Cesta translokace twin-argininu - Twin-arginine translocation pathway
TatC | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | TatC | ||||||||
Pfam | PF00902 | ||||||||
InterPro | IPR002033 | ||||||||
TCDB | 2.A.64 | ||||||||
OPM nadčeleď | 63 | ||||||||
OPM protein | 4b4a | ||||||||
Membranome | 435 | ||||||||
|
TatA / B / E | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | MttA_Hcf106 | ||||||||
Pfam | PF02416 | ||||||||
InterPro | IPR003369 | ||||||||
TCDB | 2.A.64 | ||||||||
OPM nadčeleď | 63 | ||||||||
OPM protein | 2l16 | ||||||||
|
The translokační cesta twin-argininu (Tat cesta) je export bílkovin, nebo vylučování cesta nalezena v rostliny, bakterie, a archaea. Na rozdíl od Sec cesta který transportuje proteiny rozloženým způsobem, cesta Tat slouží k aktivní translokaci složeného bílkoviny přes a lipid membrána dvouvrstvá. V rostlinách se translokáza Tat nachází v tylakoidní membrána z chloroplast, kde působí na export proteinů do lumen thylakoidu. U bakterií se translokáza Tat nachází v cytoplazmatická membrána a slouží k exportu proteinů do obálka buňky, nebo do extracelulárního prostoru.[1] Existence translokázy Tat v rostlině mitochondrie je rovněž navrženo.[2][3]
V rostlinné tylakoidní membráně a v gramnegativních bakteriích se translokáza Tat skládá ze tří základních membránových proteinů; TatA, TatB a TatC. V nejběžněji studované cestě Tat, u gramnegativní bakterie Escherichia coli, tyto tři proteiny jsou exprimovány z operonu se čtvrtým Tat proteinem, TatD, který není pro funkci Tat vyžadován. Pátý Tat protein TatE, který je homologní s proteinem TatA, je v buňce přítomen na mnohem nižší úrovni než TatA a nepředpokládá se, že by hrál důležitou roli ve funkci Tat.
Dráhy Tat grampozitivních bakterií se liší v tom, že nemají TatB složku. V těchto bakteriích je systém Tat tvořen jedinou složkou TatA a TatC, přičemž protein TatA je bifunkční a plní roli obou E-coli TatA a TatB.[4]
Název dráhy Tat souvisí s vysoce konzervativním motivem dvojitého argininového vůdce (S / TRRXFLK), který se nachází v terminálu N Signální peptid odpovídajících bílkovin pro cestující.[5] Signální peptid je odstraněn signální peptidázou po uvolnění transportovaného proteinu z komplexu Tat.[6] Nejméně dva TatC molekuly koexistovat v rámci každého Tat translocon.[7][8]
U patogenů
Ne všechny bakterie nesou tatABC geny v jejich genom;[9] Zdá se však, že mezi nimi neexistuje žádná diskriminace patogeny a nepatogeny. I přes tuto skutečnost některé patogenní bakterie jako např Pseudomonas aeruginosa, Legionella pneumophila, Yersinia pseudotuberculosis, a E-coli O157: H7 spoléhat na fungující Tat cestu pro plnou virulenci v modelech infekce. Kromě toho řada exportovaných faktory virulence bylo prokázáno, že se spoléhají na cestu Tat. Jednou z takových kategorií faktorů virulence jsou fosfolipáza C enzymy, u nichž bylo prokázáno, že jsou exportovány do Tat Pseudomonas aeruginosa, a myslelo se, že bude exportován do Tat Mycobacterium tuberculosis.
Reference
- ^ Sargent, F .; Berks, B.C .; Palmer, T. (2006). „Pathfinders and trailblazers: a prokaryotic Targeting system for transport of folded protein“. FEMS Microbiol. Lett. 254 (2): 198–207. doi:10.1111 / j.1574-6968.2005.00049.x. PMID 16445746.
- ^ Carrie, Chris; Weißenberger, Stefan; Soll, Jürgen (15. 10. 2016). „Rostlinné mitochondrie obsahují proteinové podjednotky TatB a TatC“. Journal of Cell Science. 129 (20): 3935–3947. doi:10,1242 / jcs.190975. ISSN 0021-9533.
- ^ Bennewitz, Bationa; Sharma, Mayank; Tannert, Franzisca; Klösgen, Ralf Bernd (listopad 2020). „Duální cílení na TatA ukazuje na cestu chloroplastů podobnou Tat v mitochondriích rostlin“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - výzkum molekulárních buněk. 1867 (11): 118816. doi:10.1016 / j.bbamcr.2020.118816.
- ^ Barnett JP, Eijlander RT, Kuipers OP, Robinson C (2008). „Minimální systém Tat od grampozitivního organismu: bifunkční podjednotka TatA se účastní samostatných komplexů TatAC a TatA“. J. Biol. Chem. 283 (5): 2534–2542. doi:10,1074 / jbc.M708134200. PMID 18029357.
- ^ Chaddock, A.M .; Mant, A .; Karnauchov, I .; Brink, S .; Herrmann, R.G .; Klösgen, R.B .; Robinson, C. (1995). „Nový typ signálního peptidu: ústřední role motivu twin-argininu v přenosových signálech pro translokázu tylakoidního proteinu závislou na pH“. EMBO J.. 14 (12): 2715–2722. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07272.x. PMC 398390. PMID 7796800.
- ^ Frielingsdorf, S .; Klösgen, R.B. (2007). "Předpoklady pro terminálové zpracování substrátů thylakoidního Tat". J. Biol. Chem. 282 (33): 24455–24462. doi:10,1074 / jbc.M702630200. PMID 17581816.
- ^ Sargent F, Bogsch EG, Stanley NR, Wexler M, Robinson C, Berks BC, Palmer T (1998). „Překrývající se funkce složek bakteriální cesty exportu proteinu nezávislé na Sec“. EMBO Journal. 17 (13): 3640–50. doi:10.1093 / emboj / 17.13.3640. PMC 1170700. PMID 9649434.
- ^ Gouffi K, Santini CL, Wu LF (srpen 2002). "Stanovení topologie a funkční analýza proteinu TatC Escherichia coli". FEBS Lett. 525 (1–3): 65–70. doi:10.1016 / s0014-5793 (02) 03069-7. PMID 12163163.
- ^ Organismus