Kruhová permutace v proteinech - Circular permutation in proteins
A kruhová obměna je vztah mezi bílkoviny přičemž proteiny mají změněné pořadí aminokyseliny v jejich peptidová sekvence. Výsledkem je a proteinová struktura s různým připojením, ale celkově podobný trojrozměrný (3D) tvar. V roce 1979 první pár cirkulárně permutovaných proteinů - concanavalin A a lektin - byly objeveny; nyní je známo více než 2000 takových proteinů.
Výsledkem může být kruhová permutace evoluční Události, posttranslační úpravy nebo uměle vytvořené mutace. Dva hlavní modely navržené k vysvětlení vývoje cirkulárně permutovaných proteinů jsou permutace duplikací a štěpení a fúze. K permutaci duplikací dochází, když a gen podstoupí zdvojení vytvořit a tandemové opakování před odstraněním nadbytečných částí proteinu; tento vztah se nachází mezi saposin a swaposin. Štěpení a fúze nastává, když částečné proteiny fúzují a tvoří jeden polypeptid, například v nikotinamid nukleotid transhydrogenázy.
Kruhové permutace jsou v laboratoři běžně konstruovány, aby se zlepšily katalytická aktivita nebo termostabilita nebo zkoumat vlastnosti původního proteinu.
Tradiční algoritmy pro zarovnání sekvence a vyrovnání struktury nejsou schopni detekovat kruhové permutace mezi proteiny. Nový nelineární byly vyvinuty přístupy, které to překonávají a jsou schopné detekovat topologie -nezávislé podobnosti.
Dějiny
V roce 1979 Bruce Cunningham a jeho kolegové objevili první případ cirkulárně permutovaného proteinu v přírodě.[1] Po stanovení peptidové sekvence lektin protein favin, všimli si jeho podobnosti se známým proteinem - concanavalin A - kromě toho, že konce byly kruhově permutované. Pozdější práce potvrdily kruhovou permutaci mezi dvojicí[2] a ukázal, že concanavalin A je permutovaný posttranslačně[3] štěpením a neobvyklou ligací proteinů.[4]
Po objevení přírodního cirkulárně permutovaného proteinu vědci hledali způsob, jak tento proces napodobit. V roce 1983 byli David Goldenberg a Thomas Creighton schopni vytvořit kruhově permutovanou verzi proteinu chemicky ligovat konce k vytvoření a cyklický protein, pak zavedení nových konců jinde pomocí trypsin.[5] V roce 1989 Karolin Luger a její kolegové představili genetickou metodu pro vytváření kruhových permutací pečlivým fragmentováním a ligací DNA.[6] Tato metoda umožňovala zavedení permutací na libovolných místech.[6]
Navzdory časnému objevení posttranslačních kruhových permutací a návrhu možného genetického mechanismu pro vývoj kruhových permutantů, až v roce 1995 byl objeven první kruhový permutovaný pár genů. Saposiny jsou třídou proteinů zapojených do sfingolipid katabolismus a prezentace antigenu z lipidy u lidí. Chris Ponting a Robert Russell identifikovali kruhově permutovanou verzi saposinu vloženého do rostliny aspartátová proteináza, kterou přezdívali swaposin.[7] Saposin a swaposin byly prvním známým případem dvou přirozených genů souvisejících s kruhovou permutací.[7]
Stovky příkladů proteinových párů souvisejících s kruhovou permutací byly následně objeveny v přírodě nebo vyrobeny v laboratoři. Od února 2012 je databáze kruhové permutace[8] obsahuje 2238 cirkulárně permutovaných proteinových párů se známými strukturami a mnoho dalších je známo bez struktur.[9] Databáze CyBase shromažďuje proteiny, které jsou cyklické, z nichž některé jsou permutovanými variantami cyklických proteinů divokého typu.[10] SISYPHUS je databáze, která obsahuje sbírku ručně upravených manuálních srovnávání proteinů s netriviálními vztahy, z nichž některé mají kruhové permutace.[11]
Vývoj
K vysvětlení vývoje cirkulárně permutovaných proteinů se v současné době používají dva hlavní modely: permutace duplikací a štěpení a fúze. Tyto dva modely mají přesvědčivé příklady, které je podporují, ale relativní přínos každého modelu v evoluci je stále předmětem debaty.[12] Byly navrženy jiné, méně běžné mechanismy, například „vyjmout a vložit“[13] nebo „míchání exonů ".[14]
Permutace duplikací
Nejstarším modelem navrženým pro vývoj kruhových permutací je mechanismus permutace pomocí duplikace.[1] V tomto modelu prekurzorový gen nejprve prochází a zdvojení a fúze tvoří velký tandemové opakování. Další, spouštět a zastavovat kodony jsou zavedeny na odpovídajících místech duplikovaného genu, čímž se odstraní nadbytečné části proteinu.
