Frederic M. Richards - Frederic M. Richards

Pro ostatní lidi se stejným jménem viz Fred Richards (disambiguation).
Frederic Middlebrook Richards
fotka Freda Richardse
Fred Richards
narozený(1925-08-19)19. srpna 1925
New York, New York
Zemřel11. ledna 2009(2009-01-11) (ve věku 83)
Guilford, Connecticut[1]
Státní občanstvíSpojené státy
Alma materMIT (BS) 1948
Harvardská Univerzita (PhD) 1952
Známý jakoŘešení vůbec třetí krystalové struktury proteinu - ribonukleáza S.; definování povrch přístupný rozpouštědlům
Manžel (y)Heidi Clarke Richards; Sarah (Sally) Wheatland Richards
OceněníNárodní akademie věd
Americká akademie umění a věd
Guggenheimovo společenství
Vědecká kariéra
PoleBiofyzika, Biochemie
Instituceuniverzita Yale
TezeStudie hustoty a složení některých proteinových krystalů, včetně předběžného zkoumání krystalové struktury monohydrátu diglycinátu zinečnatého[2] (1952)
Doktorský poradceBarbara Low[3]
Ostatní akademičtí poradciEdwin Joseph Cohn
Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang[3]
DoktorandiJorge Allende[3]
Další významní studentiCyrus Chothia
Louise Johnson
Wendell Lim[3]
VlivyChristian B. Anfinsen, Hans T. Clarke
OvlivněnoThomas A. Steitz, Jane S.Richardson

Frederic Middlebrook Richards (19. srpna 1925 - 11. ledna 2009), běžně označované jako Fred Richards, byl Američan biochemik a biofyzik známý pro řešení průkopnické Krystalická struktura z ribonukleáza S. enzym v roce 1967 a za definování pojmu povrch přístupný rozpouštědlům. Přispěl mnoha klíčovými experimentálními a teoretickými výsledky a vyvinul nové metody, sbíral přes 20 000 citací časopisů v několika zcela odlišných oblastech výzkumu. Kromě krystalografie proteinů a biochemie ribonukleázy S to zahrnovalo dostupnost rozpouštědla a vnitřní balení proteinů, první postranní řetězec rotamer knihovna, vysokotlaká krystalografie, nové typy chemických značek jako např biotin /avidin, nukleární magnetická rezonance (NMR) chemický posun index a strukturální a biofyzikální charakterizace účinků mutace.

Richards strávil celou svou akademickou výzkumnou kariéru v univerzita Yale, kde se stal Profesor Sterling z molekulární biofyziky a biochemie na katedře, kterou vytvořil a předsedal jí, „jednom z hlavních středisek pro studium biofyziky a strukturní biologie na světě“.[4] Byl zvolen do Národní akademie věd USA a USA Americká akademie umění a věd, a obdržel mnoho dalších vědeckých ocenění. Působil jako vedoucí Jane Coffin Childs Memorial Fund pro lékařský výzkum a byl zvolen prezidentem Americké společnosti pro biochemii a molekulární biologii (ASBMB) a Biofyzikální společnost.

3D struktura ribonukleázy S, nakreslená jako průčelí pro časný přehled o proteinové struktuře[5]

Osobní biografie

Richards se narodil 19. srpna 1925 v New York City George H. Richards a Marianna Middlebrook Richards. Oba rodiče byli starí Nová Anglie rodiny, které se usadily Fairfield a New London, Connecticut v 1600s. Rodina obvykle trávila léto v Connecticut, čímž Richards získal časnou afinitu k oblasti, která pokračovala během jeho kariéry v univerzita Yale.[6] Měl dvě starší sestry, Mariannu a Sarah. Marianna se stala biochemičkou a byla významným vzorem pro Freda, který v té době potěšil pachy a výbuchy vyvolané chemickými soupravami.[7] Navštěvoval střední školu v Akademie Phillips Exeter, a později si vzpomněl, že „vynikající vědecké oddělení dokonce povolilo některým studentům bezobslužný chod laboratoří mimo vyučovací hodiny. Tento přístup hrál silnou roli ... při upevňování našeho závazku k vědecké kariéře.“[6] Naučil se foukání skla a elektronika a pokusil se změřit univerzální gravitační konstanta pomocí dělových koulí o hmotnosti 100 liber.[6]

