Desaturáza mastných kyselin - Fatty acid desaturase - Wikipedia
Desaturáza mastných kyselin, typ 1 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Fatty_acid_desaturase-1 | ||||||||
Pfam | PF00487 | ||||||||
InterPro | IPR005804 | ||||||||
OPM nadčeleď | 431 | ||||||||
OPM protein | 4zyo | ||||||||
|
Desaturáza mastných kyselin, typ 2 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Fatty_acid_desaturase-2 | ||||||||
Pfam | PF03405 | ||||||||
InterPro | IPR005067 | ||||||||
|
A desaturáza mastných kyselin je enzym který odstraní dva vodík atomy z a mastné kyseliny, vytvoření uhlík /uhlík dvojná vazba. Tyto desaturázy jsou klasifikovány jako:
- Delta - označuje, že dvojná vazba je vytvořena ve pevné poloze od karboxyl konec a mastné kyseliny řetěz. Například, Δ9 desaturáza vytváří dvojnou vazbu mezi devátým a desátým atomem uhlíku z karboxylového konce.
- Omega - označující, že dvojná vazba je vytvořena ve pevné poloze od methyl konec řetězce mastných kyselin. Například ω3 desaturáza vytváří dvojnou vazbu mezi třetím a čtvrtým atomem uhlíku z methylového konce. Jinými slovy vytváří omega-3 mastné kyseliny.
V biosyntéza z esenciální mastné kyseliny, an elongase střídá s různými desaturázami (například Δ6desaturase) opakovaně vkládající ethylová skupina, pak tvoří dvojnou vazbu.
Funkce
Udržujte strukturu a funkci membrán v buňkách výše uvedených organismů. To je důležité, když se teploty mění a membrána je pod tlakem. Enzym vytváří dvojnou vazbu C-C, která umožňuje, aby se membrána stala tekutější a teplota se snižuje.[1] Když se teploty mění, dochází k fázovému přechodu. V případě poklesu teploty membrána zgelovatí a ztuhne, což může vést k prasklinám a vložené proteiny se nemohou účastnit konformačních změn, proto je důležité udržovat tekutost membrány.[2]
Role v lidském metabolismu
Desaturáza mastných kyselin se objevuje ve všech organismech: například bakterie, houby, rostliny, zvířata a lidé.[1] U lidí se vyskytují čtyři desaturázy: Δ9 desaturáza, Δ6 desaturáza, Δ5 desaturáza, a Δ4 desaturáza.[3]
Δ9 desaturase, také známý jako stearoyl-CoA desaturáza-1, se používá k syntéze kyselina olejová, mononenasycená, všudypřítomná složka všech buněk v lidském těle. Δ9 desaturáza produkuje kyselinu olejovou desaturací kyselina stearová, nasycená mastná kyselina buď syntetizovaná v těle z kyselina palmitová nebo požit přímo.
Δ6 a Δ5 desaturázy jsou potřebné pro syntézu vysoce nenasycených mastných kyselin, jako jsou eikosopentaenová a dokosahexaenové kyseliny (syntetizováno z kyselina α-linolenová ); kyselina arachidonová a kyselina adrenální (syntetizováno z kyselina linolová ). Jedná se o vícestupňový proces vyžadující postupné působení enzymů elongázy a desaturázy. Geny kódující Δ6 a Δ5 výroba desaturázy byla umístěna na lidský chromozom 11.[4]
Obratlovci nejsou schopni syntetizovat polynenasycené mastné kyseliny, protože nemají potřebné desaturázy mastných kyselin k „přeměně kyseliny olejové (18: 1n-9) na kyselinu linolovou (18: 2n-6) a kyselina α-linolenová (18: 3n-3)".[4] Kyselina linolová a kyselina α-linolenová jsou nezbytné pro lidské zdraví a vývoj.
Lidské desaturázy mastných kyselin zahrnují: DEGS1; DEGS2; FADS1; FADS2; FADS3; FADS6; SCD4; SCD5
Klasifikace
Δ-desaturázy jsou reprezentovány dvěma odlišnými rodinami, které se nezdají být evolučně příbuzné.