Jednou překvapivou predikcí permutace duplikačním mechanismem je, že může dojít k přechodným permutacím. Například duplikovaná verze proteinu by měla být stále funkční, protože jinak by se evoluce rychle selektovala proti těmto proteinům. Podobně by měly být funkční částečně duplikované meziprodukty, kde byl zkrácen pouze jeden konec. Takové meziprodukty byly rozsáhle dokumentovány v rodinách proteinů, jako jsou DNA methyltransferázy.[15]
Saposin a swaposin
Příkladem permutace duplikací je vztah mezi saposinem a swaposinem. Saposiny jsou vysoce konzervované glykoproteiny, přibližně 80 aminokyselinových zbytků dlouhých a tvořících čtyři alfa šroubovice struktura. Mají téměř identické umístění cysteinových zbytků a glykosylačních míst. The cDNA sekvence, která kóduje saposin prosaposin. Je předchůdcem čtyř produktů štěpení, saposinů A, B, C a D. Čtyři saposinové domény s největší pravděpodobností vznikly ze dvou tandemových duplikací genu předků.[16] Toto opakování naznačuje mechanismus pro vývoj vztahu s rostlinně specifická vložka (PSI). PSI je doména nalezená výhradně v rostlinách, která se skládá z přibližně 100 zbytků a nachází se v rostlině aspartátové proteázy.[17] Patří do rodiny proteinů podobných saposinu (SAPLIP) a má N- a C- konce „vyměněné“, takže pořadí šroubovic je 3-4-1-2 ve srovnání se saposinem, což vede k názvu „swaposin“ ".[7][18]
Štěpení a fúze
Dalším modelem pro vývoj kruhových permutací je model štěpení a fúze. Proces začíná dvěma částečnými proteiny. Mohou představovat dva nezávislé polypeptidy (například dvě části a heterodimer ), nebo mohly být původně polovinami jediného proteinu, který podstoupil štěpnou událost, aby se z něj staly dva polypeptidy.
Tyto dva proteiny mohou později fúzovat dohromady a vytvořit jeden polypeptid. Bez ohledu na to, který protein je na prvním místě, může tento fúzní protein vykazovat podobnou funkci. Pokud tedy k fúzi mezi dvěma proteiny dojde v evoluci dvakrát (buď mezi paralogy uvnitř stejného druhu nebo mezi ortology v různých druzích), ale v jiném pořadí budou výsledné fúzní proteiny příbuzné kruhovou permutací.
Důkaz pro konkrétní protein, který se vyvinul štěpným a fúzním mechanismem, lze poskytnout pozorováním polovin permutace jako nezávislých polypeptidů u příbuzných druhů nebo experimentální demonstrací, že obě poloviny mohou fungovat jako samostatné polypeptidy.[19]
Transhydrogenázy
Příklad štěpného a fúzního mechanismu lze nalézt v nikotinamid nukleotid transhydrogenázy.[20] Tyto jsou membrána -vázaný enzymy které katalyzují přenos hydridového iontu mezi NAD (H) a NADP (H) v reakci, která je spojena s transmembránová translokace protonů. Skládají se ze tří hlavních funkčních jednotek (I, II a III), které lze v jiném uspořádání najít v bakterie, prvoky a vyšší eukaryoty. Fylogenetická analýza naznačuje, že tři skupiny doménových uspořádání byly získány a spojeny nezávisle.[12]
Další procesy, které mohou vést k kruhovým permutacím
Posttranslační modifikace
Dva výše uvedené evoluční modely popisují způsoby, kterými mohou být geny kruhově permutovány, což má za následek kruhově permutaci mRNA po transkripce. Proteiny lze také kruhově permutovat pomocí posttranslační modifikace, bez permutace základního genu. Kruhové permutace mohou nastat spontánně autokatalýza, jako v případě concanavalin A.[4] Alternativně může vyžadovat permutace restrikční enzymy a ligázy.[5]
Role v proteinovém inženýrství
Mnoho proteinů má své konce umístěné blízko sebe v 3D prostoru.[21][22] Z tohoto důvodu je často možné navrhnout kruhové permutace proteinů. Dnes se v laboratoři rutinně generují kruhové permutace pomocí standardních genetických technik.[6] Ačkoli některá permutační místa proteinu brání skládací správně, mnoho permutantů bylo vytvořeno s téměř identickou strukturou a funkcí jako původní protein.
