Cytochrom b5 - Cytochrome b5
Cytochrom b5 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||
Identifikátory | |||||||
Symbol | CYB5A | ||||||
Alt. symboly | CYB5 | ||||||
Gen NCBI | 1528 | ||||||
HGNC | 2570 | ||||||
OMIM | 250790 | ||||||
PDB | 1JEX | ||||||
RefSeq | NM_001914 | ||||||
UniProt | P00167 | ||||||
Další údaje | |||||||
Místo | Chr. 18 q23 | ||||||
|
Cytochrom b5 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Cyt_B5 | ||||||||
Pfam | PF00173 | ||||||||
InterPro | IPR001199 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00170 | ||||||||
Membranome | 211 | ||||||||
|
Cytochromy b5 jsou všudypřítomné transport elektronů hemoproteiny nalezen v zvířata, rostliny, houby a fialové fototrofní bakterie. The mikrozomální a mitochondriální varianty jsou vázané na membránu, zatímco bakteriální a ty z erytrocyty a další zvířecí tkáně jsou rozpustné ve vodě. Rodina cytochromu b5podobné proteiny zahrnují (kromě cytochromu b5 sám) hemoproteinové domény kovalentně asociované s jinými redoxními doménami v flavocytochrom cytochromu b2 (L-laktátdehydrogenáza; ES 1.1.2.3 ), sulfit oxidáza (ES 1.8.3.1 ), rostlinné a fungální nitrátreduktázy (ES 1.7.1.1, ES 1.7.1.2, ES 1.7.1.3 ) a cytochrom rostlin a hub b5/ fúzní proteiny acyl lipid desaturázy.
Struktura
3-D struktury řady cytochromů b5 a kvasinkový flavocytochrom b2 jsou známy. Přeložení patří do třídy α + β, se dvěma hydrofobními jádry na každé straně β-listu. Větší hydrofobní jádro tvoří kapsu vázající hem, uzavřenou na každé straně dvojicí šroubovic spojených obratem. Menší hydrofobní jádro může mít pouze strukturní roli a je tvořeno prostorově blízkými N-koncovými a C-koncovými segmenty. Dva histidin zbytky poskytují pátý a šestý hemový ligand a propionátový okraj skupiny hemu leží u otvoru hemové štěrbiny. Dva izomery cytochromu b5, označované jako A (hlavní) a B (vedlejší) formy, se liší otočením lemu o 180 ° kolem osy definované uhlíky α- a γ-meso.
Cytochrom b5 v některých biochemických reakcích
ES 1.6.2.2 cytochrom -b5 reduktáza
- NADH + H+ + 2 ferricytochrom b5 → NAD+ + 2 ferrocytochrom b5
ES 1.10.2.1 L-askorbát — cytochrom-b5 reduktáza
- L-askorbát + ferricytochrom b5 → monodehydroaskorbát + ferrocytochrom b5
ES 1.14.18.2 CMP-N-acetylneuraminát monooxygenáza
- CMP-N-acetylneuraminát + 2 ferrocytochrom b5 + O.2 + 2 H+ → CMP-N-glykoloylneuraminát + 2 ferricytochrom b5 + H2Ó
ES 1.14.19.1 stearoyl-CoA 9-desaturáza
- stearoyl-CoA + 2 ferrocytochrom b5 + O.2 + 2 H+ → oleoyl-CoA + 2 ferricytochrom b5 + H2Ó
ES 1.14.19.3 linoleoyl-CoA 9-desaturáza
- linoleoyl-CoA + 2 ferrocytochrom b5 + O.2 + 2 H+ → γ-linolenoyl-CoA + 2 ferricytochrom b5 + H2Ó
Viz také
Reference
- Lederer F (1994). "Cytochrom b5-krát: adaptabilní modul". Biochimie. 76 (7): 674–92. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
- Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (únor 2003). „Role fúzních desaturáz cytochromu b5 při syntéze polynenasycených mastných kyselin“. Prostaglandiny, leukotrieny a esenciální mastné kyseliny. 68 (2): 135–43. doi:10.1016 / S0952-3278 (02) 00263-6. PMID 12538077.
- Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (prosinec 1992). "Genová syntéza, bakteriální exprese a 1H NMR spektroskopické studie krysy vnější mitochondriální membrány cytochromu b5". Biochemie. 31 (48): 12233–40. doi:10.1021 / bi00163a037. PMID 1333795.
- Schenkman JB, Jansson I (únor 2003). "Mnoho rolí cytochromu b5". Farmakologie a terapeutika. 97 (2): 139–52. doi:10.1016 / S0163-7258 (02) 00327-3. PMID 12559387.
externí odkazy
- PDB: 1B5A- Struktura roztoku krysího cytochromu b5 (formulář A)
- PDB: 1B5B- Struktura roztoku krysího cytochromu b5 (formulář B)
- PDB: 1CXY- Rentgenová struktura cytochromu b558 z Ectothiorhodospira vacuolata
- Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM): 250790 - Methemoglobinemie způsobená nedostatkem cytochromu b5