Rodina krotonázy - Crotonase family
| Rodina Enoyl-CoA hydratázy / izomerázy | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||||
| Symbol | ECH | ||||||||||
| Pfam | PF00378 | ||||||||||
| InterPro | IPR001753 | ||||||||||
| STRÁNKA | PDOC00150 | ||||||||||
| SCOP2 | 1dub / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd06558 | ||||||||||
| |||||||||||
The rodina krotonázy obsahuje mechanisticky různorodé proteiny, které sdílejí konzervovanou trimerní kvartérní strukturu (někdy hexamer sestávající z dimeru trimerů), jehož jádro tvoří 4 otáčky superhelixu (beta / beta / alfa) n.
Ukázalo se, že některé enzymy v nadrodině se zobrazují dehalogenáza, hydratáza, a izomeráza jiné se podílejí na tvorbě a štěpení vazeb uhlík-uhlík a také na hydrolýze thioesterů.[1] Tyto různé enzymy však sdílejí potřebu stabilizovat izolovat anion meziprodukt odvozený z acyl-CoA Podklad. Toho je dosaženo dvěma strukturně konzervovanými peptidickými NH skupinami, které poskytují vodíkové vazby na karbonylové skupiny acyl-CoA substrátů a tvoří "oxyaniontovou díru". The CoA thioester deriváty se váží v charakteristickém zahnutém tvaru a konzervovaný tunel váže pantetheinovou skupinu CoA, která spojuje 3'-fosfátové ADP vazebné místo s místem reakce.[2] Enzymy v nadčeledi krotonázy zahrnují:
- Enoyl-CoA hydratáza (krotonáza; ES 4.2.1.17 ), který katalyzuje hydrataci 2-trans-enoyl-CoA na 3-hydroxyacyl-CoA.[3]
- 3-2trans-enoyl-CoA izomeráza (nebo izomerizace dodecenoyl-CoA; ES 5.3.3.8 ), který posune 3-dvojnou vazbu meziproduktů oxidace nenasycených mastných kyselin do polohy 2-trans.[4]
- 3-hydroxbutyryl-CoA dehydratáza (krotonáza; ES 4.2.1.55 ), bakteriální enzym zapojený do dráhy produkující butyrát / butanol.
- 4-chlorbenzoyl-CoA dehalogenáza (ES 3.8.1.6 ), enzym Pseudomonas, který katalyzuje konverzi 4-chlorbenzoátu-CoA na 4-hydroxybenzoát-CoA.[5]
- Dienoyl-CoA izomeráza, který katalyzuje izomerizaci 3-trans, 5-cis-dienoyl-CoA na 2-trans, 4-trans-dienoyl-CoA.[6]
- Naftoát syntáza (MenB nebo DHNA syntetáza; ES 4.1.3.36 ), bakteriální enzym podílející se na biosyntéze menachinonu (vitamin K2).[7]
- Karnitin racemáza (gen caiD), který katalyzuje reverzibilní přeměnu krotonobetainu na L-karnitin v Escherichia coli.[8]
- Methylmalonyl CoA dekarboxyláza (MMCD; ES 4.1.1.41 ), který má hexamerní strukturu (dimer trimerů).[9]
- Karboxymethylprolin syntáza (CarB), který se podílí na biosyntéze karbapenemu.[10]
- 6-oxo kafr hydroláza, který katalyzuje desymmetrizaci bicyklických beta-diketonů na opticky aktivní ketokyseliny.[11]
- Alfa podjednotka komplex oxidace mastných kyselin, komplex multienzymů, který katalyzuje poslední tři reakce v beta-oxidačním cyklu mastných kyselin.[12]
- Protein AUH, bifunkční homolog vázající RNA enoyl-CoA hydratázy.[13]
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
AUH; CDY2B; CDYL; CDYL2; DCI; ECH1; ECHDC1; ECHDC2; ECHDC3; ECHS1; EHHADH; HADHA; HCA64; HIBCH; PECI;
Reference
- ^ Gerlt JA, Benning MM, Holden HM, Haller T (2001). „Nadrodina krotonázy: divergentně příbuzné enzymy, které katalyzují různé reakce zahrnující acyl koenzym a thioestery“. Př. Chem. Res. 34 (2): 145–57. doi:10.1021 / ar000053l. PMID 11263873.
- ^ Brzozowski AM, Leonard PM, Bennett JP, Whittingham JL, Grogan G (2007). „Strukturální charakterizace beta-diketonhydrolázy z cyanobakteria Anabaena sp. PCC 7120 v nativní formě a ve formě vázané na produkt, člen koenzymu A nezávislý na nadrodině krotonázy“. Biochemie. 46 (1): 137–44. doi:10.1021 / bi061900g. PMID 17198383.
- ^ Wu J, Kisker C, Whitty A, Feng Y, Rudolph MJ, Bell AF, Hofstein HA, Parikh S, Tonge PJ (2002). „Stereoselektivita enoyl-CoA hydratázy je výsledkem preferenční aktivace jednoho ze dvou vázaných konformerů substrátu“. Chem. Biol. 9 (11): 1247–55. doi:10.1016 / S1074-5521 (02) 00263-6. PMID 12445775.
- ^ Stoffel W, Muller-Newen G (1991). "Mitochondriální 3-2trans-enoyl-CoA izomeráza. Čištění, klonování, exprese a mitochondriální import klíčového enzymu beta-oxidace nenasycených mastných kyselin". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 372 (8): 613–624. doi:10.1515 / bchm3.1991.372.2.613. PMID 1958319.
- ^ Dunaway-Mariano D, Benning MM, Wesenberg G, Holden HM, Taylor KL, Yang G, Liu R-Q, Xiang H (1996). "Struktura 4-chlorbenzoyl koenzymu dehalogenázy stanovena na rozlišení 1,8 A: enzymový katalyzátor generovaný adaptivní mutací". Biochemie. 35 (25): 8103–9. doi:10.1021 / bi960768p. PMID 8679561.
- ^ Hiltunen JK, Wierenga RK, Modis Y, Filppula SA, Novikov DK, Norledge B (1998). „Krystalová struktura dienoyl-CoA izomerázy při rozlišení 1,5 A odhaluje význam postranních řetězců aspartátu a glutamátu pro katalýzu“. Struktura. 6 (8): 957–70. doi:10.1016 / s0969-2126 (98) 00098-7. PMID 9739087.
- ^ Baker EN, Johnston JM, Arcus VL (2005). "Struktura naftoát syntázy (MenB) z Mycobacterium tuberculosis v nativní formě i ve formě vázané na produkt". Acta Crystallogr. D. 61 (Pt 9): 1199–206. doi:10.1107 / S0907444905017531. PMID 16131752.
- ^ Kleber HP, Elssner T, Engemann C, Baumgart K (2001). „Zapojení esterů koenzymu A a dvou nových enzymů, enoyl-CoA hydratázy a CoA-transferázy, do hydratace krotonobetainu na L-karnitin Escherichia coli“. Biochemie. 40 (37): 11140–8. doi:10.1021 / bi0108812. PMID 11551212.
- ^ Gerlt JA, Benning MM, Holden HM, Haller T (2000). „Nové reakce v nadrodině krotonázy: struktura methylmalonyl CoA dekarboxylázy z Escherichia coli“. Biochemie. 39 (16): 4630–9. doi:10.1021 / bi9928896. PMID 10769118.
- ^ Schofield CJ, McDonough MA, Sleeman MC, Sorensen JL, Batchelar ET (2005). „Strukturální a mechanické studie karboxymethylprolin syntázy (CarB), jedinečného člena nadrodiny krotonázy katalyzující první krok v biosyntéze karbapenemu“. J. Biol. Chem. 280 (41): 34956–65. doi:10,1074 / jbc.M507196200. PMID 16096274.
- ^ Leonard PM, Grogan G (2004). „Struktura mutantu 6-oxo kafrhydrolázy H122A vázaného na svůj přírodní produkt, (2S, 4S) -alfa-kampholinová kyselina: mutantní struktura naznačuje atypický způsob vazby přechodného stavu pro homolog krotonázy“. J. Biol. Chem. 279 (30): 31312–17. doi:10,1074 / jbc.M403514200. PMID 15138275.
- ^ Resibois-Gregoire A, Dourov N (1966). "Elektronová mikroskopická studie případu mozkové glykogenózy". Acta Neuropathol. 6 (1): 70–9. doi:10.1007 / BF00691083. PMID 5229654. S2CID 21331079.
- ^ Nureki O, Fukai S, Yokoyama S, Muto Y, Kurimoto K (2001). "Krystalová struktura lidského proteinu AUH, jednořetězcový RNA vázající homolog enoyl-CoA hydratázy". Struktura. 9 (12): 1253–63. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00686-4. PMID 11738050.