Rodina 1 zahrnuje Stearoyl-CoA desaturáza-1 (SCD) (ES 1.14.19.1 ).[5]
Rodina 2 se skládá z:
- Bakteriální desaturázy mastných kyselin.
- Rostlina stearoyl-acylový nosičový protein desaturase (ES 1.14.19.1 ),[6] enzym, který katalyzuje zavedení dvojné vazby v poloze delta-9 steraoyl-ACP za vzniku oleoyl-ACP. Tento enzym je zodpovědný za přeměnu nasycených mastných kyselin na nenasycené mastné kyseliny při syntéze rostlinných olejů.
- Sinice desA,[7] enzym, který může zavést druhou cis dvojnou vazbu v poloze delta-12 mastné kyseliny vázané na membránové glycerolipidy. Tento enzym se podílí na toleranci chlazení; teplota fázového přechodu lipidů buněčných membrán závisí na stupni nenasycení mastných kyselin membránových lipidů.
Acyl-CoA dehydrogenázy
Acyl-CoA dehydrogenázy jsou enzymy které katalyzují tvorbu dvojné vazby mezi C2 (a) a C3 (β) acyl-CoA thioester substráty.[8] Flavin adenin dinukleotid (FAD) je požadovaný kofaktor.
![Beta-oxidace1.svg](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9a/Beta-Oxidation1.svg/500px-Beta-Oxidation1.svg.png)
Reference
- ^ A b Los DA, Murata N (říjen 1998). "Struktura a exprese desaturáz mastných kyselin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - lipidy a metabolismus lipidů. 1394 (1): 3–15. doi:10.1016 / S0005-2760 (98) 00091-5. PMID 9767077.
- ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). „Tekutost lipidové dvojvrstvy závisí na jejím složení“. Molekulární biologie buňky (4. vydání). New York: Garland Science. str. 588. ISBN 978-0-8153-3218-3.
- ^ Nakamura MT, Nara TY (2004). "Struktura, funkce a dietní regulace Δ6, Δ5a Δ9 desaturázy ". Každoroční přehled výživy. 24 (1): 345–76. doi:10.1146 / annurev.nutr.24.121803.063211. PMID 15189125.
- ^ A b Hastings N, Agaba M, Tocher DR, Leaver MJ, Dick JR, Sargent JR, Teale AJ (prosinec 2001). „Desaturáza mastných kyselin obratlovců s aktivitou Delta 5 a Delta 6“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 98 (25): 14304–9. doi:10.1073 / pnas.251516598. PMC 64677. PMID 11724940.
- ^ Kaestner KH, Ntambi JM, Kelly Jr TJ, Lane MD (září 1989). "Diferenciací indukovaná genová exprese v 3T3-L1 preadipocytech. Druhý diferenčně exprimovaný gen kódující stearoyl-CoA desaturázu" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 264 (25): 14755–61. PMID 2570068.
- ^ Shanklin J, Somerville C (březen 1991). „Stearoyl-acyl-nosič-protein desaturáza z vyšších rostlin strukturně nesouvisí se zvířecími a houbovými homology“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 88 (6): 2510–4. Bibcode:1991PNAS ... 88.2510S. doi:10.1073 / pnas.88.6.2510. PMC 51262. PMID 2006187.
- ^ Wada H, Gombos Z, Murata N (září 1990). "Zlepšení tolerance ke zchlazení sinic genetickou manipulací s desaturací mastných kyselin". Příroda. 347 (6289): 200–3. Bibcode:1990 Natur.347..200W. doi:10.1038 / 347200a0. PMID 2118597. S2CID 4326551.
- ^ Thorpe C, Kim JJ (červen 1995). "Struktura a mechanismus účinku acyl-CoA dehydrogenáz". FASEB Journal. 9 (9): 718–25. doi:10.1096 / fasebj.9.9.7601336. PMID 7601336. S2CID 42549744.