L27_1 hetero-tetramerické l27 (lin-2, lin-7) doménové komplexy jako organizační platformy nadmolekulárních sestav
Identifikátory Symbol L27_1 Pfam PF09058 InterPro IPR015143
L27_2 2.1 angstromová krystalová struktura heterodimerního komplexu pals-1-l27n a patj l27
Identifikátory Symbol L27_2 Pfam PF09045 InterPro IPR015132
L27_N 2.1 angstromová krystalová struktura heterodimerního komplexu pals-1-l27n a patj l27
Identifikátory Symbol L27_N Pfam PF09060 InterPro IPR015145
The Doména L27 je proteinová doména který se nachází v proteinech cílených na receptory Lin-2 a Lin-7 (LIN7A , LIN7B , LIN7C ), stejně jako některé proteinové kinázy a lidské MPP2 protein.[2] Doména L27 je interakce bílkovin modul, který existuje ve velké rodině proteinů lešení, funguje jako organizační centrum velkých proteinových sestav potřebných pro založení a údržbu buňka polarita. Domény L27 jsou specifické heterotetramerní komplexy, ve kterých každá doména obsahuje tři alfa-šroubovice .[1] Doména L27_2 je interakce protein-protein doména schopná organizovat proteiny lešení do supramolekulárních sestav vytvořením heteromerní L27_2 doménové komplexy. Zprostředkováno doménou L27_2 protein Ukázalo se, že shromáždění hrají v buněčný procesy včetně asymetrický buněčné dělení , zřízení a údržba polarita buněk a shlukování receptory a iontové kanály . Členové této rodiny tvoří specifické heterotetramerické komplexy, ve kterých každá doména obsahuje tři alfa-šroubovice . Dva N-terminál šroubovice každého balíčku domény L27_2 společně tvoří těsný svazek se čtyřmi šroubovicemi v heterodimer , zatímco třetí spirála každé domény L27_2 tvoří další svazek se čtyřmi šroubovicemi, který spojuje dvě jednotky heterodimer do tetramer .[3]
Doména L27_N se často nachází na N-konci domény L27. Hraje roli v biogeneze z těsné spojení a při stanovení polarity buněk v epitelové buňky . Každá doména L27_N se skládá ze tří alfa-šroubovic, z nichž první dvě tvoří antiparalelní svinutá cívka . Dva L27 domén sešli a vytvořili čtyřšnekový svazek s antiparalelními stočenými cívkami tvořenými prvními dvěma šroubovice . Třetí spirála každé domény tvoří další svinutou cívku na jednom konci svazku se čtyřmi šroubovicemi a vytváří velkou hydrofobní rozhraní: hydrofobní interakce jsou hlavní silou, která pohání heterodimer formace.[4]
Reference ^ A b Feng W, Long JF, Fan JS, Suetake T, Zhang M (květen 2004). „Tetramerický doménový komplex L27 jako organizační platforma pro supramolekulární sestavy“ (PDF) . Nat. Struct. Mol. Biol . 11 (5): 475–80. doi :10.1038 / nsmb751 . PMID 15048107 . S2CID 234860 . ^ Doerks T, Bork P, Kamberov E, Makarova O, Mücke S, Margolis B (červenec 2000). „L27, nová heterodimerizační doména v proteinech Lin-2 a Lin-7 zaměřených na receptor“. Trends Biochem. Sci . 25 (7): 317–8. doi :10.1016 / s0968-0004 (00) 01599-1 . PMID 10871881 . ^ Feng W, Long JF, Zhang M (květen 2005). „Režim jednotné montáže odhalený strukturami komplexů tetramerních domén L27 vytvořených z proteinů lešení mLin-2 / mLin-7 a Patj / Pals1“ . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 102 (19): 6861–6. doi :10.1073 / pnas.0409346102 . PMC 1100767 . PMID 15863617 . ^ Li Y, Karnak D, Demeler B, Margolis B, Lavie A (červenec 2004). „Strukturální základ pro doménu L27 zprostředkovanou sestavu signálních a buněčných polaritových komplexů“ . EMBO J. . 23 (14): 2723–33. doi :10.1038 / sj.emboj.7600294 . PMC 514954 . PMID 15241471 . Další čtení