Selenocysteinová lyáza - Selenocysteine lyase - Wikipedia

selenocystein-lyáza
Identifikátory
EC číslo4.4.1.16
Číslo CAS82047-76-5
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a selenocystein lyáza (SCL) (ES 4.4.1.16 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

L-selenocystein + redukovaný akceptor selenid + L-alanin + akceptor

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou L-selenocystein a redukovaný akceptor, zatímco jeho 3 produkty jsou selenid, L-alanin, a akceptor. Tento enzym jeden používá kofaktor, pyridoxal fosfát.

Nomenklatura

Tento enzym patří do rodiny lyázy, konkrétně třída lyáz uhlík-síra. The systematické jméno z této třídy enzymů je L-selenocystein selenid-lyáza (tvořící L-alanin). Mezi další běžně používané názvy patří selenocystein reduktáza a selenocystein beta-lyáza.

Funkce

Tento enzym se účastní metabolismus selenoaminokyseliny recyklací Se ze selenocysteinu během degradace selenoproteinů, což poskytuje alternativní zdroj Se pro biosyntézu selenocysteinu.[1]

Struktura a mechanismus

Savčí SCL tvoří homodimer, zatímco bakteriální SCL je monomerní. U savců se nejvyšší aktivita SCL vyskytuje v játrech a ledvinách.[1][2]

Zatímco selenocysteinové lyázy obecně katalyzují odstranění selenu nebo síry ze selenocysteinu nebo cysteinu, lidské selenocysteinové lyázy jsou specifické pro selenocystein. Asp146 byl identifikován jako klíčový zbytek, který zachovává specificitu v lidském SCL.[3]

Reference

  1. ^ A b Labunskyy VM, Hatfield DL, Gladyshev VN (červenec 2014). "Selenoproteiny: molekulární dráhy a fyziologické role". Fyziologické recenze. 94 (3): 739–77. doi:10.1152 / physrev.00039.2013. PMC  4101630. PMID  24987004.
  2. ^ Mihara H, Kurihara T, Watanabe T, Yoshimura T, Esaki N (březen 2000). "cDNA klonování, čištění a charakterizace selenocysteinové lyázy myší jater. Kandidát na protein pro dodávání selenu při syntéze selenoproteinů". The Journal of Biological Chemistry. 275 (9): 6195–200. doi:10.1074 / jbc.275.9.6195. PMID  10692412.
  3. ^ Collins R, Johansson AL, Karlberg T, Markova N, van den Berg S, Olesen K, Hammarström M, Flores A, Schüler H, Schiavone LH, Brzezinski P, Arnér ES, Högbom M (2012). „Biochemická diskriminace mezi selenem a sírou 1: jediný zbytek zajišťuje selenovou specificitu pro lidskou selenocystein-lyázu“. PLOS ONE. 7 (1): e30581. Bibcode:2012PLoSO ... 730581C. doi:10.1371 / journal.pone.0030581. PMC  3266270. PMID  22295093.

Další čtení

  • Esaki N, Nakamura T, Tanaka H, ​​Soda K (duben 1982). „Selenocystein-lyáza, nový enzym, který specificky působí na selenocystein. Distribuce a čištění savců a vlastnosti enzymu z vepřových jater“. The Journal of Biological Chemistry. 257 (8): 4386–91. PMID  6461656.