Somatomedin B - Somatomedin B - Wikipedia

Somatomedinová doména B.
Identifikátory
SymbolSomatomedin_B
PfamPF01033
InterProIPR001212
CHYTRÝTAK
STRÁNKAPDOC00453

Somatomedin B je sérum faktor neznámé funkce, je malý cystein -bohatý peptid, odvozeno proteolyticky z N-konec z adheze buněk a substrátů protein vitronektin.[1] Cys-bohaté na somatomedin B podobné domény se nacházejí v řadě bílkoviny,[2] včetně membrány plazmatických buněk glykoprotein (který má nukleotid pyrofosfát a zásadité fosfodiesteráza Činnosti)[3] a placentární protein 11 (který podle všeho vlastní amidolytický aktivita).

Bylo prokázáno, že doména SMB vitronektinu interaguje s oběma urokinázový receptor a inhibitor aktivátoru plazminogenu-1 Bylo prokázáno, že (PAI-1) a konzervované cysteiny domény podobné NPP1 somatomedinu B zprostředkují homodimerizace.[4] Jak je znázorněno v následujícím schematickém znázornění níže, doména SMB obsahuje osm zbytků Cys, uspořádaných do čtyř disulfidové vazby. Bylo to navrženo[kým? ] že aktivní doméně SMB může být povolena značná heterogenita nebo variabilita disulfidové vazby za předpokladu, že je zachována disulfidová vazba Cys25-Cys31. Trojrozměrná struktura domény SMB je extrémně kompaktní a disulfidové vazby jsou baleny ve středu domény a tvoří kovalentně vázané jádro.[5] Struktura domény SMB představuje nový proteinový záhyb, přičemž jedinou uspořádanou sekundární strukturou je jednootáčková alfa-šroubovice a jednootáčková 3 (10) -helix.[6]

        xxCxxxxxxCxxxxxxxxxCxCxxxCxxxxxCCxxxxxCxxxxx *********************

„C“: konzervovaný cystein pravděpodobně zapojený do disulfidové vazby. „*“: Poloha vzoru.

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

ENPP1; ENPP2; ENPP3; PRG4; SUSD2; VTN;

Reference

  1. ^ Jenne D, Stanley KK (1987). „Nukleotidová sekvence a organizace genu lidského S-proteinu: opakující se peptidové motivy z rodiny„ pexinů “a model jejich evoluce. Biochemie. 26 (21): 6735–6742. doi:10.1021 / bi00395a024. PMID  2447940.
  2. ^ Jenne D (1991). "Homologie placentárního proteinu 11 a hrachového albuminu 2 s vitronektinem". Biochem. Biophys. Res. Commun. 176 (3): 1000–1006. doi:10.1016 / 0006-291X (91) 90381-G. PMID  1710108.
  3. ^ Rebbe NF, Tong BD, Finley EM, Hickman S (1991). „Identifikace aktivity nukleotidpyrofosfatázy / alkalické fosfodiesterázy I spojené s diferenciačním antigenem myší plazmatické buňky PC-1“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (12): 5192–5196. Bibcode:1991PNAS ... 88.5192R. doi:10.1073 / pnas.88.12.5192. PMC  51838. PMID  1647027.
  4. ^ Gijsbers R, Ceulemans H, Bollen M (2003). „Funkční charakterizace nekatalytických ektodomén nukleotidové pyrofosfatázy / fosfodiesterázy NPP1“. Biochem. J. 371 (Pt 2): 321–330. doi:10.1042 / BJ20021943. PMC  1223305. PMID  12533192.
  5. ^ Dyson HJ Kamikubo Y, Kroon G, Curriden S, Neels JG, Churchill MJ, Dawson P, Jagielska A, Scheraga HA, Loskutoff DJ, De Guzman R, OBdziej S (2004). "Disulfidová vazebná uspořádání v aktivních formách somatomedinové B domény lidského vitronektinu". Biochemie. 43 (21): 6519–6534. doi:10.1021 / bi049647c. PMID  15157085.
  6. ^ Carrell RW, Zhou A, Read RJ, Huntington JA, Pannu NS (2003). "Jak vitronektin váže PAI-1 k modulaci fibrinolýzy a migrace buněk". Nat. Struct. Biol. 10 (7): 541–544. doi:10.1038 / nsb943. PMID  12808446. S2CID  26086796.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001212