Díky silným vědeckým zájmům zmařil Richards očekávání své rodiny výběrem MIT (Massachusetts Institute of Technology ) spíše než Yale na vysokou školu v roce 1943, obor chemie. Jeho vysokoškolský čas přerušili dva roky v armádě, které označil za „bez komplikací“.[6] Poté nastoupil do oddělení biochemie v Harvardská lékařská škola a laboratoř Barbary Lowové. Pracovala s Dorothy Crowfoot Hodgkin vyřešit rentgenovou krystalovou strukturu penicilin, a později byl aktivní v krystalografii proteinů. The fázový problém dosud nebyl vyřešen, aby bylo možné určit strukturu bílkovin, takže jeho Ph.D. Diplomová práce (dokončena v roce 1952) studovala hustotu a obsah rozpouštědel v krystalech, aby pomohla určit velmi přesné hodnoty molekulové hmotnosti pro bílkoviny. V roce 1954 odešel do Carlsbergova laboratoř v Kodani dělat postdoktorský výzkum s Kaj Linderstrøm-Lang, kde zahájil svou klasickou práci na ribonukleázovém enzymu.[7] Rovněž pohltil vědecký a mentorský styl Langa, kterého Richards nazval „nádherným jednotlivcem, plným zábavy a vtipů, stejně jako vědy“ jako příkladu „jednoduchých, levných, důmyslných a bystrých experimentů“.[8] V roce 1955 Richards nastoupil na fakultu na Yale University, kde zůstal po zbytek své kariéry.

Sally a Fred Richardsovi poblíž vrcholu Washingtonu kolem roku 1980

Richards byl vášnivým a nadšeným námořníkem. Kromě plavby dále Long Island Sound, cestoval na sever podél kanadského pobřeží, na jih na Bermudy, a dokonce i přes Atlantik několikrát s malou posádkou rodiny a přátel.[4][9] Se svou ženou měl plachetnice (Hekla 1 a 2) a přívěsný motorový člun známý jako „Sally's Baage“[10] (pravopis pravděpodobně komentář k jejímu mainskému přízvuku), který si sám vybudoval.[9] Chris Anfinsen, Richardsův přítel a jeho kolega jako redaktoři Advances in Protein Chemistry[9] a kdo mu doporučil Carlsbergovu laboratoř,[6] byl také vášnivým námořníkem a někdy spojili své síly.[9] Wendell Lim napsal, že „od dětství oddaný námořník si Fred téměř každé léto vzal měsíc volna na kapitánskou plavbu a poté se svěží a připravený k práci vrátit do laboratoře. Mezi jeho plachetní dobrodružství patřilo několik transatlantických cest. Byl také vášnivým lední hokej hráč."[7]

Richards žil v Guilford, Connecticut, pobřežní město asi 10 mil východně od Nové nebe, který se nachází mezi Metacomet Ridge a Long Island Sound. Fred byl dvakrát ženatý s Heidi Clarkovou Richardsovou, dcerou biochemika Hans Clarke,[11][12] a v roce 1959 Sarah (Sally) Wheatland Richards, mořská biologka.[10] Měl tři děti - Sarah, Ruth a George - a čtyři vnoučata.[10] Jeho dcera Sarah ho popsala jako „celoživotního vědce a námořníka .... Jeho hlavními láskami byla jeho vědecká práce, kterou dokončil na Yale University, plachtění, práce v jeho obchodě a pomoc v komunitě.“[11] Fred a Sally se významně podíleli na místních snahách o ochranu půdy, a to jak ve výborech, tak při vypracovávání projektů zaměřených na půdu a vodu.[10][13] Věnoval majetek o rozloze 41 hektarů přírodním oblastem muzea Yale Peabody Museum, které popsali jako „jednu z mála přírodních lesních oblastí, které ve státě zůstaly“. Objekt má nyní dlouhodobou ochranu pro použití v biologickém a geologickém výzkumu.[14]

Výzkumná kariéra

Dvousložkový systém ribonukleázy S.

2. prosince 1957 provedl Richards na Yale University jednoduchý experiment s proteinem Ribonukleáza A (RNáza A), která pomohla změnit pohled vědecké komunity na fyzickou povahu protein molekuly.[6] Použití konkrétního proteáza (Subtilisin ), RNáza A byla převedena na štěpený protein (RNase S. ), který se skládá ze dvou částí nazývaných S-peptid a S-protein (Richards a Vithayathil 1959 ). Richards vyvinul tento systém štěpení jako postdoktor v Carlsbergova laboratoř v dánské Kodani s použitím čištěného ribonukleázového proteinu, který byl darován Christian Anfinsen Armor Company a kterou Anfinsen sdílel s Richardsem a dalšími výzkumníky.[4][8] Richards zjistil, že když byly odděleny, S-protein a S-peptid neměly žádnou aktivitu RNázy, ale že enzymatická aktivita RNázy byla obnovena, když byly části rekombinovány ve zkumavce.[15] V autobiografickém díle Richards napsal, že „tento objev byl pro vědeckou komunitu v té době překvapením ... Při zpětném pohledu to mohl být vrchol mé kariéry, pokud jde o vzrušení.“[6] Tento experiment ukázal, že proteiny udržují trojrozměrný řád a těsně vazba mezi jejich interagujícími částmi a strukturální informací, která je vlastní samotnému proteinu, což je předzvěstí pozdější Anfinsenovy práce ukazující, že sekvence určuje strukturu[16] a také myšlenka, že hormony nebo jiné malé molekuly se mohou pevně a specificky vázat na proteiny,[6] koncept, jak na to farmaceutické společnosti dnes navrhovat léky. O dva roky později, proteinová struktura myoglobin tyto konkrétní 3D vztahy potvrdil.[17] Později s Marilyn Doscher a Flo Quiocho Richards prokázal, že ribonukleáza S i karboxypeptidáza jsou v krystalech enzymaticky aktivní, což je důležitý důkaz pro umlčení pochybností, že konformace proteinů v krystalech jsou přímo relevantní pro jejich biologickou aktivitu v buňkách.[7][18][19]

