Tristromaviridae - Tristromaviridae


Tristomaviridae
Klasifikace virů E
(bez hodnocení):Virus
Oblast:incertae sedis
Království:incertae sedis
Kmen:incertae sedis
Třída:incertae sedis
Objednat:incertae sedis
Rodina:Tristromaviridae
Rod:Alphatristromavirus
Zadejte druh
Vláknitý virus Pyrobaculum 1

Alphatristromavirus (dříve: Alphalipothrixvirus) je jediný rod viry v rodině Tristromaviridae.[1] The termofilní archaea rodů Termoproteus a Pyrobaculum slouží jako přirození hostitelé. V současné době existují pouze dva druhy tohoto rodu: Virus Thermoproteus tenax 1[2] a druh druhu Vláknitý virus Pyrobaculum 1[3] Rod byl dříve klasifikován do rodiny Lipothrixviridae řádu Ligamenvirales.[4] Nicméně kvůli nedostatku sekvenční podobnosti TTV1 a PFV1 s ostatními členy Lipothrixviridaerod Alphalipothrixvirus byl přejmenován na Alphatristromavirus a přestěhoval se do samostatné rodiny, Tristromaviridae.[1][5]

Taxonomie

Skupina: dsDNA

[3]

Struktura

Viry rodu Alphatristromavirus jsou obalené, s tyčovými geometriemi. Průměr je kolem 38 nm, s délkou 410 nm. Genomy jsou lineární o délce přibližně 15,9 kB. Virion TTV1 obsahuje čtyři proteiny kódované virem, TP1-4.[2][6] Proteiny nevykazují žádnou sekvenční podobnost se strukturními proteiny virů z jiných rodin, včetně lipothrixvirů. Nukleokapsidový protein TP1 se zjevně vyvinul z endonukleázy Cas4, konzervované složky adaptivní imunity CRISPR-Cas, což představuje první popsaný případ exaptace enzymu pro funkci virového kapsidového proteinu.[7] Struktura virionu s vysokým rozlišením byla stanovena kryo-EM pro Pyrobaculum filamentous virus 2 (PFV2), virus blízce příbuzný PFV1, který představuje druh typu.[8] Struktura odhalila, že nukleokapsid je tvořen ze dvou hlavních kapsidových proteinů (MCP1 a MCP2). MCP1 a MCP2 tvoří heterodimer, který obklopuje lineární dsDNA genom a transformuje jej do A-formy. Interakce mezi genomem a MCP vede ke kondenzaci genomu do superhelixu virionu.[8] Spirálovitý nukleokapsid je obklopen lipidovým obalem a obsahuje další virové proteiny, přičemž VP3 je nejhojnější.[5] Složení MCP, stejně jako virionová organizace tristromavirů, jsou podobné jako u členů rodin Rudiviridae[9] a Lipothrixviridae,[10][11] které společně tvoří objednávku Ligamenvirales. Kvůli těmto strukturálním podobnostem objednávejte Ligamenvirales a rodina Tristromaviridae bylo navrženo, aby byly sjednoceny do třídy „Tokiviricetes“ (toki v gruzínštině znamená „vlákno“ a viricetes je oficiální přípona pro třídu virů).[8]

RodStrukturaSymetrieCapsidGenomické uspořádáníGenomická segmentace
AlphatristromavirusVe tvaru tyčeSpirálovitýObalLineárníMonopartitní

Životní cyklus

Virová replikace je cytoplazmatická. Vstupu do hostitelské buňky se dosáhne adsorpcí do hostitelské buňky. Transkripce založená na DNA je metoda transkripce. Jako přirozený hostitel slouží hypertermofilní a neutrofilní archaea rodů Thermoproteus a Pyrobaculum. Viriony se uvolňují lýzou. Přenosové cesty jsou pasivní šíření.[3][2]