Motivace pro vytvoření kruhového permutantu proteinu se může lišit. Vědci možná budou chtít zlepšit některé vlastnosti proteinu, například:
- Snížit proteolytický citlivost. Rychlost, s jakou se proteiny štěpí, může mít velký dopad na jejich aktivitu v buňkách. Protože konce jsou často přístupné proteázy, návrh kruhově permutovaného proteinu s méně přístupnými konci může prodloužit životnost tohoto proteinu v buňce.[23]
- Zlepšit katalytická aktivita. Kruhová permutace proteinu může někdy zvýšit rychlost, kterou katalyzuje chemickou reakci, což vede k efektivnějším proteinům.[24]
- Změnit podklad nebo vazba ligandu. Kruhová permutace proteinu může vést ke ztrátě vazba substrátu, ale může příležitostně vést k nové vazebné aktivitě ligandu nebo ke změně specificity substrátu.[25]
- Zlepšit termostabilita. Aktivace proteinů v širším rozsahu teplot a podmínek může zlepšit jejich užitečnost.[26]
Vědci se mohou alternativně zajímat o vlastnosti původního proteinu, například:
- Pořadí skládání. Určení pořadí, ve kterém jsou různé části proteinového záhybu náročné kvůli extrémně rychlým časovým měřítkům. Kruhově permutované verze proteinů se často skládají v jiném pořadí, což poskytuje informace o skládání původního proteinu.[27][28][29]
- Základní konstrukční prvky. Umělé kruhově permutované proteiny mohou umožnit selektivní odstranění částí proteinu. To poskytuje vhled do toho, které konstrukční prvky jsou podstatné nebo ne.[30]
- Upravit kvartérní struktura. Bylo prokázáno, že kruhově permutované proteiny mají jinou kvartérní strukturu než proteiny divokého typu.[31]
- Najděte místa pro vložení dalších proteinů. Může být užitečné vložení jednoho proteinu jako domény do jiného proteinu. Například vkládání klimodulin do zelený fluorescenční protein (GFP) umožnilo vědcům měřit aktivitu kalmodulinu pomocí fluorescence split-GFP.[32] Oblasti GFP, které tolerují zavedení kruhové permutace, s větší pravděpodobností přijmou přidání dalšího proteinu při zachování funkce obou proteinů.
- Design románu biokatalyzátory a biosenzory. Zavedení kruhových permutací lze použít k návrhu proteinů ke katalyzování specifických chemických reakcí,[24][33] nebo k detekci přítomnosti určitých molekul pomocí proteinů. Například výše popsaná fúze GFP-kalmodulin může být použita k detekci hladiny iontů vápníku ve vzorku.[32]
Algoritmická detekce
Mnoho zarovnání sekvence a algoritmy sladění proteinové struktury byly vyvinuty za předpokladu lineárních reprezentací dat a jako takové nejsou schopny detekovat kruhové permutace mezi proteiny.[34] Jsou dva příklady často používaných metod, které mají problémy se správným seřazením proteinů souvisejících s kruhovou permutací dynamické programování a mnoho skryté Markovovy modely.[34] Jako alternativu k nim je řada algoritmů postavena na nelineárních přístupech a je schopna je detekovat topologie -nezávislé podobnosti, nebo použít úpravy, které jim umožní obejít omezení dynamického programování.[34][35] Níže uvedená tabulka obsahuje soubor těchto metod.