Krystalová struktura ribonukleázy

Ribonukleáza S superponovaná na neštěpenou ribonukleázu A, která ukazuje shodu celkového přehybu a His 12 a His 119 (hotpink) na aktivním místě

Spolu s kolegou Haroldem W. Wyckoffem, který pracoval na časném výzkumu zaměřeném na strukturu myoglobinu,[20] snahu vyřešit 3-dimenzionální strukturu RNase S vedl Richards. Provedeny v roce 1966 a publikovány v roce 1967, analýzy RNasy S [21] a RNáza A[22] společně vytvořená ribonukleáza třetí odlišná proteinová struktura, kterou určí Rentgenová difrakce krystalů, po myoglobin /hemoglobin a slepičí vejce lysozym,[23] a první ve Spojených státech. Později skupina Yale shromáždila více difrakčních dat a v roce 1970 zveřejnila strukturu RNase S ve všech detailech na 2,0 Å rozlišení (Wyckoff a kol., 1970 ). Souřadnice pro ribonukleázu S byly uloženy do mezinárodní organizace Proteinová datová banka v roce 1973 jako PDB: 1RNS, Mezi první malou sadou makromolekulárních struktur.[24]

Černobílý stuha kreslení výše ukazuje velký, zkroucený beta list (šipky) ribonukleázy, lemované několika alfa-šroubovice (spirály). Kratší kousek S-peptidu je vzadu, začíná vlevo nahoře šroubovicí a končí zlomem řetězce (mezi zbytky 20–21) vpravo dole.[5] Aktivní místo pro štěpení RNA (v drážce ve středu vpředu na tomto obrázku) zahrnuje jedno histidin postranní řetězec z fragmentu S-peptidu a další z části S-proteinu.[21] Počítačový obrázek ukazuje superponované struktury ribonukleázy S a A, přičemž S-peptid je ve zlatě a aktivní místo histidiny jsou v horké růžové barvě. Blízká shoda 3D struktur ukazuje, že 2-fragmentový systém S se skutečně složí do aktivní formy (Wyckoff a kol., 1970 ).

Originální Richardsova krabice postavená Richardsem v roce 1968 v Oxfordu. Foto Richards, dané Ericu Martzovi za účelem bezplatné veřejné dostupnosti.

„Richardsova skříňka“

V roce 1968 volno s David Phillips v Oxfordu vyvinul Richards velký optický komparátor zařízení zvané „Richardsova skříňka“ (neboli „Fred's Folly“), které umožňovalo krystalografům stavět fyzikální modely proteinových struktur prohlížením skládaných listů hustoty elektronů skrz napůl postříbřené zrcadlo (viz foto).[25][26] Jakmile bylo Folly zkonstruováno, postavil docela rychle atomový mosazný model RNasy S.[6] To byla metoda volby pro zabudování proteinových krystalografických modelů do elektronové hustoty až do konce 70. let, kdy byla nahrazena molekulární počítačová grafika programy jako Grip-75[27] a pak Frodo.[28]

Richards ukázal svůj smysl pro humor v pozdější revizi vývoje v používání a konstrukci Richardsových krabic.[29] Poskytl „korekci původních bibliografických citací“, doplněnou diagramy, pro divadelní scénickou techniku, která k dosažení iluze víly používala selektivní osvětlení a tabuli sklo skloněnou pod úhlem 45 ° Amfitrit stoupající z moře a vznášející se ve vzduchu, nebo se dobrovolník publika rozpadající na kostru a zase zpátky. Richards tuto část zakončil poznámkou, že „kdyby autorovi byla tato reference známa v roce 1968, nebyl by vyžadován žádný další popis„ pošetilosti “.“[Citace je zapotřebí ]

