Nadrodina sekrečních proteinů bohatých na cysteiny - Cysteine-rich secretory protein superfamily
| VÍČKO | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura proteinu pr-1 spojeného s golgi | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | VÍČKO | ||||||||
| Pfam | PF00188 | ||||||||
| InterPro | IPR014044 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00835 | ||||||||
| SCOP2 | 1 s0p / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 209 | ||||||||
| |||||||||
| Ostré související | |
|---|---|
 krystalová struktura stecrisp, člen ostré rodiny z trimeresurus stejnegeri rafinovaný na 1,6 angstromů rozlišení: strukturální vztah dvou domén | |
| Identifikátory | |
| Symbol | Ostré související |
| InterPro | IPR001283 |
The CAP nadčeleď (Csekreční proteiny bohaté na ystein, Antigen 5 a strsouvisející s atogenezí 1 bílkoviny (CAP)) je velký nadčeleď z vylučované proteiny které jsou produkovány širokou škálou organismů, včetně prokaryoty a ne-obratlovců eukaryoty.[1][2]
Devět podskupin savčí Nadčeleď CAP zahrnuje: lidský gliom související s patogenezí 1 (GLIPR1 ), Golgiho proteiny související s patogenezí-1 (GAPR1), inhibitor peptidázy 15 (PI15), inhibitor peptidázy 16 (PI16), sekreční proteiny bohaté na cystein (CRISP), doména CRISP LCCL obsahující 1 (CRISPLD1), CRISP LCCL doména obsahující 2 (CRISPLD2), podobný receptoru manózy a doména R3H obsahující podobné proteiny. Členové jsou nejčastěji vylučováno a mít extracelulární endokrinní nebo parakrin fungují a účastní se procesů včetně regulace extracelulární matrix a větvení morfogeneze, případně jako jeden proteázy nebo proteázové inhibitory; v iontový kanál regulace v plodnost; tak jako nádor potlačující nebo pro-onkogenní geny v tkáních včetně prostata; a v adhezi mezi buňkami během oplodnění. Celková proteinová strukturální konzervace v rámci nadrodiny CAP vede k zásadně podobným funkcím pro doménu CAP u všech členů, ale rozmanitost mimo tuto základní oblast dramaticky mění specifičnost cíle, a tím i biologické důsledky.[3] The vápník -chelátování funkce by odpovídala různým signálním procesům (např. proteinům CRISP), kterých se členové této rodiny účastní, a také sekvenci a strukturální důkaz konzervované kapsy obsahující dva histidiny a a glutamát.[2][4]
Mnoho z těchto proteinů obsahuje C-konec Sekreční protein bohatý na cystein (Crisp) doména. Tato doména se nachází v doméně reprodukční trakt savců a jed z plazi, a bylo prokázáno, že reguluje ryanodinový receptor vápník signalizace.[5] Obsahuje 10 konzervovaný cysteiny které jsou všechny zapojeny do disulfidové vazby a je strukturálně související s iontový kanál inhibitor toxiny BgK a ShK.[5]
Reference
- ^ Yeats, C .; Bentley, S .; Bateman, A. (2003). „Nové poznatky ze starých: In silico objev nových proteinových domén v Streptomyces coelicolor“. Mikrobiologie BMC. 3: 3. doi:10.1186/1471-2180-3-3. PMC 151604. PMID 12625841.
- ^ A b Milne, T. J .; Abbenante, G .; Tyndall, J. D .; Halliday, J .; Lewis, R. J. (2003). "Izolace a charakterizace kuželové hlemýžďové proteázy s homologií s proteiny CRISP z nadrodiny proteinů souvisejících s patogenezí". Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 31105–31110. doi:10,1074 / jbc.M304843200. PMID 12759345.
- ^ Gibbs, G. M .; Roelants, K .; O'Bryan, M. K. (2008). „Superrodina CAP: Cysteinové bohaté sekreční proteiny, antigen 5 a proteiny související s patogenezí 1 - role v reprodukci, rakovině a imunitní obraně“. Endokrinní hodnocení. 29 (7): 865–897. doi:10.1210 / er.2008-0032. PMID 18824526.
- ^ Semb, B.K .; Halvorsen, J. F .; Fossdal, J. E. (1977). "Akutní žaludeční volvulus s nekrózou žaludku a levého dolního plicního laloku". Acta Chirurgica Scandinavica. 143 (4): 256–258. PMID 906761.
- ^ A b Gibbs GM, Scanlon MJ, Swarbrick J, Curtis S, Gallant E, Dulhunty AF, O'Bryan MK (únor 2006). „Sekreční proteinová doména bohatá na cystein Tpx-1 souvisí s toxiny iontových kanálů a reguluje signalizaci Ca2 + na ryanodinovém receptoru“. J. Biol. Chem. 281 (7): 4156–63. doi:10,1074 / jbc.M506849200. PMID 16339766.