Vodíková vazba s nízkou bariérou - Low-barrier hydrogen bond

Energetické profily pro různé vodíková vazba typy mezi kyslíkem heteroatomy. Standardní vodíkové vazby jsou asymetrické, přičemž vodík je spojen s jedním heteroatomem. Když pKa mezi heteroatomy je stejný, vytváří se symetrická vodíková vazba s vodíkem v rovnováha mezi dvěma místy. Na kratší vzdálenosti je bariéra mezi dvěma energetickými minimy dostatečně nízká, aby byl vodík stejně vázán jako vodíková vazba s nízkou bariérou nebo s jednou jamkou.

A Vodíková vazba s nízkou bariérou (LBHB) je speciální typ vodíková vazba. K LBHB může dojít, když pKa ze dvou heteroatomy jsou úzce spjaty, což umožňuje rovnoměrnější sdílení vodíku mezi nimi. Toto sdílení vodíku způsobuje tvorbu zvláště krátkých, silných vodíkových vazeb.[1]

Popis

V tomhle aza koruna -typ, makrocyklický sloučenina, proton sedí mezi dvěma amide karbonylové kyslíky oddělené vzdáleností 2,45 Å.[2]

Standardní vodíkové vazby jsou delší (např. 2.8 A pro vazbu O ··· O h) a vodíkový ion jednoznačně patří k jednomu z heteroatomy. Když pKa heteroatomů je úzce spjato, LBHB je možné na kratší vzdálenosti (~ 2,55 Å). Když se vzdálenost dále zmenšuje (<2,29 Å), vazba je charakterizována jako vodíková vazba s jednou jamkou nebo krátkou silnou vazbou.[3]

Proteiny

Vodíkové vazby s nízkou bariérou se vyskytují v prostředí bílkovin bez vody.[4] Více zbytků působí společně v systému nabíjecího relé a řídí hodnoty pKa příslušných zbytků. LBHB se také vyskytují na povrchu bílkovin, ale jsou nestabilní kvůli jejich blízkosti k objemové vodě a protichůdným požadavkům silných solných můstků v rozhraní protein-protein.[4]

Enzymatická katalýza

Bylo navrženo, aby vodíkové vazby s nízkou bariérou byly relevantní pro enzymová katalýza ve dvou typech okolností.[5] Za prvé, vodíková vazba s nízkou bariérou v síti nabíjecího relé v aktivním místě může aktivovat katalytický zbytek (např. Mezi kyselinou a bází v katalytická triáda ). Zadruhé, tvorba LBHB by se mohla vytvořit během katalýzy ke stabilizaci přechodového stavu (např. S ​​přechodovým stavem substrátu v oxyanionový otvor ). Oba tyto mechanismy jsou svárlivé a jejich teoretické a experimentální důkazy jsou rozděleny.[6][7] Od 2000s, obecná shoda byla, že LBHBs nejsou používány enzymy na podporu katalýzy.[7][8] V roce 2012 však bylo navrženo, aby se vodíková vazba s nízkou bariérou podílela na diskriminaci fosfát-arzeničnanem pro protein transportující fosfáty.[9] Toto zjištění může naznačovat možnost, že vodíkové vazby s nízkou bariérou hrají ve velmi vzácných případech katalytickou roli při výběru velikosti iontů.

Reference

  1. ^ Gilli, G .; Gilli, P. (2000-09-26). „Směrem k jednotné teorii vodíkových vazeb“. Journal of Molecular Structure. 552 (1–3): 1–15. Bibcode:2000JMoSt.552 .... 1G. doi:10.1016 / S0022-2860 (00) 00454-3.
  2. ^ Den, Victor W .; Hossain, MD Alamgir; Kang, Sung Ok; Powell, Douglas; Lushington, Gerald; Bowman-James, Kristin (2007). "Obklíčený Proton". J. Am. Chem. Soc. 129 (28): 8692–3. doi:10.1021 / ja0724745.
  3. ^ Schiøtt B, Iversen BB, Madsen GK, Larsen FK, Bruice TC (říjen 1998). „O elektronické povaze vodíkových vazeb s nízkou bariérou v enzymatických reakcích“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (22): 12799–802. Bibcode:1998PNAS ... 9512799S. doi:10.1073 / pnas.95.22.12799. PMC  23598. PMID  9788994.
  4. ^ A b Ishikita, Hiroši; Saito, Keisuke (06.02.2014). „Reakce přenosu protonu a sítě vodíkových vazeb v proteinovém prostředí“. Journal of the Royal Society Interface. 11 (91): 20130518. doi:10.1098 / rsif.2013.0518. ISSN  1742-5689. PMC  3869154. PMID  24284891.
  5. ^ Cleland, W. W .; Frey, P. A .; Gerlt, J. A. (2. října 1998). „Vodíková vazba s nízkou bariérou v enzymatické katalýze“. Journal of Biological Chemistry. 273 (40): 25529–25532. doi:10.1074 / jbc.273.40.25529. PMID  9748211.
  6. ^ Ash, E. L. (7. listopadu 1997). „Vodíková vazba s nízkou bariérou v katalytické triádě serinových proteáz? Teorie versus experiment“. Věda. 278 (5340): 1128–1132. Bibcode:1997Sci ... 278.1128A. doi:10.1126 / science.278.5340.1128. PMID  9353195.
  7. ^ A b Schutz, Claudia N .; Warshel, Arieh (1. dubna 2004). „Návrh s nízkou bariérovou vodíkovou vazbou (LBHB) se vrátil: Případ jeho páru Asp ··· v serinových proteázách“. Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika. 55 (3): 711–723. doi:10.1002 / prot.20096. PMID  15103633.
  8. ^ Warshel, Arieh; Sharma, Pankaz K .; Kato, Mitsunori; Xiang, Yun; Liu, Hanbin; Olsson, Mats H. M. (srpen 2006). "Elektrostatický základ pro enzymovou katalýzu". Chemické recenze. 106 (8): 3210–3235. doi:10.1021 / cr0503106. PMID  16895325.
  9. ^ Elias, Mikael; Wellner, Alon; Goldin-Azulay, Korina; Chabriere, Eric; Vorholt, Julia A .; Erb, Tobias J .; Tawfik, Dan S. (01.11.2012). „Molekulární základ diskriminace fosfáty v prostředích bohatých na arzeničnan“. Příroda. 491 (7422): 134–137. Bibcode:2012Natur.491..134E. doi:10.1038 / příroda11517. ISSN  0028-0836. PMID  23034649.