Povrchová a molekulární náplň přístupná rozpouštědlům

Richardsův nejtrvalejší dlouhodobý vědecký zájem byl o skládání bílkovin a balení, studoval experimentálně i teoreticky a většinou z geometrické perspektivy. Jak shrnul George Rose, „proteinové složky lze rozdělit na„ minimalizátory “a„ packery “. První se snaží minimalizovat interakční energii mezi atomy nebo skupinami atomů, zatímco druhé se soustředí na pravděpodobnou geometrii, vedenou oběma vyloučenými omezeními objemu a strukturální motivy viditelné v proteinech známé struktury. " Fred byl zakládajícím vlivem balíren, kteří stavěli na svých pozorováních o hustotě, plochách a objemech balení.[9]

Diagram ukazující definici Přístupný povrch pro rozpouštědla (SAS), ve žlutých tečkách

V roce 1971 představil Richards s Byungkook Lee koncept a kvantitativní měřítko pro povrch přístupný rozpouštědlům (SAS) ze dne aminokyselina zbytky ve složených proteinových strukturách (Lee & Richards 1971 ). Povrch je konstruován sledováním středu imaginární koule, jejíž poloměr je u molekuly vody (vzato jako 1,4 Å), jak se valí přes van der Waalsovy povrchy bílkovin. Takto definovaný povrch je spojitý a každý bod na něm je jednoznačně spojen se specifickým atomem proteinu (nejbližší). Definice Lee & Richards byla široce přijata jako standardní opatření pro přístup k rozpouštědlům, například k vyhodnocení expozice na reziduum jako procento přístupné vs. celkové plochy,[30] a jako základ metody pohřbené povrchové plochy pro odhad energetiky kontaktů protein / protein.[31]

Richards 1974 představil Voronoijská mnohostěna konstrukce chemie bílkovin, příspěvek recenzovaný nedávno Gersteinem a Richardsem.[32] Tento přístup byl přijat mnoha dalšími[33][34] a prací práce jej postavil na pevný matematický základ Herbert Edelsbrunner.[35]S Jayem Ponderem v roce 1987, jako součást průzkumu používání vnitřního balení postranních řetězců k výčtu možných sekvencí kompatibilních s danou strukturou páteřního proteinu (předzvěst proteinového inženýrství a designu), vyvinul Richards první postranní řetězec rotamer knihovna. (Ponder & Richards 1987 ) Od té doby další výzkumné skupiny vytvářejí stále podrobnější knihovny rotamerů, přičemž některé se používají primárně pro ověření struktury[36] a další pro homologické modelování nebo proteinový design.[37]S Craigem Kundrotem Richards zkoumal účinky vysokého tlaku (1000 atmosféry ) na struktuře bílkovin pomocí slepičích vajec lysozym krystaly,[38] zjištění, že struktura byla odolná vůči takovým tlakům, kromě poměrně mírného zhutnění ve velikosti. V 90. letech Richards a spolupracovníci použili kombinaci teorie a experimentu ke zkoumání toho, jak se dobře nabitý vnitřek proteinů může přesto přizpůsobit mutace.[39][40][41]

Další oblasti výzkumu

V sedmdesátých letech minulého století vyvinula laboratoř za sebou řadu studentů a postdoktorů řadu chemických látek, fotochemické a křížové značky pro určování polohy a vztahů proteinů v biologické membrány (Peters & Richards 1977 ),[42] počítaje v to glutaraldehyd[43] a jaké bylo jedno ze dvou prvních obecných použití výjimečně těsné interakce biotin s avidin,[6] ukotven k feritin pro použití v elektronová mikroskopie.[44][45][46] Systém biotin-avidin se rychle stal ústřední metodou v buněčné biologii, imunologii a proteinovém inženýrství i elektronové mikroskopii.[47]

S Davidem Wishartem a Brianem Sykesem vyvinul chemický posun index pro přiřazení NMR proteinu sekundární struktura (Wishart, Sykes & Richards 1991 & Wishart, Sykes & Richards 1992 ). Toto je stále považováno za standardní nástroj v poli NMR.[48] Samostatně kolem roku 1990 vyvinula Homme Hellinga s Richardsem výpočetní nástroje pro design vazebná místa na kovy do proteinů,[49] a použil je k vybudování nového kovového webu thioredoxin.[50]

Richards je pojmenován jako vkladatel na 27 záznamech krystalové struktury v Proteinová datová banka, včetně nyní zastaralé ribonukleázy S (PDB: 1RNS), Slepičí vejce lysozym (PDB: 2LYM​), SH3 domény (PDB: 1SEM), tvorba iontových kanálů alamethicin (PDB: 1 AMT​) (Fox & Richards 1982 ), a mutanti ribonukleázy S (např. PDB: 1RBD​;PDB: 1 RBI), Ze dne Stafylokokové nukleáza (např., PDB: 1NUC​;PDB: 1A2T) A represor lambda v komplexu s DNA (PDB: 1LLI​).

