Glutathion S-transferáza, C-terminální doména - Glutathione S-transferase, C-terminal domain
| Glutathion S-transferáza, C-terminální doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | GST_C | ||||||||
| Pfam | PF00043 | ||||||||
| InterPro | IPR004046 | ||||||||
| SCOP2 | 2gst / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 131 | ||||||||
| OPM protein | 1z9h | ||||||||
| CDD | cd00299 | ||||||||
| |||||||||
Glutathion S-transferáza, C-terminální doména je strukturální doména z glutathion S-transferáza (GST).
Konjugáty GST sníženy glutathion na různé cíle včetně S-krystalin z oliheň eukaryotický činitel prodloužení 1-gama, rodina HSP26 proteiny související se stresem aauxin -regulované proteiny v rostlinách.
Glutathionová molekula se váže v rozštěpu mezi N a C-koncovými doménami. Navrhuje se, aby se katalyticky důležité zbytky nacházely v N-terminální doméně. V rostlinách jsou GST kódovány velkou genovou rodinou (48 genů GST v Arabidopsis) a lze je rozdělit do tříd phi, tau, theta, zeta a lambda.
Biologická funkce a klasifikace
U eukaryot se glutathion S-transferázy (GST) podílejí na detoxikaci reaktivních elektrofilních sloučenin katalyzováním jejich konjugace na glutathion. GST doména se také nachází v S-krystalinech z chobotnic a proteinech bez známé aktivity GST, jako jsou eukaryotické elongační faktory 1-gama a rodina HSP26 proteinů souvisejících se stresem, které zahrnují auxinem regulované proteiny v rostlinách a přísné hladovění bílkoviny v Escherichia coli. Hlavním čočkovým polypeptidem hlavonožců je také GST.[1][2][3][4]
Bakteriální GST známé funkce mají často v biodegradativním metabolismu specifickou roli podporující růst: dva příklady reakcí katalyzovaných těmito bakteriálními GST jsou otevření epoxidového kruhu a redukční dehalogenace tetrachlorhydrochinonu. Některé regulační proteiny, jako například přísné hladovící proteiny, patří také do rodiny GST.[5][6] Zdá se, že GST chybí v Archaei, kde gama-glutamylcystein nahrazuje glutathion jako hlavní thiol.
Oligomerizace
Glutathion S-transferázy tvoří homodimery, ale u eukaryot může také tvořit heterodimery podjednotek A1 a A2 nebo YC1 a YC2. Homodimerní enzymy vykazují konzervovaný strukturní záhyb. Každý monomer je složen z odlišné N-koncové subdomény, která přijímá thioredoxinový záhyb, a C-koncové all-helikální subdomény. Tato položka je C-koncová doména.
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
EEF1E1; EEF1G; GDAP1; GSTA1; GSTA2; GSTA3; GSTA4; GSTA5;GSTM1; GSTM2; GSTM3; GSTM4; GSTM5; GSTO1; GSTP1; GSTT1;GSTT2; GSTZ1; MARS; PGDS; PTGDS2; PTGES2; VARS;
Reference
- ^ Armstrong RN (1997). "Struktura, katalytický mechanismus a vývoj glutathiontransferáz". Chemický výzkum v toxikologii. 10 (1): 2–18. doi:10,1021 / tx960072x. PMID 9074797.
- ^ Board PG, Coggan M, Chelvanayagam G, Easteal S, Jermiin LS, Schulte GK, Danley DE, Hoth LR, Griffor MC, Kamath AV, Rosner MH, Chrunyk BA, Perregaux DE, Gabel CA, Geoghegan KF, Pandit J (2000) . „Identifikace, charakterizace a krystalová struktura glutathiontransferáz třídy Omega“. Journal of Biological Chemistry. 275 (32): 24798–24806. doi:10,1074 / jbc.M001706200. PMID 10783391.
- ^ Dulhunty A, Gage P, Curtis S, Chelvanayagam G, Board P (2000). „Strukturální rodina glutathiontransferázy zahrnuje kanál pro jaderný chlorid a modulátor kanálu pro uvolňování vápníku Ryanodine Receptor“. Journal of Biological Chemistry. 276 (5): 3319–3323. doi:10,1074 / jbc.M007874200. PMID 11035031.
- ^ Eaton DL, Bammler TK; Bammler (1999). „Stručný přehled glutathion-S-transferáz a jejich významu pro toxikologii“. Toxikologické vědy. 49 (2): 156–164. doi:10.1093 / toxsci / 49.2.156. PMID 10416260.
- ^ Polekhina G, Board PG, Blackburn AC, Parker MW (2001). „Krystalová struktura maleylacetoacetát izomerázy / glutathiontransferázy zeta odhaluje molekulární základ pro její pozoruhodnou katalytickou promiskuitu“. Biochemie. 40 (6): 1567–1576. doi:10.1021 / bi002249z. PMID 11327815.
- ^ Vuilleumier S (1997). „Bakteriální glutathion S-transferázy: K čemu jsou dobré?“. Journal of Bacteriology. 179 (5): 1431–1441. doi:10.1128 / jb.179.5.1431-1441.1997. PMC 178850. PMID 9045797.
Další čtení
- Nishida M, Harada S, Noguchi S, Satow Y, Inoue H, Takahashi K (1998). „Trojrozměrná struktura glutathion-S-transferázy v komplexu s glutathion-sulfonátem Escherichia coli: Katalytické role Cys10 a His106“. Journal of Molecular Biology. 281 (1): 135–147. doi:10.1006 / jmbi.1998.1927. PMID 9680481.
- Dixon DP, Lapthorn A, Edwards R (2002). "Rostlinné glutathiontransferázy". Genome Biology. 3 (3): RECENZE 3004. doi:10.1186 / gb-2002-3-3-reviews3004. PMC 139027. PMID 11897031.
- [1] Příručka systému GST Gene Fusion od GE Healthcare Life Sciences