Osteolathyrism - Osteolathyrism

Osteolathyrism
Ostatní jménaOdoratismus, lathyrismus[1]
Specialitarevmatologie
Příznakykostní deformity, bolest kostí[2]
Doba trváníTrvalý[2]
PříčinyNadměrná spotřeba Lathyrus sativus[2]
FrekvenceVzácný

Osteolathyrism, někdy označované jako odoratismus, je forma onemocnění Lathyrism.[1] Nemoc je důsledkem požití Lathyrus odoratus semena (sladký hrášek). The toxin nalezený v sladkém hrášku je (beta-aminopropionitril ), který ovlivňuje propojení kolagen, a protein z pojivové tkáně.[3] Výsledkem je poškození kost a mezenchymální pojivové tkáně.[3] Osteolathyrismus se vyskytuje u lidí v kombinaci s neurolathyrism a angiolathyrism v oblastech, kde hladomor požaduje spoléhání se na a oříznutí se známými škodlivými účinky. Vyskytuje se v dobytek a koně s dietami, které na travním hrášku nespoléhají. Mezi významné příznaky patří kostní deformity a bolest kostí.[2]

Příznaky a symptomy

  • Bolest kostí
  • Skeletální deformita
  • Únava
  • Podvýživa

Způsobit

Kromě L. odoratus, je také známo, že ostatní členové rodu způsobují onemocnění, včetně L. sylvestris, L. cicera, a L. clymenum.[3] L. odoratus roste dobře za podmínek hladomoru, často s velkým suchem, kde se pěstuje.[3] Tyto luštěniny nesou celou řadu osteolathyrogenních sloučenin, konkrétně excitačních aminosloučenin. Nejčastěji studovaným z těchto sloučenin je beta-aminopropionitril (BAPN), který uplatňuje svůj škodlivý účinek neznámým, ale silně nevratným mechanismem.[4] Ostatní podněcovatelé jsou ureidy, semikarbazidy a thiosemikarbazidy, o kterých se věří chelátovat protetika Cu (II) -bipyridin kofaktor komplex v enzym lysyl oxidáza.[5]

Lysyl oxidáza je důležitý enzym pro vytváření zesíťování mezi nimi kolagen trojité šroubovice dovnitř pojivová tkáň. Podle oxidující terminál aminoskupina z lysin, an aldehyd je vytvořen. Tento aldehyd může projít několika reakcemi se sousedními aldehydy nebo aminy vytvářet silné kovalentní křížové vazby mezi kolagenem terciární struktury v kost a chrupavka. Hlavním produktem těchto reakcí je aldimin sloučenina dehydrohydroxylysinonorleucin.[6] Tento jedinečný křížový odkaz může být vytvořen pomocí Schiffova základna mechanismus, ve kterém osamělý pár elektrony na primární amin reagovat s karbonyl uhlík aldehydu. Mezi další příčné vazby patří tvorba α, β-nenasycené keton přes kondenzace aldolu a hydroxylysinonorleucin.

Pokud tyto síťování nejsou vytvořeny, jako v případě osteolathyrism, syntéza silné mezenchymální a mezodermální tkáň je inhibována. Mezi příznaky osteolathyrismu patří slabost a křehkost pojivové tkáně (tj. Kůže, kostí a cév (angiolathyrism ) a ochrnutí dolních končetin spojených s neurolathyrismem. Z těchto důvodů je třeba se během léčby vyhnout sloučeninám obsahujícím lathyrogeny těhotenství a růst a dítě.

Prevence

Prevence osteolathyrismu může být dosažena ukončením léčby L. sativus spotřeba.

Reference

  1. ^ A b Dasler, Waldemar; Mosby, Mildred (listopad 1954). "Incisor Ash versus Femur Ash v lathyrismu hrachové lusky (odoratismus)". The Journal of Nutrition. 54 (3): 397–402. doi:10.1093 / jn / 54.3.397. PMID  13212476.
  2. ^ A b C d Haque, Abdul; Hossain, Muffazal; Lambien, Fernand; Bell, E. Arthur (květen 2006). „Důkazy o osteolathyrismu u pacientů trpících neurolathyrismem v Bangladéši“. Přírodní toxiny. 5 (1): 43–6. doi:10.1002 / (SICI) (1997) 5: 1 <43 :: AID-NT7> 3.0.CO; 2-M. PMID  9086459.
  3. ^ A b C d Rosenthal, Gerald (2003). "Toxické složky a jejich příbuzné metabolity". Rostlinné neproteinové aminokyseliny a imino kyseliny: Biologické, biochemické a toxikologické vlastnosti. Elsevier. ISBN  9780323157742.
  4. ^ Wilmarth, K. R .; Froines, J. R. (1992). "In vitro a in vivo inhibice lysyl oxidázy aminopropionitrily". Journal of Toxicology and Environmental Health. 37 (3): 411–23. doi:10.1080/15287399209531680. PMID  1359158.
  5. ^ Dawson, D. A .; Rinaldi, A. C .; Pöch, G. (2002). „Biochemické a toxikologické hodnocení reaktivity činidla a kofaktoru jako mechanismu účinku pro osteolathyrismus“. Toxikologie. 177 (2–3): 267–84. doi:10.1016 / s0300-483x (02) 00233-0. PMID  12135629.
  6. ^ Bailey, A. J .; Peach, C. M. (1971). "Chemie kolagenových zesíťování. Absence redukce dehydrolysinonorleucinu a dehydrohydroxylysinonorleucinu in vivo". The Biochemical Journal. 121 (2): 257–9. doi:10.1042 / bj1210257. PMC  1176564. PMID  5117030.

externí odkazy

Klasifikace