Rubredoxin - Rubredoxin
| Rubredoxin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 rubredoxinová doména ii z pseudomonas oleovorans | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Rubredoxin | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Pfam klan | CL0045 | ||||||||
| InterPro | IPR004039 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
 | tento článek potřebuje další citace pro ověření. (Října 2017) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
Rubredoxiny jsou třídou s nízkou molekulovou hmotností žehlička -obsahující proteiny nacházející se v metabolismu síry bakterie a archaea. Někdy jsou rubredoxiny klasifikovány jako železo-sirné proteiny; na rozdíl od proteinů železo-síra však rubredoxiny neobsahují anorganický sulfid. Jako cytochromy, ferredoxiny a Rieskeho proteiny, účastní se rubredoxiny elektronový přenos v biologických systémech.
Struktura
Byly vyřešeny 3-D struktury řady rubredoxinů. Vrat patří do třídy α + β, se 2 α-šroubovicemi a 2-3 β-vlákny. Aktivní místo rubredoxinu obsahuje iont železa, který je koordinován síry čtyř konzervovaných látek cystein zbytky tvořící téměř pravidelný čtyřstěn. Toto se někdy označuje jako [1Fe-0S] nebo Fe1S0 systém, analogicky k nomenklatuře proteinů železo-síra. Zatímco drtivá většina rubredoxinů je rozpustná, existuje rubredoxin vázaný na membránu, označovaný jako rubredoxin A, v kyslíkové fotoautotrofy.[1]
Rubredoxiny provádějí procesy přenosu jedním elektronem. Centrální atom železa se mění mezi +2 a +3 oxidační stavy. V obou oxidačních stavech zůstává kov vysoká rotace, což pomáhá minimalizovat strukturální změny. The redukční potenciál rubredoxinu je typicky v rozmezí +50 mV až -50 mV.
Tento protein železo-síra je nosičem elektronů a je snadné rozlišit jeho změny kovového centra: oxidovaný stav je načervenalý (kvůli přenosu náboje kovového ligandu), zatímco redukovaný stav je bezbarvý (protože přechod elektronů má energii infračervené úrovně, která je pro lidské oko nepostřehnutelná).
Rubredoxin v některých biochemických reakcích
- ES 1.14.15.2 kafr 1,2-monooxygenáza [(+) - kafr, redukovaný rubredoxin: kyslík-oxidoreduktáza (1,2-laktonizující)]
- (+) - bornan-2,5-dion + redukovaný rubredoxin + O.2 = 5-oxo-1,2-kampholid + oxidovaný rubredoxin + H2Ó
- ES 1.14.15.3 alkan 1-monooxygenáza (alkan, redukovaný rubredoxin: kyslík 1-oxidoreduktáza)
- oktan + redukovaný rubredoxin + O2 = 1-oktanol + oxidovaný rubredoxin + H2Ó
- ES 1.15.1.2 superoxid reduktáza (rubredoxin: superoxid oxidoreduktáza)
- redukovaný rubredoxin + superoxid + 2 H+ = rubredoxin + H2Ó2
- ES 1.18.1.1 rubredoxin - NAD+ reduktáza (rubredoxin: NAD+ oxidoreduktáza)
- snížený obsah rubredoxinu + NAD+ = oxidovaný rubredoxin + NADH + H+
- ES 1.18.1.4 rubredoxin — NAD (P)+ reduktáza (rubredoxin: NAD (P)+ oxidoreduktáza)
- redukovaný rubredoxin + NAD (P)+ = oxidovaný rubredoxin + NAD (P) H + H+
Rychlost přenosu elektronů
Rychlost výměny elektronů je nejpřesněji určena pomocí nukleární magnetická rezonance šířky čáry od Fe 2+ ionty dávají rozšíření paramagnetického píku, zatímco Fe+ ion je diamagnetický a proto nezpůsobuje žádné rozšiřování.
The rychlost přenosu elektronů má tři parametry, záleží na elektronické vazbě, reorganizační energii a volné energii reakce (ΔG°)[2]
Mechanismus a účinky proteinů
Amidové vazby NH - S-Cys H snižují energii reorganizace vnitřní koule a poskytují rychlejší přenos elektronů a brána Leu stabilizuje Fe 2+ redukovaná forma posune redox potenciál na pozitivnější E0 hodnoty. Proteinový mechanismus pro přenos elektronů rubredoxinu probíhá ve dvou krocích[3]. První proteinový účinek spočívá v expanzi délek vazeb železo-síra při redukci a zkrácení délek vodíkových vazeb zajišťuje lepší elektrostatickou stabilizaci záporného náboje. Druhým proteinovým účinkem je hradlovací mechanismus, který je vytvořen z konformačních změn Leucinu 41. Leucin 41 má nepolární postranní řetězec, který umožňuje přechodný průnik molekul vody.[3] To zvyšuje polaritu prostředí redoxního prostředí. Postranní řetězec Leucine 41 má dvě různé konformace; redukovaná a oxidovaná forma. [4]Konformace v redukované formě je otevřená a umožňuje molekulám vody blízko [Fe (S-Cys) 4] 2+ aktivní místo a stabilizace vyššího čistého kladného náboje redukovaného Fe 2+ oxidační stav. Tím se posune potenciál o 50 mV pozitivněji, jak je naznačeno na stránce s leucinem 41 - alaninem mutageneze posun Fe 3+/2+ redox potenciál o 50 mV pozitivnější.[4] Konformace umožňuje infiltraci molekul vody, která umožňuje připojení silně vodíkové vazby. [3]
Viz také
Reference
- ^ Calderon RH, García-Cerdán JG, Malnoë A, Cook R, Russell JJ, Gaw C a kol. (Září 2013). „Konzervovaný rubredoxin je nezbytný pro akumulaci fotosystému II v různých kyslíkových fotoautotrofech“. The Journal of Biological Chemistry. 288 (37): 26688–96. doi:10.1074 / jbc.M113.487629. PMC 3772215. PMID 23900844.
- ^ Rose K, Shadle SE, Eidsness MK, Kurtz DM, Scott RA, Hedman B, Hodgson KO, Solomon EI (říjen 1998). „Vyšetřování kovalence železa a síry v rubredoxinech a modelový systém využívající rentgenovou absorpční spektroskopii na síru K-Edge“. Journal of the American Chemical Society. 120 (41): 10743–10747. doi:10.1021 / ja981350c. ISSN 0002-7863.
- ^ A b C Min T, Ergenekan CE, Eidsness MK, Ichiye T, Kang C (březen 2001). „Leucine 41 je brána pro vstup vody při redukci Clostridium pasteurianum rubredoxin“. Věda o bílkovinách. 10 (3): 613–21. doi:10.1110 / gad.34501. PMC 2374124. PMID 11344329.
- ^ A b Park IY, Youn B, Harley JL, Eidsness MK, Smith E, Ichiye T, Kang C (červen 2004). „Jedinečná voda vázaná na vodík ve snížené formě Clostridium pasteurianum rubredoxin a její možná role při přenosu elektronů“. Journal of Biological Anorganic Chemistry. 9 (4): 423–8. doi:10.1007 / s00775-004-0542-3. PMID 15067525.
Další čtení
- Lippard SJ, Berg JM (1994). Principy bioanorganické chemie. University Science Books. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Fraústo da Silva J, Williams R (2001). Biologická chemie prvků: Anorganická chemie života (2. vyd.). Oxford University Press. ISBN 978-0-19-850848-9.