Kanál s malou vodivostí mechanicky citlivý - Small-conductance mechanosensitive channel
![]() | tento článek může být pro většinu čtenářů příliš technická na to, aby tomu rozuměli. Prosím pomozte to vylepšit na aby to bylo srozumitelné pro neodborníky, aniž by byly odstraněny technické podrobnosti. (Květen 2012) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
MS_channel | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | MS_channel | ||||||||
Pfam | PF00924 | ||||||||
InterPro | IPR006685 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00959 | ||||||||
SCOP2 | 1mxm / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
TCDB | 1.A.23 | ||||||||
OPM nadčeleď | 11 | ||||||||
OPM protein | 5aji | ||||||||
|
Členové Rodina mechanicky citlivých iontových kanálů (MscS) s malou vodivostí poskytnout ochranu proti hypoosmotický šok v bakteriích, reagující jak na roztahování buněčná membrána a do membrána depolarizace. V eukaryotech plní kromě mnoha dalších důležitých funkcí osmoregulace.[1] Jsou přítomni v membrány organismů ze tří domén života: bakterie, archea, houby a rostliny.[2][3]
Struktura
Existují dvě rodiny kanálů mechanosenzitivních (MS): kanály s velkou vodivostí MS (MscL) a kanály MS s malou vodivostí (MscS nebo YGGB). Rodina MscS je mnohem větší a variabilnější co do velikosti a sekvence než rodina MscL. Homology rodiny MscS se liší délkou mezi 248 a 1120 aminoacylovými zbytky a v topologii, ale homologní oblast který sdílí většina z nich, je dlouhý pouze 200–250 zbytků a vykazuje 4–5 transmembránový regiony (TMS).[4] Velká část rozmanitosti v MscS bílkoviny se vyskytuje v počtu TMS, který se pohybuje od tří do jedenácti TMS, i když tři C-terminály šroubovice jsou konzervovaný.
Krystalové struktury Escherichia coli K dispozici jsou MscS v otevřené a uzavřené konformaci.[5] E-coli MscS záhyby jako homoheptamer s válcovitým tvarem a lze jej rozdělit na transmembránové a extramembránové oblasti: N-terminál periplazmatický region, a transmembránový regionu a C-terminálu cytoplazmatický oblast (střední a C-terminální domény). Transmembránová oblast tvoří kanál skrz membrána která se otevírá do komory uzavřené extramembránovou částí, která se připojuje k cytoplazmě odlišnými portály.[6]
Funkce
Kanály MS fungují jako elektromechanické spínače se schopností snímat fyzický stav lipidové dvojvrstvy. Interakce s membránovými lipidy jsou zodpovědné za snímání mechanické síly pro většinu známých MS kanálů.[1] V bakteriálních a zvířecích systémech se předpokládá, že iontové kanály MS zprostředkovávají vnímání tlaku, dotyku a zvuku. S mnoha členy nyní elektrofyziologicky charakterizovanými, tyto kanály zobrazují šíři iontové selektivity jak s aniontovými, tak kationtově selektivními členy. Selektivita těchto kanálů může být ve srovnání s relativně slabá napěťově řízené kanály. Některé kanály MscS mohou navíc fungovat v aminokyselina výtok, Ca.2+ nařízení a buněčné dělení.[7]
Transportní reakce
Zobecněná transportní reakce navržená pro kanály MscS je:
- Osmolytes (in) a ionty (in) ⇌ osmolytes (out) a ionty (out)
Mechanismus
Aplikace rampy podtlaku na náplast vyříznutou z E-coli obří sféroplast poskytla malou vodivost (MscS; ~ 1 nS ve 400 mM soli) s trvalým otevřeným stavem a velkou vodivost (MscL; ~ 3 nS) s rychlejší kinetikou, aktivovanou při vyšším tlaku. Bylo hlášeno, že MscS vykazuje slabou aniontovou preferenci a závislost na napětí, která má sklon k otevření po depolarizaci. Aktivace amfipatickými sloučeninami interkalačními do membrány naznačuje, že MscS kanál je citlivý na mechanické poruchy v lipidové dvojvrstvě.[5]
Citlivost na změny napětí lze vysvětlit jako výsledek hydrofobní vazby mezi membránou a TMS kanálu. Kapsy mezi TMS byly identifikovány v MscS a YnaI, které jsou naplněny lipidy. Méně lipidy jsou přítomny v otevřeném stavu MscS než v uzavřeném stavu. Vyloučení lipidových mastných acylových řetězců z těchto kapes v důsledku zvýšeného napětí může tedy spustit hradlování. Podobně bylo u eukaryotického MS kanálu TRAAK zjištěno, že lipidový řetězec blokuje vodivou cestu v uzavřeném stavu.[1]
Reference
- ^ A b C Rasmussen, Tim (15. 8. 2016). „Jak mechanosenzitivní kanály snímají napětí membrány?“. Transakce s biochemickou společností. 44 (4): 1019–1025. doi:10.1042 / BST20160018. ISSN 1470-8752. PMID 27528747.
- ^ Pivetti CD, Yen MR, Miller S, Busch W, Tseng YH, Booth IR, Saier MH (březen 2003). „Dvě rodiny mechanosenzitivních proteinů kanálu“. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 67 (1): 66–85, obsah. doi:10.1128 / MMBR.67.1.66-85.2003. PMC 150521. PMID 12626684.
- ^ Wilson, Margaret E .; Maksaev, Grigory; Haswell, Elizabeth S. (2013-08-27). „Mechanosenzitivní kanály podobné MscS v rostlinách a mikrobech“. Biochemie. 52 (34): 5708–5722. doi:10.1021 / bi400804z. ISSN 1520-4995. PMC 3791886. PMID 23947546.
- ^ Miller, Samantha; Edwards, Michelle D .; Ozdemir, Cafer; Booth, Ian R. (2003-08-22). „Uzavřená struktura mechanicky senzitivního kanálu MscS. Zesíťování jednotlivých cysteinových mutantů“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (34): 32246–32250. doi:10,1074 / jbc.M303188200. ISSN 0021-9258. PMID 12767977.
- ^ A b Kung, Ching; Martinac, Boris; Sukharev, Sergei (01.01.2010). "Mechanosenzitivní kanály v mikrobech". Výroční přehled mikrobiologie. 64: 313–329. doi:10.1146 / annurev.micro.112408.134106. ISSN 1545-3251. PMID 20825352.
- ^ Bass RB, Strop P, Barclay M, Rees DC (listopad 2002). „Krystalová struktura Escherichia coli MscS, napěťově modulovaný a mechanicky citlivý kanál“ (PDF). Věda. 298 (5598): 1582–7. Bibcode:2002Sci ... 298.1582B. doi:10.1126 / science.1077945. PMID 12446901. S2CID 15945269.
- ^ Cox, C. D .; Nakayama, Y .; Nomura, T .; Martinac, B. (01.01.2015). „Evoluční„ vrtání “kanálů podobných MscS: vytváření strukturální a funkční rozmanitosti“. Archiv Pflügers: European Journal of Physiology. 467 (1): 3–13. doi:10.1007 / s00424-014-1522-2. ISSN 1432-2013. PMID 24819593. S2CID 17422930.
Do tato úprava, tento článek používá obsah z „1.A.23 Rodina mechanicky citlivých iontových kanálů (MscS) s malou vodivostí“, který je licencován způsobem, který umožňuje opětovné použití v rámci Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License, ale ne pod GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky.