UBQLN2 - UBQLN2

UBQLN2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1J8C
Identifikátory
Aliasy	UBQLN2, ALS15, CHAP1, DSK2, N4BP4, PLIC2, HRIHFB2157, ubichilin 2
Externí ID	OMIM: 300264 MGI: 1860283 HomoloGene: 81830 Genové karty: UBQLN2
Umístění genu (člověk)
Chr.	X chromozom (lidský)
Konec	56,567,868 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	X chromozom (myš)
Konec	153,501,570 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• GO: 0001948 vazba na proteiny; • vázání proteinu závislé na modifikaci polyubikvitinu;
Buněčná složka	• cytoplazma; • autofagozom; • buněčná membrána; • cytoplazmatický váček; • buněčné jádro; • membrána; • cytosol;
Biologický proces	• autofagie; • regulace sestavování autofagozomu; • negativní regulace internalizace receptoru spojeného s G-proteinem; • regulace makroautofagie; • cesta ERAD závislá na ubikvitinu; • negativní regulace klatrinově závislé endocytózy; • pozitivní regulace katabolického procesu proteinu závislého na ubikvitinu závislého na ER; • autofagozomální sestava; • ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	29978
	54609
	ENSG00000188021
	ENSMUSG00000050148
	Q9UHD9
	Q9QZM0
	NM_013444
	NM_018798
	NP_038472
	NP_061268
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Ubichilin-2 je protein že u lidí je kódován UBQLN2 gen.^[5]^[6]

Funkce

Tento gen kóduje a ubikvitin podobný protein (ubikilin ), který sdílí vysoký stupeň podobnosti s příbuznými produkty u kvasinek, potkanů a žab. Ubikiliny obsahují a N-terminál ubikvitinová doména a C-terminál doména spojená s ubikvitinem. Fyzicky se stýkají s oběma proteazomy a ubikvitinové ligázy, a proto se předpokládá, že funkčně spojují ubikvitinační aparát s proteazomem in vivo degradace bílkovin. Bylo také prokázáno, že tento ubikilin váže ATPáza doména Hsp70 -jako Stch protein.^[6]

Podobnost s jinými proteiny

Lidský UBQLN2 sdílí vysoký stupeň podobnosti s příbuznými ubikiliny včetně UBQLN1 a UBQLN4.^[7]

Klinický význam

V malé části familiární Amyotrofní laterální skleróza (fALS) je gen UBQLN2 mutován, což způsobuje tvorbu nefunkčního enzymu ubikilin 2. Tento nefunkční enzym vede k akumulaci ubichinovaných proteinů v dolních motorických neuronech a horních kortikospinálních motorických neuronech, vzhledem k tomu, že ubiquilin 2 tyto ubichinované proteiny normálně degraduje, ale nemůže, pokud je přítomna mutace ALS.^[8] Stejné akumulace se vyskytují u pacientů bez mutací UBQLN2, ale s mutacemi v jiných genech, včetně TDP-43 a C9ORF72.

Interakce

UBQLN2 bylo prokázáno komunikovat s HERPUD1^[9] a UBE3A.^[10]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000188021 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000050148 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Kaye FJ, Modi S, Ivanovska I, Koonin EV, Thress K, Kubo A, Kornbluth S, Rose MD (březen 2000). „Rodina proteinů podobných ubikvitinu váže doménu ATPázy Stch podobného Hsp70“ (PDF). FEBS Lett. 467 (2–3): 348–55. doi:10.1016 / S0014-5793 (00) 01135-2. PMID 10675567.
^ ^A ^b „Entrez Gene: UBQLN2 ubikilin 2“.
^ Marín I (březen 2014). „Rodina genů ubikilinu: evoluční vzorce a funkční poznatky“. BMC Evol Biol. 14: 63. doi:10.1186/1471-2148-14-63. PMC 4230246. PMID 24674348.
^ Deng HX, Chen W, Hong ST, Boycott KM, Gorrie GH, Siddique N, Yang Y, Fecto F, Shi Y, Zhai H, Jiang H, Hirano M, Rampersaud E, Jansen GH, Donkervoort S, Bigio EH, Brooks BR „Ajroud K, Sufit RL, Haines JL, Mugnaini E, Pericak-Vance MA, Siddique T (srpen 2011). „Mutace v UBQLN2 způsobují dominantní ALS u mladistvých a ALS a ALS / demence u dospělých“. Příroda. 477 (7363): 211–215. doi:10.1038 / příroda10353. PMC 3169705. PMID 21857683. Shrnutí ležel – New York Times.
^ Kim TY, Kim E, Yoon SK, Yoon JB (květen 2008). „Herp zvyšuje odbourávání proteinů souvisejících s ER náborem ubikilinů“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 369 (2): 741–6. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.02.086. PMID 18307982.
^ Kleijnen MF, Shih AH, Zhou P, Kumar S, Soccio RE, Kedersha NL, Gill G, Howley PM (srpen 2000). „HPLIC proteiny mohou poskytovat spojení mezi ubikvitinačním aparátem a proteazomem.“ Mol. Buňka. 6 (2): 409–19. doi:10.1016 / S1097-2765 (00) 00040-X. PMID 10983987.

Další čtení

Ueki N, Oda T, Kondo M a kol. (1999). "Selekční systém pro geny kódující proteiny zaměřené na jadernou energii". Nat. Biotechnol. 16 (13): 1338–42. doi:10.1038/4315. PMID 9853615.
Kaye FJ, Ukazuje TB (2000). "Přiřazení ubikilinu 2 (UBQLN2) k lidskému chromozomu xp11. 23 → str. 11.1 hybridizacemi záření GeneBridge". Cytogenet. Cell Genet. 89 (1–2): 116–7. doi:10.1159/000015588. PMID 10894951.
Kleijnen MF, Shih AH, Zhou P a kol. (2000). „HPLIC proteiny mohou poskytovat spojení mezi ubikvitinačním aparátem a proteazomem.“ Mol. Buňka. 6 (2): 409–19. doi:10.1016 / S1097-2765 (00) 00040-X. PMID 10983987.
Murillas R, Simms KS, Hatakeyama S, et al. (2002). "Identifikace vývojově exprimovaných proteinů, které funkčně interagují s ubikvitin ligázou Nedd4". J. Biol. Chem. 277 (4): 2897–907. doi:10,1074 / jbc.M110047200. PMID 11717310.
Walters KJ, Kleijnen MF, Goh AM a kol. (2002). "Strukturální studie interakce mezi proteiny rodiny ubikvitinu a proteazomovou podjednotkou S5a". Biochemie. 41 (6): 1767–77. doi:10.1021 / bi011892y. PMID 11827521.
Saeki Y, Sone T, Toh-e A, Yokosawa H (2002). „Identifikace podjednotek vázajících protein podobný ubikvitinu proteinu 26S“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 296 (4): 813–9. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 02002-8. PMID 12200120.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Kleijnen MF, Alarcon RM, Howley PM (2004). „Doména hPLIC-2 spojená s ubikvitinem interaguje s proteazomem“. Mol. Biol. Buňka. 14 (9): 3868–75. doi:10,1091 / mbc.E02-11-0766. PMC 196580. PMID 12972570.
Colland F, Jacq X, Trouplin V a kol. (2004). "Funkční proteomické mapování lidské signální dráhy". Genome Res. 14 (7): 1324–32. doi:10,1101 / gr. 2334104. PMC 442148. PMID 15231748.
Ross MT, Grafham DV, Coffey AJ a kol. (2005). „Sekvence DNA lidského chromozomu X“. Příroda. 434 (7031): 325–37. doi:10.1038 / nature03440. PMC 2665286. PMID 15772651.
Massey LK, Mah AL, Monteiro MJ (2006). „Ubichilin reguluje presenilinovou endoproteolýzu a moduluje složky gama-sekretázy, Pen-2 a nikarin“. Biochem. J. 391 (Pt 3): 513–25. doi:10.1042 / BJ20050491. PMC 1276952. PMID 15975090.
Lim J, Hao T, Shaw C a kol. (2006). „Síť interakce protein-protein pro lidské zděděné ataxie a poruchy degenerace Purkyňových buněk“. Buňka. 125 (4): 801–14. doi:10.1016 / j.cell.2006.03.032. PMID 16713569.
Ford DL, Monteiro MJ (2006). „Dimerizace ubichilinu závisí na centrální oblasti proteinu: důkaz, že monomer, ale ne dimer, je zapojen do vazby presenilinů“. Biochem. J. 399 (3): 397–404. doi:10.1042 / BJ20060441. PMC 1615901. PMID 16813565.
Kang Y, Zhang N, Koepp DM, Walters KJ (2007). „Proteiny receptoru ubikvitinu hHR23a a hPLIC2 interagují“. J. Mol. Biol. 365 (4): 1093–101. doi:10.1016 / j.jmb.2006.10.056. PMC 1994665. PMID 17098253.

Tento článek o gen na člověka X chromozom a / nebo související protein je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000188021 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000050148 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10675567-5] Kaye FJ, Modi S, Ivanovska I, Koonin EV, Thress K, Kubo A, Kornbluth S, Rose MD (březen 2000). „Rodina proteinů podobných ubikvitinu váže doménu ATPázy Stch podobného Hsp70“ (PDF). FEBS Lett. 467 (2–3): 348–55. doi:10.1016 / S0014-5793 (00) 01135-2. PMID 10675567.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: UBQLN2 ubikilin 2“.

[pmid24674348-7] Marín I (březen 2014). „Rodina genů ubikilinu: evoluční vzorce a funkční poznatky“. BMC Evol Biol. 14: 63. doi:10.1186/1471-2148-14-63. PMC 4230246. PMID 24674348.

[pmid21857683-8] Deng HX, Chen W, Hong ST, Boycott KM, Gorrie GH, Siddique N, Yang Y, Fecto F, Shi Y, Zhai H, Jiang H, Hirano M, Rampersaud E, Jansen GH, Donkervoort S, Bigio EH, Brooks BR „Ajroud K, Sufit RL, Haines JL, Mugnaini E, Pericak-Vance MA, Siddique T (srpen 2011). „Mutace v UBQLN2 způsobují dominantní ALS u mladistvých a ALS a ALS / demence u dospělých“. Příroda. 477 (7363): 211–215. doi:10.1038 / příroda10353. PMC 3169705. PMID 21857683. Shrnutí ležel – New York Times.

[pmid18307982-9] Kim TY, Kim E, Yoon SK, Yoon JB (květen 2008). „Herp zvyšuje odbourávání proteinů souvisejících s ER náborem ubikilinů“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 369 (2): 741–6. doi:10.1016 / j.bbrc.2008.02.086. PMID 18307982.

[pmid10983987-10] Kleijnen MF, Shih AH, Zhou P, Kumar S, Soccio RE, Kedersha NL, Gill G, Howley PM (srpen 2000). „HPLIC proteiny mohou poskytovat spojení mezi ubikvitinačním aparátem a proteazomem.“ Mol. Buňka. 6 (2): 409–19. doi:10.1016 / S1097-2765 (00) 00040-X. PMID 10983987.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]