Tryptofanový represor - Tryptophan repressor

Trp represorový protein
TrpR.jpg
Pás karet diagram proteinu trpR
Identifikátory
SymbolTrp_repressor
PfamPF01371
Pfam klanCL0123
InterProIPR000831
SCOP22wrp / Rozsah / SUPFAM
Trp operonový represor
Identifikátory
OrganismusEscherichia coli
SymboltrpR
Entrez948917
RefSeq (Prot)NP_418810
UniProtP0A881
Další údaje
Chromozómgenom: 4,63 - 4,63 Mb

Tryptofanový represor (nebo trp represor) je transkripční faktor podílí se na ovládání aminokyselina metabolismus. Bylo to nejlepší pro studium v Escherichia coli, kde se jedná o dimerní protein, který reguluje transkripci 5 genů v tryptofanu operon.[1] Když aminokyselina tryptofan je v buňce dostatek, váže se na protein, což způsobuje konformační změnu proteinu.[2] Kompresorový komplex se poté váže na svou operátorovou sekvenci v genech, které reguluje, a tím tyto geny vypíná.[3][4]

Jeden z genů regulovaných trp represorem, trpR, kódy samotného proteinu represoru tryptofanu. Toto je forma regulace zpětné vazby. Tyto geny se však nacházejí na různých operonech.

Represor (tryptofanu) je 25 kD protein homodimer, který reguluje transkripce z tryptofan biosyntetická cesta v bakterie. Existuje 5 operonů, které jsou regulovány trpR: the trpEDCBA, trpR, AroH, AroL, a mtr operony.

Mechanismus

Když aminokyselina tryptofan je v buňce hojně zásobován, trpR váže 2 molekuly tryptofanu, což mění jeho strukturu a dynamiku tak, že je schopen se vázat na operátor DNA. Pokud k tomu dojde, zabrání se transkripci DNA, čímž se potlačí produkty genu - proteiny, které tvoří více tryptofanu. Když buněčné hladiny tryptofanu poklesnou, molekuly tryptofanu na represoru spadnou, což umožní represoru vrátit se do své neaktivní formy.

trpR také řídí regulaci své vlastní produkce prostřednictvím regulace trpR gen.[5]

Struktura ligand vázaný holorepresor a formy bez ligandu byly stanoveny oběma Rentgenová krystalografie a NMR.[6][7][8][9][10]

Trpící operon se skládá z regulačního genu, promotoru, operátoru a terminátoru. Trpící operon je aktivní, pouze pokud je buněčný tryptofan vzácný. Pokud není dostatek tryptofanu, oddělí se represorový protein od operátora (kde je normálně vázán represor) a RNA polymeráza může dokončit čtení řetězce DNA. Pokud RNA polymeráza dosáhne terminátoru (na konci řetězce DNA), jsou exprimovány enzymy pro biosyntézu tryptofanu.

Viz také

Reference

  1. ^ Santillan M, Mackey MC (2001). „Dynamická regulace tryptofanového operonu: Modelová studie a srovnání s experimentálními daty“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (4): 1364–9. Bibcode:2001PNAS ... 98.1364S. doi:10.1073 / pnas.98.4.1364. PMC  29262. PMID  11171956.
  2. ^ Zhang RG, Joachimiak A, Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z, Sigler PB (1987). „Krystalová struktura trp aporepresoru při 1,8 A ukazuje, jak vazba tryptofanu zvyšuje afinitu DNA“. Příroda. 327 (6123): 591–7. doi:10.1038 / 327591a0. PMID  3600756. S2CID  4335349.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  3. ^ Jeeves M, Evans PD, Parslow RA, Jaseja M, Hyde EI (1999). "Studie vazby represoru Trp Escherichia coli na jeho pět operátorů a na varianty sekvencí operátorů". Eur. J. Biochem. 265 (3): 919–28. doi:10.1046 / j.1432-1327.1999.00792.x. PMID  10518785.
  4. ^ Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J, Adams C, Youderian P (1994). „Sekvence represoru tryptofanu je mezi Enterobacteriaceae vysoce konzervativní“. Nucleic Acids Res. 22 (10): 1821–9. doi:10.1093 / nar / 22.10.1821. PMC  308080. PMID  8208606.
  5. ^ Kelley RL, Yanofsky C (květen 1982). „Produkce aporepresoru Trp je řízena autogenní regulací a neefektivním překladem“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 79 (10): 3120–4. Bibcode:1982PNAS ... 79,3120K. doi:10.1073 / pnas.79.10.3120. PMC  346365. PMID  7048301.
  6. ^ Schevitz RW, Otwinowski Z, Joachimiak A, Lawson CL, Sigler PB (1985). "Trojrozměrná struktura trp represoru". Příroda. 317 (6040): 782–6. Bibcode:1985 Natur.317..782S. doi:10.1038 / 317782a0. PMID  3903514. S2CID  4340128.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  7. ^ Otwinowski Z, Schevitz RW, Zhang RG a kol. (1988). "Krystalová struktura komplexu represor / operátor trp při atomovém rozlišení". Příroda. 335 (6188): 321–9. Bibcode:1988Natur.335..321O. doi:10.1038 / 335321a0. PMID  3419502. S2CID  9358980.
  8. ^ Lawson CL, Carey J. (1993). „Vazba tandemu v krystalech komplexu polovičního místa trp represor / operátor“. Příroda. 366 (6451): 178–82. Bibcode:1993 Natur.366..178L. doi:10.1038 / 366178a0. PMID  8232559. S2CID  4309487.
  9. ^ Zhao D, Arrowsmith CH, Jia X, Jardetzky O (1993). "Rafinované struktury řešení Escherichia coli trp holo- a aporepresor". J. Mol. Biol. 229 (3): 735–46. doi:10.1006 / jmbi.1993.1076. PMID  8433368.
  10. ^ Zhang H, Zhao D, Revington M a kol. (1994). "Struktury řešení komplexu trp represor-operátor DNA". J. Mol. Biol. 238 (4): 592–614. doi:10.1006 / jmbi.1994.1317. PMID  8176748.