Algoritmy jsou klasifikovány podle typu vstupu, který vyžadují. SekvenceAlgoritmy založené na algoritmu vyžadují k vytvoření vyrovnání pouze sekvenci dvou proteinů.[36] Sekvenční metody jsou obecně rychlé a vhodné pro hledání celých genomů pro kruhově permutované páry proteinů.[36] StrukturaMetody založené na principu vyžadují uvažování 3D struktur obou proteinů.[37] Často jsou pomalejší než metody založené na sekvenci, ale jsou schopné detekovat kruhové permutace mezi vzdáleně příbuznými proteiny s nízkou sekvenční podobností.[37] Některé strukturální metody jsou topologie nezávislá, což znamená, že jsou také schopni detekovat složitější přeskupení než kruhová permutace.[38]
NÁZEV | Typ | Popis | Autor | Rok | Dostupnost | Odkaz |
---|---|---|---|---|---|---|
FBPLOT | Sekvence | Kreslí tečkové grafy suboptimálních seřazení sekvencí | Zuker | 1991 | [39] | |
Bachar et al. | Struktura, topologie nezávislá | Použití geometrický hash pro topologické nezávislé srovnání proteinů | Bachar a kol. | 1993 | [35] | |
Uliel at al | Sekvence | První návrh, jak může fungovat algoritmus pro porovnání sekvencí pro detekci kruhových permutací | Uliel a kol. | 1999 | [36] | |
SHEBA | Struktura | Používá algoritmus SHEBA k vytváření strukturálních zarovnání pro různé permutační body, zatímco iterativně vylepšuje bod řezu. | Jung & Lee | 2001 | [14] | |
Multiprot | Struktura, topologie nezávislá | Vypočítá pořadí sekvenčních nezávislých uspořádání více proteinových struktur | Shatsky | 2004 | server, stáhnout | [38] |
RASPODOM | Sekvence | Upraveno Algoritmus srovnání sekvencí Needleman & Wunsch | Weiner a kol. | 2005 | stažení | [34] |
CPSARST | Struktura | Popisuje proteinové struktury jako jednorozměrné textové řetězce pomocí a Ramachandran algoritmus sekvenční transformace (RST). Detekuje kruhové permutace prostřednictvím duplikace reprezentace sekvence a strategie „dvojitého filtrování a zdokonalování“. | Lo, Lyu | 2008 | serveru | [40] |
GANGSTA + | Struktura | Funguje ve dvou fázích: První fáze identifikuje hrubé zarovnání na základě prvků sekundární struktury. Druhá fáze upřesňuje zarovnání na úrovni zbytku a zasahuje do oblastí smyčky. | Schmidt-Goenner a kol. | 2009 | serveru, stažení | [41] |
SANA | Struktura | Zjistit počáteční zarovnané páry fragmentů (AFP). Budujte síť možných AFP. K připojení komponent k grafu použijte algoritmus random-mate. | Wang a kol. | 2010 | stažení | [42] |
CE-CP | Struktura | Postaven na vrcholu kombinatorické rozšíření algoritmus. Duplikuje atomy před zarovnáním, zkrátí výsledky po zarovnání | Bliven a kol. | 2015 | serveru, stažení | [43] |
TopMatch | Struktura | Má možnost vypočítat zarovnání proteinové struktury nezávislé na topologii | Sippl a Wiederstein | 2012 | serveru, stažení | [44] |
Reference
Tento článek byl upraven z následujícího zdroje pod a CC BY 4.0 licence (2012 ) (zprávy recenzenta ): "Circle permutation in protein", PLOS výpočetní biologie, 8 (3): e1002445, 2012, doi:10.1371 / JOURNAL.PCBI.1002445, ISSN 1553-734X, PMC 3320104, PMID 22496628, Wikidata Q5121672
- ^ A b C Cunningham BA, Hemperly JJ, Hopp TP, Edelman GM (červenec 1979). „Favin versus concanavalin A: Kruhově permutované aminokyselinové sekvence“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 76 (7): 3218–22. Bibcode:1979PNAS ... 76.3218C. doi:10.1073 / pnas.76.7.3218. PMC 383795. PMID 16592676.
- ^ Einspahr H, Parks EH, Suguna K, Subramanian E, Suddath FL (prosinec 1986). "Krystalová struktura hrachového lektinu v rozlišení 3,0-A". The Journal of Biological Chemistry. 261 (35): 16518–27. PMID 3782132.
- ^ Carrington DM, Auffret A, Hanke DE (1985). „Polypeptidová ligace nastává během posttranslační modifikace konkanavalinu A“. Příroda. 313 (5997): 64–7. Bibcode:1985 Natur.313 ... 64C. doi:10.1038 / 313064a0. PMID 3965973. S2CID 4359482.
