 / s00438-003-0810-x. PMID  12715155. S2CID  882139.
  49. ^ Thakur JK, Arthanari H, Yang F, Pan SJ, Fan X, Breger J, Frueh DP, Gulshan K, Li DK, Mylonakis E, Struhl K, Moye-Rowley WS, Cormack BP, Wagner G, Näär AM (duben 2008) . „Cesta podobná jadernému receptoru regulující rezistenci více léků k houbám“. Příroda. 452 (7187): 604–9. Bibcode:2008 Natur.452..604T. doi:10.1038 / nature06836. PMID  18385733. S2CID  205212715.
  50. ^ Thakur JK, Arthanari H, Yang F, Chau KH, Wagner G, Näär AM (únor 2009). „Mediatorová podjednotka Gal11p / MED15 je nutná pro aktivaci genu závislého na mastných kyselinách kvasinkovým transkripčním faktorem Oaf1p“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (7): 4422–8. doi:10,1074 / jbc.M808263200. PMC  3837390. PMID  19056732.
  51. ^ Klein J, Nolden M, Sanders SL, Kirchner J, Weil PA, Melcher K (únor 2003). „Použití geneticky zavedeného síťovadla k identifikaci interakčních míst kyselých aktivátorů v rámci nativního transkripčního faktoru IID a SAGA“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (9): 6779–86. doi:10,1074 / jbc.M212514200. PMID  12501245.
  52. ^ Milgrom E, West RW, Gao C, Shen WC (listopad 2005). „Funkce TFIID a Spt-Ada-Gcn5-acetyltransferázy sondované analýzou syntetického genetického pole v celém genomu pomocí alely Saccharomyces cerevisiae taf9-ts“. Genetika. 171 (3): 959–73. doi:10.1534 / genetika.105.046557. PMC  1456853. PMID  16118188.
  53. ^ Hibino E, Inoue R, Sugiyama M, Kuwahara J, Matsuzaki K, Hoshino M (listopad 2016). "Interakce mezi vnitřně narušenými oblastmi v transkripčních faktorech Sp1 a TAF4". Věda o bílkovinách. 25 (11): 2006–2017. doi:10.1002 / pro.3013. PMC  5079245. PMID  27515574.

externí odkazy