Administrativa, mentoring a vnější aktivity

Katedra molekulární biofyziky a biochemie („MB&B“)[51] že Richards založil a předsedal společnosti Yale, která sloučila lékařskou fakultu biochemie a univerzitní katedry molekulární biofyziky, byla považována za „rychle získávající přední postavení“.[9] Mnoho z těchto fakult se stalo členy Národní akademie věd,[4][9] a Tom Steitz sdílel Nobelova cena v roce 2009 pro krystalové struktury ribozomu.[52] Richards byl známý jako vysoce ceněný rádce a přítel studentů, učitelů a kolegů, včetně velmi podpůrného přístupu k ženám a afroameričanům, podle Jima Starose.[12] Jeho kolega George D. Rose napsal, že Richardsovy přednášky byly bystré, přednesené s jasností a humorem a často záměrně provokativní a že Richards pracoval na zlepšení vědecké komunity obecně.[9] Například na konci 80. let byl hlavním autorem a prvním z mnoha signatářů široce šířeného dopisu, který úspěšně prosazoval politiku ukládání 3D atomových souřadnic do vědeckých časopisů, na NIH a na jednotlivých krystalografech.[6][53] Méně úspěšně také loboval za snížení celkového publikačního tlaku, ale za zvýšený důraz na několik prvotřídních příspěvků tím, že pověřovací výbory zvážily pouze seznam 12 klíčových příspěvků.[6]

Shrnutí kariérních událostí

Vysoce citované dokumenty

Články s více než 500 citacemi podle Web of Science k 18. červnu 2012:[58]

  • Lee, B .; Richards, F.M. (1971). "Interpretace proteinových struktur: Odhad statické přístupnosti". Journal of Molecular Biology. 55 (3): 379–400. doi:10.1016 / 0022-2836 (71) 90324-X. PMID  5551392.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Richards, F.M. (1977). "Oblasti, objemy, balení a struktura proteinů". Roční přehled biofyziky a bioinženýrství. 6: 151–176. doi:10.1146 / annurev.bb.06.060177.001055. PMID  326146.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Wishart, D.S .; Sykes, B.D .; Richards, F.M. (1992). "Index chemického posunu: Rychlá a jednoduchá metoda pro přiřazení sekundární struktury proteinu pomocí NMR spektroskopie". Biochemie. 31 (6): 1647–1651. CiteSeerX  10.1.1.539.2952. doi:10.1021 / bi00121a010. PMID  1737021.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Wishart, D.S .; Sykes, B.D .; Richards, F.M. (1991). "Vztah mezi chemickým posunem nukleární magnetické rezonance a sekundární strukturou proteinu". Journal of Molecular Biology. 222 (2): 311–333. doi:10.1016 / 0022-2836 (91) 90214-Q. PMID  1960729.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Ponder, J.W .; Richards, F.M. (1987). "Terciární šablony pro proteiny. Použití kritérií balení při výčtu povolených sekvencí pro různé strukturní třídy". Journal of Molecular Biology. 193 (4): 775–791. doi:10.1016/0022-2836(87)90358-5. PMID  2441069.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Richards, F.M. (1974). "Interpretace proteinových struktur: celkový objem, distribuce skupinového objemu a hustota balení". Journal of Molecular Biology. 82 (1): 1–14. doi:10.1016/0022-2836(74)90570-1. PMID  4818482.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Richards, F.M .; Vithayathil, P.J. (1959). "Příprava subtilisinem modifikované ribonukleázy a separace peptidových a proteinových složek". Journal of Biological Chemistry. 234 (6): 1459–1465. PMID  13654398.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Fox, R.O .; Richards, F.M. (1982). „Model napěťově řízeného iontového kanálu odvozený z krystalové struktury alamethicinu v rozlišení 1,5 Å“. Příroda. 300 (5890): 325–330. Bibcode:1982 Natur.300..325F. doi:10.1038 / 300325a0. PMID  6292726. S2CID  4278453.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Peters, K .; Richards, F. M. (1977). „Chemické zesíťování: činidla a problémy ve studiích struktury membrán“. Roční přehled biochemie. 46: 523–551. doi:10.1146 / annurev.bi.46.070177.002515. PMID  409338.CS1 maint: ref = harv (odkaz)
  • Wyckoff, HW .; Tsernoglou, D .; Hanson, A.W .; Knox, J.R .; Lee, B .; Richards, F.M. (1970). „Trojrozměrná struktura ribonukleázy-S. Interpretace mapy elektronové hustoty při nominálním rozlišení 2 Å“. Journal of Biological Chemistry. 245 (2): 305–328. PMID  5460889.

