Solvation shell - Solvation shell

První solvatační skořápka a sodík ion rozpuštěný ve vodě

A solvatační skořápka je rozhraní rozpouštědla kteréhokoli chemická sloučenina nebo biomolekula, která tvoří rozpuštěná látka. Když je rozpouštědlo voda často se označuje jako a hydratační skořápka nebo hydratační koule. Počet molekul rozpouštědla obklopujících každou jednotku rozpuštěné látky se nazývá číslo hydratace rozpuštěné látky.

Klasickým příkladem je, když se molekuly vody uspořádají kolem kovového iontu. Například pokud by to byl kation, pak by elektronegativní atom kyslíku molekuly vody by byl elektrostaticky přitahován ke kladnému náboji na kovovém iontu. Výsledkem je solvatační obal molekul vody, které obklopují iont. Tato skořápka může mít tloušťku několika molekul, v závislosti na náboji iontu, jeho distribuci a prostorových rozměrech.

V solvatačním plášti kolem aniontů a kationů z rozpuštěné soli v rozpouštědle je zahrnuto mnoho molekul rozpouštědla. Kovové ionty ve vodných roztocích formulář kovové aquo komplexy. Tento počet lze mimo jiné určit různými metodami, jako je stlačitelnost a NMR měření.

Vztah k činiteli aktivity elektrolytu a číslu jeho solvatačního pláště

Číslo solvatačního pláště rozpuštěného elektrolytu lze spojit se statistickou složkou koeficient aktivity elektrolytu a k poměru mezi zdánlivým molárním objemem rozpuštěného elektrolytu v koncentrovaném roztoku a molárním objemem rozpouštědla (voda):

[1]

Hydratační skořápky bílkovin

Hydratační obal (někdy také nazývaný hydratační vrstva), který se tvoří kolem proteinů, má v biochemii zvláštní význam. Tato interakce povrchu proteinu s okolní vodou se často označuje jako hydratace proteinu a je zásadní pro aktivitu proteinu.[2] Bylo zjištěno, že hydratační vrstva kolem proteinu má dynamiku odlišnou od objemové vody do vzdálenosti 1 nm. Doba kontaktu konkrétní molekuly vody s povrchem proteinu může být v rozmezí subnanosekund molekulární dynamika simulace naznačují, že čas, který voda stráví v hydratačním plášti, než se smíchá s vnější objemovou vodou, může být v rozmezí od femtosekundy do pikosekundy.[2]

U jiných rozpouštědel a rozpuštěných látek mohou solvatační obal ovlivnit také různé sterické a kinetické faktory.

Dehydrony

Dehydron je páteř vodíková vazba v proteinu, který je neúplně chráněn před útokem vody a má sklon propagovat svůj vlastní dehydratace, proces oba energeticky a termodynamicky zvýhodněný.[3][4] Jsou výsledkem neúplného shlukování postranního řetězce nepolární skupiny, které "zabalí" soubor polární pár v rámci proteinová struktura. Dehydrony podporují odstraňování okolní vody proteinové asociace nebo vazba ligandu.[3] Dehydrony lze identifikovat výpočtem reverzibilní práce na jednotku plochy potřebné k překlenutí vodného rozhraní rozpustného proteinu nebo „epistrukturního napětí“ na rozhraní.[5][6]:217–33 Jakmile jsou identifikovány, mohou být použity dehydrony objev drog, jak k identifikaci nových sloučenin, tak k optimalizaci stávajících sloučenin; chemikálie mohou být navržen „zabalit“ nebo ochránit dehydrony před útokem vody po spojení s cílem.[3][6]:1–15[7][8]

Viz také

Reference

  1. ^ Glueckauf, E. (1955). "Vliv iontové hydratace na koeficienty aktivity v koncentrovaných elektrolytických roztocích". Transakce Faradayovy společnosti. 51: 1235. doi:10.1039 / TF9555101235.
  2. ^ A b Zhang, L .; Wang, L .; Kao, Y.-T .; Qiu, W .; Yang, Y .; Okobiah, O .; Zhong, D. (2007). „Mapování dynamiky hydratace kolem povrchu proteinu“. Sborník Národní akademie věd. 104 (47): 18461–18466. Bibcode:2007PNAS..10418461Z. doi:10.1073 / pnas.0707647104. PMC  2141799. PMID  18003912.
  3. ^ A b C Fernández, A; Crespo, A (listopad 2008). "Proteinový obal: molekulární marker pro asociaci, agregaci a design léčiva". Chem Soc Rev. 37 (11): 2373–82. doi:10.1039 / b804150b. PMID  18949110.
  4. ^ Míč, P (Leden 2008). "Voda jako aktivní složka v buněčné biologii". Chem. Rev. 108 (1): 74–108. doi:10.1021 / cr068037a. PMID  18095715.
  5. ^ Fernández, A (květen 2012). „Epistrukturální napětí podporuje proteinové asociace“ (PDF). Phys. Rev. Lett. 108 (18): 188102. Bibcode:2012PhRvL.108r8102F. doi:10.1103 / physrevlett.108.188102. hdl:11336/17929. PMID  22681121. Shrnutí: Proteiny se připojují tam, kde to voda dovolí
  6. ^ A b Ariel Fernandez. Transformační koncepty pro návrh léků: Balení cíle: Balení cíle. Springer Science & Business Media, 2010. ISBN  978-3-642-11791-6
  7. ^ Demetri, GD (prosinec 2007). „Strukturální reengineering imatinibu ke snížení srdečního rizika při léčbě rakoviny“. J Clin Invest. 117 (12): 3650–3. doi:10,1172 / JCI34252. PMC  2096446. PMID  18060025.
  8. ^ Sarah Crunkhorn pro časopis Nature Review Drug Discovery. Února 2008. Nejdůležitější výsledky výzkumu: Protinádorová léčiva: Přepracování inhibitorů kinázy.

externí odkazy