WIPF1 - WIPF1

WIPF1
Protein WIPF1 PDB 2a41.png
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyWIPF1, PRPL-2, WASPIP, WIP, WAS2, WAS / WASL interagující člen rodiny proteinů 1
Externí IDOMIM: 602357 MGI: 2178801 HomoloGene: 86891 Genové karty: WIPF1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 2 (lidský)
Chr.Chromozom 2 (lidský)[1]
Chromozom 2 (lidský)
Genomické umístění pro WIPF1
Genomické umístění pro WIPF1
Kapela2q31.1Start174,559,572 bp[1]
Konec174,682,916 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE WIPF1 202663 na fs.png

PBB GE WIPF1 202665 s na fs.png

PBB GE WIPF1 202664 na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

7456

215280

Ensembl

ENSG00000115935

ENSMUSG00000075284

UniProt

O43516

Q8K1I7

RefSeq (mRNA)

NM_001077269
NM_003387

NM_001289722
NM_001289723
NM_153138

RefSeq (protein)

NP_001276651
NP_001276652
NP_694778

Místo (UCSC)Chr 2: 174,56 - 174,68 MbChr 2: 73,43 - 73,53 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Člen rodiny proteinů interagujících s WAS / WASL 1 (WIP) je a protein že u lidí je kódován WIPF1 gen.[5][6]

Funkce

Tento gen kóduje protein, který hraje důležitou roli v organizaci aktinového cytoskeletu. Bylo prokázáno, že nadměrná exprese WIP v buňkách savců zvyšuje polymeraci aktinu.[5] Kódovaný protein se váže na oblast proteinu Wiskott-Aldrichova syndromu, která je často mutována u Wiskott-Aldrichova syndromu, recesivní poruchy spojené s X. Porucha interakce mezi těmito dvěma proteiny může přispět k onemocnění. Pro tento gen byly identifikovány dvě varianty transkriptu kódující stejný protein.[6] U pacientů bez genu WIPF1 jsou hladiny proteinu WASp vyčerpány a jsou přítomny příznaky WAS.[7]

Interakce

WIPF1 bylo prokázáno komunikovat s Protein Wiskott-Aldrichova syndromu,[5][8] N-WASp, Kortaktin,[9] NCK1,[8] MYO1e[10] a ITSN1.[11] Zatímco Protein Wiskott-Aldrichova syndromu je vyjádřena pouze v hematopoetický buněk, je WIPF1 exprimován všudypřítomně.[5] Většina mutací způsobujících Wiskott Aldrichův syndrom se nachází v doméně WH1 WASp.[12] Tyto mutace ovlivňují vazbu WASp-WIPF1.[13] WIPF1 má N-terminál profilin vazebná doména, dvě vazby aktinu WH2 domény, centrální úsek polyprolinu a C-terminál VOSA Závazná doména. WASp protein je degradován v nepřítomnosti WIP; všudypřítomně exprimovaný ortolog WASp N-WASp však zůstává stabilní i při nepřítomnosti WIP.

Práce v droždí

Funkce a interakce WIPF1 byly studovány ve více plísňový systémy včetně Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Candida albicans,[14] a Magnaporthe grisea.[15]

Kvasinky Vrp1 jsou přijímány do míst endocytózy pomocí Vosa homology. Zde interaguje s myosinem-1 a zvyšuje aktivaci myosinu-1 zprostředkovanou Komplex Arp2 / 3.[16] Kromě role v endocytóze, Saccharomyces cerevisiae Funkce Vrp1 v cytokinéze a polarizaci buněk.[17]

v Schizosaccharomyces pombe „Předpokládá se, že interakce Vrp1 s myosinem-1 pomáhá umístit nové aktinové větve poblíž membrány, což zvyšuje množství síly působící proti membráně. Tato interakce je narušena proteinem specifickým pro kvasinky Bbc1 / Mti1 / SPAC23A1.17, který soutěží s Vrp1 o vázání Myo1e homolog.[18]

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000115935 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000075284 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b C d Ramesh N, Antón IM, Hartwig JH, Geha RS (prosinec 1997). „WIP, protein spojený s proteinem syndromu wiskott-Aldrich, indukuje polymeraci a redistribuci aktinu v lymfoidních buňkách“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 94 (26): 14671–6. Bibcode:1997PNAS ... 9414671R. doi:10.1073 / pnas.94.26.14671. PMC  25088. PMID  9405671.
  6. ^ A b "Entrez Gene: WIPF1 WAS / WASL interagující proteinová rodina, člen 1".
  7. ^ Lanzi G, Moratto D, Vairo D, Masneri S, Delmonte O, Paganini T a kol. (Leden 2012). „Nová primární lidská imunodeficience způsobená nedostatkem WIP-interagujícího proteinu WIP“. The Journal of Experimental Medicine. 209 (1): 29–34. doi:10.1084 / JEM.20110896. hdl:11379/487873. PMC  3260865. PMID  22231303.
  8. ^ A b Antón IM, Lu W, Mayer BJ, Ramesh N, Geha RS (srpen 1998). „Protein interagující s proteinem Wiskott-Aldrichův syndrom (WIP) se váže na adaptační protein Nck“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (33): 20992–5. doi:10.1074 / jbc.273.33.20992. PMID  9694849.
  9. ^ Kinley AW, Weed SA, Weaver AM, Karginov AV, Bissonette E, Cooper JA, Parsons JT (březen 2003). „Kortactin interaguje s WIP při regulaci aktivace Arp2 / 3 a přesahu membrány“. Aktuální biologie. 13 (5): 384–93. doi:10.1016 / S0960-9822 (03) 00107-6. PMID  12620186. S2CID  17357571.
  10. ^ Cheng J, Grassart A, Drubin DG (srpen 2012). „Myosin 1E koordinuje sestavu aktinu a obchodování s nákladem během endocytózy zprostředkované klatrinem“. Molekulární biologie buňky. 23 (15): 2891–904. doi:10.1091 / mbc.e11-04-0383. PMC  3408416. PMID  22675027.
  11. ^ Gryaznova T, Kropyvko S, Burdyniuk M, Gubar O, Kryklyva V, Tsyba L, Rynditch A (červenec 2015). „Intersektinové adaptorové proteiny jsou spojeny s proteinem WIP regulujícím aktin v invadopodii.“ Mobilní signalizace. 27 (7): 1499–508. doi:10.1016 / j.cellsig.2015.03.006. PMID  25797047.
  12. ^ Rajmohan R, Raodah A, Wong MH, Thanabalu T (prosinec 2009). "Charakterizace mutantů Wiskott-Aldrichova syndromu (WAS) pomocí Saccharomyces cerevisiae". Výzkum kvasinek FEMS. 9 (8): 1226–35. doi:10.1111 / j.1567-1364.2009.00581.x. PMID  19817875.
  13. ^ Rajmohan R, Meng L, Yu S, Thanabalu T (duben 2006). „WASP potlačuje růstový defekt kmene Saccharomyces cerevisiae las17Delta v přítomnosti WIP“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 342 (2): 529–36. doi:10.1016 / j.bbrc.2006.01.160. PMID  16488394.
  14. ^ Borth, Nicole (19. července 2010). „Candida albicans Vrp1 je nutná pro polarizovanou morfogenezi a interaguje s Wal1 a Myo5“ (PDF). Mikrobiologie. 156 (Pt 10): 2962–2969. doi:10.1099 / mic.0.041707-0. PMID  20656786.
  15. ^ Huang, Lin (24. ledna 2017). „MoVrp1, domnělý protein verprolinu, je nezbytný pro nepohlavní vývoj a infekci v houbě Magnaporthe oryzae“ (PDF). Vědecké zprávy. 7: 41148. Bibcode:2017NatSR ... 741148H. doi:10.1038 / srep41148. PMC  5259722. PMID  28117435.
  16. ^ Sirotkin, Vladimir; Beltzner, Christopher C .; Marchand, Jean-Baptiste; Pollard, Thomas D. (2005-08-15). „Interakce WASp, myosinu-I a verprolinu s komplexem Arp2 / 3 během sestavování aktinové náplasti ve štěpných kvasnicích“. The Journal of Cell Biology. 170 (4): 637–648. doi:10.1083 / jcb.200502053. ISSN  0021-9525. PMC  2171502. PMID  16087707.
  17. ^ Munn, Alan L .; Thanabalu, Thirumaran (červenec 2009). „Verprolin: skvělá sada míst vázajících aktin a několik velmi HORKÝCH prolinů“. IUBMB Life. 61 (7): 707–712. doi:10.1002 / iub.195. hdl:10072/30097. ISSN  1521-6551. PMID  19507265. S2CID  6788285.
  18. ^ MacQuarrie CD, Mangione MC, Carroll R, James M, Gould KL, Sirotkin V (září 2019). "Adaptérový protein Bbc1 S. pombe reguluje lokalizaci Wsp1 a Vrp1 během sestavování endocytové aktinové náplasti". Journal of Cell Science. 132 (17): jcs233502. doi:10,1242 / jcs.233502. PMC  6771142. PMID  31391237.

Další čtení

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: O43516 (Člen rodiny proteinů 1 interagujících s WAS / WASL) na PDBe-KB.