Reference

  1. ^ [1]
  2. ^ Fred Richard's Ph.D. Teze. OCLC  76995296.
  3. ^ A b C d [2]
  4. ^ A b C d E Steitz, TA (2009). „Retrospektiva. Frederic M. Richards (1925–2009)“. Věda. 323 (5918): 1181. doi:10.1126 / science.1171157. PMID  19251620. S2CID  29807609.
  5. ^ A b Richardson, JS (1981). Anatomie a taxonomie proteinů. Pokroky v chemii proteinů. 34. 167–339 [3]. doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. ISBN  9780120342341. PMID  7020376.
  6. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó Richards FM (1997). „Co se stalo s touto zábavou? Autobiografické vyšetřování“. Roční přehled biofyziky a biomolekulární struktury. 26: 1–25. doi:10.1146 / annurev.biophys.26.1.1. PMID  9241411.
  7. ^ A b C d Lim WA (2009). „Frederic M Richards 1925–2009“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 16 (3): 230–232. doi:10.1038 / nsmb0309-230. PMID  19259121. S2CID  20332421.
  8. ^ A b C Richards FM (1992). „Linderstrøm-Lang and the Carlsberg Laboratory: the view of a postdoctoral fellow in 1954“. Věda o bílkovinách. 1 (12): 1721–1730. doi:10.1002 / pro.5560011221. PMC  2142135. PMID  1304902.
  9. ^ A b C d E F G h Rose GD (2009). „In Memoriam: Frederic M. Richards (1925–2009)“. Proteiny. 75 (3): 535–539. doi:10,1002 / prot. 2200. PMID  19226638. S2CID  29462414.
  10. ^ A b C d „Sally Richards si pamatovala“. Guilford Land Conservation Trust. Citováno 9. července 2012.
  11. ^ A b „Frederic M. Richards“. Citováno 2009-01-14.
  12. ^ A b C d Staros JV. „Retrospektiva: Frederic M. Richards (1925–2009)“ (PDF). ASBMB dnes. Duben 2009: 16–18.
  13. ^ „Neporovnatelný pár“. Guilford Land Conservation Trust. Citováno 9. července 2012.
  14. ^ „Muzeum Yale Peabody Přírodní oblasti: Richardsův majetek“. Muzeum Yale Peabody. Citováno 10. července 2012.
  15. ^ Richards FM (1958). „O enzymatické aktivitě ribonukleázy modifikované subtilisinem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 44 (2): 162–166. Bibcode:1958PNAS ... 44..162R. doi:10.1073 / pnas.44.2.162. PMC  335382. PMID  16590160.
  16. ^ Fox RO (únor 2009). „Nekrolog: Frederic Richards (1925–2009)“. Příroda. 457 (7232): 976. Bibcode:2009 Natur.457..976F. doi:10.1038 / 457976a. PMID  19225517. S2CID  4422217.
  17. ^ Kendrew JC, Dickerson RE, Strandberg BE, Hart RG, Davies DR, Phillips DC, Shore VC (1960). „Struktura myoglobinu: trojrozměrná Fourierova syntéza při rozlišení 2 Å.“. Příroda. 185 (4711): 422–427. Bibcode:1960Natur.185..422K. doi:10.1038 / 185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  18. ^ Doscher MS, Richards FM (1963). "Aktivita enzymu v krystalickém stavu: Ribonukleáza-S". Journal of Biological Chemistry. 238: 2399–2406.
  19. ^ Quiocho FA, Richards FM (1964). "Intermolekulární zesíťování proteinu v krystalickém stavu: karboxypeptidáza-a". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 52 (3): 833–839. Bibcode:1964PNAS ... 52..833Q. doi:10.1073 / pnas.52.3.833. PMC  300354. PMID  14212562.
  20. ^ Bodo G, Dintzis HM, Kendrew JC, Wyckoff HW (1959). „Krystalová struktura myoglobinu. V. Trojrozměrná Fourierova syntéza krystalů myoglobinu vorvaňů s nízkým rozlišením“. Sborník královské společnosti A. 253 (1272): 70–102. Bibcode:1959RSPSA.253 ... 70B. doi:10.1098 / rspa.1959.0179. S2CID  53682417.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  21. ^ A b Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Johnson LN, Richards FM (1967). „Struktura ribonukleázy-S při rozlišení 3,5 Å“. Journal of Biological Chemistry. 242 (17): 3984–3988. PMID  6037556.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  22. ^ Kartha G, Bello J, Harker D (1967). "Terciární struktura ribonukleázy". Příroda. 213 (5079): 862–865. Bibcode:1967Natur.213..862K. doi:10.1038 / 213862a0. PMID  6043657. S2CID  4183721.