ZZ zinkový prst - ZZ zinc finger - Wikipedia

ZZ
Identifikátory
SymbolZZ
PfamPF00569
Pfam klanCL0006
InterProIPR000433
CDDcd02249

V molekulární biologii Doména se zinkovým prstem typu ZZ je typ proteinová doména který byl pojmenován kvůli jeho schopnosti vázat dva zvč ionty.[1] Tyto domény obsahují 4 až 6 Cys zbytky které se účastní vazby na zinek (plus další zbytky Ser / His), včetně motivu Cys-X2-Cys nalezeného v jiných doménách se zinkovým prstem. Předpokládá se, že tyto zinkové prsty jsou součástí interakce protein-protein. The struktura domény ZZ ukazuje, že patří do rodiny motivů zinkového prstu s křížovou závorkou, které zahrnují domény PHD, RING a FYVE.[2] Domény se zinkovým prstem typu ZZ se nacházejí v:

Jednotlivé kopie zinkového prstu ZZ se vyskytují v transkripční adaptační / koaktivační proteiny P300, v proteinu vázajícím se na cAMP protein vázající (CREB) vázající protein (CBP) a ADA2. CBP poskytuje několik vazebná místa pro přepis koaktivátory. Místo interakce s supresor nádoru protein p53 a onkoprotein E1A s CBP / P300 je oblast bohatá na Cys, která obsahuje dva motivy vázající zinek: typ ZZ a typ TAZ2. Zinkový prst typu ZZ typu CBP obsahuje dvě zkroucené antiparalelní beta-listy a krátkou alfa-šroubovici a váže dva zinek ionty.[2] Jeden iont zinku je koordinován čtyřmi cystein zbytky prostřednictvím 2 motivů Cys-X2-Cys a třetí iont zinku prostřednictvím třetího motivu Cys-X-Cys a motivu His-X-His. První shluk zinku je přísně zachován, zatímco druhý shluk zinku vykazuje variabilitu v poloze dvou His zbytků.

v Arabidopsis thaliana (Řeřicha ušní), přecitlivělý na protein červené a modré 1 (Hrb1), který reguluje reakce červeného i modrého světla, obsahuje doménu zinkových prstů typu ZZ.[3]

Domény se zinkovým prstem typu ZZ byly také identifikovány v E3 specifické pro varlata ubikvitin ligáza MEX, který podporuje indukci receptoru smrti apoptóza.[4] MEX má čtyři doménové domény se zinkovým prstem: jednu typu ZZ, jednu typu SWIM a dvě typu RING. Oblast obsahující zinkové prsty typu ZZ a RING je nutná pro interakci s vlastní asociací UbcH5a a MEX, zatímco doména SWIM byla pro MEX kritická ubikvitinace.

Kromě toho domény bohaté na Cys dystrofinu, utrofinu a 87 kDa postsynaptického proteinu obsahují zinkový prst typu ZZ s vysokou sekvence identita se zinkovými prsty typu P300 / CBP typu ZZ. U dystrofinu a utrofinu leží zinkový prst typu ZZ mezi doménou WW (ohraničenou a EF rukou) a C-terminálem svinutá cívka doména. Dystrofin je považován za spojovací článek mezi aktin cytoskelet a extracelulární matrice a poruchy komplexu spojeného s dystrofinem, například mezi dystrofinem a transmembránový glykoprotein beta-dystroglykan, může vést ke svalové dystrofii. Dystrofin a jeho autosomální homolog utrofin komunikovat s beta-dystroglykanem přes jejich C-koncové oblasti, které se skládají z WW domény, EF ruční domény a ZZ typu domény se zinkovým prstem.[5] WW doména je primárním místem interakce mezi dystrofinem nebo utrofinem a dystroglykanem, zatímco doména EF ruka a doména se zinkovým prstem typu EF tuto interakci stabilizují a posilují.

Reference

  1. ^ Ponting CP, Blake DJ, Davies KE, Kendrick-Jones J, Winder SJ (leden 1996). „ZZ a TAZ: nové předpokládané zinkové prsty v dystrofinu a dalších proteinech“. Trends Biochem. Sci. 21 (1): 11–13. doi:10.1016 / s0968-0004 (06) 80020-4. PMID  8848831.
  2. ^ A b Legge GB, Martinez-Yamout MA, Hambly DM, Trinh T, Lee BM, Dyson HJ, Wright PE (říjen 2004). "ZZ doména CBP: neobvyklý záhyb prstů zinku v modulu interakce proteinů". J. Mol. Biol. 343 (4): 1081–93. doi:10.1016 / j.jmb.2004.08.087. PMID  15476823.
  3. ^ Kang X, Chong J, Ni M (březen 2005). „HYPERSENZITIVNÍ NA ČERVENÉ A MODRÉ 1, protein se zinkovým prstem typu ZZ, reguluje reakce červeného a kryptochromu zprostředkovaného modrého světla na proteiny typu ZZ“. Rostlinná buňka. 17 (3): 822–35. doi:10.1105 / tpc.104.029165. PMC  1069701. PMID  15705950.
  4. ^ Nishito Y, Hasegawa M, Inohara N, Núñez G (červen 2006). „MEX je varikově specifická E3 ubikvitinová ligáza, která podporuje apoptózu indukovanou receptorem smrti“. Biochem. J. 396 (3): 411–7. doi:10.1042 / BJ20051814. PMC  1482824. PMID  16522193.
  5. ^ Hnia K, Zouiten D, Cantel S, Chazalette D, Hugon G, Fehrentz JA, Masmoudi A, Diment A, Bramham J, Mornet D, Winder SJ (únor 2007). "ZZ doména dystrofinu a utrofinu: topologie a mapování místa interakce beta-dystroglykanu". Biochem. J. 401 (3): 667–77. doi:10.1042 / BJ20061051. PMC  1770854. PMID  17009962.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000433