RodPodrobnosti o hostiteliTkáňový tropismusVstupní údajePodrobnosti o vydáníReplikační webMísto montážePřenos
AlphatristromavirusArchaea: Thermoproteus, PyrobaculumŽádnýInjekceLyzaCytoplazmaCytoplazmaPasivní difúze

Reference

  1. ^ A b Prangishvili, D; Rensen, E; Mochizuki, T; Krupovic, M; Zpráva ICTV, konsorcium (únor 2019). „Profil taxonomie viru ICTV: Tristromaviridae“. The Journal of General Virology. 100 (2): 135–136. doi:10.1099 / jgv.0.001190. PMID  30540248.
  2. ^ A b C „Virová zóna“. EXPASY. Citováno 12. června 2015.
  3. ^ A b C "Zpráva ICTV Tristromaviridae".
  4. ^ Janekovic, D .; Wunderl, S .; Holz, I .; Zillig, W .; Gierl, A .; Neumann, H. (1. října 1983). „TTV1, TTV2 a TTV3, rodina virů extrémně termofilní, anaerobní, archaebakterie Thermoproteus tenax redukující síru“. MGG Molekulární a obecná genetika. 192 (1–2): 39–45. doi:10.1007 / BF00327644.
  5. ^ A b Rensen, EI; Mochizuki, T; Quemin, E; Schouten, S; Krupovic, M; Prangishvili, D (2016). „Virus hypertermofilní archea s jedinečnou architekturou mezi DNA viry“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (9): 2478–83. Bibcode:2016PNAS..113.2478R. doi:10.1073 / pnas.1518929113. PMC  4780613. PMID  26884161.
  6. ^ Neumann, Horst; Schwass, Volker; Eckerskorn, Christoph; Zillig, Wolfram (1989). "Identifikace a charakterizace genů kódujících tři strukturní proteiny viru TTV1 Thermoproteus tenax". MGG Molekulární a obecná genetika. 217 (1): 105–110. doi:10.1007 / BF00330948.
  7. ^ Krupovic M, Cvirkaite-Krupovic V, Prangishvili D, Koonin EV (2015). „Vývoj nukleokapsidového proteinu viru archaeal z nukleázy Cas4 asociované s CRISPR“. Biol Direct. 10 (1): 65. doi:10.1186 / s13062-015-0093-2. PMC  4625639. PMID  26514828.
  8. ^ A b C Wang, F; Baquero, DP; Su, Z; Osinski, T; Prangishvili, D; Egelman, EH; Krupovic, M (leden 2020). „Struktura vláknitého viru odkrývá rodinné vazby v archaické virosféře“. Evoluce virů. 6 (1): veaa023. doi:10.1093 / ve / veaa023. PMC  7189273. PMID  32368353.
  9. ^ DiMaio, F; Yu, X; Rensen, E; Krupovic, M; Prangishvili, D; Egelman, EH (2015). „Virologie. Virus, který infikuje hypertermofil, enkapsiduje DNA ve formě A“. Věda. 348 (6237): 914–7. doi:10.1126 / science.aaa4181. PMC  5512286. PMID  25999507.
  10. ^ Kasson, P; DiMaio, F; Yu, X; Lucas-Staat, S; Krupovic, M; Schouten, S; Prangishvili, D; Egelman, EH (2017). „Model nové membránové obálky vláknitého hypertermofilního viru“. eLife. 6. doi:10,7554 / eLife.26268. PMC  5517147. PMID  28639939.
  11. ^ Liu, Y; Osinski, T; Wang, F; Krupovic, M; Schouten, S; Kasson, P; Prangishvili, D; Egelman, EH (2018). „Strukturální konzervace ve vláknitém viru obaleném membránou infikujícím hypertermofilní acidofil“. Příroda komunikace. 9 (1): 3360. Bibcode:2018NatCo ... 9.3360L. doi:10.1038 / s41467-018-05684-6. PMC  6105669. PMID  30135568.

externí odkazy