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  23. ^ Blake CCF, Koenig DF, Mair GA, North ACT, Phillips DC Sarma VR (1965). "Struktura lysozymu vaječných bílků slepic: trojrozměrná Fourierova syntéza při rozlišení 2 Å". Příroda. 206 (4986): 757–761. Bibcode:1965Natur.206..757B. doi:10.1038 / 206757a0. PMID  5891407. S2CID  4161467.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  24. ^ Bernstein FC, Koetzle T F, Williams, GJB, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR, Kennard O, Shimanouchi T, Tasumi M (1977). "Proteinová datová banka: Počítačový archivační soubor pro makromolekulární struktury". Journal of Molecular Biology. 112 (3): 535–542. doi:10.1016 / S0022-2836 (77) 80200-3. PMID  875032.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  25. ^ Everts, Sarah (2016). "Informační přetížení". Destilace. 2 (2): 26–33. Citováno 20. března 2018.
  26. ^ Richards FM (1968). „Přizpůsobení fyzických modelů trojrozměrným mapám elektronové hustoty: jednoduché optické zařízení“. Journal of Molecular Biology. 37 (1): 225–230. doi:10.1016/0022-2836(68)90085-5. PMID  5760491.
  27. ^ Brooks FP ml (1977). „Počítačový„ vědec “jako Toolsmith: Studies in Interactive Computer Graphics“. Sborník příspěvků z kongresu IFIP (Mezinárodní federace pro zpracování informací). Severní Holandsko: 625–634.
  28. ^ Jones TA (1978). „Systém vytváření a zdokonalování grafických modelů pro makromolekuly“. Journal of Applied Crystallography. 11 (4): 268–272. doi:10.1107 / S0021889878013308.
  29. ^ Richards FM (1985). „Optická shoda fyzických modelů a mapy elektronové hustoty: rané vývojové trendy“. Difrakční metody pro biologické makromolekuly část B. Metody v enzymologii. 115. str.145–154. doi:10.1016/0076-6879(85)15012-3. ISBN  9780121820152. PMID  3908881.
  30. ^ Shrake A, Rupley JA (1973). "Prostředí a vystavení atomům proteinů rozpouštědlu. Lysozym a inzulín". Journal of Molecular Biology. 79 (2): 351–71. doi:10.1016/0022-2836(73)90011-9. PMID  4760134.
  31. ^ Chothia C (1976). "Povaha přístupného a pohřbeného povrchu v bílkovinách". Journal of Molecular Biology. 105 (1): 1–12. doi:10.1016/0022-2836(76)90191-1. PMID  994183.
  32. ^ M Gerstein; F M Richards (2001). Geometrie bílkovin: objemy, plochy a vzdálenosti. Mezinárodní tabulky pro krystalografii. F. 531–539. doi:10.1107/97809553602060000710. ISBN  978-0-7923-6857-1.
  33. ^ Gerstein M, Tsai J, Levitt M (1995). "Objem atomů na povrchu proteinu: vypočteno ze simulace pomocí Voronoiho mnohostěnu". Journal of Molecular Biology. 249 (5): 955–966. doi:10.1006 / jmbi.1995.0351. PMID  7540695.
  34. ^ Kupón A (2004). "Voronoi a Voronoi související mozaiky ve studiích struktury a interakce proteinů". Aktuální názor na strukturní biologii. 14 (2): 233–41. doi:10.1016 / j.sbi.2004.03.010. PMID  15093839.
  35. ^ Edelsbrunner H, Mucke EP (1994). "Trojrozměrné alfa tvary". Transakce ACM v grafice. 13: 43–72. arXiv:matematika / 9410208. Bibcode:1994math ..... 10208E. doi:10.1145/174462.156635.
  36. ^ Přečtěte si RJ, Adams PD, Arendall WB III, Brunger AT, Emsley P, Joosten RP, Kleywegt GJ, Krissinel EB, Lütteke T, Otwinowski Z, Perrakis A, Richardson JS „Sheffler WH, Smith JL, Tickle IJ, Vriend G, Zwart PH (2011). „Nová generace krystalografických validačních nástrojů pro proteinovou banku“. Struktura. 19 (10): 1395–1412. doi:10.1016 / j.str.2011.08.006. PMC  3195755. PMID  22000512.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  37. ^ Dunbrack RL Jr. (2002). "Knihovny Rotamer v 21. století". Aktuální názor na strukturní biologii. 12 (4): 431–40. doi:10.1016 / S0959-440X (02) 00344-5. PMID  12163064.
  38. ^ Kundrot CE, Richards FM (1987). „Krystalová struktura lysozymu vaječných bílků slepice při hydrostatickém tlaku 1000 atmosfér“. Journal of Molecular Biology. 193: 157–170. doi:10.1016/0022-2836(87)90634-6. PMID  3586017.
  39. ^ Varadarajan R, Richards, FM (1992). "Krystalografické struktury variant ribonukleázy S s nepolární substitucí v poloze 13: obal a dutiny". Biochemie. 31 (49): 12315–12327. doi:10.1021 / bi00164a005. PMID  1463720.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  40. ^ Lim WA, Hodel A, Sauer RT, Richards FM (1994). „Krystalová struktura mutantního proteinu se změněným, ale vylepšeným hydrofobním obalem jádra“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 91 (1): 423–427. Bibcode:1994PNAS ... 91..423L. doi:10.1073 / pnas.91.1.423. PMC  42960. PMID  8278404.
  41. ^ Wynn R, Harkins PC, Richards FM, Fox RO (1996). „Mobilní nepřirozené postranní řetězce aminokyselin v jádru stafylokokové nukleázy“. Věda o bílkovinách. 5 (6): 1026–1031. doi:10,1002 / pro.5560050605. PMC  2143447. PMID  8762134.
  42. ^ Staros JV, Richards FM (1974). "Fotochemické značení povrchových proteinů lidských erytrocytů". Biochemie. 13 (13): 2720–2726. doi:10.1021 / bi00710a010. PMID  4847541.
  43. ^ Richards FM, Knowles JR (1968). "Glutaraldehyd jako proteinové síťovací činidlo". Journal of Molecular Biology. 37 (1): 231–233. doi:10.1016/0022-2836(68)90086-7. PMID  5760492.
  44. ^ Heitzmann H, Richards FM (1974). „Použití komplexu avidin – biotin pro specifické barvení biologických membrán v elektronové mikroskopii“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 71 (9): 3537–3541. Bibcode:1974PNAS ... 71,3537H. doi:10.1073 / pnas.71.9.3537. PMC  433809. PMID  4139715.
  45. ^ Manning, J. E.; Hershey, N. D .; Broker, T. R .; Pellegrini, M .; Mitchell, H. K .; Davidson, N. (1975). "Nová metoda hybridizace in situ". Chromozom. 53 (2): 107–117. doi:10.1007 / bf00333039. PMID  172297. S2CID  29595419.
  46. ^ Richards FM (1990). "[1] Úvahy". Úvahy. Metody v enzymologii. 184. s. 3–5. doi:10.1016 / 0076-6879 (90) 84255-F. ISBN  9780121820855. PMID  2201877.
  47. ^ Diamandis EP, Christopoulos TK (1991). „Systém biotin- (strept) avidinu: principy a aplikace v biotechnologii“. Klinická chemie. 37 (5): 625–636. doi:10.1093 / clinchem / 37.5.625. PMID  2032315.
  48. ^ Cavanagh, John; Fairbrother, Wayne J .; Palmer, Arthur G. III; Skelton, Nicholas J. (2006). Proteinová NMR spektroskopie: principy a praxe (2. vyd.). Akademický tisk. ISBN  978-0-12-164491-8.
  49. ^ Hellinga HW, Richards FM (1991). „Konstrukce nových vazebných míst pro ligand v proteinech známé struktury.1. Počítačem podporované modelování míst s předdefinovanou geometrií“. Journal of Molecular Biology. 222 (3): 763–785. doi:10.1016 / 0022-2836 (91) 90510-D. PMID  1749000.
  50. ^ Hellinga HW, Carradona JP, Richards FM (1991). „Konstrukce nových vazebných míst pro ligand v proteinech se známou strukturou. 2. Roubování pohřbeného vazebného místa přechodného kovu na thioredoxin z E. coli“. Journal of Molecular Biology. 222 (3): 787–803. doi:10.1016/0022-2836(91)90511-4. PMID  1660933.
  51. ^ „Archivovaná kopie“. Archivovány od originál dne 16. 2. 2019. Citováno 2012-06-25.CS1 maint: archivovaná kopie jako titul (odkaz)
  52. ^ „Nobelova cena za chemii 2009“. Nobelprize.org. Citováno 21. května 2012.
  53. ^ Richards FM (1988). "Veřejný přístup k rentgenovým difrakčním datům". Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2 (1): 3–4. Bibcode:1988JCAMD ... 2 .... 3R. doi:10.1007 / BF01532048. PMID  3199147. S2CID  6084669.
  54. ^ "R" (PDF). Členové Americké akademie umění a věd: 1780–2011. Americká akademie umění a věd. 2012. s. 500.
  55. ^ „Minulí důstojníci“. Biofyzikální společnost. Citováno 19. června 2012.
  56. ^ „Cena ASBMB-Merck“. ASBMB. Citováno 18. června 2012.
  57. ^ „Minulí příjemci ocenění“. Proteinová společnost. Archivovány od originál dne 13. května 2008. Citováno 18. června 2012.
  58. ^ "Web of Science". Thomson Reuters. Archivovány od originál dne 1. července 2011. Citováno 18. června 2012.

Další čtení

Podcast

externí odkazy