- ^ A b Bowles DJ, Pappin DJ (únor 1988). "Doprava a montáž konkanavalinu A". Trendy v biochemických vědách. 13 (2): 60–4. doi:10.1016/0968-0004(88)90030-8. PMID 3070848.
- ^ A b Goldenberg DP, Creighton TE (duben 1983). "Kruhové a kruhově permutované formy hovězího pankreatického inhibitoru trypsinu". Journal of Molecular Biology. 165 (2): 407–13. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80265-4. PMID 6188846.
- ^ A b C Luger K, Hommel U, Herold M, Hofsteenge J, Kirschner K (leden 1989). "Správné skládání kruhově permutovaných variant enzymu beta alfa barel in vivo". Věda. 243 (4888): 206–10. Bibcode:1989Sci ... 243..206L. doi:10.1126 / science.2643160. PMID 2643160.
- ^ A b C d Ponting CP, Russell RB (květen 1995). "Swaposiny: kruhové permutace v genech kódujících homology saposinu". Trendy v biochemických vědách. 20 (5): 179–80. doi:10.1016 / S0968-0004 (00) 89003-9. PMID 7610480.
- ^ Lo W, Lee C, Lee C, Lyu P. „Kruhová permutační databáze“. Ústav bioinformatiky a strukturní biologie, Národní univerzita Tsing Hua. Citováno 16. února 2012.
- ^ Lo WC, Lee CC, Lee CY, Lyu PC (leden 2009). „CPDB: databáze kruhové permutace v proteinech“. Výzkum nukleových kyselin. 37 (Problém s databází): D328–32. doi:10.1093 / nar / gkn679. PMC 2686539. PMID 18842637.
- ^ Kaas Q, Craik DJ (2010). "Analýza a klasifikace kruhových proteinů v CyBase". Biopolymery. 94 (5): 584–91. doi:10,1002 / bip.21424. PMID 20564021.
- ^ Andreeva A, Prlić A, Hubbard TJ, Murzin AG (leden 2007). „SISYPHUS - strukturní uspořádání proteinů s netriviálními vztahy“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (Problém s databází): D253–9. doi:10.1093 / nar / gkl746. PMC 1635320. PMID 17068077.
- ^ A b Weiner J, Bornberg-Bauer E (duben 2006). "Vývoj kruhových permutací v proteinech s více doménami". Molekulární biologie a evoluce. 23 (4): 734–43. doi:10.1093 / molbev / msj091. PMID 16431849.
- ^ Bujnicki JM (březen 2002). „Sekvenční permutace v molekulárním vývoji DNA methyltransferáz“. BMC Evoluční biologie. 2 (1): 3. doi:10.1186/1471-2148-2-3. PMC 102321. PMID 11914127.
- ^ A b Jung J, Lee B (září 2001). „Kruhově permutované proteiny v databázi proteinové struktury“. Věda o bílkovinách. 10 (9): 1881–6. doi:10.1110 / ps.05801. PMC 2253204. PMID 11514678.
- ^ Jeltsch A (červenec 1999). "Kruhové permutace v molekulárním vývoji DNA methyltransferáz". Journal of Molecular Evolution. 49 (1): 161–4. Bibcode:1999JMolE..49..161J. doi:10.1007 / pl00006529. PMID 10368444. S2CID 24116226.
- ^ Hazkani-Covo E, Altman N, Horowitz M, Graur D (leden 2002). „Evoluční historie prosaposinu: dvě po sobě jdoucí události duplikace vedly ke vzniku čtyř saposinových domén u obratlovců“. Journal of Molecular Evolution. 54 (1): 30–4. Bibcode:2002JMolE..54 ... 30H. doi:10.1007 / s00239-001-0014-0. PMID 11734895. S2CID 7402721.
- ^ Guruprasad K, Törmäkangas K, Kervinen J, Blundell TL (září 1994). „Srovnávací modelování aspartátové proteinázy z ječmene: strukturální zdůvodnění pozorované hydrolytické specificity“. FEBS Dopisy. 352 (2): 131–6. doi:10.1016 / 0014-5793 (94) 00935-X. PMID 7925961. S2CID 32524531.
- ^ Bruhn H (červenec 2005). „Krátká prohlídka funkčními a strukturálními rysy proteinů podobných saposinu“. The Biochemical Journal. 389 (Pt 2): 249–57. doi:10.1042 / BJ20050051. PMC 1175101. PMID 15992358.
- ^ Lee J, Blaber M (leden 2011). „Experimentální podpora pro vývoj symetrické proteinové architektury z jednoduchého peptidového motivu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (1): 126–30. Bibcode:2011PNAS..108..126L. doi:10.1073 / pnas.1015032108. PMC 3017207. PMID 21173271.
- ^ A b Hatefi Y, Yamaguchi M (březen 1996). „Nikotinamid nukleotid transhydrogenáza: model pro využití energie vázající substrát pro translokaci protonů“. FASEB Journal. 10 (4): 444–52. doi:10.1096 / fasebj.10.4.8647343. PMID 8647343. S2CID 21898930.
- ^ Thornton JM, Sibanda BL (červen 1983). "Amino a karboxy-terminální oblasti v globulárních proteinech". Journal of Molecular Biology. 167 (2): 443–60. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80344-1. PMID 6864804.
- ^ Yu Y, Lutz S (leden 2011). "Kruhová permutace: jiný způsob konstrukce struktury a funkce enzymu". Trendy v biotechnologii. 29 (1): 18–25. doi:10.1016 / j.tibtech.2010.10.004. PMID 21087800.
- ^ Whitehead TA, Bergeron LM, Clark DS (říjen 2009). „Vázání volných konců: kruhová permutace snižuje proteolytickou citlivost rekombinantních proteinů“. Proteinové inženýrství, design a výběr. 22 (10): 607–13. doi:10,1093 / protein / gzp034. PMID 19622546.
- ^ A b Cheltsov AV, Barber MJ, Ferreira GC (červen 2001). "Kruhová permutace 5-aminolevulinát syntázy. Mapování polypeptidového řetězce na jeho funkci". The Journal of Biological Chemistry. 276 (22): 19141–9. doi:10,1074 / jbc.M100329200. PMC 4547487. PMID 11279050.
- ^ Qian Z, Lutz S (říjen 2005). „Zlepšení katalytické aktivity lipázy B Candida antarctica kruhovou permutací“. Journal of the American Chemical Society. 127 (39): 13466–7. doi:10.1021 / ja053932h. PMID 16190688. (primární zdroj)
- ^ Topell S, Hennecke J, Glockshuber R (srpen 1999). "Kruhově permutované varianty zeleného fluorescenčního proteinu". FEBS Dopisy. 457 (2): 283–9. doi:10.1016 / S0014-5793 (99) 01044-3. PMID 10471794. S2CID 43085373. (primární zdroj)
- ^ Viguera AR, Serrano L, Wilmanns M (říjen 1996). "Různé přechodové stavy skládání mohou mít za následek stejnou nativní strukturu". Přírodní strukturní biologie. 3 (10): 874–80. doi:10.1038 / nsb1096-874. PMID 8836105. S2CID 11542397. (primární zdroj)
- ^ Capraro DT, Roy M, Onuchic JN, Jennings PA (září 2008). „Zpětné sledování skládací krajiny proteinu beta-trojlístku interleukin-1beta?“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (39): 14844–8. Bibcode:2008PNAS..10514844C. doi:10.1073 / pnas.0807812105. PMC 2567455. PMID 18806223.
- ^ Zhang P, Schachman HK (červenec 1996). „In vivo tvorba alosterické aspartát-transkarbamoylázy obsahující kruhově permutované katalytické polypeptidové řetězce: důsledky pro skládání a sestavování proteinů“. Věda o bílkovinách. 5 (7): 1290–300. doi:10,1002 / pro.5560050708. PMC 2143468. PMID 8819162. (primární zdroj)
- ^ Huang YM, Nayak S, Bystroff C (listopad 2011). „Kvantitativní rozpustnost in vivo a rekonstituce zkrácených kruhových permutantů zeleného fluorescenčního proteinu“. Věda o bílkovinách. 20 (11): 1775–80. doi:10,1002 / pro.735. PMC 3267941. PMID 21910151. (primární zdroj)
- ^ Beernink PT, Yang YR, Graf R, King DS, Shah SS, Schachman HK (březen 2001). „Náhodná kruhová permutace vedoucí k narušení řetězce uvnitř a v blízkosti alfa šroubovic v katalytických řetězcích aspartát-transkarbamoylázy: účinky na sestavení, stabilitu a funkci“. Věda o bílkovinách. 10 (3): 528–37. doi:10.1110 / ps.39001. PMC 2374132. PMID 11344321.
