TIMP2 - TIMP2
Inhibitor tkání metaloproteináz 2 (TIMP2) je a gen a odpovídající protein. Gen je členem skupiny TIMP genová rodina. Protein je považován za a potlačující metastázy.[Citace je zapotřebí ]
Funkce
Proteiny kódované touto genovou rodinou jsou přirozenými inhibitory matricové metaloproteinázy (MMP), skupina peptidázy podílí se na degradaci extracelulární matrice. Kromě inhibiční role proti metaloproteinázám má kódovaný protein mezi členy rodiny TIMP jedinečnou roli ve své schopnosti přímo potlačovat proliferaci endoteliální buňky. Ve výsledku může být kódovaný protein kritický pro udržování tkáně homeostáza potlačením šíření klidových tkání v reakci na angiogenní faktory a inhibicí aktivity proteázy ve tkáních podstupujících remodelaci extracelulární matrice.[5] TIMP2 funguje jako inhibitor MMP i jako aktivátor. TIMP inhibují aktivní MMP, ale různé TIMP inhibují různé MMP lépe než jiné. Například TIMP-1 inhibuje MMP-7, MMP-9, MMP-1 a MMP-3 lépe než TIMP-2 a TIMP-2 inhibuje MMP-2 účinněji než jiné TIMP.[6]
V melanocytických buňkách může být exprese genu TIMP2 regulována pomocí MITF.[7]
Novější objev je, že TIMP2 hraje důležitou roli v hipokampální funkce a kognitivní funkce. Hraje rozhodující roli ve výhodě poskytované starým myším, když je jim podáván člověk pupečníková krev.[8][9]
Interakce
Ukázalo se, že TIMP2 komunikovat s:
Viz také
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000035862 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000017466 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Entrez Gene: TIMP2 TIMP metallopeptidase inhibitor 2“.
- ^ Bourboulia D, Stetler-Stevenson WG (červen 2010). „Matricové metaloproteinázy (MMP) a tkáňové inhibitory metaloproteináz (TIMP): pozitivní a negativní regulátory adheze nádorových buněk“. Semináře z biologie rakoviny. 20 (3): 161–8. doi:10.1016 / j.semcancer.2010.05.002. PMC 2941566. PMID 20470890.
- ^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (2008). "Nové cíle MITF identifikované pomocí dvoustupňové strategie DNA microarray". Pigment Cell Melanoma Res. 21 (6): 665–76. doi:10.1111 / j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971. S2CID 24698373.
- ^ Joseph Castellano; et al. (27. dubna 2017). „Lidské plazmatické proteiny z pupečníkové šňůry oživují funkci hipokampu u starších myší“. Příroda. 544 (7651): 488–492. doi:10.1038 / nature22067. PMC 5586222. PMID 28424512.
- ^ „Krev od lidských dětí dělá mozek starších myší znovu mladým“. Nový vědec. 29.dubna 2017.
- ^ Zucker S, Drews M, Conner C, Foda HD, DeClerck YA, Langley KE, Bahou WF, Docherty AJ, Cao J (leden 1998). „Tkáňový inhibitor metaloproteinázy-2 (TIMP-2) se váže na katalytickou doménu receptoru buněčného povrchu, metaloproteinázu 1 s matricí membrány typu 1 (MT1-MMP)“. J. Biol. Chem. 273 (2): 1216–22. doi:10.1074 / jbc.273.2.1216. PMID 9422789.
- ^ Morgunova E, Tuuttila A, Bergmann U, Tryggvason K (květen 2002). „Strukturální pohled na komplexní tvorbu metaloproteinázy 2 s latentní matricí s tkáňovým inhibitorem metaloproteinázy 2“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (11): 7414–9. doi:10.1073 / pnas.102185399. PMC 124245. PMID 12032297.
- ^ Celkově CM, Tam E, McQuibban GA, Morrison C, Wallon UM, Bigg HF, King AE, Roberts CR (prosinec 2000). „Interakce domén v aktivačním komplexu želatinázy A.TIMP-2.MT1-MMP. Ektodoména 44-kDa formy metaloproteinázy matrice typu 1 matrice membrány nemoduluje aktivaci želatinázy A“. J. Biol. Chem. 275 (50): 39497–506. doi:10,1074 / jbc.M005932200. PMID 10991943.
- ^ Bigg HF, Shi YE, Liu YE, Steffensen B, celkově CM (červen 1997). „Specifická, vysoce afinitní vazba tkáňového inhibitoru metaloproteináz-4 (TIMP-4) na COOH-koncovou hemopexinovou doménu lidské želatinázy A. TIMP-4 váže progelatinázu A a COOH-koncovou doménu podobným způsobem jako TIMP -2 ". J. Biol. Chem. 272 (24): 15496–500. doi:10.1074 / jbc.272.24.15496. PMID 9182583.
- ^ Kai HS, Butler GS, Morrison CJ, King AE, Pelman GR, celkově CM (prosinec 2002). „Využití nového expresního systému rekombinantního fúzního proteinu myoglobinu k charakterizaci tkáňového inhibitoru metaloproteinázové (TIMP) -4 a TIMP-2 C-koncové domény a ocasů mutagenezí. Význam kyselých zbytků ve vazbě na MMP-2 hemopexin C- doména". J. Biol. Chem. 277 (50): 48696–707. doi:10,1074 / jbc.M209177200. PMID 12374789.
Další čtení
externí odkazy
- The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: I35.002
- Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P16035 (Inhibitor metaloproteinázy 2) na PDBe-KB.
![]() | Tento článek o gen na lidský chromozom 17 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |