Translačně kontrolovaný nádorový protein - Translationally-controlled tumor protein
Translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP) je protein že u lidí je kódován TPT1 gen.[3][4][5] The TPT1 gen je mapován 13q12-q1413 v Chromozom 13.[4] Lidský gen obsahuje pět introny a šest exony „TPT1-gen obsahuje a promotér s kanonickým TATA box a několik promotorových prvků, které jsou u savců dobře konzervovány.[6] Test s reportér gen vykazuje silnou promotorovou aktivitu srovnatelnou s virovými promotory.[7]
TCTP protein se také označuje jako Q23,[8] P21,[9] P23,[10] histamin uvolňovací faktor (HRF),[11] a fortilin.[12] TCTP je multifunkční a vysoce konzervovaný protein, který se vyskytoval všudypřítomně v různých druzích eukaryot a byl široce distribuován v různých tkáních a typech buněk.[13]
Lidský translačně kontrolovaný nádorový protein (hTCTP) je protein související s růstem, který váže vápník.[14]
Dějiny
Translačně kontrolovaný nádorový protein byl poprvé objeven v roce 1989 jako cDNA sekvence získaná z lidského karcinomu prsu cDNA knihovna s důkazy odvozenými z translačně kontrolovaného, růstově souvisejícího myšího nádorového proteinu TCTP.[15] TCTP byl původně popsán jako protein související s růstem nádorových buněk. Jeho mRNA se hromadí v translačně potlačovaných postpolysomálních komplexech mRNP.[16]
Výzkum v roce 1997 ukázal, že TCTP není nádorově nebo tkáňově specifický protein, ale je exprimován všudypřítomně z rostlin na savce.[17][18][19][20]
Vlastnosti
TCTP je protein 20–25 kDa hojně a všudypřítomně exprimovaný v buňce.[14] Protein je transkribován do více než 500 různých tkání a typů buněk; Gen hTCTP je jedním z 10 nejvíce všudypřítomně exprimovaných genů u lidí zkoumáním 1753 knihoven z druhů tkání,[21] ale značně se lišily v jejich množství a poměru vyjádření. Exprese je nižší v buňkách ledvin a ledvin.[17] To naznačuje rozsáhlou kontrolu transkripce a účast faktorů specifických pro tkáň.[6]
Většina publikací stanovila TCTP jako a cytoplazmatický protein, ale byla také popsána nukleární lokalizace, stejně jako extracelulární aktivita; nicméně, proces vylučování nebyl nalezen.[6]
Funkce
Hojnost a všudypřítomnost naznačují, že TCTP může mít důležité primární funkce. Od 80. let 20. století však bylo nalezeno velké množství buněčných a biochemických funkcí. Většinu těchto funkcí lze rozdělit do tří skupin.[14]
TCTP má vlastnosti a tubulin vazebný protein, který se asociuje s mikrotubuly způsobem závislým na buněčném cyklu.[22][23]
Přechodná nadměrná exprese TCTP v HeLa buňky jim zabránily podstoupit etoposid - indukovaná apoptóza.[12] Exprese TCTP v U2OS (epitelové buňky lidského kostního osteosarkomu) je chránila před smrtí buněk vyvolanou etoposidem v různých koncentracích a dobách expozice.[12] Nadměrná exprese TCTP inhibována kaspáza-3 aktivita podobná hodnocení štěpením fluorogenního substrátu.[12]
Hladiny exprese TCTP byly sníženy na úrovni mRNA a proteinu během suprese nádoru a aktivací p53 a Siah-1 velmi dobře známé protinádorové geny.[24][25] Down-regulace TCTP může vyvolat reverzi nádoru a v kombinaci s některými léky, které snižují hladinu TCTP a povedou k usmrcení nádorových buněk.[26] Porážka TCTP v primárních nádorových buňkách mléčné žlázy vede ke zvýšené expresi p53 a ke snížení počtu rakovinných buněk podobných kmenům.[27]
Snížení úrovní TCTP (dTCTP) v systému Windows Drosophila zmenšuje velikost buněk, počet buněk a velikost orgánů, což napodobuje Drosophila Rheb (dRheb) mutantní fenotypy; lidský TCTP (hTCTP) vykazuje podobné biochemické vlastnosti ve srovnání s dTCTP.
TCTP způsobil uvolnění histaminu z člověka bazofily subpopulace dárců a toto uvolnění bylo závislé na IgE.[11][28]Exprese TCTP je regulována na dvou odlišných úrovních, vyčerpání ER vápníku způsobuje zvýšení TCTP mRNA hojnost, zvýšené koncentrace vápníku v cytosolu regulují genovou expresi na post-transkripční úrovni.[17][29][30]
Downregulace hladin bílkovin o siRNA v HTR-8 / SVneo (Homo sapiens buňky placenty) byla spojena se sníženou buněčnou aktivitou absorpce vápníku a pufrovací kapacitou.[6]
Translačně kontrolovaný nádorový protein hraje roli v reverze nádoru a rozvoj.[31][32]
Translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP / tpt1) je regulátorem kompartmentu rakovinných kmenových buněk,[33] reverze nádoru,[34][35] progrese nádoru a určité formy zánětlivých onemocnění.[11] Kromě toho byl TCTP popsán jako protein pro přežití antagonizující funkci BAX.[36]
Struktura
Sekvenční zarovnání sekvencí TCTP od více než 30 různých druhů odhaluje vysoký stupeň zachování po dlouhou dobu evoluce.[6]
Struktura roztoku TCTP z kvasinek, Schizosaccharomyces pombe byla stanovena NMR spektroskopií, která ukázala, že tento protein je strukturně podobný dvěma malým chaperonům bez guaninových nukleotidů, konkrétně Mss4 a Dss4.[37] TCTP a Mss4 / Dss4 jsou nyní strukturně seskupeny do jedné proteinové nadrodiny.[6]
Translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP) se účastní široké škály molekulárních interakcí s biologickými a nebiologickými partnery různých chemických složení, jako jsou proteiny, peptidy, nukleové kyseliny, sacharidy nebo malé molekuly. TCTP je proto důležitá a univerzální vazební platforma. Mnoho z těchto interakcí protein-protein bylo validováno, i když jen málo z nich obdrželo podrobnou strukturální charakterizaci. V TCTP / tpt1 - Remodeling Signaling from Stem Cell to Disease se zaměřujeme na strukturní analýzu TCTP a přehled dostupné literatury týkající se jeho interakční sítě ze strukturálního hlediska. [38]
Interakce
Ukázalo se, že TCTP komunikovat s:
Reference
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (říjen 1989). "sekvence cDNA kódující translačně kontrolovaný protein lidského nádoru". Výzkum nukleových kyselin. 17 (20): 8367. doi:10.1093 / nar / 17.20.8367. PMC 334973. PMID 2813067.
- ^ A b MacDonald SM, Paznekas WA, Jabs EW (červen 1999). „Chromozomální lokalizace nádorového proteinu, translačně kontrolovaná 1 (TPT1) kódující faktor uvolňující lidský histamin (HRF) na 13q12 -> q14“. Cytogenetika a genetika buněk. 84 (1–2): 128–9. doi:10.1159/000015238. PMID 10343127. S2CID 38129789.
- ^ "Entrez Gene: TPT1 nádorový protein, translačně kontrolovaný 1".
- ^ A b C d E F Bommer UA, Thiele BJ (březen 2004). "Translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP)". International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 36 (3): 379–85. doi:10.1016 / S1357-2725 (03) 00213-9. PMID 14687915.
- ^ Thiele H, Berger M, Lenzner C, Kühn H, Thiele BJ (říjen 1998). "Struktura promotoru a úplná sekvence genu kódujícího králičí translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP) P23". European Journal of Biochemistry / FEBS. 257 (1): 62–8. doi:10.1046 / j.1432-1327.1998.2570062.x. PMID 9799103.
- ^ Thomas G, Thomas G, Luther H (září 1981). "Transkripční a translační kontrola cytoplazmatických proteinů po sérové stimulaci klidových švýcarských buněk 3T3". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 78 (9): 5712–6. Bibcode:1981PNAS ... 78.5712T. doi:10.1073 / pnas.78.9.5712. PMC 348838. PMID 6946510.
- ^ Yenofsky R, Bergmann I, Brawerman G (říjen 1982). „Druhy Messenger RNA částečně v potlačeném stavu v buňkách ascitu myšího sarkomu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 79 (19): 5876–80. Bibcode:1982PNAS ... 79,5876Y. doi:10.1073 / pnas.79.19.5876. PMC 347013. PMID 6964392.
- ^ Böhm H, Benndorf R, Gaestel M, Gross B, Nürnberg P, Kraft R, Otto A, Bielka H (srpen 1989). „Protein P23 související s růstem Ehrlichova ascitického nádoru: translační kontrola, klonování a primární struktura“. Biochemistry International. 19 (2): 277–86. PMID 2479380.
- ^ A b C MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (srpen 1995). "Molekulární identifikace faktoru uvolňujícího histamin závislý na IgE". Věda. 269 (5224): 688–90. Bibcode:1995Sci ... 269..688M. doi:10.1126 / science.7542803. PMID 7542803.
- ^ A b C d Li F, Zhang D, Fujise K (prosinec 2001). „Charakterizace fortilinu, nového antiapoptotického proteinu“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (50): 47542–9. doi:10,1074 / jbc.M108954200. PMID 11598139.
- ^ Ren C, Chen T, Jiang X, Wang Y, Hu C (prosinec 2014). "První charakterizace genové struktury a biologické funkce pro echinoderm translačně kontrolovaný nádorový protein (TCTP)". Imunologie ryb a měkkýšů. 41 (2): 137–46. doi:10.1016 / j.fsi.2014.08.030. PMID 25193395.
- ^ A b C Feng Y, Liu D, Yao H, Wang J (listopad 2007). "Struktura řešení a mapování velmi slabého místa vázajícího vápník lidského translačně kontrolovaného nádorového proteinu pomocí NMR". Archivy biochemie a biofyziky. 467 (1): 48–57. doi:10.1016 / j.abb.2007.08.021. PMID 17897616.
- ^ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (říjen 1989). "sekvence cDNA kódující translačně kontrolovaný protein lidského nádoru". Výzkum nukleových kyselin. 17 (20): 8367. doi:10.1093 / nar / 17.20.8367. PMC 334973. PMID 2813067.
- ^ Chitpatima ST, Makrides S, Bandyopadhyay R, Brawerman G (březen 1988). „Nukleotidová sekvence hlavní messengerové RNA pro polypeptid o hmotnosti 21 kilodaltonů, který je pod translační kontrolou v myších nádorových buňkách“. Výzkum nukleových kyselin. 16 (5): 2350. doi:10.1093 / nar / 16.5.2350. PMC 338237. PMID 3357792.
- ^ A b C Sanchez JC, Schaller D, Ravier F, Golaz O, Jaccoud S, Belet M, Wilkins MR, James R, Deshusses J, Hochstrasser D (leden 1997). „Translačně kontrolovaný nádorový protein: protein identifikovaný v několika nenádorových buňkách včetně erytrocytů“. Elektroforéza. 18 (1): 150–5. doi:10,1002 / elps.1150180127. PMID 9059837.
- ^ Bhisutthibhan J, Pan XQ, Hossler PA, Walker DJ, Yowell CA, Carlton J, Dame JB, Meshnick SR (červen 1998). „Translační homolog nádorového proteinu Plasmodium falciparum a jeho reakce s antimalarickým léčivem artemisininem“. The Journal of Biological Chemistry. 273 (26): 16192–8. doi:10.1074 / jbc.273.26.16192. PMID 9632675.
- ^ Yan L, Fei K, Bridge D, poslanec Sarras (říjen 2000). "Cnidarian homolog translačně kontrolovaného nádorového proteinu (P23 / TCTP)". Vývojové geny a evoluce. 210 (10): 507–11. doi:10,1007 / s004270000088. PMID 11180799. S2CID 10631675.
- ^ Sage-Ono K, Ono M, Harada H, Kamada H (březen 1998). "Akumulace mRNA vyvolaná tmou pro homolog translačně kontrolovaného nádorového proteinu (TCTP) ve Pharbitis". Fyziologie rostlin a buněk. 39 (3): 357–60. doi:10.1093 / oxfordjournals.pcp.a029377. PMID 9588028.
- ^ Thompson HG, Harris JW, Wold BJ, Quake SR, Brody JP (říjen 2002). „Identifikace a potvrzení modulu koexprimovaných genů“. Výzkum genomu. 12 (10): 1517–22. doi:10,1101 / gr. 418402. PMC 187523. PMID 12368243.
- ^ Gachet Y, Tournier S, Lee M, Lazaris-Karatzas A, Poulton T, Bommer UA (duben 1999). „Růstově závislý, translačně kontrolovaný protein P23 má vlastnosti proteinu vázajícího tubulin a přechodně se asociuje s mikrotubuly během buněčného cyklu“. Journal of Cell Science. 112 (8): 1257–71. PMID 10085260.
- ^ Yarm FR (září 2002). „Plk fosforylace reguluje mikrotubuly stabilizující protein TCTP“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (17): 6209–21. doi:10.1128 / MCB.22.17.6209-6221.2002. PMC 134017. PMID 12167714.
- ^ Cans C, Passer BJ, Shalak V, Nancy-Portebois V, Crible V, Amzallag N, Allanic D, Tufino R, Argentini M, Moras D, Fiucci G, Goud B, Mirande M, Amson R, Telerman A (listopad 2003) . „Translačně kontrolovaný nádorový protein působí jako inhibitor disociace guaninového nukleotidu na faktoru prodloužení translace eEF1A“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 100 (24): 13892–7. Bibcode:2003PNAS..10013892C. doi:10.1073 / pnas.2335950100. PMC 283517. PMID 14623968.
- ^ Rinnerthaler M, Jarolim S, Heeren G, Palle E, Perju S, Klinger H, Bogengruber E, Madeo F, Braun RJ, Breitenbach-Koller L, Breitenbach M, Laun P (2016-06-01). „MMI1 (YKL056c, TMA19), kvasinkový ortolog translačně kontrolovaného nádorového proteinu (TCTP), má apoptotické funkce a interaguje s mikrotubuly i mitochondrie“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1757 (5–6): 631–8. doi:10.1016 / j.bbabio.2006.05.022. PMID 16806052.
- ^ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (říjen 2004). „Translačně kontrolovaný nádorový protein je cílem reverze nádoru“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (43): 15364–9. Bibcode:2004PNAS..10115364T. doi:10.1073 / pnas.0406776101. PMC 523462. PMID 15489264.
- ^ Amson R, Pece S, Lespagnol A, Vyas R, Mazzarol G, Tosoni D, Colaluca I, Viale G, Rodrigues-Ferreira S, Wynendaele J, Chaloin O, Hoebeke J, Marine JC, Di Fiore PP, Telerman A (leden 2012 ). Msgstr "Reciproční represe mezi P53 a TCTP". Přírodní medicína. 18 (1): 91–9. doi:10,1038 / nm. 2546. PMID 22157679. S2CID 22984419.
- ^ Bheekha-Escura R, MacGlashan DW, Langdon JM, MacDonald SM (září 2000). „Faktor uvolňující lidský rekombinantní histamin aktivuje lidské eosinofily a eosinofilní buněčnou linii, AML14-3D10“. Krev. 96 (6): 2191–8. doi:10.1182 / krev. V96.6.2191. PMID 10979965.
- ^ Xu A, Bellamy AR, Taylor JA (září 1999). „Exprese translačně kontrolovaného nádorového proteinu je regulována vápníkem na transkripční i post-transkripční úrovni“. The Biochemical Journal. 342 (3): 683–9. doi:10.1042/0264-6021:3420683. PMC 1220510. PMID 10477280.
- ^ Haghighat NG, Ruben L (březen 1992). „Čištění nových proteinů vázajících vápník z Trypanosoma brucei: vlastnosti 22-, 24- a 38-kilodaltonových proteinů“. Molekulární a biochemická parazitologie. 51 (1): 99–110. doi:10.1016 / 0166-6851 (92) 90205-x. PMID 1565142.
- ^ Hsu YC, Chern JJ, Cai Y, Liu M, Choi KW (2007). „Drosophila TCTP je nezbytná pro růst a proliferaci prostřednictvím regulace dRheb GTPázy“. Příroda. 445 (7129): 785–8. Bibcode:2007 Natur.445..785H. doi:10.1038 / nature05528. PMID 17301792. S2CID 4302643.
- ^ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (2002). „Biologické modely a geny reverze nádorů: buněčné přeprogramování pomocí tpt1 / TCTP a SIAH-1“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS ... 9914976T. doi:10.1073 / pnas.222470799. PMC 137530. PMID 12399545.
- ^ Amson R, Pece S, Lespagnol A, Vyas R, Mazzarol G, Tosoni D, Colaluca I, Viale G, Rodrigues-Ferreira S, Wynendaele J, Chaloin O, Hoebeke J, Marine JC, Di Fiore PP, Telerman A (prosinec 2011 ). Msgstr "Reciproční represe mezi P53 a TCTP". Přírodní medicína. 18 (1): 91–9. doi:10,1038 / nm. 2546. PMID 22157679. S2CID 22984419.
- ^ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (listopad 2002). „Biologické modely a geny reverze nádorů: buněčné přeprogramování pomocí tpt1 / TCTP a SIAH-1“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS ... 9914976T. doi:10.1073 / pnas.222470799. PMC 137530. PMID 12399545.
- ^ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (říjen 2004). „Translačně kontrolovaný nádorový protein je cílem reverze nádoru“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (43): 15364–9. Bibcode:2004PNAS..10115364T. doi:10.1073 / pnas.0406776101. PMC 523462. PMID 15489264.
- ^ A b Susini L., Besse S, Duflaut D, Lespagnol A, Beekman C, Fiucci G, Atkinson AR, Busso D, Poussin P, Marine JC, Martinou JC, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (srpen 2008). „TCTP chrání před apoptotickou smrtí buněk antagonizací funkce bax“. Buněčná smrt a diferenciace. 15 (8): 1211–20. doi:10.1038 / cdd.2008.18. PMID 18274553.
- ^ Thaw P, Baxter NJ, Hounslow AM, cena C, Waltho JP, Craven CJ (srpen 2001). „Struktura TCTP odhaluje neočekávaný vztah s chaperony bez guaninových nukleotidů“. Přírodní strukturní biologie. 8 (8): 701–4. doi:10.1038/90415. PMID 11473261. S2CID 6451004.
- ^ Telerman A, Amson R (2017). TCTP / tpt1 - remodelační signalizace z kmenové buňky na nemoc. Výsledky a problémy s diferenciací buněk. svazek 64. str. 9–46. doi:10.1007/978-3-319-67591-6_2. ISBN 978-3-319-67590-9. PMID 29149402.
- ^ Liu H, Peng HW, Cheng YS, Yuan HS, Yang-Yen HF (duben 2005). „Stabilizace a zvýšení antiapoptotické aktivity mcl-1 pomocí TCTP“. Molekulární a buněčná biologie. 25 (8): 3117–26. doi:10.1128 / MCB.25.8.3117-3126.2005. PMC 1069602. PMID 15798198.
- ^ Thébault S, Agez M, Chi X, Stojko J, Cura V, Telerman SB, Maillet L, Gautier F, Billas-Massobrio I, Birck C, Troffer-Charlier N, Karafin T, Honoré J, Senff-Ribeiro A, Montessuit S , Johnson CM, Juin P, Cianférani S, Martinou JC, Andrews DW, Amson R, Telerman A, Cavarelli J (leden 2016). „TCTP obsahuje doménu podobnou BH3, která místo inhibice aktivuje Bcl-xL“. Vědecké zprávy. 6: 19725. Bibcode:2016NatSR ... 619725T. doi:10.1038 / srep19725. PMC 4728560. PMID 26813996.
Další čtení
- Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J (prosinec 1992). „Mikrosekvence 145 proteinů zaznamenané v databázi dvourozměrných gelových proteinů normálních lidských epidermálních keratinocytů“. Elektroforéza. 13 (12): 960–9. doi:10,1002 / elps.11501301199. PMID 1286667.
- Hochstrasser DF, Frutiger S, Paquet N, Bairoch A, Ravier F, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bjellqvist B, Vargas R (prosinec 1992). "Mapa lidských jaterních proteinů: referenční databáze vytvořená mikrosekvenováním a gelovým porovnáním". Elektroforéza. 13 (12): 992–1001. doi:10,1002 / elps.11501301201. PMID 1286669.
- MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (srpen 1995). "Molekulární identifikace faktoru uvolňujícího histamin závislý na IgE". Věda. 269 (5224): 688–90. Bibcode:1995Sci ... 269..688M. doi:10.1126 / science.7542803. PMID 7542803.
- Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). „Dvojrozměrná elektroforetická analýza proteinů lidského karcinomu prsu: mapování proteinů, které se vážou na doménu SH3 kinázy MLK2 smíšené linie“. Elektroforéza. 18 (3–4): 588–98. doi:10,1002 / elps.1150180342. PMID 9150946.
- Yoon T, Jung J, Kim M, Lee KM, Choi EC, Lee K (prosinec 2000). "Identifikace vlastní interakce krysího TCTP / IgE závislého faktoru uvolňujícího histamin za použití kvasinkového dvouhybridního systému". Archivy biochemie a biofyziky. 384 (2): 379–82. doi:10.1006 / abbi.2000.2108. PMID 11368327.
- Andersen JS, Lyon CE, Fox AH, Leung AK, Lam YW, Steen H, Mann M, Lamond AI (leden 2002). "Řízená proteomická analýza lidského nukleolu". Aktuální biologie. 12 (1): 1–11. doi:10.1016 / S0960-9822 (01) 00650-9. PMID 11790298. S2CID 14132033.
- Bommer UA, Borovjagin AV, Greagg MA, Jeffrey IW, Russell P, Laing KG, Lee M, Clemens MJ (duben 2002). „MRNA translačně kontrolovaného nádorového proteinu P23 / TCTP je vysoce strukturovaná RNA, která aktivuje dsRNA-dependentní protein kinázu PKR“. RNA. 8 (4): 478–96. doi:10.1017 / S1355838202022586. PMC 1370270. PMID 11991642.
- Zhang D, Li F, Weidner D, Mnjoyan ZH, Fujise K (říjen 2002). „Fyzická a funkční interakce mezi proteinem leukémie 1 z myeloidních buněk (MCL1) a Fortilinem. Potenciální role MCL1 jako chaperonu fortilinu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (40): 37430–8. doi:10,1074 / jbc.M207413200. PMID 12149273.
- Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (listopad 2002). „Biologické modely a geny reverze nádorů: buněčné přeprogramování pomocí tpt1 / TCTP a SIAH-1“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (23): 14976–81. Bibcode:2002PNAS ... 9914976T. doi:10.1073 / pnas.222470799. PMC 137530. PMID 12399545.
- Budde IK, Lopuhaa CE, de Heer PG, Langdon JM, MacDonald SM, van der Zee JS, Aalberse RC (prosinec 2002). „Nedostatečná korelace mezi bronchiální pozdní alergickou reakcí na Dermatophagoides pteronyssinus a in vitro reaktivitou imunoglobulinu E k faktoru uvolňujícímu histamin odvozenému z mononukleárních buněk“. Annals of Allergy, Asthma & Immunology. 89 (6): 606–12. doi:10.1016 / S1081-1206 (10) 62109-6. PMID 12487227.
- Asero R, Tedeschi A, Lorini M, Caldironi G, Barocci F (červenec 2003). „Séra od pacientů s alergickým syndromem s více léky obsahují faktory uvolňující histamin“. Mezinárodní archiv alergie a imunologie. 131 (3): 195–200. doi:10.1159/000071486. PMID 12876410. S2CID 29623765.
- Yoneda K, Rokutan K, Nakamura Y, Yanagawa H, Kondo-Teshima S, Sone S (leden 2004). „Stimulace lidských bronchiálních epiteliálních buněk faktorem uvolňujícím histamin závislým na IgE“. American Journal of Physiology. Plicní buněčná a molekulární fyziologie. 286 (1): L174–81. doi:10.1152 / ajplung.00118.2003. PMID 12948934.
- Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (říjen 2003). „Kvasinkové dvouhybridní testy naznačují účast proteinů anémie Fanconi na regulaci transkripce, buněčné signalizaci, oxidačním metabolismu a buněčném transportu“. Experimentální výzkum buněk. 289 (2): 211–21. doi:10.1016 / S0014-4827 (03) 00261-1. PMID 14499622.
- Vonakis BM, Sora R, Langdon JM, Casolaro V, MacDonald SM (říjen 2003). "Inhibice transkripce genu pro cytokiny lidským faktorem uvolňujícím histamin v lidských T lymfocytech". Journal of Immunology. 171 (7): 3742–50. doi:10,4049 / jimmunol.171.7.3742. PMID 14500674.