- ^ A b Baird GS, Zacharias DA, Tsien RY (září 1999). „Kruhová permutace a inzerce receptoru do zelených fluorescenčních proteinů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 96 (20): 11241–6. Bibcode:1999PNAS ... 9611241B. doi:10.1073 / pnas.96.20.11241. PMC 18018. PMID 10500161.
- ^ Turner NJ (srpen 2009). „Řízená evoluce pohání novou generaci biokatalyzátorů“. Přírodní chemická biologie. 5 (8): 567–73. doi:10.1038 / nchembio.203. PMID 19620998.
- ^ A b C d Weiner J, Thomas G, Bornberg-Bauer E (duben 2005). „Rychlá predikce kruhových permutací v proteinech s více doménami podle motivů“. Bioinformatika. 21 (7): 932–7. doi:10.1093 / bioinformatika / bti085. PMID 15788783.
- ^ A b Bachar O, Fischer D, Nussinov R, Wolfson H (duben 1993). "Technika počítačového vidění pro 3-D sekvenčně nezávislé strukturní srovnání proteinů". Proteinové inženýrství. 6 (3): 279–88. doi:10.1093 / protein / 6.3.279. PMID 8506262.
- ^ A b C Uliel S, Fliess A, Amir A, Unger R (listopad 1999). "Jednoduchý algoritmus pro detekci kruhových permutací v proteinech". Bioinformatika. 15 (11): 930–6. doi:10.1093 / bioinformatika / 15.11.930. PMID 10743559.
- ^ A b Prlic A, Bliven S, Rose PW, Bluhm WF, Bizon C, Godzik A, Bourne PE (prosinec 2010). „Pre-Calculate protein structure alignments at the RCSB PDB website“. Bioinformatika. 26 (23): 2983–5. doi:10.1093 / bioinformatika / btq572. PMC 3003546. PMID 20937596.
- ^ A b Shatsky M, Nussinov R, Wolfson HJ (červenec 2004). "Metoda pro současné zarovnání více proteinových struktur". Proteiny. 56 (1): 143–56. doi:10,1002 / prot. 10628. PMID 15162494. S2CID 14665486.
- ^ Zuker M (září 1991). "Suboptimální zarovnání sekvence v molekulární biologii. Zarovnání s chybovou analýzou". Journal of Molecular Biology. 221 (2): 403–20. doi:10.1016 / 0022-2836 (91) 80062-Y. PMID 1920426.
- ^ Lo WC, Lyu PC (leden 2008). „CPSARST: účinný nástroj pro vyhledávání kruhové permutace aplikovaný na detekci nových strukturních vztahů s proteiny“. Genome Biology. 9 (1): R11. doi:10.1186 / gb-2008-9-1-r11. PMC 2395249. PMID 18201387.
- ^ Schmidt-Goenner T, Guerler A, Kolbeck B, Knapp EW (květen 2010). "Kruhové permutované proteiny ve vesmíru proteinových záhybů". Proteiny. 78 (7): 1618–30. doi:10,1002 / prot.22678. PMID 20112421. S2CID 20673981.
- ^ Wang L, Wu LY, Wang Y, Zhang XS, Chen L (červenec 2010). "SANA: algoritmus pro postupné a nesekvenční vyrovnání struktury proteinů". Aminokyseliny. 39 (2): 417–25. doi:10.1007 / s00726-009-0457-r. PMID 20127263. S2CID 2292831.
- ^ Bliven SE, Bourne PE, Prlić A (duben 2015). „Detekce kruhových permutací v proteinových strukturách pomocí CE-CP“. Bioinformatika. 31 (8): 1316–8. doi:10.1093 / bioinformatika / btu823. PMC 4393524. PMID 25505094.
- ^ Sippl MJ, Wiederstein M (duben 2012). „Detekce prostorových korelací v proteinových strukturách a molekulárních komplexech“. Struktura. 20 (4): 718–28. doi:10.1016 / j.str.2012.01.024. PMC 3320710. PMID 22483118.
Další čtení
- David Goodsell (duben 2010) Concanavalin A a kruhová permutace Proteinová datová banka (PDB) Molekula měsíce