Doména HAMP - HAMP domain

ŠAMPON
Identifikátory
SymbolŠAMPON
PfamPF00672
InterProIPR003660
SCOP22asx / Rozsah / SUPFAM
OPM protein5iji
CDDcd06225

v molekulární biologie, Doména HAMP (předložit Histidinkinázy, Adenylátcyklázy, Methyl přijímající proteiny a Fosfatázy )[1] je přibližně 50-aminokyselina alfa-šroubovice oblast, která tvoří dimerickou, čtyřšnekovou svinutá cívka.[2] Nachází se v bakteriálním senzoru a chemotaxe bílkoviny a eukaryotické histidinkinázy. Bakteriální proteiny jsou obvykle integrální membránové proteiny a část a dvousložková signální transdukční dráha. Jednu nebo několik kopií domény HAMP lze najít ve spojení s jinými doménami, jako je doména histidinkinázy, doména senzorického převodníku bakteriální chemotaxe, doména Opakujte PAS, EAL doména, Doména GGDEF protein fosfatáza Doména typu 2C, guanylátcykláza doména nebo odpověď regulační doména.[3] V nejběžnějším nastavení vysílá doména HAMP konformační změny v periplazmatickém vazba ligandu domén na cytoplazmatický signalizace kinázové a methyl-akceptorové domény a tím reguluje fosforylace nebo methylace aktivita homodimerní receptory.

Reference

  1. ^ Aravind L, Ponting CP (červenec 1999). „Cytoplazmatická šroubovicová spojovací doména receptoru histidinkinázy a proteinů přijímajících methyl je společná pro mnoho prokaryotických signálních proteinů.“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 176 (1): 111–6. doi:10.1016 / s0378-1097 (99) 00197-4. PMID  10418137.
  2. ^ Hulko M, Berndt F, Gruber M, Linder JU, Truffault V, Schultz A, Martin J, Schultz JE, Lupas AN, Coles M (září 2006). Msgstr "Struktura domény HAMP implikuje rotaci šroubovice v transmembránové signalizaci". Buňka. 126 (5): 929–40. doi:10.1016 / j.cell.2006.06.058. PMID  16959572. S2CID  18396561.
  3. ^ Dunin-Horkawicz S, Lupas AN (duben 2010). "Komplexní analýza domén HAMP: důsledky pro transmembránovou signální transdukci". Journal of Molecular Biology. 397 (5): 1156–74. doi:10.1016 / j.jmb.2010.02.031. PMID  20184894.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR003660