Ferredoxin hydrogenáza - Ferredoxin hydrogenase - Wikipedia

Ferredoxin hydrogenáza
Kreslené zobrazení enzymu ferredoxin hydrogenázy
Identifikátory
EC číslo1.12.7.2
Číslo CAS9080-02-8
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, ferredoxin hydrogenáza (ES 1.12.7.2 ), označovaný také jako [Fe-Fe] hydrogenáza, H2 oxidující hydrogenáza, Hydrogenáza produkující H2, obousměrná hydrogenáza, hydrogenáza (ferredoxin), hydrogenlyáza a absorpce hydrogenázy, se nachází v Clostridium pasteurianum, Clostridium acetobutylicum, Chlamydomonas reinhardtiia další organismy. The systematické jméno tohoto enzymu je vodík: ferredoxin oxidoreduktáza[1][2]

Ferredoxin hydrogenáza patří do rodiny oxidoreduktázy, konkrétně ty, které působí na vodík jako donor s proteinem železo-síra jako akceptor. Ferredoxin hydrogenáza má aktivní místo metaloklastru označované jako „H-klastr“ nebo „H doména“, které se účastní interkonverze protonů a elektronů s plynným vodíkem.

Enzymová reakce a mechanismus

Ferredoxin hydrogenáza katalyzuje následující reverzibilní reakci:
H2 + 2 oxidovaný ferredoxin 2 redukované ferredoxin + 2 H+

Přesný mechanismus, kterým k této reakci dochází, stále není zcela znám; bylo však identifikováno několik meziproduktů v ustáleném stavu.[2] Navrhovaný mechanismus pro katalyzovanou reakci ferredoxin hydrogenázou je:

Dva substráty tohoto enzymu jsou H2 a oxidovaný ferredoxin, zatímco jeho dva produkty jsou snížený ferredoxin a H+. Během obratu plynného vodíku prochází H-shluk řadou redoxních přechodů, když jsou protony translokovány.[2] Reakční rychlost závisí na pH prostředí a zaznamenává zvýšení aktivity v prostředích pH mezi 7-9.[3] Klastry příslušenství umožňují, aby si enzym udržel plnou aktivitu enzymu na potenciálech kolem a vyšších než rovnovážný potenciál. Je však důležité si uvědomit, že klastry příslušenství nejsou tak účinné při extrémně nízkém potenciálu.[4]

Struktura enzymu

K reakci dochází v části [2Fe] aktivního místa klastru H, která také zahrnuje klastr [4Fe4S] kovalentně navázaný prostřednictvím cysteinylthiolátu. Další doplňkové místo známé jako F-doména, které obsahuje čtyři klastry Fe-S, je známé jako hlavní brána pro přenos elektronů do az katalytického místa.[4] Sub-místo [2Fe] je koordinováno několika ligandy CO a CN a azadithiolátovým můstkem, který umožňuje protonové pendlování.[2] Oxidovaný stav dílčího místa, zkráceně Hox, zahrnuje paramagnetickou skupinu [Fe (I) Fe (II)] se smíšenou valencí a diamagnetickou, oxidovanou [4Fe4S] 2+ klastr.[2] Redukce Hoxu pomocí jediného elektronu poskytuje dva protomery, které se liší lokalizací přidaného elektronu a protonu.[2] Přidání druhého elektronu má za následek konfiguraci [Fe (I) Fe (II)] - [4Fe4S] + a protonovaný azadithiolátový můstek.

Biologická funkce

Hydrogenázy se nacházejí v prokaryotech, nižších eukaryotech a archeaách. Tuto širokou kategorii metaloenzymů lze rozdělit na varianty [NiFe], [FeFe] a [Fe] na základě přechodných kovů nalezených v jejich aktivních místech. Aktivity oxidace plynného vodíku a redukce protonů se však mezi variantami a dokonce i v jejich vlastních podkategoriích velmi liší.[1] Ferredoxin hydrogenáza se účastní metabolismus glyoxylátu a dikarboxylátu a metabolismus metanu. Má 3 kofaktory: žehlička, Síra, a Nikl.

Ferredoxin hydrogenáza nalezená v zelených řasách Chlamydomonas reinhardtii použijte dodané elektrony z fotosystému I ke snížení protonů na plynný vodík. Tento přenos dodávek elektronů je možný prostřednictvím interakcí fotosystému I s fotosyntetickým přenosem elektronů ferredoxinem (PetF).[5][6] Interkonverze protonů a elektronů s vodíkovým plynem umožňuje organizmům modulovat energetický vstup a výstup, upravovat redoxní potenciál organel a přenášet chemické signály.[7]

Průmyslový význam

Plynný vodík je potenciálním kandidátem na částečnou náhradu fosilních paliv jako nosiče čisté energie v palivových článcích. Vzhledem k hmotnosti plynu však často uniká zemské atmosféře do vesmíru, což z něj činí vzácný zdroj na Zemi.[8]

Fotoprodukce vodíku v zelených řasách, katalyzovaná ferredoxinhydrogenázou, je potenciálním zdrojem plynného vodíku. Bohužel neefektivita reakce a enzymu jako celku při výrobě vodíku staví bariéru životaschopnosti této reakce v průmyslovém měřítku.[9] Ferredoxin hydrogenáza je navíc citlivá na kyslík; typický poločas enzymu za aerobních podmínek je na stupnici sekund, což ztěžuje kultivaci a komerční správu.[9]

Reference

  1. ^ A b Artz JH, Zadvornyy OA, Mulder DW, Keable SM, Cohen AE, Ratzloff MW a kol. (Leden 2020). "Ladění katalytického zkreslení plynných vodíků produkujících hydrogenázy". Journal of the American Chemical Society. 142 (3): 1227–1235. doi:10.1021 / jacs.9b08756. PMID  31816235.
  2. ^ A b C d E F Lorent C, Katz S, Duan J, Kulka CJ, Caserta G, Teutloff C a kol. (Březen 2020). "Vrhání světla na protonovou a elektronovou dynamiku v [FeFe] hydrogenázách". Journal of the American Chemical Society. 142 (12): 5493–5497. doi:10.1021 / jacs.9b13075. PMID  32125830.
  3. ^ Diakonova AN, Chruščov SS, Kovalenko IB, Riznichenko GY, Rubin AB (říjen 2016). „Vliv pH a iontové síly na elektrostatické vlastnosti ferredoxinu, FNR a hydrogenázy a rychlostní konstanty jejich interakce“. Fyzikální biologie. 13 (5): 056004. Bibcode:2016PhBio..13e6004D. doi:10.1088/1478-3975/13/5/056004. PMID  27716644.
  4. ^ A b Gauquelin C, Baffert C, Richaud P, Kamionka E, Etienne E, Guieysse D a kol. (Únor 2018). "Role F-domény v [FeFe] hydrogenáze". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1859 (2): 69–77. doi:10.1016 / j.bbabio.2017.08.010. PMID  28842179.
  5. ^ Long H, King PW, Ghirardi ML, Kim K (duben 2009). „Komplexy přenosu vodíku / ferredoxinu s nábojem: účinek mutací hydrogenázy na asociaci komplexu“. The Journal of Physical Chemistry A. 113 (16): 4060–7. doi:10.1021 / jp810409z. PMID  19317477.
  6. ^ Rumpel S, Siebel JF, Diallo M, Farès C, Reijerse EJ, Lubitz W (červenec 2015). „Structural Insight into the Complex of Ferredoxin and [FeFe] Hydrogenase from Chlamydomonas reinhardtii“. ChemBioChem. 16 (11): 1663–9. doi:10.1002 / cbic.201500100130. PMID  26010059.
  7. ^ Sickerman NS, Hu Y (2019). "Hydrogenázy". V Hu Y (ed.). Metaloproteiny. Metaloproteiny: metody a protokoly. Metody v molekulární biologii. 1876. Springer. str. 65–88. doi:10.1007/978-1-4939-8864-8_5. ISBN  978-1-4939-8864-8. PMID  30317475.
  8. ^ Catling DC, Zahnle KJ, McKay C (srpen 2001). „Biogenní metan, únik vodíku a nevratná oxidace časné Země“. Věda. 293 (5531): 839–43. Bibcode:2001Sci ... 293..839C. doi:10.1126 / science.1061976. PMID  11486082.
  9. ^ A b Eilenberg H, Weiner I, Ben-Zvi O, Pundak C, Marmari A, Liran O a kol. (2016-08-30). „Duální účinek fúzního proteinu ferredoxin-hydrogenáza in vivo: úspěšná divergence fotosyntetického elektronového toku směrem k produkci vodíku a zvýšená tolerance kyslíku“. Biotechnologie pro biopaliva. 9 (1): 182. doi:10.1186 / s13068-016-0601-3. PMC  5006448. PMID  27582874.